UNIVERSIDAD DE SAN JOSE Sede Alajuela TEMA:

UNIVERSIDAD DE SAN JOSE
Sede Alajuela
FACULTAD DE NUTRICION
Prueba de Grado Nutrición Normal
TEMA:
Proteínas
ESTUDIANTE: Diego Alonso Castro Calderón.
22 Enero 2011
Alajuela, Costa Rica.
1
Índice:
Introducción………………………………………………………………………….3
Objetivo general y específico………………………………………………………4
Los aminoácidos…………………………………………………………………….5
Enlace peptídico……………………………………………………………………..8
Proteínas……………………………………………………………………………...9
Estructura de las proteínas………………………………………………………..10
Propiedades de las proteínas……………………………………………………..13
Clasificación de las proteínas…………………………………………………….14
Proteínas completas, incompletas y complementarias………………………...17
Fuentes de las proteínas…………………………………………………………..19
Funciones de las proteínas………………………………………………………..22
Digestión y metabolismo de las proteínas……………………………………….24
Síntesis de las proteínas…………………………………………………………..26
Necesidades diarias de las proteínas……………………………………………27
El veganismo y las proteínas……………………………………………………...30
Relación de las proteínas y el aumento de la masa muscular………………..31
Enfermedades………………………………………………………………………36
Conclusiones……………………………………………………………………….38
Bibliografía…………………………………………………………………………..39
Anexos……………………………………………………………………………….41
2
Introducción.
Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno,
oxígeno y nitrógeno. Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas
moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían, por tanto, los
monómeros de la unidad. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces
peptídicos. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido;
si el número de aminoácidos que forma la molécula no es mayor de 10, se
denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si el número
es superior a 50 aminoácidos se habla ya de proteína. Por tanto, las proteínas
son cadenas de aminoácidos que se pliegan adquiriendo una estructura
tridimensional que les permite llevar a cabo miles de funciones. Las proteínas
están codificadas en el material genético de cada organismo, donde se
especifica su secuencia de aminoácidos, y luego son sintetizadas por los
ribosomas.
Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las
biomoléculas más versátiles y más diversas. Realizan una enorme cantidad de
funciones diferentes, entre ellas funciones estructurales, enzimáticas,
transportadora.
3
Objetivo General:
-Comprender el funcionamiento y la importancia de las proteínas a nivel
nutricional; destacando que son elementos esenciales para el crecimiento,
reparación, buen funcionamiento y estructura de las células
Objetivos Específicos:
1) Definir que es una proteína.
2) Descubrir las funciones principales de las proteínas en los sistemas vivos.
3) Conocer las distintas enfermedades causadas por la deficiencia o exceso de
proteína.
4) Describir las propiedades de proteínas.
5) Mencionar alimentos ricos en proteínas.
4
LOS AMINOÁCIDOS.
Son las unidades básicas que forman las proteínas. Su denominación responde
a la composición química general que presentan, en la que un grupo amino
(NH2) y otro carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un carbono alfa (-C-). Las
otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas con un átomo de
hidrógeno (H) y con un grupo químico variable al que se denomina radical (R).1
Tridimensionalmente el carbono presenta una configuración tetraédrica en la
que el carbono se dispone en el centro y los cuatro elementos que se unen a él
ocupan los vértices. Cuando en el vértice superior se dispone el -COOH y se
mira por la cara opuesta al grupo R, según la disposición del grupo amino (NH2) a la izquierda o a la derecha del carbono se habla de -L-aminoácidos
o de -D-aminoácidos respectivamente. En las proteínas sólo se encuentran
aminoácidos de configuración L.2
El ser humano necesita un total de veinte aminoácidos, de los cuales, 11 de
ellos nuestro propio organismo los sintetiza y no necesitamos adquirirlos de la
dieta, éstos son llamados no esenciales o dispensables (acido aspártico, acído
glutamínico, alanina, arguinina, cisteína, cistina, glicina, prolina, serina, tirosina,
glutamina, histidina). Los nueve restantes (felilalanina, isoleusina, leucina,
lisina, metionina, treonina, triptófano, valina) no somos capaces de sintetizarlos
y deben ser aportados por la dieta. Los aminoácidos que adquirimos
obligatoriamente de la dieta son los denominados aminoácidos esenciales, o
actualmente llamados indispensables. Ya que la metionina es un precursor de
1 Química y Bioquímica de los alimentos II. Josep Boatella Riera. Edicions Universitat
Barcelona (2004).
