unidad 3 bioquimica - alimentarias-tec

INSTITUTO TECNOLOGICO SUPERIOR DE ARANDAS
BIOQUIMICA DE ALIMENTOS
UNIDAD 3: FUCNION DE LAS PROTEINAS EN LOS ALIMENTOS
SERGIO ALEJANDRO DIAZ SANCHEZ
JOSE MARIA QUIROZ
HECTOR ISRAEL GARCIA ABARCA
ALEJANDRO ESQUIVEL ABARCA
Q.F.B. ISELA GEORGINA ARRIAGA
TEMARIO UNIDAD 3:
3.1 Propiedades funcionales de las proteínas.
3.1.1 Composición en los alimentos
3.1.2 Interacción de las proteínas en el agua
3.1.3 Reactividad y propiedades funcionales en los alimentos
3.2 Emulsiones, espumas, geles, textura
3.2.1 Desnaturalización de proteínas en los alimentos
Desarrollo Programático - Selección y organización de contenidos
1. Propiedades funcionales de componentes alimentarios. Definición y
clasificación. Ingredientes funcionales. Alimentos funcionales. Incidencia en
la calidad de los alimentos. Factores que afectan las propiedades
funcionales: intrínsecos, procesamiento y condiciones aplicadas
Propiedades funcionales de proteínas. Propiedades edulcorantes.
Contribución al color de los alimentos.
Propiedades de hidratación: capacidad de absorción de agua,
humectabilidad, capacidad de retención de agua, adhesión, cohesión,
dispersibilidad y solubilidad.
Comportamiento reológico. Viscosidad. Distintos tipos de fluidos
newtonianos y no-newtonianos.
Fluidos viscoelásticos. Módulos de pérdida y almacenamiento, tangente del
ángulo de desfasaje, viscosidad compleja.
Gelificación. Tipos de geles. Etapas involucradas. Fuerzas que estabilizan la
matriz. Propiedades. Perfil de textura.
Texturización. Capacidad de formación de masa panaria.
Propiedades de superficie. Capacidad de formación y estabilización de
espumas y emulsiones. Principios de formación y desestabilización de
emulsiones y espumas. Fuerzas involucradas. Agentes tensioactivos y
estabilizantes.
Propiedades funcionales de hidratos de carbono. Capacidad de
interacción con agua. Unión de diferentes ligandos. Poder edulcorante.
Contribución al color de los alimentos. Capacidad espesante. Gelificación.
Propiedades funcionales de lípidos. Contribución a la consistencia de los
alimentos. Capacidad emulsificante.
2. Métodos de evaluación de propiedades funcionales de proteínas,
hidratos de carbono y lípidos. Descripción del fundamento de los
principales métodos empleados para la determinación de solubilidad,
viscosidad, gelificación, formación y estabilidad de espumas y emulsiones,
capacidad de retención de agua y materia grasa, formación de masas.
Desarrollo de los correspondientes protocolos.
3. Relación entre estructura química – características fisicoquímicas y
propiedades funcionales de hidratos de carbono, lípidos y proteínas.
Incidencia de la modificación estructural de los componentes de los
alimentos en sus propiedades funcionales. Modificaciones químicas, físicas y
biológicas. Almidones modificados. Proteínas desnaturalizadas, agregadas e
hidrolizadas. Interacción entre componentes.
4. Análisis sensorial de alimentos. Descripción de los principales
caracteres ligados a color, sabor, aroma y textura de los alimentos.
3.1.1
Proteínas
Características:

Desempeñan la mayor parte de las funciones en el organismo; tales
como formar parte de los tejidos, músculos, tendones, piel, etc.
También desempeñan funciones metabólicas y reguladoras,
transportan oxígeno, e incluso definen la identidad de cada ser, ya
que forman parte de la estructura básica del ADN.

Estan formados por cadenas de aminoácidos.

Su componente principal es el nitrógeno, lo cual permite que al
consumir proteínas, recuperemos ademas el nitrógeno que hemos
perdido con la orina y las heces fecales (tenemos que reponer la
misma cantidad que perdemos)

Efectuan el recambio protéico, el cual consiste en un proceso de
renovación de proteínas, es decir que a medida que se degradan
proteínas hasta dejarlas en aminoácidos; se estan uniendo
aminoácidos para formar nuevas proteínas.

Para poder asimilarlas, se necesita degradarlas al estado de
aminoácidos.

Se dividen en dos grupos;
* Origen Vegetal, las cuales se encuentran en frutos secos, legumbres,
champiñiones, etc. Son poco complejas, es decir simples de degradar.
* Origen Animal, las cuales se encuentran en carnes, huevos, productos
lacteos, etc. Estas ademas contienen los llamados aminoácidos escenciales,
los cuales nos permiten sintetizar algunas proteínas.
Son más complejas que las vegetales, por lo tanto poseen mayor cantidad de
aminoácidos. Y de esta menera se hacen más dificiles de digerir.
También poseen desechos del animal del que provienen, y estos actuan como
tóxicos en nuestro organismo.
Las necesidades diarias, a pesar de que dependen mucho de la edad, sexo,
estado de salud, etc; son de 40 a 60 grs de proteínas para un adulto sano o
0,8 grs, por kilógramo de peso.
3.1.2 Propiedades de las proteínas
Las propiedades que manifiestan las proteínas dependen de los grupos
radicales de los aminoácidos que las componen.

