3.1.2 Interacción de las proteínas con el agua

FUNCIÓN QUÍMICA DE LAS PROTEÍNAS EN ALIMENTOS
Unidad 3
3.1 Propiedades funcionales de las proteínas
Las proteínas son macromoléculas compuestas por carbono, hidrógeno,
oxígeno y nitrógeno. La mayoría también contienen azufre y fósforo. Son
compuestos muy complejos formados por cadenas de cientos y miles de
aminoácidos unidos entre sí por enlaces peptídicos. Si bien sólo los
aminoácidos son 20, las posibilidades de combinarlos son infinitas. Las
propiedades de cada una de las proteínas al igual que su funcionalidad
dependen de la secuencia de aminoácidos que la formen.
3.1.1 Composición en los alimentos
Por todas las funciones que realizan, los alimentos proteicos son
imprescindibles en nuestra dieta de todos los días. Los requerimientos
proteicos diarios para un adulto se sitúan entre 0,8-1 gramo por cada kilo de
peso corporal. Por ejemplo, en el caso de una persona de 65 kilos, el consumo
recomendado sería entre 52 y 65 gramos, mientras que otra de 80 kilos, entre
64 y 80 gramos al día. Nitrógeno se encuentra en proteínas y otros
compuestos, incluidos en la materia orgánica de un alimento.
Clasificación de proteínas según su estructura química:
Simples: si al hidrolizarse sólo dan aminoácidos. Incluyen la albúmina del
huevo, las globulinas del plasma sanguíneo, las prolaminas el colágeno...
Conjugadas: formadas por la unión de una fracción nitrogenada y otra de
naturaleza no proteica. En este grupo se encuentran las lipoproteínas (que
combinan proteínas y lípidos), las glucoproteínas y mucoproteínas, las
metaloproteínas (como la hemosiderina o ferritina), las fosfoproteínas y las
nucleoproteínas (formadas al combinarse una proteína simple con un ácido
nucleico - ADN, ARN).
Las fuentes dietéticas de proteínas incluyen carne, huevos, soya, granos,
leguminosas y productos lácteos tales como queso o yogurt. Las fuentes
animales de proteínas poseen los 20 aminoácidos. Las fuentes vegetales son
deficientes en aminoácidos y se dice que sus proteínas son incompletas. Por
ejemplo, la mayoría de las leguminosas típicamente carecen de cuatro
aminoácidos incluyendo el aminoácido esencial metionina, mientras los granos
carecen de dos, tres o cuatro aminoácidos incluyendo el aminoácido esencial
lisina.
3.1.2 Interacción de las proteínas con el agua
La interacción hidrofóbica se produce cuando al plegarse un polipéptido los
radicales hidrófobos se acercan debido a que son excluidos por el agua.
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Luego, las moléculas de agua muy ordenadas en cubierta de solvatación se
liberan del interior aumentando el desorden (entropía) de las moléculas del
agua. La variación de entropía favorable es una fuerza impulsora fundamental
en el plegamiento proteico.
3.1.3 Reactividad y propiedades funcionales en alimentos
Las proteínas ingeridas con los alimentos se desdoblan por la digestión en sus
aminoácidos integrantes, los que son aprovechados por el organismo, después
de la absorción, para construir sus proteínas. Una proteína ideal suministraría,
entonces, al organismo todos los aminoácidos en las proporciones más
adecuadas para sus necesidades, de manera que podría ser utilizada con muy
pocas pérdidas. De esto se desprende el hecho muy importante que el
problema de satisfacer las necesidades proteicas del organismo por la
alimentación, consiste más que en el aumento del total de las proteínas
ingeridas en el suministro de sus aminoácidos en cantidades y proporciones
requeridas, pues la síntesis de las proteínas tisulares exige la ordenación de
los aminoácidos en las posiciones justas y en el tiempo exacto.
Algunas propiedades y funciones de las proteínas son:
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Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles
estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la
solubilidad.
Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis,
técnica analítica en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo
es porque su molécula tiene carga negativa y viceversa.
Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está
determinada por su estructura primaria.
Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como
amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden
comportarse como ácidos (donando electrones) o como bases
(aceptando electrones).