2
Química Orgánica. Stephen J Weininger, Frank R. Stermitz. Edit. Reverte (1988).
5
la cisteína y la fenilalanina de la tirosina, estos aminoácidos se consideran
normalmente en parejas. Si falta uno solo de ellos no será posible sintetizar
ninguna de las proteínas en la que sea requerido dicho aminoácido3.
L - Alanina: Función: Interviene en el metabolismo de la glucosa. La glucosa es
un carbohidrato simple que el organismo utiliza como fuente de energía.
L - Arginina: Función: Está implicada en la conservación del equilibrio de
nitrógeno y de dióxido de carbono. También tiene una gran importancia en la
producción de la Hormona del Crecimiento, directamente involucrada en el
crecimiento de los tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación del
sistema inmunológico.
Acido L- Aspártico: Función: Es muy importante para la desintoxicación del
Hígado y su correcto funcionamiento. El ácido L- Aspártico se combina con
otros aminoácidos formando moléculas capaces de absorber toxinas del
torrente sanguíneo.
L - Cistina: Función: También interviene en la desintoxicación, en combinación
con los aminoácidos anteriores. La L - Cistina es muy importante en la síntesis
de la insulina y también en las reacciones de ciertas moléculas a la insulina.
L - Cisteina: Función: Junto con la L- cistina, la L- Cisteina está implicada en la
desintoxicación, principalmente como antagonista de los radicales libres.
También contribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado
contenido de azufre.
L - Glutamina: Función: Nutriente cerebral e interviene específicamente en la
utilización de la glucosa por el cerebro.
Acido L - Glutamínico: Función: Tiene gran importancia en el funcionamiento
del Sistema Nervioso Central y actúa como estimulante del sistema
inmunológico.
3
FAO/WHO/UNU. 1985. Protein Quality Evaluation. Report of a joint FAO/WHO/UNU Expert
Consultation. WHO Tech. Rep. Ser. No. 724. Geneva, WHO, Rome: FAO Food and Nutrition Paper
6
L - Glicina: Función: En combinación con muchos otros aminoácidos, es un
componente de numerosos tejidos del organismo.
L - Histidina: Función: En combinación con la hormona de crecimiento (HGH)
y algunos aminoácidos asociados, contribuyen al crecimiento y reparación de
los tejidos con un papel específicamente relacionado con el sistema cardiovascular.
L - Serina: Función: Junto con algunos aminoácidos mencionados, interviene
en la desintoxicación del organismo, crecimiento muscular, y metabolismo de
grasas y ácidos grasos.
L - Tirosina: Función: Es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz en
el tratamiento de la depresión, en combinación con otros aminoácidos
necesarios.
L - Prolina: Función: Está involucrada también en la producción de colágeno y
tiene gran importancia en la reparación y mantenimiento del músculo y huesos.
L - Isoleucina: Función: Junto con la L-Leucina y la Hormona del Crecimiento
intervienen en la formación y
reparación del tejido muscular.
L - Leucina: Función: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del Crecimiento
(HGH) interviene con la formación y reparación del tejido muscular.
L - Lisina: Función: Es uno de los más importantes aminoácidos porque, en
asociación con varios aminoácidos más, interviene en diversas funciones,
incluyendo el crecimiento, reparación de tejidos, anticuerpos del sistema
inmunológico y síntesis de hormonas.
