biocatalizadores - Joaquín Rodríguez Piaya

Losbiocatalizadores
BIOCATALIZADORES
LASENZIMAS
Sonbiocatalizadoresproteicosqueaumentanlavelocidaddereacciónentremoléculassinqueseconsuman.Ensu
mayoría son proteínas globulares, solubles en agua. Durante la reacción no se alteran. Pueden aumentar la
velocidaddereacciónde1000a10.000.000.000veces.
Se produce la transformación de unas sustancias iniciales
llamadas reactivos o sustratos en unas sustancias finales o
productos.Latransformaciónnoseverificadirectamente,sino
que es necesario un paso intermedio en el cual el reactivo se
active, de forma que sus enlaces se debiliten y se favorezca la
ruptura.Estepasointermediosedenominacomplejoactivado
y requiere un aporte de energía (energía de activación). Cada
enzima es capaz de transformar entre 100 y 1000 moléculas /
segundo.
Actúandedosmaneras:
1- Fijándose mediante enlaces fuertes (covalentes) de modo
quesedebilitenlosenlaces.Nohacefaltaenergíapararomperlos.
2- Atrayendoalassustanciashaciasusuperficie,aumentandolaposibilidaddeencuentro.
Suelen formar complejos multienzimáticos, de forma que el producto de una enzima constituye el sustrato de la
siguiente.
Algunosenzimasnosonactivoshastaquesobreellosactúanotrosenzimasoiones(zimógenosoproenzimas).
Los enzimas con secuencias de aminoácidos distintas y que realizan la misma función reciben en nombre de
isoenzimasoisozimas.
Segúnsuestructurasediferencian:
• Enzimasproteicos(sóloaminoácidos)
• Holoenzimas(aminoácidosyalgomás)
Ø Apoenzima(fracciónproteica).Proporcionalaestructuraespacialespecíficaquepermitelaunión
alossustratos.
Ø Cofactor(fracciónnoproteica)
§ Activadoresorgánicos(ionesmetálicos,etc.)
§ Activadoresorgánicos
o Gruposprostéticos(unidosfijamentealaproteínaynosepuededisociardela
enzima,comoelgrupohemo)
o Coenzimas(ATP,vitaminas,etc.)
Enlacadenaexistentrestiposdeaminoácidos:
1- Aminoácidosestructurales:sinfuncióndinámica.
2- Aminoácidosdefijación:establecenenlacesdébilesconelsustrato(centrodefijación).
3- Aminoácidoscatalizadores:establecenenlacescovalentesconelsustrato(centrocatalítico)
Amboscentrossuelenhallarsecontiguosyformanelllamadocentroactivo.
Unapartesustancialdelosenzimasdeunacélulaselocalizanenórganulosespecíficos.Estacompartimentacióndel
metabolismo aísla determinados sustratos y productos, permitiendo así un ambiente favorable para cada tipo de
reacción metabólica, evitando interferencias de moléculas similares. La compartimentación favorece el
encadenamientodelasvíasmetabólicas.
REGULACIÓNDELAACTIVIDADENZIMÁTICA
1-
Temperatura:existeunaTªóptimaparacualquierenzima,enlacuallaactividadesmáxima.
2-
pH:ExisteunpHóptimo,yaqueinfluyeenelgradodeionizacióndelosradicalestantodelcentroactivocomo
delsustrato.
3-
Concentración de sustrato: al aumentar la concentración del sustrato aumenta la velocidad de reacción al
aumentar la posibilidad de encuentro entre sustrato y enzima. Si la concentración es excesiva no aumenta al
producirsesaturación.
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La constante de Michaelis-Menten (Km) hace referencia a la afinidad
delaenzimaporelsustrato.Kmtienerelaciónconlavelocidadalaque
transcurrelareacciónenzimática.Kmesunvalorcaracterísticodecada
enzima y constituye una medida de la afinidad de la enzima por el
sustrato:valoresbajosdeKindicanunaaltaafinidaddelaenzimapor
elsustratomientrasquevaloresaltosindicanunabajaafinidad.
