Lípidos y proteínas

LÍPIDOS
Son sustancias muy heterogéneas.
Tienen en común propiedades físicas:
Solubilidad: Son insolubles en disolventes polares (agua) y solubles en
apolares (xileno, benceno)
Composición: Formadas siempre por C, H(más abundante) y O. A veces P y
S.
Funciones en los seres vivos: Función estructural, energética y forman
hormonas y vitaminas.
Unidad básica: Ácido graso: CH3-(CH2)n-COOH
TIPOS DE ÁCIDOS GRASOS
AG. Saturados: No hay dobles enlaces. Forma fuerzas de Vander Walls, que
son fuerzas de atracción/repulsión entre moléculas. Establece muchas fuerzas
por lo que suele ser sólido.
•
16CCH3-(CH2)14-COOH Palmítico
•
18CCH3-(CH2)16-COOH Estearico
AG. Instaturados. Forma dobles enlaces en los que no hay fuerzas de
Vander Walls, por lo que hay menos liquido a temperatura ambiente.
•
AG. Monoinsaturados: 1 doble enlace. Ej: Ac. Leico
•
AG. Polinsaturados: +1 doble enlace. Ej: Ac. Linoleico
PROPIE DADES DE LOS ACIDOS GRASOS
Propiedades Químicas: Sufre tres procesos:
1.
Esterificación: Reaccion de uno o varios AG con un alcohol.
AG+Alcohol (glicerol)Ester + H2O. Se liberan tantas moleculas de H2O
como ácidos grasos hayan reaccionado.
2.
Saponificación: Reacción: Ester + base(NaOH-KOH) sal + alcohol
(glicerol)
3.
Autoxidación: AGI+O2Aldehido.
Propiedades Físicas:
Anfipáticas: Una parte soluble y otra no. CH3-(CH2)n (hidrófoba, no sluble,
apolar)-COOH (Hidrófila, soluble, polar)
Punto de fusión: Varia en función de la longitud de la cadena (cuanto más
larga mayor punto de fusión) y de las insaturaciones, en los AGI (cuantos mas
dobles enlaces, mayor punto de fusión)
LIPIDOS SAPONIFICABLES
Es un lípido que contiene AG’s y sufre esterificación con un alcohol.
SI MPL E S (C, H, O)
Acilglicéridos:
Lípido que procede de la esterificación del glicerol (propanotriol) y 1, 2 o 3 AG’s
1Monoacilglicérido
2Diacilglicérido
3Triacilglicérido.
Tipos:
-
Acilglicéridos animales: Sólidos a temperatura ambiente porque estan
formados por AG’s saturados
-
Acilglicéridos vegetales: Líquidos a temperatura ambiente porque están
formados por AG’s insaturados.
Funciones biológicas:
-
Función energética: Da energia al romper los enlaces.
1gr de grasa9k cal
-
Función protectora: rodea a los organos y es un aislante térmico.
Céridos o ceras:
Lípido que procede de la esterificación de un alcohol de cadena larga y 1 AG.
Función biologica: Protectora y aislante
-
Plumas de las aves
-
Exoesqueleto de los artrópodos
-
Frutos, hojas, tallos de las plantas
C OMPL E J O S
Lípidos que contienen AG’s y pueden sufrir saponificación. Formados por C, H,
O y otros elementos.
Fosfolípido
Contiene H3PO4.
Fosfoglicérido: Diacilglicérido +H3PO4+alcohol.
Es anfipático, tiene una parte soluble (cabeza) y una insoluble (cola)
Funciones biológicas del fosfoglicérido:
La membrana plasmática es una bicapalipídica (2 capas).
Forman micelas: Estructuras formadas por fosfoglicéridos de forma esférica de
manera que las cabezas están en el exterior y las colas en el interior. Su
función es guardar y aislar en el interior un lipido.