L - Metionina: Función: Colabora en la síntesis de proteínas y constituye el
principal limitante en las proteínas de la dieta. El aminoácido limitante
determina el porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel celular.
L - Fenilalanina: Función: Interviene en la producción del Colágeno,
fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido conectivo, y también en
la formación de diversas neurohormonas.
7
L - Triptófano: Función: Está implicado en el crecimiento y en la producción
hormonal, especialmente en la función de las glándulas de secreción adrenal.
También interviene en la síntesis de la serotonina, neurohormona involucrada
en la relajación y el sueño.
L - Treonina: Función: Junto con la con la L-Metionina y el ácido L- Aspártico
ayuda al hígado en sus funciones generales de desintoxicación.
L - Valina: Función: Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos, el
mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrógeno.4
ENLACE PEPTÍDICO.
Los aminoácidos se encuentran unidos linealmente por medio de uniones
peptídicas. Estas uniones se forman por la reacción de síntesis (vía
deshidratación) entre el grupo carboxilo del primer aminoácido con el grupo
amino del segundo aminoácido.
La formación del enlace peptídico entre dos aminoácidos es un ejemplo de una
reacción de condensación. Dos moléculas se unen mediante un enlace de tipo
covalente CO-NH con la pérdida de una molécula de agua y el producto de
esta unión es un dipéptido. El grupo carboxilo libre del dipéptido reacciona de
modo similar con el grupo amino de un tercer aminoácido, y así sucesivamente
hasta formar una larga cadena. Podemos seguir añadiendo aminoácidos al
péptido, porque siempre hay un extremo NH2 terminal y un COOH terminal. Así
pues, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí
formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas
cadenas se utilizan prefijos convencionales como:
Dipéptidos: si el n º de aminoácidos es 2.
Tripéptidos: si el n º de aminoácidos es 3.
Tetrapéptidos: si el n º de aminoácidos es 4.
Oligopéptidos: si el n º de aminoácidos es menor de 10.
4
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8
Polipéptidos: si el n º de aminoácidos es mayor de 10.
Proteínas: si el no de aminoácidos es mayor a 50.5
PROTEÍNAS.
La palabra proteína procede del griego “proteios” que significaba primordial.
Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno,
oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de
proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.
Esta palabra indica la importancia que estos componentes tienen en el
organismo. De hecho, las proteínas constituyen el principal componente
estructural de las células, los tejidos, y constituyen la mayor porción de
sustancia de los músculos, las proteínas son el componente más importante
del organismo después del agua6.
Las tres funciones esenciales de la materia viva (nutrición, crecimiento y
reproducción) están
vinculadas con las moléculas proteicas y con las
estructuras que las integran: péptidos y aminoácidos. Su carácter de
componentes indispensables para la materia viviente, convierte en fundamental
su presencia en la dieta del ser humano porque, al igual que los animales
superiores, necesitan una fuente de aminoácidos con la que la elaboran sus
propias proteínas y esas fuentes han de preceder de las proteínas
suministradas por la dieta7.
Las proteínas son macromoléculas las cuales desempeñan el mayor número
de funciones en las células de los seres vivos. Forman parte de la estructura
básica de tejidos (músculos, tendones, piel, uñas, etc.), durante todos los
procesos de crecimiento y desarrollo, crean, reparan y mantienen los tejidos
corporales; además desempeñan funciones metabólicas (actúan como
5
Bioquímica. Jeremy Mark Berg, Lubert Stryer, John Tymoczko, José M. Macarulla
6
FAO, deposito de documentos de la FAO “proteínas”
7
Ciencia bromatologica- principios generales Escrito por José Bello Gutiérrez
9
enzimas, hormonas, anticuerpos) y reguladoras
a saber: asimilación de
nutrientes, transporte de oxígeno y de grasas en la sangre, eliminación de
materiales tóxicos, regulación de vitaminas liposolubles y minerales8.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS.
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales
denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y
estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición
de la anterior en el espacio.9
ESTRUCTURA PRIMARIA:
La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos
indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que
dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su
secuencia y de la forma que ésta adopte. (Ver imagen No1).