4-
Activadores:algunosionesfavorecenlauniónenzima-sustrato.
5-
Inhibidores: disminuyen la actividad y eficacia de la misma o la
impidencompletamente.Puedenser:
a- Irreversible:elinhibidorsefijapermanentementealcentroactivo,alterandosuestructura.
b- Reversible:medianteunióntemporal.
Ø Competitiva:lamoléculaessimilaralsustrato,compitiendoporelcentroactivo.
Ø Nocompetitiva:seuneenunazonadiferentedelcentroactivo.
Lasreaccionesenzima-sustratopresentanespecificidad,existiendodetrestipos:
1- Absoluta:unenzima,unsustrato(ej.:lactasa)
2- De grupo: actúan sobre un grupo de moléculas que poseen un determinado tipo de enlace (ej.: Oglucosidasa)
3- Declase:actúansobremoléculas(ej.:fosfatasas)
ALOSTERISMO
Algunasenzimassoncapacesdeaumentarodisminuirsuactividadcatalíticaenrespuestaadeterminadassustancias
moduladoras.Lasprincipalessonlasenzimasalostéricas.Estánconstituidasporvariasunidadesoprotómeros.Cada
protómero posee dos centros, uno regulador y otro activo o catalítico. Al unirse una molécula (activador,
modulador,ligando),laconfiguracióndelprotómerovaría,haciendofuncionalelcentrocatalítico.Laenzimapasade
un estado inhibido a otro activo. La variación en la configuración de un protómero se transmite a los otros
protómerosasociadoshaciéndolosactivos,efectodenominadotransmisiónalostérica.
El regulador o modulador puede ser activador o inhibidor. Con frecuencia los activadores son sustratos y los
inhibidoressonproductos.
Algunossóloadmitenactivación,otrossóloinhibiciónyotrosambos.
NOMENCLATURAYCLASIFICACIÓN
Seconocenalrededorde2.000enzimas.Senombranconelnombredelsustratoterminadoenasa.Tambiénpuede
incluirseelnombredelacoenzima(silohay)ylafuncióndelaenzima.Algunasmantienensuantiguadenominación
(tripsina,pepsina,etc.).
Clasificación:
1- Oxidorreductasas A+2+B+3⇒
+3
A +B+2
Función:Reaccionesdeoxidación-reducciónconpérdidaygananciadeelectrones.
+
Tipos:deshidrogenasas(quitanH yelectronesdeunamolécula),oxidasas(cedenelectronesaloxígeno)
2- Transferasas
A–X+B
⇒
A+B–X
Función:transferenciadegruposfuncionalesentremoléculas.
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Tipos:transaminasas,transcarboxilasas,transmetilasas,…
3- Hidrolasas A–B+H2O
⇒ H–A+OH–B
Función:hidrólisis
Tipos:carbohidrasas,esterasas,peptidasas,nucleasas,…
4- Liasas
A=B+X–Y ⇒
X–A–B–Y
Función:adicióndemoléculassencillasaenlacesdobles.
Tipos:aminasas,carboxilasas,hidratasas,…
5- Isomerasas
A–B–X
⇒
X–A–B
Función:transformacióndeunisómeroenotro.
6- Ligasasosintetasas
A+B(+ATP)⇒
A–B(+ADP+Pi)
Función:unióndemoléculasodeungrupofuncionalaunamolécula,utilizandolaenergíaproporcionadaporel
ATP
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LASVITAMINAS
Soncompuestossinestructuraquímicacomúnatodasellas.Presentandoscaracterísticas:
Ø Sepresentanencantidadesmuypequeñas
Ø Nopuedensersintetizadasportodoslosseresvivos.
Sonmoléculasmuyactivas,imprescindiblesenmultituddeprocesosmetabólicos.
Muchas tienen función coenzimática. Su carencia impide el funcionamiento de las enzimas correspondientes,
produciendoalteracionesenzimáticas.
