Cadena pesada

Cadena pesada
Molécula de anticuerpo. Las dos cadenas pesadas están en color rojo y azul y las dos ligeras
en verde y amarillo. Ver también [1].
En inmunología se denomina cadena pesada a una subunidad polipeptídica grande de un
complejo de proteínas como proteínas motoras (ej. miosina, kinesina, o dineína) o de un
anticuerpo (o inmunoglobulina). Un anticuerpo típico se compone de dos cadenas pesadas
de inmunoglobulina (Ig) y dos cadenas ligeras. Existen distintos tipos de cadenas pesadas
que definen la clase o isotipo de un anticuerpo. Estos tipos de cadena pesada varían entre
los diferentes animales. Todas las cadenas pesadas contienen una serie de dominios
inmunoglobulina, normalmente con un dominio variable (IgV) que es importante para
unirse al antígeno y varios dominios constantes (IgC).
En mamíferos
Clases
Hay cinco tipos de cadenas pesadas de inmunoglobulina en mamíferos: γ, δ, α, μ y ε.1 Estas
definen las llamadas clases de las inmunoglobulinas.


Las cadenas pesadas α e γ poseen aproximadamente 450 aminoácidos.
Las cadenas pesadas μ y ε tienen unos 550 aminoácidos.1
Regiones
Diagrama esquemático de un anticuerpo típico mostrando dos cadenas pesadas Ig (azul)
unidas por enlaces disulfuro a dos cadenas Ig ligeras (verde). Se muestran los dominios
constante (C) y variable (V).
cada cadena pesada tiene dos regiones:
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una región constante (que es la misma para todas las inmunoglobulinas de la misma
clase, pero difiere entre las diferentes clases de inmunoglobulina).
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o

Las cadenas pesadas γ, α y δ tienen una región constante compuesta por tres
dominios estructurales de inmunoglobulina en tándem, aunque también
poseen una "región bisagra" que le añade flexibilidad.2
o Las cadenas pesadas μ y ε tienen una región constante distina compuesta por
cuatro dominios de inmunoglobulina.1
Una región variable que es diferente entre los distintos linfocitos B, pero que es la
misma para todas ls inmunoglobulinas producidas por el mismo linfocito B o su
línea clonal. El dominio variable de una cadena pesada está compuesta por un único
dominio inmunoglobulina. Estos dominios tienen unos 110 aminoácidos de
longitud.
En peces
Los peces mandibulados son, aparentemente, los animales más primitivos capaces de
generar anticuerpos como los descritos en el apartado de mamíferos.3 No obstante, los
peces no poseen el mismo tipo de repertorio de anticuerpos que los mamíferos.4 Hasta la
fecha se han identificado tres cadenas pesadas de inmunoglobulina diferentes en peces
óseos.

La primera identificada fue la cadena pesada μ que está presente en todos los peces
mandibulados. Se piensa que es la cadena pesada de la que surgió la
inmunoglobulina primordial. El anticuerpo resultante, IgM, se secreta como
tetrámeno en teleósteos en lugar del típico pentámero que se encuentra en
mamíferos y condrictios.

La cadena pesada (δ) de la IgD se identificó al principio en el pez gato americano y
en el salmón atlántico, y actualmente está bien documentado en muchas especies de
teleósteos.5

La tercera cadena pesada de inmunoglobulina en teleósteos fue identificada en 2005
y no se parece a ninguna de las identificadas en mamíferos hasta el momento. Esta
cadena pesada, identificada tanto en la trucha arcoiris(τ) como en el pez cebra (ζ)
podría potencialmente formar un isotipo distinto de anticuerpo que podría haber
precedido a la IgM en la evolución.6 7
Al igual que en los peces óseos se han observado tres isotipos diferentes con sus cadenas
pesadas en condrictios. Con la excepción de la IgM, éstos parecen ser únicos de este grupo
y se designan como IgM, IgW (también denominadas IgX o IgNARC) e IgNAR.8
Referencias.
1. ↑ Saltar a: a b c Janeway CA, Jr. et al (2001). Immunobiology. (5th ed. edición). Garland
Publishing. (electronic full text via NCBI Bookshelf) ISBN 0-8153-3642-X.
2. Volver arriba ↑ Woof J, Burton D (2004). «Human antibody-Fc receptor interactions
illuminated by crystal structures». Nat Rev Immunol 4 (2): 89–99. doi:10.1038/nri1266.
PMID 15040582.
3. Volver arriba ↑ Fish heavy chain and light chain genes
4. Volver arriba ↑ Eva Bengtén, L. William Clem, Norman W. Miller, Gregory W. Warr and
Melanie Wilson. Channel catfish immunoglobulins: Repertoire and expression.
Developmental & Comparative Immunology, Volume 30, Issues 1-2, Antibody repertoire
development, 2006, Pages 77-92.
5. Volver arriba ↑ Stein Tore Solem and Jørgen Stenvik. Antibody repertoire development in
teleosts--a review with emphasis on salmonids and Gadus morhua L. Developmental &
Comparative Immunology, Volume 30, Issues 1-2, Antibody repertoire development, 2006,
Pages 57-76.
6. Volver arriba ↑ J.D. Hansen, E.D. Landis and R.B. Phillips. Discovery of a unique Ig
heavy-chain isotype (IgT) in rainbow trout: Implications for a distinctive B cell
developmental pathway in teleost fish. Proceedings of the National Academy of Sciences U
S A. Volume 102, Issue 19, 2005, pages 6919-24.
7. Volver arriba ↑ N. Danilova, J. Bussmann, K. Jekosch, L.A Steiner. The immunoglobulin
heavy-chain locus in zebrafish: identification and expression of a previously unknown
isotype, immunoglobulin Z. Nature Immunology, Volume 6, Issue 3, 2005, pages 295-302.
8. Volver arriba ↑ H. Dooley and M.F. Flajnik. Antibody repertoire development in
cartilaginous fish. Developmental & Comparative Immunology, Volume 30, Issues 1-2,
Antibody repertoire development, 2006, Pages 43-56.