Examen Evaluación Continua Bioquímica UCH−CEU •

Examen Evaluación Continua Bioquímica UCH−CEU
• El código genético es universal y no está degenerado.
• Un triplete puede codificar a varios aminoácidos.
• Un codón codifica a una proteína.
• El primer aminoácido en el ADN es la f−Met en procariotas y Met en eucariotas.
• La polimerasa transversa es capaz de sintetizar ADN a partir de ARN.
• Todos los ARNm tienen cola poli A.
• La velocidad de trascripción es igual a la de replicación.
• El RNAt puede reconocer varios codones.
• Los telomeros se dividen///Los telomeros no se replican.
• El factor EF−Tu va asociado a la translocación.
• La RNApol en procariotas se une a la secuencia Shine Delgado en la unidad 16S.
• La RNApol avanza en dirección 5' 3'.
• La RNApol tiene corrección de pruebas como la ADNpol.
• Los errores en las proteínas son transcendentales.
• El primer RNAt se une al sitio P de la RNApol.
• Un gen codifica una sola proteína.
• La caperuza estabiliza el ARNm.
• La poli A modifica el ARNm.
• Mediante el procesado alternativo de un mismo gen podemos obtener distintas proteínas.
• Los ribosomas en eucariotas recorren al ARNm desde su extremo fosfato.
• La región promotor es esencial en el inicio de la transcripción.
• En eucariotas la cofia (caping) une IF en traducción.
• La fosforilación del extremo carboxilo de la pol II es esencial para su actividad.
• La amantadina es un inhibidor de la RNApol de eucariotas.
• El factor Tu es necesario para la transcripción.
• La peptidil transferasa rompe el enlace covalente.
• La telomerasa realiza la transcripción inversa.
• La degeneración del código genético está relacionada con el codón y anticodon.
• El genoma es más rico que el proteoma.
• La burbuja de replicación y transcripción son bidireccionales.
• La hebra molde en la transcripción es la codificante.
• La poli A polimerasa es una enzima importante en la modificación del ARNm.
• La ARNpol II necesita factores de transcripción llamados TF II.
• La subunidad ç de la RNApol de procariotas dirige al enzima al principio de la traducción y luego se suelta.
• En la transcripción se leen las dos cadenas de ADN.
• La RNApol tiene corrección de pruebas.
• El factor p (rho) aparece en la terminación de la transcripción.
• La caja TATA en procariotas está en la región −10 y se llama caja Pribnow y en eucariotas en −35.
• El factor TFII−D se une a la caja TATA en el inicio de la transcripción a través de la subunidad TBP.
• La actividad peptidil transferasa se encuentra en la subunidad ribosómica grande (r23S).
• Los análogos de los nucleótidos que tienen H en lugar de −OH en el carbono 3',sirven para sintetizar ADN.
• El nucleosoma está formado por ADN rodeano de histonas en procariotas.
• La secuencia ADN ARN Proteínas es correcta.
• Las dos hebras de ADN son antiparalelas.
• En la naturaleza el ADN está es forma circular.
• En la síntesis de proteínas bacterianas el primer aminoácido es f−Met.
• El ARN tiene Uracilo y el ADN Timina.
• La DNApol necesita un promotor para comenzar la transcripción.
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• Un híbrido de ADN y ARN forma cadenas de doble hélice.
• La hélice B es la más común de ADN.
• Las girasas son enzimas encargadas del superenrollamiento de la hélice.
• Los Topoisomeros tienen el mismo grado de superenrollamiento.
• Podemos separar los Topoisomeros por su movimiento electroforético.
• La polimerasa III tiene gran procesividad (progresividad).
• Lys y Arg son necesarias en la estructura de histonas.
• Los dimeros de Timina se producen entre bases de una misma cadena.
• La polimerasa y repara ADN.
• La polimerasa sintetiza el primer.
• A pH ácido y elevada temperatura el ADN se hibrida.
• El 5−bromouracilo es un agente mutagénico.
• Las DNA B desenrollan las cadenas de ADN.
• Los fragmentos de Okazaki se sintetizan 5' 3'
• La replicación es semiconservativa, bidireccional, 3' 5' y discontinua.
• La DNA fotoliasa y la metilguanina DNA metiltransferasa participan en la reparación directa.
• La AP endonucleasa y la DNA glucosidasa participan en la reparación por escisión de bases.
• Las histonas son proteínas ricas en Histidina, por tanto tiene carga positiva.
• -La Tm es la temperatura de fusión del ADN y es igual para todas las especies.
• El fragmento Klenow tiene la actividad corrección de pruebas y polimerización de la polimerasa I.
• En el test de Ames, se siembran bacterias con una mutación que inactiva un enzima de la ruta biosintética
de la histidina en un medio de cultivo sin histidina.
• La AP exonucleasa participa en la reparación por escisión de bases.
• El NADPH cuando se oxida pasa a NADH.
• Enzima alostérico es aquel que además de tener un centro activo tiene un sitio de unión para un inhibidor
competitivo.
• La actividad enzimática de un enzima deshidrogenasa puede medirse con el NADH en un
espectrofotómetro.
• Un enzima competitivo es irreversible.
• El enzima alostérico tiene dos sitios de unión y a uno se une un inhibidor competitivo.
• La inhibición competitiva es irreversible.
• La energía de activación es la energía necesaria para que el sustrato pase al estado de transición.
• La Km es la concentración de sustrato para alcanzar la velocidad semimaxima.
• Isoenzimas son enzimas distintas que catalizan la misma reacción.
• Las enzimas alteran el equilibrio de las reacciones que catalizan.
• El complejo ES puede formar complejos ternarios con el inhibidor.
• FADH2 transfiere un electrón y el NADH2 dos.
• La actividad de la tripsina queda regulada por el corte proteolítico.
• Las enzimas alostéricas poseen un centro alostérico donde se mete el sustrato y se transforma en producto y
un centro alostérico.
• Los enzimas alostéricos siguen una cinética de Michaelis−Menten.
• Los enzimas refuerzan la reacción en una dirección.
• Todos los enzimas se desnaturalizan a pH 3 y pierden su función.
• En redox el NADH oxida y el NADPH reduce.
• Actividad específica es lo mismo que actividad total.
• Los enzimas que utilizan ATP, como las kinasas utilizan Mg +2
• El pH afecta a la actividad enzimática.
• El centro activo de un enzima es donde tiene lugar la reacción enzimática.
• Todas las enzimas siguen Michaelis−Menten.
• Cada enzima tiene un pH óptimo que depende del número de aminoácidos que forman el centro activo.
• Los enzimas tienen todos naturaleza proteica.
• La inhibición competitiva se revierte aumentando la concentración de sustrato.
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• La inhibición acompetitiva se revierte aumentando la concentración de sustrato.
• La actividad específica de un enzima depende de la cantidad total de proteína.
• La inhibición acompetitiva es irreversible.
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