Solubilidad: los radicales de los aminoácidos permiten a las proteínas
interaccionar con el agua. Si abundan radicales hidrófobos, la
proteína será poco o nada soluble en agua. Si predominan los radicales
hidrófilos, la proteína será soluble en agua.
ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas adquieren una estructura que, a veces, resulta muy compleja.
Esto es debido a las cargas que tienen los radicales de los aminoácidos y a la
rigidez del enlace peptídico. Las cargas que posean esos radicales generan
unas propiedades en las proteínas. La estructura de las proteínas nos sirve
para confeccionar una clasificación de estas complejas moléculas. También,
la estructura es la responsable de generar determinadas funciones que son
esenciales para los seres vivos.
Estructura de las proteínas
La estructura de las proteínas se puede estudiar desde 4 niveles de
complejidad, que son la estructura primaria, la estructura secundaria, la
estructura terciaria y la estructura cuaternaria.

Estructura primaria
La estructura primaria de las
proteínas hace referencia a la
secuencia de aminoácidos que la
componen, ordenados desde el
primer aminoácido hasta el último.
El primer aminoácido tiene siempre
libre el grupo amina, por lo que se
le da el nombre de aminoácido nterminal. El último aminoácido
siempre tiene libre el grupo
carboxilo, por lo que se denomina
aminoácido c-terminal.
Para determinar la secuencia no
basta con saber los aminoácidos
que componen la molécula; hay que
determinar la posición exacta que
ocupa cada aminoácido.
La estructura primaria determina
las demás estructuras de la
proteína.

Estructura secundaria
La estructura secundaria de una proteína es un nivel de organización que
adquiere la molécula, dependiendo de cómo sea la secuencia de aminoácidos
que la componen. La rigidez del enlace peptídico, la capacidad de giro de los
enlaces establecidos con el carbono asimétrico y la interacción de los
radicales de los aminoácidos con la disolución en la que se encuentra, lleva a
plegar la molécula sobre sí misma. Las conformaciones resultantes pueden
ser la estructura en a-hélice, la b-laminar y la hélice de colágeno.
-hélice
Es una estructura helicoidal dextrógira,
es decir, que las vueltas de la hélice giran
hacia la derecha. Adquieren esta
conformación proteínas que poseen
elevado número de aminoácidos con
radicales grandes o hidrófilos, ya que las
cargas interactúan con las moléculas de
agua que la rodean. La estructura se
estabiliza, gracias a la gran cantidad de
puentes de Hidrógeno que se establecen
entre los aminoácidos de la espiral.
-laminar
También se denomina hoja plegada o
lámina plegada. Es una estructura en
forma de zig-zag, forzada por la
rigidez del enlace peptídico y la
apolaridad de los radicales de los
aminoácidos que componen la molécula.
Se estabiliza creando puentes de
Hidrógeno entre distintas zonas de la
misma molécula, doblando su estructura.
De este modo adquiere esa forma
plegada.
Hélice de colágeno
Es una estructura helicoidal, formada por hélices
más abiertas y rígidas que en la estructura de hélice. Esto es debido a la existencia de gran
número de aminoácidos Prolina e Hidroxiprolina.
Estos aminoácidos tienen una estructura ciclada,
en forma de anillo, formando una estructura,
también rígida, en el carbono asimétrico, lo que le
imposibilita girar.
En algunas ocasiones, las proteínas no adquieren ninguna estructura,
denominándose a esta conformación, estructura al azar.

Estructura terciaria
La estructura terciaria es
la forma que manifiesta en
el espacio una proteína.
Depende de la estructura
de
los
niveles
de
organización
inferiores.
Puede ser una conformación
redondeada y compacta,
adquiriendo
un aspecto
globular. También puede
ser una estructura fibrosa
y alargada. La conformación
espacial de la proteína
condiciona
su
función
biológica.
Las proteínas con forma
globular reciben el nombre
de esferoproteínas. Las
proteínas
con
forma
filamentosa
reciben
el
nombre
de
escleroproteínas.

Estructura
cuaternaria
Cuando varias proteínas se
unen entre sí, forman una
organización
superior,
denominada
estructura
cuaternaria. Cada proteína
componente
de
la
asociación, conserva su
estructura terciaria. La
unión se realiza mediante
gran número de enlaces
débiles, como puentes de
Hidrógeno o interacciones
hidrofóbicas.
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Holoproteínas
Esferoproteínas






Protaminas
Histonas
Prolaminas
Gluteninas
Albúminas
Globulinas
Heteroproteínas
Escleroproteínas




Colágenos
Elastinas
Queratinas
Fibroínas





Cromoproteínas
Glucoproteínas
Lipoproteínas
Fosfoproteínas
Nucleoproteínas
Propiedades de las proteínas
Las propiedades que manifiestan las proteínas dependen de los grupos
radicales de los aminoácidos que las componen.