Liposomas: creadas en el laboratorio a partir de una bicapalipidica que ha
formado una esfera. Se utilizan para transportar sustancias en disolución
Fosfoglicéridos importantes:
-
Fosfatidil colina: Forma parte de la mielina
-
Fosfatidil etanolamina: En la membrana del reticulo endoplasmático
-
Fosfatidil serina: En la membrana de los glóbulos rojos.
Fosfoesfingolípidos: Formada por esfingosina y un AG. Se une al H3PO4 +
aminoalcohol.
Glucolípidos
Unidad básica: Ceramida, que se une a 1 glúcido.
Se encuentran en las bicapas lipídicas en las membranas, el glucido hacia el
exterior para reconocer las sustancias.
2 tipos:
-Gangliósidos: ceramida+ oligosacárido (-)
-Cerebrósidos: ceramida+ monosacárido
Funciones:
-
Reconocer neurotransmisores (sinapsis)
-
Reconocer grupos sanguíneos
-
Reconocer virus, bacterias, etc.
LIPIDOS INSAPONIFICABLES
Terpenos o isoprenoides:
Derivados del isopreno (con dobles enlaces que le proporcionan color). Según
el número de isoprenos hay cuatro tipos:
-
Monoterpeno: 2 isoprenos. Forman esencias vegetales Ej:mentol
-
Diterpeno: 4 isoprenos. Forma pigmentos como la clorofila. Forma
vitaminas, A, E, K.
-
Triterpeno: 6 isoprenos. Forma escualeno, precursor del colesterol
-
Tetraterpeno: 8 isoprenos. Forma pigmentos vegetales llamados
carotenoides: Caroteno(Naranja), Xantofilas (Amarillo) Licopeno (Rojo)
Esteroides:
Lípidos derivados del esterano. En forma cíclica se llama
ciclopentanohidrofenantero. Puede variar en función de sus dobles enlaces y
sus radicales. Se clasifican en:
-Esteroles:
-Colesterol: Lipido que se encuentra en la membrana de la célula
manteniendo la fluidez
-Vitamina D: sirve para absorber el Ca y el P.
-Hormonas esteroideas:
-Hormonas textuales: Testosterona (hombre) estrógenos (mujer)
-Hormona suprarrenal
-Ádicos biliares: Enbilis: Sustancia producida por el higado para emulsionar las
grasas al intestino delgado.
Prostaglanoinas:
Lípidos que proceden de fosfolípidos
Funciones biológicas:
-
Contracción del útero en los partos
-
Vasodilatador: Ayuda a la circulación de la sangre por venas y arterias
-
Procesos inflamatorios: Favorece la expansión del tejido
-
Coagulación de la sangre: Contrario a vasodilatador.
PROTEÍNAS
Aminoácidos: Unidad estructural de las proteinas
H
|
NH2-- C –COOH
|
R
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
Aminoácidos NO protéicos: No forman proteínas, están sueltos.
Aminoácidos proteícos: Forman proteínas. Son 20 en fx del R
-
Aminoácidos neutros: Pueden ser hidrófilos, polares en el exterior o
hidrófobos, apolares en el interior.
-
Aminoácidos ácidos: En el R hay un COOH que se carga
negativamente, COO-
-
Aminoácidos básicos: En el R hay un NH2 que se carga positivamente
NH2+
PROPIE DADES DE LOS AMINOÁCIDOS
Son sustancias anfóteras: Sustancias que se pueden comportar como base o
como ácido en fx del pH que tenga la disolución en la que se encuentra.
Aminoácido en disolución ion dipolar.
Punto isoeléctrico: Valor del PH que tiene un aminoácido con forma de ion
dipolar
IsomeríaEstereoisomería
2 formas posibles para la misma molécula de manera que son imágenes
especulares. Se debe a que hay un C asimétrico.
-
Forma D: El NH2 esta a la derecha
-
Forma L: El NH2 esta a la izquierda. (En los aminoácidos protéicos)
Actividad óptica: Propiedad por la que un aminoácido en disolución puede
desviar un plano de luz polarizada.