Como ya se ha dicho, la función más importante de las proteínas es la
de ejercer como catalizadores biológicos de las reacciones que se llevan
a cabo en la célula. Su eficacia es tal que como media aumentan un
millón de veces la velocidad de la reacción sin catalizar. Otra función
muy importante es la de actuar como transporte y almacenamiento de
iones, como la transferrina de la sangre y la ferritina del hígado. Además
son el soporte y el mecanismo del movimiento coordinado, ya sea
macroscópico, como la miosina del músculo, o microscópico, como los
filamentos de actina en la locomoción por pseudópodos. También son el
soporte para la acción de estos movimientos, tanto dentro como fuera de
la célula: el colágeno de la matriz y los microfilamentos del
citoesqueleto, respectivamente. Tienen una misión muy importante
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relacionada con las dos anteriores, que es el desplazamiento de los
cromosomas a lo largo del huso acromático durante la mitosis y la
meiosis.
Otras funciones desarrolladas por proteínas son la transmisión del
impulso nervioso (son los receptores de los neurotransmisores en la
neurona postsináptica), la regulación y el control del crecimiento celular
mediante receptores y la modulación de la expresión génica a cualquier
nivel de síntesis o de degradación. La última función en esta lista, pero
no la menos importante, es la defensa del organismo frente a
infecciones, mediada tanto por los anticuerpos como por los receptores
de las células T. Hay más funciones desarrolladas por proteínas; tantas
como sean necesarias para llevar a cabo todas las funciones de un
organismo vivo.
3.2 Emulsiones, espumas, geles, textura.
Las caseínas representan en su conjunto el 80% de las proteínas de la leche
de vaca. Cuando la leche se acidifica, las caseínas precipitan. El tratamiento de
ese precipitado con hidróxido cálcico o hidróxido sódico da lugar a los
correspondientes caseinatos. El caseinato sódico es soluble en agua, mientras
que el cálcico no lo es. Este último se utiliza en aplicaciones en las que no
debe disolverse, para no competir por el agua cuando se añade poca en el
proceso de elaboración, como sucede a veces en repostería. Los caseinatos
son resistentes al calentamiento, mucho más que la mayoría de las proteínas.
Se utilizan en tecnología de los alimentos fundamentalmente por su propiedad
de interaccionar con el agua y las grasas, lo que los hace buenos
emulsionantes.
Se utilizan mucho en repostería, confitería y elaboración de galletas y cereales
para desayuno, en substitución de la leche, de la que tienen algunas de sus
propiedades. En general mejoran la retención de agua, haciendo que los
productos que deben freírse retengan menor cantidad de aceite. Permiten
obtener margarinas bajas en calorías al emulsionar mayor cantidad de agua en
la grasa, base de este producto.
Los caseinatos se utilizan también como emulsionantes en la industria de
fabricación de derivados cárnicos, embutidos y fiambres, debido a su
resistencia al calor, adhesividad y capacidad para conferir jugosidad al
producto. Son útiles para reemplazar al menos en parte a los fosfatos.
Las caseínas son proteínas y por lo tanto aportan también valor nutricional al
producto.
Su composición en aminoácidos es próxima a la considerada como ideal, y
contienen además un cierto porcentaje de fósforo. El caseinato sódico está sin
embargo prácticamente desprovisto de calcio, ya que aunque este elemento se
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encuentra asociado a la caseína presente en la leche, se pierde durante la
primera etapa de su transformación. Son productos totalmente seguros para la
salud y no tienen limitada la ingestión diaria admisible.
3.2.1 Desnaturalización de proteínas en alimentos
Si en una disolución de proteínas se producen cambios de pH, alteraciones en
la concentración, agitación molecular o variaciones bruscas de temperatura, la
solubilidad de las proteínas puede verse reducida hasta el punto de producirse
su precipitación. Esto se debe a que los enlaces que mantienen la
conformación globular se rompen y la proteína adopta la conformación
filamentosa. De este modo, la capa de moléculas de agua no recubre
completamente a las moléculas proteicas, las cuales tienden a unirse entre sí
dando lugar a grandes partículas que precipitan. Además, sus propiedades
biocatalizadores desaparecen al alterarse el centro activo. Las proteínas que se
hallan en ese estado no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron
diseñadas, en resumen, no son funcionales.
Esta variación de la conformación se denomina desnaturalización. La
desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos: al volver a las condiciones
normales, puede darse el caso de que la proteína recupere la conformación
primitiva, lo que se denomina re naturalización.
Ejemplos de desnaturalización son la leche cortada como consecuencia de la
desnaturalización de la caseína, la precipitación de la clara de huevo al
desnaturalizarse la ovoalbúmina por efecto del calor o la fijación de un peinado
del cabello por efecto de calor sobre las queratinas del pelo.
Más información:
http://mazinger.sisib.uchile.cl/repositorio/lb/ciencias_quimicas_y_farmaceuticas/
schmidth/05.html
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