Imagen No1. Estructura primaria.
ESTRUCTURA SECUNDARIA:
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en
el espacio. Los aminoácidos a medida que van siendo enlazados durante la
8
Garrett R. H., y C. M Grisham 2004. Biochemistry Brooks Cole Publisher. Charlottesville, VA, USA
9
Introduccion a la biología celular escrita por Bruce alberth bray, Karen Hopkin
10
síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces,
adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
1. La a (alfa)-hélice.
2. La conformación beta.
Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la
estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el
C=O-de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.
En esta disposición los aminoácidos no forman una hélice sino una cadena en
forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada.
Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.
(Ver imagen No2).
Imagen No2. Estructura secundaria.
ESTRUCTURA TERCIARIA:
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria
de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación
globular. En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la
secundaria y por tanto la terciaria.
Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar
funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc.
11
Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de
enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de
enlaces:
1. El puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
2. Los puentes de hidrógeno.
3. Los puentes eléctricos.
4. Las interacciones hidrofóbicas.
(Ver imagen No3).
Imagen No3. Estructura terciaria.
ESTRUCTURA CUATERNARIA:
Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes)
de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un
complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre
de protómero.
El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro
como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la
poliomielitis, que consta de 60 unidades proteícas. (Ver imagen No4).
12
Imagen No4. Estructura cuaternaria.
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS10.
1) Especificidad:
La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada
función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una
conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la
proteína puede significar una pérdida de la función. Además, no todas las
proteínas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas
específicas suyas que se pone de manifiesto en los procesos de rechazo de
órganos trasplantados. Las semejanzas entre proteínas son un grado de
parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de “árboles
filogenéticos”.
2) Desnaturalización:
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que
forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma
conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por
lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble
en agua y precipita.
10 Proteínas alimentarias: Bioquímica, propiedades funcionales, valor nutricional, modificaciones
químicas. Jean-Claude Cheftel. Edit. Acribia (1989)
13
La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, (huevo
cocido o frito), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se
restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior
plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS.
La clasificación de las proteínas se realiza desde varios puntos de vista, así:
1. SEGÚN SU COMPOSICIÓN:
1.1
Proteínas
simples
u
Holoproteínas:
Las
cuales
están
formadas
exclusivamente o predominantemente por aminoácidos.
1.2 Proteínas conjugadas: Poseen un componente de proporción significativa
no aminoacídico que recibe el nombre de grupo prostético. Según la naturaleza
de este grupo consideramos:
1.3 Glicoproteínas: Se caracterizan por poseer en su estructura azúcares. Se
pueden citar como ejemplo: las inmunoglobulinas, algunas proteínas de
membrana,
el
colágeno
y
otras
proteínas
de
tejidos
conectivos
(glucosaminoglicanos).
1.4 Lipoproteínas: Proteínas conjugadas con lípidos que se encuentran en las
membranas celulares.
1.5 Nucleoproteínas: Se presentan unidas a un ácido nucleico, como en los
cromosomas, ribosomas y en los virus.
1.6 Metaloproteínas: Contienen en su molécula uno o más iones metálicos que
no constituyen un grupo hem. Por ejemplo algunas enzimas.
1.7 Hemoproteínas o Cromoproteínas: Proteínas que tienen en su estructura un
grupo hem. Ejemplo: Hemoglobina, Mioglobina y ciertas enzimas como los
citocromos.
14
2. DE ACUERDO CON SU MORFOLOGIA Y SOLUBILIDAD:
2.1 Proteínas fibrosas: Son insolubles en agua, presentan formas moleculares
alargadas, con un número variado de cadenas polipeptídicas que constituyen
fibras resistentes, con cierto grado de elasticidad, fragilidad o ductilidad.
Funcionan como proteínas estructurales o de soporte. Las más comunes son:
Elastina, Colágeno, Queratina, Fibrina, etc.