Solubilidad: los radicales de los aminoácidos permiten a las proteínas
interaccionar con el agua. Si abundan radicales hidrófobos, la
proteína será poco o nada soluble en agua. Si predominan los radicales
hidrófilos, la proteína será soluble en agua.
Especificidad: aparece como consecuencia de la estructura
tridimensional de la proteína. La especificidad puede ser de función,
si la función que desempeña depende de esta estructura, o de
especie, que hace referencia a la síntesis de proteínas exclusivas de
cada especie.

Desnaturalización:
la conformación de
una
proteína
depende del pH y
de la temperatura
de la disolución en
la
que
se
encuentre.
Cambiando
estas
condiciones,
también
puede
cambiar
la
estructura de la
proteína.
Esta
pérdida
de
la
conformación
estructural natural
se
denomina
desnaturalización.
El cambio de pH
produce
cambios
en
las
interacciones
electrostáticas
entre las cargas de
los radicales de los
aminoácidos.
La
modificación de la
temperatura puede
romper puentes de
Hidrógeno
o
facilitar
su
formación. Si el
cambio
de
estructura
es
reversible,
el
proceso se llama
renaturalización.
Funciones de las proteínas







Función
estructural:
forman
estructuras
capaces de soportar gran
tensión continuada, como un
tendón
o
el
armazón
proteico de un hueso o un
cartílago. También pueden
soportar tensión de forma
intermitente,
como
la
elastina de la piel o de un
pulmón. Además, forman
estructuras celulares, como
la membrana plasmática o
los ribosomas.
Movimiento y contracción:
la actina y la miosina
forman estructuras que
producen
movimiento.
Mueven
los
músculos
estriados y lisos. La actina
genera
movimiento
de
contracción
en
muchos
tipos de células animales.
Transporte:
algunas
proteínas
tienen
la
capacidad de transportar
sustancias, como oxígeno o
lípidos, o electrones.
Reserva
energética:
proteínas
grandes,
generalmente con grupos
fosfato,
sirven
para
acumular
y
producir
energía, si se necesita.
Función homeostática: consiste en regular las constantes del medio
interno, tales como pH o cantidad de agua.
Función defensiva: las inmunoglobulinas son proteínas producidas por
linfocitos B, e implicadas en la defensa del organismo.
Función hormonal: algunas proteínas funcionan como mensajeros de
señales hormonales, generando una respuesta en los órganos blanco.

