PROTEÍNAS

PROTEÍNAS
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Las proteínas son macromoléculas compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno (C, H, O, N). La
mayoría también contienen azufre y fósforo. Solubles en agua.
Su MONÓMERO: Es el aminoácido.
Las mismas están formadas por la unión de aminoácidos, unidos mediante enlaces peptídicos.
El orden y disposición de los aminoácidos en una proteína depende del código genético, ADN, de la persona.
Las proteínas constituyen alrededor del 50% del peso seco de los tejidos y no existe proceso biológico alguno
que no dependa de la participación de este tipo de sustancias.
FUNCIONES DE LA PROTEÍNAS
 Las funciones principales de las proteínas en el organismo son:
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Ser esenciales para el crecimiento. Las grasas y carbohidratos no las pueden sustituir, por no contener
nitrógeno.
Proporcionan los aminoácidos esenciales fundamentales para la síntesis de tejidos.
Son materia prima para la formación de los jugos digestivos, hormonas, proteínas plasmáticas,
hemoglobina, vitaminas y enzimas.
Funcionan como amortiguadores, ayudando a mantener la reacción de diversos medios como el plasma.
Energéticamente, las proteínas aportan al organismo 4 Kcal de energía por cada gramo que se ingiere. Pero no
son fuente de energía.
Actúan como catalizadores biológicos acelerando la velocidad de las reacciones químicas del metabolismo. Son
las enzimas.
Actúan como transporte de gases como oxígeno y dióxido de carbono en sangre. (hemoglobina).
Actúan como defensa, los anticuerpos son proteínas de defensa natural contra infecciones o agentes extraños.
Permiten el movimiento celular a través de la miosina y actina (proteínas contráctiles musculares).
Resistencia. El colágeno es la principal proteína integrante de los tejidos de sostén.
ESTRUCTURA DE LOS AMINOÁCIDOS
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Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2), un grupo carboxilo (-COOH), un carbono
central alfa α, un hidrógeno y un grupo radical “R” el cual varía dependiendo del aminoácido.
Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas (son 20 típicos).
Los aminoácidos a pH ácido capta H+ a nivel de su -NH2 y forman -NH3+, a pH básico libera H+ a nivel de su
grupo -COOH formando -COO- y a pH neutro ni liberan ni captan H+, pero en realidad permanece en un
estado bipolar llamado Zwitterion,
donde el grupo amino y carboxilo
se encuentra cargado, -NH3+ y COO- respectivamente.
Los aminoácidos se clasifican:
 Aminoácidos esenciales:
Aquellos aminoácidos que
deben ser consumidos en
la dieta con mayor cantidad, ya
que el cuerpo no los produce.
 Aminoácidos no esenciales:
Aquellos aminoácidos que
pueden ser formados en un
organismo sin la necesidad de
consumirlos, aunque también se
los debe consumir en la dieta.
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AMINOÁCIDOS ESENCIALES
L - Fenilalanina
L - Leucina
L - Isoleucina
L - Lisina
L - Metionina
L - Treonina
L - Triptofano
L - Valina
L - Arginina
L - Histidina
ABREVIATURA
Phe
Leu
Ile
Lys
Met
Thr
Trp
Val
Arg
His
AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
L - Alanina
L - Asparagina
L - Ácido Aspártico
L - Ácido Glutámico
L - Cisteína
L - Glicina
L - Glutamina
L - Prolina
L - Serina
L - Tirosina
ABREVIATURA
Ala
Asn
Asp
Glu
Cys
Gly
Gln
Pro
Ser
Tyr
La L – Arginina y la L – Histidina son esenciales hasta los 10 años de edad.
ENLACE PEPTÍDICO
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El enlace peptídico se forma por la unión de dos
aminoácidos a través del –OH del grupo carboxilo de
un aminoácido y del -H del grupo amino del otro,
formando un enlace de tipo amida.
Este enlace covalente fuerte que se forma libera una
molécula de agua en el proceso. Por lo tanto para
romper este enlace covalente (enlace peptídico) se
requiere hidrolizarlo, osea romperlo con agua
(reincorporar la molécula de agua antes perdida en la
formación del enlace) y enzima, llamada peptidasa.
CLASIFICACIÓN DE LAS CADENAS PEPTÍDICAS
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PÉPTIDOS: Pequeña cadena de aminoácidos formada por 2 a 18 aminoácidos (aa).
- Dipéptido: Formado por la unión de dos aa.
- Tripéptido: Formado por la unión de tres aa.
- Tetrapéptido: Formado por la unión de cuatro aa.
- Octadecapéptido: Formado por la unión de 18 aa.
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OLIGOPÉPTIDO: Mediana cadena de aminoácidos formada por 19 hasta 50 aa.
POLIPÉPTIDO: Polímero de gran cadena de aminoácidos formada por más de 50 aa.
- En ésta categoría se encuentra las proteínas, por ejemplo la Insulina, secretada por las células β del
islote de Langerhans del páncreas endócrino humano, constituida por 51 aminoácidos.
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS:
 Según su composición:
SIMPLES
PROTEÍNAS
Aquellas que al hidrolizarse liberan aa, ya que
sólo están constituidas por aa.
CONJUGADAS
Aquella formada por la parte proteica y otro
componente que le brinda una función dada.
GLOBULARES
Cadena polipeptídica que se encuentra
enrollada en si misma.