-
Derecha: Dextrógiro
-
Izquierdas: Levógiro
Existen aminoácidos esenciales
Son aminoácidos protéicos que no somos capaces de sintetizar por lo que
debemos incorporarlos con la dieta. Ej: Fenilanina, Leucina, Isoleucina.
ENLACE PEPTÍDICO
Es un enlace covalente que une dos aminoácidos. Une el R COOH de uno con
el NH2 de otro y supone la pérdida de un H20.
Características:
Funciona como un doble enlace: Los 4 átomos del enlace y los dos C
asimétricos estáne en el mismo plano.
Forma péptidos: Unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. 3 tipos:
-
Oligopéptidos: Cuando hay <20 aminoácidos
-
Polipéptidos: Cuando hay entre 20-50 aminoácidos
-
Proteínas: Cuando hay >50 aminoácidos
Funciones biológicas de los péptidos:
-
Pueden ser hormonas:
o
Oxitocina: Contracción del parto
o
Hormona ADH: Evita la pérdida de H2O
o
Insulina y Glucagón: Mantienen los niveles de azucar constantes.
-
Transportador: Sobre todo de aminoácidos
-
Antibiótico.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
Estrucutra primaria: Proteína en forma de cadena lineal. Los aminoácidos se
colocan en forma de zig zag para evitar atracciones y repulsiones entre ellos.
Estructura secundaria: Se forma a partir de la estructura primaria,
adquiriendo dos formas:
-
a Hélice: La estructura primaria se enrolla helicoidalmente mediante
puentes de hidrógeno intracatenarios entre el NH de un aminoácido y el
C=O del cuarto aminoácido que le sigue. Gracias a los puentes de
Hidrógeno intracatenarios se mantiene la hélice, hay 3,6 aminoácidos
por vuelta. Los radicales se colocan hacia el exterior para poder unirse
con varias a Hélices.
-
Conformación b: Lamina plegada: Unión de varias estructuras primarias
en forma de zig zag mediante puentes de hidrógeno intercatenarios. Se
une el NH de un aminoácido de una cadena con el C=O de otro de otra
cadena. Las cadenas se colocan: Paralelas(mismo sentido) o
Antiparalelas(Sentido contrario)
-
Helice de colágeno: Helice (cadena enrollada helicoidalmente) con 3
aminoácidos por vuelta, que hace que sea mas extensa. No se forman
puentes de hidrógeno intracatenarios, se mantienen mediante la unión
de varias hélices (3). La forman la prolina y la hidroxipolina que son
radicales de ciclos.
Estructura terciaria: Se forma a partir de estructuras secundarias que se
pliegan sobre si mismas mediante enlaces entre R:
-
Puentes de H
-
Atracciones electroestáticas (+) (-)
-
Atracciones hidrofóbicas: entre radicales hidrófobos
-
Puentes de Vander Walls: entre moléculas de distintas cargas
-
Puentes de disulfuro: Uniones entre SH-SH. Dos cisteínas.
Condiciona la función biológica de la proteína
Formada por Dominios: Unidades (30-50) que se repiten y ayudan a
estudiar la evolución.
Estructura cuaternaria: Se forma a partir de la estructura terciaria que se
pliega sobre si misma mediante:
-
Puentes de H
-
Fuerzas de Vander Walls
-
Puentes de sulfuro
Ej: Colágeno, hemoglobina.
PROPIE DADES DE LAS PROTEÍNAS
Solubilidad: En agua: Está condicionado por el lugar de los radicales
-
Si los radicales exteriores son hidrófobos: Insoluble (Fibroso)
-
Si los radicales exteriores son hidrófilos: Soluble (Globular)
Pueden sufrir desnaturalización: Proceso por el que se rompen todos los
enlaces que unen a los aminoácidos, excepto el enlace peptídico. Pierde la
estructura, cuaternaria, terciaria y secundaria y se queda como estructura
primaria. Las causas: Temperaturas extremas, pH extremos y sustancias
químicas, a veces pueden ser reversibles. Las consecuencias son la pérdida de
la función biológica y la pérdida de la solubilidad.