Función enzimática: las enzimas funcionan como biocatalizadores, ya
que controlan las reacciones metabólicas, disminuyendo la energía de
activación de estas reacciones.
Hidrófilo
Hidrófilo de la palabra griega hydros (agua) y philia (amistad); es el
comportamiento de toda molécula que tiene afinidad por el agua. En una
disolución o coloide, las partículas hidrófilas tienden a acercarse y mantener
contacto con el agua. Las moléculas hidrófilas son a su vez lipófobas, es
decir no tienen afinidad por los lípidos o grasas y no se mezclan con ellas.
Propiedades de los alimentos funcionales
Hasta el momento actual, las funciones y objetivos de salud a los que se ha
dirigido la investigación en el campo de los alimentos funcionales son los
siguientes: crecimiento y desarrollo, metabolismo o utilización de
nutrientes, defensa antioxidante, sistema cardiovascular, fisiología o
funcionamiento intestinal y funciones psicológicas y conductuales.
Crecimiento y desarrollo. Incluye las adaptaciones de la madre durante la
gestación, el desarrollo fetal, el crecimiento y el desarrollo del lactante y
del niño. De esta manera, encontramos alimentos enriquecidos en: hierro,
yodo, ácido fólico, ácidos grasos (omega-3 y omega-6), calcio, vitaminas A y
D, leches de fórmulas infantiles con nutrientes específicos que favorecen
su crecimiento y desarrollo, etc.
Metabolismo de sustancias. En relación con el mantenimiento de un peso
adecuado, mejor control de la glucemia (nivel de azúcar en sangre), o de las
tasas de colesterol y triglicéridos plasmáticos asociados a riesgo
cardiovascular o con un adecuado rendimiento en la práctica de actividad
física, entre otros. Algunos ejemplos son los alimentos de bajo contenido
energético (bajos en grasas o en azúcares sencillos), enriquecidos en omega3 o grasa monoinsaturada (ácido oleico), en fibra, bebidas y productos
específicos para deportistas (bebidas, barritas, etc.).
Defensa contra el estrés oxidativo. Las sustancias antioxidantes
funcionan como una barrera frente al efecto nocivo de los radicales libres
sobre el ADN (los genes), las proteínas y los lípidos de nuestro cuerpo. Su
consumo contribuye a reducir el riesgo de enfermedades cardiovasculares,
degenerativas e incluso de cáncer. Respecto a los productos enriquecidos
con sustancias antioxidantes (vitaminas C y E, beta-carotenos, selenio, cinc
y fitoquímicos o sustancias propias de vegetales), destaca el aumento de
éstos en el mercado, tales como zumos de fruta y bebidas de leche, entre
otros, que pueden incluir una o varias sustancias antioxidantes entre sus
ingredientes, con el fin de paliar los procesos de oxidación.
Sistema cardiovascular. Por su contribución a la hora de reducir el riesgo
de enfermedades cardiovasculares encontramos alimentos enriquecidos en
ácidos grasos monoinsaturados, poliinsaturados (omega 3 y omega 6), con
sustancias de acción antioxidante, fitoesteroles, ciertas vitaminas del grupo
B (B6, B9, B12) y fibra.
Función del tracto gastrointestinal. En este sentido, encontramos
alimentos probióticos (yogures y otras leches fermentadas con bacterias
ácido-lácticas), prebióticos (alimentos con fibra soluble como los fructooligosacáridos) y los enriquecidos en fibra soluble e insoluble o ricos en
fibra (legumbres, verduras y hortalizas, frutas frescas y desecadas, frutos
secos y cereales de grano entero y productos que los incluyen como
ingrediente).
Funciones psicológicas y conductuales. En relación con el apetito y la
sensación de saciedad, el rendimiento cognitivo, el humor o tono vital y el
manejo del estrés. Se engloban en esta área los alimentos ricos en fibra y
los enriquecidos en fibra (de alto valor de saciedad), alimentos con
aminoácidos específicos, alimentos con sustancias excitantes del sistema
nervioso (cafeína, ginseng, etc.) o tranquilizantes (melisa) extraídos de
plantas, etc.
Emulsión
A. Dos líquidos inmiscibles, fase I y fase II, no emulsificados;
B. Emulsión de fase II disperso en la fase I;
C. La emulsión inestable se separa progresivamente;
D. Las posiciones surfactantes (borde púrpura) en las interfaces entre la
fase I y la fase II; estabilizan la emulsión.
Una emulsión es una mezcla de líquidos inmiscibles de manera más o menos
homogénea. Un líquido (la fase dispersa) es dispersado en otro (la fase
continua o fase dispersante). Muchas emulsiones son emulsiones de
aceite/agua, con grasas alimenticias como uno de los tipos más comunes de
aceites encontrados en la vida diaria. Ejemplos de emulsiones incluyen la
mantequilla y la margarina, la leche y crema, el espresso, la mayonesa, el
lado fotosensitivo de la película fotográfica, el magma y el aceite de corte
usado en metalurgia. En el caso de la mantequilla y la margarina, la grasa
rodea las gotitas de agua (en una emulsión de agua en aceite); en la leche y
la crema el agua rodea las gotitas de grasa (en una emulsión de aceite en
agua). En ciertos tipos de magma, glóbulos de ferroníquel líquido pueden
estar dispersos dentro de una fase continua de silicato líquido. El proceso
en el que se preparan las emulsiones se llama emulsificación.
Las emulsiones son parte de una clase más genérica de sistemas de dos
fases de materia llamada coloides. A pesar que el término coloide y emulsión
son usados a veces de manera intercambiable, las emulsiones tienden a
implicar que tanto la fase dispersa como la continua son líquidos.
Existen tres tipos de emulsiones inestables: la floculación, en donde las
partículas forman masa; la cremación, en donde las partículas se concentran
en la superficie (o en el fondo, dependiendo de la densidad relativa de las
dos fases) de la mezcla mientras permanecen separados; y la coalescencia
en donde las partículas se funden y forman una capa de líquido.
Cuando una emulsión se torna en una emulsión de agua en aceite o en una
emulsión de
aceite en agua depende de la fracción del volumen de ambas fases y del tipo
de emulsificador. Generalmente, la regla de Bancroft se aplica: los
emulsificadores y las partículas emulsificantes tienden a fomentar la
dispersión de la fase en el que ellos no se disuelven muy bien; por ejemplo,
las proteínas se disuelven mejor en agua que en aceite así que tienden a
formar emulsiones de aceite en agua (es por eso que ellos fomentan la
dispersión de gotitas de aceite a través de una fase continua de agua).