FIBROSAS
Proteínas con función estructural.
 Según su forma:
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ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
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Las proteínas pueden adoptar 4 tipos de estructuras: Primaria, secundaria, terciaria y/o cuaternaria.
 ESTRUCTURA PRIMARIA
 Es la forma de organización
 más básica de las proteínas. Este tipo
de estructura de las proteínas está
determinada por la secuencia de
aminoácidos de la cadena proteica, es
decir, por el número
de aminoácidos presentes y por el orden
en que están enlazados por medio
de enlaces peptídicos. El orden de escritura
es siempre desde el grupo aminoterminal hasta el carboxi-terminal. Dichos
enlaces peptídicos sólo se pueden
hidrolizar con agua y enzimas (peptidasas).

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Es el plegamiento regular local entre
residuos aminoácidos cercanos de la cadena polipeptídica. Este
tipo de estructura de las proteínas se adopta gracias a la
formación de enlaces o puentes de hidrógeno entre los
grupos carbonilo (-CO-) y amino (-NH-) de los carbonos
involucrados en los enlaces peptídicos de aminoácidos cercanos
en la cadena. Estos también se los encuentra en forma de espiral
aplana. Puede adoptar la forma de α - hélice y β - hoja plegada o
β - conformacional.
 ESTRUCTURA TERCIARIA
 Es la distribución tridimensional de todos los
aminoácidos que constituyen la proteína. Se
puede afirmar que de la estructura terciaria
derivan las propiedades biológicas o
funcionales de éstas, puesto que la disposición
en el espacio de los diferentes grupos
funcionales de la proteína, condiciona su
capacidad de interacción con otros grupos
y ligandos. De esta manera, la estructura
primaria (secuencia de aminoácidos) de la
proteína determina la estructura terciaria.
 La estructura terciaria de una proteína está
generalmente conformada por varios tramos
con estructuras secundarias distintas. En
cuanto a los niveles de la estructura de las
proteínas, en la estructura terciaria
generalmente los aminoácidos apolares se
sitúan hacia el interior de la proteína y los polares hacia el exterior, de manera que puedan interactuar con el
agua circundante. En el caso de proteínas integrales de membrana, los aminoácidos hidrofóbicos quedan
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expuestos en el interior de la bicapa lipídica. Por tanto, este tipo de estructura es la que le da a la proteína sus
particularidades fisicoquímicas como ser la polaridad o apolaridad de la molécula.
Las estructuras terciarias son:
1. GLOBULAR: Se pliegan en forma esférica, diferenciándose
fundamentalmente de las proteínas fibrosas por ser más
solubles en disoluciones acuosas (donde forman
suspensiones coloidales), siendo las fibrosas prácticamente
insolubles.
2. FIBRILAR O FIBROSA: El papel de este tipo proteínas incluye la
protección y el soporte. Formando tejido conectivo, tendones,
matriz orgánica de huesos, y fibra muscular de los animales.
Son escleroproteínas la queratina, el colágeno, la elastina, y
la fibrina.
 ESTRUCTURA CUATERNARIA
 Consta de más de una cadena polipeptídica, formando un oligómero. No
todas las proteínas llegan a tener ésta estructura. La estructura cuaternaria
debe considerar:
1. El número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros
que integran el oligómero.
2. La forma en que se asocian en el espacio.
 Las asociaciones proteicas forman complejos proteicos.
 Existen complejos proteicos:
 Globulares: como la Hemoglobina, que consta de 4 subunidades
proteicas.
 Fibrosos: como el colágeno, formado por 3 subunidades proteicas.
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
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SOLUBILIDAD: Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular. La solubilidad es
debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al ionizarse, establecen enlaces débiles (puentes de
hidrógeno) con las moléculas de agua. Así, cuando una proteína se solubiliza queda recubierta de una capa de
moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteínas lo cual provocaría su
precipitación (insolubilización). Esta propiedad es la que hace posible la hidratación de los tejidos de los seres
vivos. Diferentes proteínas tienen diferentes propiedades de solubilidad, por lo que cuando una proteína es
soluble otras precipitan.
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ESPECIFICIDAD: Se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias
proteínas (diferentes de las de otras especies) y, aún, dentro de una misma especie hay diferencias proteicas
entre los distintos individuos. Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que son comunes a todos los seres vivos.
La enorme diversidad proteica interespecífica e intraespecífica es la consecuencia de las múltiples
combinaciones entre los aminoácidos, lo cual está determinado por el ADN de cada individuo. La especificidad
de las proteínas explica algunos fenómenos biológicos como: la compatibilidad o no de transplantes de órganos,
injertos biológicos, sueros sanguíneos, etc... o los procesos alérgicos e incluso algunas infecciones.
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CAPACIDAD AMORTIGUADORA: Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y ésto las hace capaces de
neutralizar cambios bruscos de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y por
tanto liberar o captar protones (H+) del medio donde se encuentran.
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DESNATURALIZACIÓN: Se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria,
terciaria y secundaria, conservándose solamente la primaria. Los agentes desnaturalizantes que pueden
desnaturalizar a una proteína pueden ser: calor excesivo, modificación brusca del pH, alta salinidad. El efecto
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más visible de éste fenómeno es que las proteínas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su
actividad biológica. Las proteínas al perder su forma pierden su función.
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