Especificidad:
-
Especificidad de función: Para realizar una función biológica concreta se
necesita una estructura concreta
-
Especificidad de especie: Hay proteínas que están unicamente en una
especie.
Capacidad amortiguadora: Los aminoácidos son sustancias anfóteras.
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
HOLOPROTEÍNAS: Formadas unicamente por aminoácidos
Proteínas fibrosas: Cadena de aminoácidos que se enrollan paralelamente.
Son insolubles en agua
-
Colágeno: Principal componente del tejido conjuntivo
-
Miosina: Contracción de los musculos
-
Queratina: Principal componente del tejido epidérmico
-
Fibrosina: Coagulación de la sangre
-
Elastina: Proteína elástica por su forma de red
Proteínas globulares: Forma esférica. Son solubles en agua
-
Actina: Contracción de los músculos
-
Albumina: Tiene dos funciones, almacena y transporta aminoácidos.
-
-
o
Ovoalbumina (huevo)
o
Lactoalbumina (leche)
o
Seroalmbumina (sangre)
Globulina: Función de defensa
o
Ovoglobulina
o
Lactoglobulina
o
Seroglobulina
Histonas: Se asocian con el ADN-Cromosomas
HETEROPROTEÍNAS: Formadas por una parte protéica y otra no proteica o
grupo prostético.
Cromoproteínas: G. ProstéticoPigmento
-
Cromoproteínas porfirínicas: Cuando el grupo prostético es un anillo
tetrapirrólico y en medio hay un catión. Ej: hemoglobina
-
Cromoproteínas no porfirínicas: Hay anillos con dobles enlaces y un
catión en medio. Ej: hemocianina
Nucleoproteínas: G. ProstéticoAc Nucleico. Ej: Histomas + ADN
Glucoproteínas: G. ProstéticoGlúcido Ej: Inmunoglobulinas
Fosfoproteínas: G. ProstéticoH3PO4 Ej: Caseína (leche) Vitelina (huevo)
Lipoproteínas: G. ProstéticoLípido
Se encuentra en la membrana celular
Se encuentra en la sangre para transportar colesterol. Dos tipos:
-
LDL (baja densidad): Transporta colesterol y triglicéridos del hígado a los
tejidos para formar membranas. Cuando hay demasiado colesterol se
acumula en la sangre
-
HDL (alta densidad): Se guarda colesterol y triglicéridos en el hígado.
Baja el colesterol en sangre.
FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS
1.
Función de reserva de aminoácidos.
Ej: Leche (caseína) Huevo (ovoalbumina)
2.
Función de transporte
Pigmentos respiratorios (transportan O2)
o
Hemoglobina : Transporta O2 en la sangre
o
Mioglobina: Transporta O2 y lo lleva a los musculos
o
Hemocianina: Transporta O2 en artrópodos
Lipoproteínas: Transportan colesterol y triglicéridos
Transportan e-: Forman parte de los citocromos
3.
Función de movimiento
Actina y Miosina: Contracción muscular
Flagelina: Proteína que forma los flagelos
4.
Función de defensa
Inmunoglobulinas: Son anticuerpos que detectan vírus, bacterias, etc.
5.
Función hormonal
Insulina y Glucagón: Son hormonas antagónicas creadas por el
páncreas:
6.
o
La insulina toma glucosa de la sangre y la lleva al higado
o
El glucagón toma glucosa del hígado y lo lleva a la sangre
Función estructural
En las células
o
Membrana: Glucoproteínas
o
Citoplasma: Citoesqueleto
o
Núcleo: Ístonas que se asocian con el ADN
En el organismo
7.
o
En la piel: Queratina
o
En el cartílago: Colágeno
o
En los vasos sanguíneos: Elastina
Función homeostática
Amortiguan los cambios del pHAminoácidos anfóteros
8.
Función de reconocimiento celular
Las glucoproteínas de la membrana reconocen sustancias, células, etc
9.
Función encimática