Aminoácidos

Aminoácidos
Estructura básica de un aminoácido.
Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo
carboxílico (-COOH; ácido). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son
aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una
reacción de condensación que libera agua formando un enlace peptídico. Estos dos
"residuos" aminoacídicos forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma
un tripéptido y así, sucesivamente, para formar un polipéptido. Esta reacción ocurre de
manera natural en los ribosomas, tanto los que están libres en el citosol como los
asociados al retículo endoplasmático.
Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son alfa-aminoácidos. Por lo
tanto, están formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo
amino, a un hidrógeno y a una cadena (habitualmente denominada R) de estructura
variable, que determina la identidad y las propiedades de los diferentes aminoácidos;
existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes,
pero sólo 20 forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código
genético.
La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o
simplemente péptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica
supera los 50 aminoácidos o la masa molecular total supera las 5.000 uma.
Estructura general de un aminoácido
La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un carbono
central alfa unido a: un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un
hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):
"R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido. Técnicamente
hablando, se los denomina alfa-aminoácidos, debido a que el grupo amino (–NH2) se
encuentra a un átomo de distancia del grupo carboxilo (–COOH). Como dichos grupos
funcionales poseen H en sus estructuras químicas, son grupos susceptibles a los cambios
de pH; por eso, al pH de la célula prácticamente ningún aminoácido se encuentra de esa
forma, sino que se encuentra ionizado.
Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en su forma
catiónica (con carga positiva), y a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica
(con carga negativa). Sin embargo, existe un pH específico para cada aminoácido,
donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la
molécula es eléctricamente neutro. En este estado se dice que el aminoácido se
encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterión.
Clasificación
Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las tres formas que se presentan a
continuación son las más comunes.
Según las propiedades de su cadena
Otra forma de clasificar los aminoácidos de acuerdo a su cadena lateral.
Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:

Neutros polares, polares o hidrófilos : Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T),
Cisteína (Cys, C), Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q) y Tirosina (Tyr, Y).

Neutros no polares, apolares o hidrófobos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A),
Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Metionina (Met, M),
Prolina (Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Triptófano (Trp, W).

Con carga negativa, o ácidos: Ácido aspártico (Asp, D) y Ácido glutámico (Glu,
E).

Con carga positiva, o básicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina
(His, H).

Aromáticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptófano (Trp, W) (ya
incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).
Según su obtención
A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo se los llama esenciales; la
carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no
es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el
caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminoácidos esenciales son:







Valina (Val)
Leucina (Leu)
Treonina (Thr)
Lisina (Lys)
Triptófano (Trp)
Histidina (His) *
Fenilalanina (Phe)



Isoleucina (Ile)
Arginina (Arg) *
Metionina (Met)
A los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se los conoce como no
esenciales y son:










Alanina (Ala)
Prolina (Pro)
Glicina (Gly)
Serina (Ser)
Cisteína (Cys) **
Asparagina (Asn)
Glutamina (Gln)
Tirosina (Tyr) **
Ácido aspártico (Asp)
Ácido glutámico (Glu)
*Aminoácidos esenciales sólo para los niños. **Aminoácidos semiesenciales (Los
necesitan infantes prematuros y adultos con enfermedades específicas).
Estas clasificaciones varían según la especie. Se han aislado cepas de bacterias con
requerimientos diferenciales de cada tipo de aminoácido.
Los datos actuales en cuanto a número de aminoácidos y de enzimas ARNt sintetasas se
contradicen hasta el momento, puesto que se ha comprobado que existen 22
aminoácidos distintos que intervienen en la composición de las cadenas polipeptídicas y
que las enzimas ARNt sintetasas no son siempre exclusivas para cada aminoácido. El
aminoácido número 21 es la Selenocisteína que aparece en eucariotas y procariotas y el
número 22 la Pirrolisina, que aparece sólo en arqueas (o arqueobacterias).
Aminoácidos codificados en el genoma
Los aminoácidos proteicos, canónicos o naturales son aquellos que están codificados en
el genoma; para la mayoría de los seres vivos son 20: alanina, arginina, asparagina,
aspartato, cisteína, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina,
leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptófano y valina.
Sin embargo, hay unas pocas excepciones: en algunos seres vivos el código genético
tiene pequeñas modificaciones y puede codificar otros aminoácidos. Por ejemplo:
selenocisteína y pirrolisina.3
Aminoácidos modificados
Las modificaciones postraducción de los 20 aminoácidos codificados genéticamente
conducen a la formación de 100 o más derivados de los aminoácidos. Las
modificaciones de los aminoácidos juegan con frecuencia un papel de gran importancia
en la correcta funcionalidad de la proteína.
Son numerosos los ejemplo de modificación postraducción de aminoácidos. La
formación postraducción de puentes disulfuro, claves en la estabilización de la
estructura terciaria de las proteínas está catalizada por una disulfuro isomerasa. En las
histonas tiene lugar la metilación de las lisinas. En el colágeno abunda el aminoácido 4hidroxiprolina, que es el resultado de la hidroxilación de la prolina. La traducción
comienza con en codón "AUG" que es además de señal de inicio significa el
aminoácido metionina, que casi siempre es eliminada por proteólisis.4
Algunos aminoácidos no proteicos actúan como neurotransmisores, vitaminas, etc. Por
ejemplo, la beta-alanina, el ácido gamma-aminobutírico (GABA) o la biotina.
Propiedades

Ácido-básicas.
Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier
aminoácido puede comportarse como ácido y como base, se denominan
sustancias anfóteras.
Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si
un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero cuando
el pH sea 6,1.
Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.

Ópticas.
Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen el carbono alfa asimétrico, lo
que les confiere actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían el plano de
polarización cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvío del
plano de polarización es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se
denomina dextrógiro, mientras que si se desvía a la izquierda (sentido
antihorario) se denomina levógiro. Un aminoácido puede en principio existir en
sus dos formas enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero en la
naturaleza lo habitual es encontrar sólo una de ellas.
Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoácido se
denominan configuración D o L dependiendo de la orientación relativa en el
espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. El hecho de que sea
dextrógiro no quiere decir que tenga configuración D. Todos los aminoácidos
proteicos son L-aminoacidos.

Químicas.
Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación, etc
Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.
Las que afectan al grupo R.
Reacciones de los aminoácidos
En los aminoácidos hay tres reacciones principales que se inician cuando un aminoácido
se une con el piridoxal-P formando una base de Schiff o aldimina. De ahí en adelante la
transformación depende de las enzimas, las cuales tienen en común el uso de la
coenzima piridoxal-fosfato. Las reacciones que se desencadenan pueden ser:
1. la transaminación (transaminasa): Necesita la participación de un α-cetoácido.
2. la descarboxilación
3. la racemización: Es la conversión de un compuesto L en D, o viceversa. Aunque
en las proteínas de los eucariotas (animales, plantas, hongos...) los aminoácidos
están presentes únicamente en la forma estructural levógira (L), en las bacterias
podemos encontrar D-aminoácidos.
Referencias
1. ↑ 22nd Amino Acid Reflects Genetic Versatility University of Utah Geneticists
Write Science Commentary on Discovery, Universidad de Utah (en inglés)
2. ↑ Un nuevo aminoácido natural llamado pirrolisina, Ciencia15
3. ↑ Síntesis Proteica, Facultad de Agroindustrias de la Universidad Nacional del
Nordeste.
4. ↑ Devlin, T. M. 2004. Bioquímica, 4ª edición. Reverté, Barcelona. ISBN 84-2917208-4
Bibliografía



Rodríguez-Sotres, Rogelio. La estructura de las proteínas
Leninhger, 2000. Principios de bioquímica, Omega, Barcelona
Pato Pino, 2008. Bioquímica II, Alfa, Buenos Aires