Sonmoléculasmuylábiles,esdecirsealteranfácilmente.Laluz,latemperatura,loscambiosdepHoelO2pueden
provocarsudestrucción.
Losanimalesnosoncapacesdesintetizarlas,porloquedebenobtenerlasapartirdelosvegetales,porloqueson
nutrientesesenciales.
Lasnecesidadesdiariassonmuypequeñas,delordendemgoμg/día.
En ocasiones las necesidades de algunas vitaminas pueden satisfacerse con la ingestión de otras moléculas
denominadasprovitaminas,quetrasunpequeñocambioquímicosetransformanenvitaminasactivas.
Ø Avitaminosis:carenciatotaldeunavitamina.
Ø Hipovitaminosis:carenciaparcialdeunavitamina.
Ø Hipervitaminosis:excesodevitaminasliposolublesqueseacumulanenlaszonasgrasasdelcuerpo,como
elhígado.
Nomenclatura:sepuedennombrardetresmaneras:
Ø Utilizandoletrasmayúsculas,enocasionesconsubíndices(A,B1,…)
Ø Aludiendoalaenfermedadqueprovocasuhipovitaminosis(antirraquítica,antiescorbútica,…)
Ø Utilizandosunombrequímico(ácidoascórbico,α-tocoferol,…)
Clasificación
Ø Liposolubles: son insolubles en agua y solubles en lípidos. Algunas son también lípidos. Pueden producir
hipervitaminosis.IncluyelasvitaminasA,D,E,K.
Ø Hidrosolubles: son solubles en agua y no se acumulan, ya que se eliminan rápidamente por la orina. Sin
embargo,alnoalmacenarse,esmásfácilqueseproduzcaundéficit.IncluyelasvitaminasB1,B2,B3,B5,B6,
B9,B12yC.
HIDROSOLUBLES
LIPOSOLUBLES
Vitamina
D
Retinolo
antixeroftálmica
Calciferolo
antirraquítica
E
Tocoferoloantiestéril
K
B1
Naftoquinonao
antihemorrágica
Tiaminao
antineurítica
B2
Riboflavina
B3
Nicotinamidao
antipelagrosa.
B5
Ácidopantoténico
B6
B8
Pirixodina
B9
Ácidofólico
B12
Cianocoibalaminao
antiperniciosa
C
Ácidoascórbicoo
antiescorbútica
A
Biotina
Función
Antioxidante.Mantenimientodetejidos
epiteliales.Enconosybastones.
Mineralizacióndeloshuesos.AbsorcióndeCa
yPenelintestino.
Antioxidante.
Síntesisdeprotrombina,queintervieneenla
coagulación.
Comocoenzimadedescarboxilasas.
FormalascoenzimasFMNyFAD,dereacciones
deoxidación–reducción.
+
+
OriginalascoenzimasNAD yNADP ,de
reaccionesredox
FormapartedelaCoA
Carencia
Alteracionesepiteliales.Engrosamientode
lacórnea.Cegueranocturna.
Raquitismoyosteomalacia(calcificación
óseadeficiente)
Esterilidadenalgunosanimales(noenel
serhumano)
Hemorragias
Polineuritisyotrostrastornosdelsistema
nervioso
Lesionescutáneas,bucalesylabiales.
Pelagra(dermatitis,diarrea,demencia)
Coenzimadetransaminasas
Fatigayalteracióndelacoordinación
muscular.
Trastornosdelsistemanervioso
Coenzimadecarboxilasas
Alteracionesmusculares
Intervieneenlasíntesisdebasesnitrogenadas
(paraADNyARN).
Formalapartedelacoenzimadel
metabolismodeproteínasyácidosnucleicos.
Antioxidante.Síntesisdecolágeno.Favorecela
absorcióndeFeporelintestino.
Anemia
Anemia
Escorbuto(hemorragiasdigestivas,caídade
losdientes,malacicatrizacióndelas
heridas,…)
JoaquínRodríguezPiaya