El color básico de las emulsiones es el blanco. Si la emulsión es diluida, el
efecto Tyndall esparce la luz y distorsiona el color a azul; si es concentrado,
el color se distorsiona hacia el amarillo. Este fenómeno se puede ver
fácilmente al comparar la leche desnatada (sin o con poca grasa) con la
crema (con altas concentraciones de grasa láctea). Las microemulsiones y
nanoemulsiones tienden a ser claros debido al pequeño tamaño de la fase
dispersa.
Las espumas en
alimentos
Al igual que las personas y las mascotas, a algunas moléculas en alimentos les
gusta el agua y a otras no. Por ejemplo, las grasas y aceites, al igual que los
gatos y los niños pequeños, repelen el agua.
Los científicos usualmente usan palabras muy elaboradas para describir
fenómenos tan sencillos, de tal forma que las moléculas afines al agua se
conocen como hidrofílicas y las que no se mezclan con ella se llaman
hidrofóbicas. Sin embargo, es posible tener un tipo de moléculas que tengan
un extremo hidrofílico unido por una cadena flexible a otro extremo
hidrofóbico. Estas moléculas son muy importantes en la naturaleza, ya que
constituyen el bloque elemental sobre el que se construyen las membranas
de todas las células. Las moléculas de este tipo se conocen como lípidos
cuando se encuentran en la naturaleza y como jabones y detergentes cuando
son hechas por el hombre. De esta manera, los jabones unen su parte
hidrofóbica a la suciedad y la hidrofílica al agua para romper la suciedad en
pequeñas moléculas que puedan suspenderse en el agua. Por otra parte, es
para todos familiar que cuando se añade jabón al agua limpia se forman
burbujas, y esto es porque cuando no hay suciedad las partes hidrofóbicas
de las moléculas se unen unas con otras para formar películas muy delgadas
o membranas. Esas películas son muy fuertes y cuando se introduce aire
tienden a curvarse hasta formar burbujas, para lo cual se requiere cierta
fuerza que proviene de la presión interna de la burbuja. Las burbujas
pequeñas tienen más presión debido a que tienen un menor diámetro y su
forma es, por lo tanto, más curva. Una espuma es simplemente una colección
de burbujas pegadas unas con otras, y las espumas más fuertes están dadas
por las burbujas más pequeñas.
Curiosamente, las proteínas pueden comportarse de la misma manera que el
jabón, ya que algunos de sus aminoácidos (las moléculas que componen las
proteínas) son hidrofílicos mientras que otros son hidrofóbicos. En su
estado natural, se acomodan de tal manera que las partes no afines al agua
se colocan en el centro de manera muy apretada, mientras las que sí lo son
se quedan en el exterior para asegurar que la proteína pueda ser soluble en
agua. Cuando una proteína se desnaturaliza, es decir, pierde su forma
original por efecto del calor, la presencia de ácidos o el esfuerzo mecánico
(batido), los grupos hidrofóbicos quedan expuestos y buscan la manera de
alejarse del agua. Una manera de lograrlo es orientarse a la superficie y
suspenderse en el aire. Al batir, las moléculas no afines al agua tienden a
formar membranas delgadas que dan estabilidad a las burbujas.
La proteína de la clara de huevo o albúmina es una de las que mejores
espumas produce, por lo que tradicionalmente se ha usado para hacer
merengues y soufflés. En ciertos libros de cocina podemos encontrar una
serie de instrucciones y consejos con el fin de lograr una espuma firme y
estable. Sin embargo, al correr de los años los cambios en tecnología los han
vuelto obsoletos, ya que las batidoras nos ahorran el trabajo de batir claras
a mano y se elimina la necesidad de seguir estos consejos, los cuales tienen
como objetivo facilitar el batido, y aunque tienen una buena base científica,
sólo son necesarios en el caso del batido a mano. Por ejemplo: batir sobre
una olla de agua caliente (el calor hace más fácil la desnaturalización de las
proteínas), usar un tazón de cobre (los iones de cobre pueden hacer que las
moléculas de proteína se entrecrucen para lograr una espuma más firme), y
añadir cremor tártaro (nombre comercial del ácido tartárico, que al lograr
un ambiente más ácido hace que las moléculas sean más fáciles de
desnaturalizar).
Es importante recordar que cuando usamos claras de huevo o su proteína
purificada (albúmina) es necesario evitar la presencia de grasa, ya que ésta
tiende a colapsar la espuma, en la misma manera que la espuma de jabón
desaparece cuando le agregamos un aceite. Esto es porque las partes
hidrofóbicas sólo se orientan al aire en ausencia de grasas, a las que son
más afines. Una innovación moderna que puede causar problemas en la
formación de espumas son los tazones de plástico, ya que los fabricados de
polipropileno o poliestireno pueden contener algunas moléculas grasas, que
aunque inocuas en sí mismas, reducen la capacidad de espumado. De ahí la
recomendación de usar tazones de acero inoxidable perfectamente limpios.
En el caso de la elaboración de merengues y soufflés, es importante
recordar que las espumas de albúmina tienen una notable capacidad de
adherirse a las superficies durante la cocción, debido a que las proteínas
reaccionan con algunos átomos metálicos. Sin embargo, el engrasar el
recipiente previene que las proteínas se pongan en contacto con el metal y
este efecto se reduce. Pero si sólo deseamos acompañar un platillo con un
“aire” o una espuma de algún sabor en especial y no se va a cocinar, es más
recomendable desde el punto de vista higiénico trabajar con albúmina de
huevo purificada, ya que esto evita el problema de servir huevo crudo y los
riesgos microbiológicos asociados a ello.
TEXTURA DE LOS ALIMENTOS
La textura responde a un concepto muy anbiguo. Para algunos autores es el
conjunto de propiedades que se derivan de la especial disposición que tienen
entre si las partículas que integran los alimentos.
Para otros, es el conjunto de propiedades de un alimento capaces de ser
percibidas por los ojos, el tacto, los músculos de la boca incluyendo
sensaciones como aspereza, suavidad, granulosidad.
O también percepciones que tienden a constituir una valoración de las
características físicas del alimento que se perciben a través de la
masticación y también una valoración de las características químicas que se
perciben a través del gusto.
En función de la textura podemos dividir los alimentos en siete grupos:







Líquidos: aquellos en que la textura viene definida por la viscosidad
Geles: la textura esta en función de la elasticidad
Fibrosos: donde predominan fibras macroscópicas
Aglomerados: la textura en función de la forma que presenta la célula
total; turgencia de la célula)
Untuosos: la textura en función de las sustancias grasas
Frágiles: alimentos con poca resistencia a la masticación
Vítreos: presentan estructura pseudocristalina
Al estudiar las propiedades texturales de cada grupo se hace necesario
determinar algunos parametros físico químicos: tensión superficial,
viscosidad, coherencia entre moléculas, adhesión de unas partículas a otras.
Los aditivos afectan en alguna forma a estos parametros. La textura es una
propiedad de los alimentos que siempre está relacionada con un sistema
físico químico, es decir un sistema coloidal formado por dos fases no
miscibles.
En el sistema coloidal encontramos diferentes posibilidades en función del
estado físico de ambas fases:
Micela
Fase continua
Sólida
Líquida
Líquida Líquida
Gas
Líquida
Sólido
Sólido
Solución
Gel
Emulsión
O/A leche
A/O mantequilla
solido (bombón)
Líquido Sólido
Sólido líquido (chocolate)
Gas
Espuma sólida (creama glaseada)
Sólido
Todos los sitemas coloidadales tienen una interfase, vienen definidos por
una relación superfice/volumen que depende del tamaño de las micelas y
definen la estabilidad o inestabilidad del sistema coloidal
MECANISMO DE PERDIDA DE ESTABILIDAD
DECANTACION
En la medida en las fases presentan una diferente densidad con el tiempo se
separan ambas fases.. Un ejemplo es la leche recien ordeñada, esto hace
que haya que homogeneizar la leche, disminuyendo el tamaño de las micelas.
FLOCULACION
Normalmente la estabilidad del sistema coloidal viene condicionado por la
repulsión electrostática. La adición de una sal, electrolito puede cargar de
diferente signo las micelas, formando el reagrupamiento de micelas
COALESCENCIA
Las micelas se unen por los choques provocados por agitación mecánica.
FACTORES RESPONSABLES DE ESTABILIDAD
Tamaño de las micelas dispersadas. El tamaño influye notablemente en la
velocidad de sedimentación. La mayor o menor sedimentación determina la
separación de las fases.
Viscosidad de la fase continua. Un aumento de la viscosidad aumenta la
resistencia al desplazamiento de micelas; relentiza la decantación y
dificulta la floculacion
Volumen de la fase dispersa. Una disminución de este volumen aumenta la
estabilidad.
Presencia de cargas electrostáticas. Con el mismo signo las micelas se
repelen, no forman conglomerados. Es muy importante en el caso de
sistemas coloidales hidófobos (emulsión). Podemos disponer de sustancias
estabilizadoras de la emulsión, son sustancias bipolares que se disponen en
la interfase.
GELIFICANTES, ESPESANTES Y ESTABILIZANTES
Las substancias capaces de formar geles se han utilizado en la producción
de alimentos elaborados desde hace mucho tiempo. Entre las sustancias
capaces de formar geles está el almidón y la gelatina, La gelatina, obtenida
de subproductos animales, solamente forma geles a temperaturas bajas, por
lo que cuando se desea que el gel se mantenga a temperatura ambiente, o
incluso más elevada, debe recurrirse a otras substancias. El almidón actua
muy bien como espesante en condiciones normales, pero tiene tendencia a
perder líquido cuando el alimento se congela y se descongela. Algunos
derivados del almidón tienen mejores propiededes que éste, y se utilizan
también. Los derivados del almidón son nutricionalmente semejantes a él,
aportando casi las mismas calorías.
Se utilizan también otras substancias, bastante complejas, obtenidas de
vegetales o microrganismos indigeribles por el organismo humano. Por esta
última razón, al no aportar nutrientes, se utilizan ampliamente en los
alimentos bajos en calorías. Algunos de estos productos no están bien
definidos químicamente, al ser exudados de plantas, pero todos tienen en
común el tratarse de cadenas muy largas formadas por la unión de muchas
moléculas de azúcares más o menos modificados. Tienen propiedades
comunes con el componente de la dieta conocido como "fibra", aumentando
el volumen del contenido intestinal y su velocidad de tránsito.
E-400 Acido algínico
E-401 Alginato sódico
E-402 Alginato potásico
E-403 Alginato amónico
E-404 Alginato cálcico
E-405 Alginato de propilenglicol
El ácido algínico se obtiene a partir de diferentes tipos de algas
(Macrocrystis, Fucus, Laminaria, etc.) extrayéndolo con carbonato sódico y
precipitándolo mediante tratamiento con ácido. Los geles que forman los
alginatos son de tipo químico, y no son reversibles al calentarlos. Los geles
se forman en presencia de calcio, que debe añadirse de forma controlada
para lograr la formación de asociaciones moleculares ordenadas. Esta
propiedad hace a los alginatos únicos entre todos los agentes gelificantes, y
muy útiles para la fabricación de piezas preformadas con aspecto de
gambas, trozos de fruta, rodajas de cebolla o manzana, etc. Se pueden
utilizar en España en conservas vegetales y mermeladas, en confitería,
