DETERMINACION DE ENZIMAS PROTEOLITICAS EN HIGO (Ficus

DETERMINACION DE ENZIMAS PROTEOLITICAS EN HIGO (Ficus carica).
Cruz y Victoria, M.T., Palma-Orozco, G., Anaya-Sosa, I.
Graduados en Alimentos. Escuela Nacional de Ciencias Biológicas. Instituto Politécnico Nacional. México, D.F.
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Introducción.
La higuera es originaria de Asia y fue traída por los monjes
franciscanos en la colonia a América. El fruto de higuera es el
higo y este presenta diversas formas y colores. El higo
presenta una concentración alta de calcio, proteína y fibra. El
higo se consume como fruto de mesa en estado maduro, pero
las pérdidas son muy grandes, ya que los pájaros se comen la
mayor cantidad en el estado maduro. Las enzimas
proteolíticas presente en el látex de la higuera, han sido
extensamente estudiadas y son las denominadas "ficinas",
comparando su actividad con la bromelaína y la papaína. Sin
embargo, en el fruto de la higuera, el higo, no se han
reportado estudios sobre la actividad proteolítica y coagulante
que estos presentan.
Objetivo.
Es el estudiar la presencia de enzimas proteolíticas,
determinando el contenido de actividad proteolítica y
coagulante en el higo en tres estados de maduración: verde.
Intermedio y maduro.
Desarrollo experimental y metodología.
Los higos se recolectaron en los 3 estados de maduración:
verde, intermedio y maduro, estos estados son fácilmente
diferenciados por los colores extremos que hay entre el estado
verde y maduro. Con cada etapa de maduración se prepararon
extractos con soluciones de NaCl (0.1N, 0.5N, 1N, 5%, 10)
con el objeto de determinar en donde se solubilizaba la mayor
cantidad de proteína, y por lo consiguiente de actividad
enzimática, se dejaron en reposo 24h, se centrifugaron y el
precipitado fue reextraído dos veces mas con las mismas
soluciones.. La actividad proteolítica se hizo sobre caseína al
1%, pH-7.6, 35°C, haciendo la actividad en función del
tiempo de reacción y variando la cantidad de extracto en el
volumen de reaccióny determinando según el sea el caso las
unidades internacionales de tirosina (UT) para la actividad
proteolítica, la actividad coagulatoria se hizo en leche a pH de
5.5, a 35°C, determinando las unidades internacionales de
coagulación Belrridge- Foltman (UBF)
Resultados.
La mayor concentración de proteína se presentó en el fruto
maduro (1101 μg/ml) con NaCl 10%. La actividad
proteolítica mas alta se presentó en los extractos del fruto
verde con NaCl 1N (1117 UT), la actividad menor fue con los
extractos de higos maduros. La actividad coagulatoria alta en
unidades Belrridge-Foltman, fue también con frutos verdes
(409 UBF/ mg de proteína). La proteína aumenta al madurar
el higo, pero, la actividad proteolítica y la de coagulación
disminuyen y son muy altas en frutos verdes. El higo puede
ser utilizado en la preparación de extractos concentrados de
enzimas proteolíticas y ser utilizados en la industria
alimentaria.
Conclusiones.
Para cualquier estado de maduración, la solución con NaCl al
10%, permite obtener el grado de extracción mas alto para la
proteínas del higo.
Se observó una relación inversa en el aumento en la
concentración de proteína total y la disminución de actividad
proteolítica a medida que se presentan las fases de la
maduración, debido probablemente a los cambios metabólicos
que favorecen la ingesta del sicono
Bibliografía:
1. Andrean, A. (1988). Milk-clotting activity of vaious
rennets and coagulants, background and information
regarding. Bull. Int. Dairy Fed., 332: 9-14
2. British Standard institution (1993). Method for the
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3. Ortega y Del Castillo, L.M. (1964). Actividad de la
mexicaína en presencia de altas concentraciones de urea.
Ciencia. México, pp 24, 274.