repostería y elaboración de galletas y en nata montada y helados. También
se utiliza en la elaboración de fiambres, patés, sopas deshidratadas, para
mantener en suspensión la pulpa de frutas en los néctares y en las bebidas
refrescantes que la contienen, en salsas y como estabilizante de la espuma
de la cerveza. El E-405 no está autorizado en muchas de estas aplicaciones
No se absorbe en el tubo digestivo, y tampoco se ve muy afectado por la
flora bacteriana presente. Se ha acusado a los alginatos, así como a otros
gelificantes, de disminuir la absorción de ciertos nutrientes, especialmente
metales esenciales para el organismo como hierro o calcio. Esto solo es
cierto a concentraciones de alginato mayores del 4%, no utilizadas nunca en
un alimento. Los alginatos no producen, que se sepa, ningún otro efecto
potencialmente perjudicial.
E-406 Agar
El agar se extrae con agua hirviendo de varios tipos de algas rojas, entre
ellas las del género Gellidium. El nombre procede del término malayo que
designa las algas secas, utilizadas en Oriente desde hace muchos siglos en la
elaboración de alimentos. A concentraciones del 1-2% forma geles firmes y
rígidos, reversibles al calentarlos, pero con una característica peculiar, su
gran histéresis térmica. Esta palabra designa la peculiaridad de que exista
una gran diferencia entre el punto de fusión del gel (más de 85oC) y el de su
solidificación posterior (según el tipo, menos de 40oC).
En España está autorizado su uso en repostería y en la fabricación de
conservas vegetales, en derivados cárnicos, en la cuajada, helados y para
formar la cobertura de conservas y semiconservas de pescado, así como en
sopas, salsas y mazapanes. Teniendo en cuenta que es el más caro de todos
los gelificantes, unas 20 veces más que el almidón, que es el más barato, se
utiliza relativamente poco.
E-407 Carragenanos
Los carragenanos son una familia de substancias químicamente parecidas
que se encuentran mezcladas en el producto comercial. Tres de ellas son las
mas abundantes, difiriendo, además de en detalles de su estructura, en su
proporción en las diferentes materias primas y en su capaciad de formación
de geles. Se obtienen de varios tipos de algas (Gigartina, Chondrus,
Furcellaria y otras), usadas ya como tales para fabricar postres lácteos en
Irlanda desde hace más de 600 años. Los denominados furceleranos (antes
con el número E-408) son prácticamente idénticos, y desde 1978 se han
agrupado con los carragenanos, eliminando su número de identificación.
Los carragenanos tiene caracter ácido, al tener grupos sulfato unidos a la
cadena de azúcar, y se utilizan sobre todo como sales de sodio, potasio,
calcio o amonio. Forman geles térmicamente reversibles, y es necesario
disolverlos en caliente. Algunas de las formas resisten la congelación, pero
se degradan a alta temperatura en medio ácido.
Los carragenanos son muy utilizados en la elaboración de postres lácteos, ya
que interaccionan muy favorablemente con las proteínas de la leche. A
partir de una concentración del 0,025% los carragenanos estabilizan
suspensiones y a partir del 0,15% proporcionan ya texturas sólidas. En
España está autorizado su uso en derivados lácteos, conservas vegetales,
para dar cuerpo a sopas y salsas, en la cerveza, como cobertura de
derivados cárnicos y de pescados enlatados, etc. Estabiliza la suspensión de
pulpa de frutas en las bebidas derivadas de ellas. Se utiliza a veces
mezclado con otros gelificantes, especialmente con la goma de algarroba (E410).
La seguridad para la salud del consumidor en la utilización de los
carragenanos como aditivos alimentarios ha sido cuestionada desde hace
bastantes años. Cantidades muy altas de esta substancia son capaces de
inducir la aparición de úlceras intestinales en el cobaya. Sin embargo este
hecho es privativo de este animal, y las úlceras no se producen ni en otros
animales ni en el hombre. Más serio parece ser el efecto de lo que se conoce
como carragenano degradado, producido al romperse las cadenas de
carragenano normal, del que se demostró en 1978 que a dosis relativamente
altas es capaz de producir alteraciones en el intestino de la rata que pueden
llegar hasta el cancer colorrectal. Además, parte de los fragmentos pueden
absorberse, pasando a la circulación y siendo captados y destruídos por los
macrófagos, uno de los tipós de células especializadas del sistema inmune.
Esta captación puede estar relacionada con ciertos trastornos
inmunológicos observados también en animales, así como en el mecanismo de
afectación intestinal. El carragenano degradado no se encuentra presente
en proporciones significativas en el carragenano usado en la industria, ya
que al no ser capaz de formar geles no tiene utilidad. Su eventual presencia
puede detectarse midiendo la viscosidad del que se va a utilizar como
materia prima en la industria . Estas medidas, con niveles mínimos que debe
superar el producto destinado a uso alimentario, son requisitos legales en
muchos paises, incluídos los de la CE.
E-418. Goma gellan
Este polisacárido fue introducido en la elaboración de alimentos en los
Estados Unidos a finales de 1990. Es un polisacárido extracelular elaborado
por un microrganismo, Pseudomonas elodea, cuando crece sobre materiales
azucarados. A pesar de lo que indica su nombre, es capaz de formar geles en
presencia de calcio o de ácidos con concentraciones de polisacárido tan
bajas como el 0,05%. Se utiliza en la fabricación de helados y mermeladas.
E-440 i Pectinas
E-440 ii Pectina amidada
La pectina es un polisacárido natural, uno de los constituyentes mayoritarios
de las paredes de las células vegetales, y se obtiene a partir de los restos
de la industria de fabricación de zumos de naranja y limón y de los de la
fabricación de la sidra. Es más barato que todos los otros gelificantes, con
la excepción del almidón. Forman geles en medio ácido en presencia de
cantidades grandes de azúcar, situación que se produce en las mermeladas,
una de sus aplicaciones fundamentales.
Además de en mermeladas y en otras conservas vegetales, se utiliza en
repostería y en la fabricación de derivados de zumos de fruta.
El principal efecto indeseable del que se ha acusado a las pectinas es el de
que inhiben la captación de metales necesarios para el buen funcionamiento
del organismo, como el calcio, zinc o hierro. Respecto a esta cuestión, se
puede afirmar que no interfieren en absoluto con la captación de ningún
elemento, con la posible excepción del hierro. En este último caso, los
diferentes estudios son contradictorios. La ingestión de pectinas tiene por
el contrario varias ventajas claras. Se ha comprobado que, en primer lugar,
hacen que la captación por el aparato digestivo de la glucosa procedente de
la dieta sea más lenta, con lo que el ascenso de su concentración sanguínea
es menos acusado después de una comida. Esto es claramente favorable
para los diabéticos, especialmente para aquellos que no son dependientes de
la insulina.
La ingestión de pectinas reduce por otra parte la concentración de
colesterol en la sangre, especialmente del ligado a las lipoproteínas de baja
y muy baja densidad. Esta fracción del colesterol es precisamente la que
está implicada en el desarrollo de la arterioesclerosis, por lo que la
ingestión de pectinas puede actuar también como un factor de prevención
de esta enfermedad. El mecanismo exacto de este fenómeno no se conoce
con precisión, pero parece estar ligado a que las pectinas promueven una
mayor eliminación fecal de esteroles.
En resumen, puede concluirse que la ingestión de pectinas a los niveles
presentes en los alimentos vegetales, o en los usados como aditivos, no
solamente no es perjudicial para la salud sino que incluso es beneficioso.
Las pectinas, especialmente las presentes en el pomelo, han sido objeto de
diversas campañas publicitarias en las que se pretende que, en forma de
cápsulas o píldoras, permiten conseguir pérdidas de peso casi milagrosas, lo
que es totalmente falso.
3.2.1 DESNATURALIZACION DE LAS PROTEINAS EN LOS
ALIMENTOS
Se entiende por desnaturalización de las proteínas a la
modificación que sufre la estructura de las proteínas como así
también las de los ácidos nucleicos. En el proceso de
desnaturalización de las proteínas podemos observar el cambio de su
estructura nativa, como se afectado su funcionamiento y su cambio de
acuerdo a su actividad fisicoquímica. Existen varios factores
desnaturalizantes entre los que podemos mencionar sustancias
toxicas, como también sustancias alcalinas ó acidas, calor, alcohol, que
pueden intervenir en la desnaturalización de las proteínas, de esta
manera se modificada la forma de las moléculas de proteínas. Cuando
esto sucede, la proteína no puede realizar sus diversas funciones
biológicas. A modo de tener en cuenta, cabe destacar que cuando la
estructura que se ve alterada es la secundaria, terciaria o las dos, se
dice que la proteína se ha desnaturalizado. En importante recordar,
que este proceso de desnaturalización de las proteínas se puede
revertir, pero en otros casos resulta imposible la recuperación y
recibe el nombre de coagulación. En determinadas circunstancias,
este proceso de desnaturalización de proteínas puede ser útil.
Por ejemplo, si la proteína que forma parte de los alimentos esta
desnaturalizada, el proceso de digestión es más fácil. Cuando
comemos proteínas, lo que nuestro organismo utiliza son los
aminoácidos que la componen, ya que nuestro organismo fábrica o
sintetiza los aminoácidos que no han podido ser absorbidos después
de digerir las proteínas de los alimentos

El proceso de desnaturalización de las proteínas se ve
caracterizado por afectar la función biológica de las proteínas,
por ejemplo las enzimas

En la mayoría de los casos el proceso de desnaturalización
de las proteínas resulta ser irreversible

el proceso de desnaturalización de las proteínas, reduce la
estructura de la proteína a su nivel primario.

En muchos casos, como ya hemos mencionado, este proceso
puede ser reversible, debido a que es su estructura primaria es
aquella que contiene de manera suficiente la información
necesaria, para favorecer los niveles siguientes de su
estructuración.