2.2 Proteínas Globulares: Tienden a ser más solubles en agua, debido a que su
superficie es polar. Sin embargo, pueden presentar mayor solubilidad en otros
solventes como soluciones salinas, ácidos o bases diluidas o alcohol. Su
estructura es compacta con formas casi esféricas. La mayoría de las proteínas
conocidas son globulares, dentro de las que se consideran todas las enzimas,
las proteínas del plasma y las presentes en las membranas celulares. A su vez
las proteínas globulares se pueden clasificar de acuerdo con su solubilidad:
2.3 Albúminas: Proteínas fácilmente solubles en agua, que coagulan con el
calor y precipitan con las soluciones salinas saturadas. Por ejemplo la
Lactoalbúmina, albúmina del suero, la ovoalbúmina (presente en la clara del
huevo).
2.4 Globulinas: Escasamente solubles en agua pura, pero solubles en
soluciones salinas diluidas como cloruro de sodio, entre ellas se encuentran las
seroglobulinas (sangre), ovoglobulina, inmunoglobulinas, etc.
2.5 Glutelinas: Solubles en ácidos y bases diluidos, insolubles en solventes
neutros. Ejemplo: La Glutenina del trigo.
2.6 Prolaminas: Solubles en alcohol del 70 al 80%, insolubles en agua, alcohol
absoluto y otros solventes neutros, como la Zeína del maíz y la Gliadina del
trigo.
15
3. DE ACUERDO CON SU FUNCIÓN BIOLÓGICA:
3.1 Proteínas estructurales: Forman parte de células y tejidos a los que
confieren apoyo estructural. Dentro de estas podemos citar, el colágeno y la
elastina presentes en el tejido conectivo de los vertebrados. La queratinas de la
piel, pelo y uñas y la espectirna presente en la membrana de los eritrocitos.
3.2 Proteínas de transporte: Como su nombre lo indica, transportan sustancias
como el oxígeno en el caso de la hemoglobina y la mioglobina, ácidos grasos
en el caso de la albúmina de la sangre, o las que realizan un transporte
transmembrana en ambos sentidos.
3.3 Proteínas de defensa: Protegen al organismo contra posibles ataques de
agentes
extraños,
entre
las
que
se
consideran
los
anticuerpos
(inmunoglobulinas) de la fracción gamma globulínica de la sangre, las proteínas
denominadas interferones cuya función es inhibir la proliferación de virus en
células infectadas e inducir resistencia a la infección viral en otras células, el
fibrinógeno de la sangre importante en el proceso de coagulación.
3.4 Proteínas hormonales: Se sintetizan en un tipo particular de células pero su
acción la ejercen en otro tipo. Ejemplo, la insulina.
3.5 Proteínas como factores de crecimiento: Su función consiste en estimular la
velocidad de crecimiento y la división celular. Como ejemplo se puede citar la
hormona de crecimiento y el factor de crecimiento derivado de plaquetas.
3.6 Proteínas catalíticas o enzimas: Permiten aumentar la velocidad de las
reacciones metabólicas. Dentro de las células son variadas y se encuentran en
cantidad considerable para satisfacer adecuadamente sus necesidades. Entre
otras se consideran las enzimas proteolíticas cuya función es la degradación de
otras proteínas, lipasas, amilasas, fosfatasas, etc.
3.7 Proteínas contráctiles: Son proteínas capaces de modificar su forma, dando
la posibilidad a las células o tejidos, que estén constituyendo, de desplazarse,
contraerse, relajarse; razón por la cual se encuentran implicadas en los
16
diferentes mecanismos de motilidad. Las proteínas más conocidas de este
grupo son la actina y la miosina.
3.8 Proteínas receptoras: Proteínas encargadas de combinarse con una
sustancia específica. Si se encuentran en la membrana plasmática, son las
encargadas de captar las señales externas o simplemente de inspeccionar el
medio. Si encuentran en las membranas de los organelos, permiten su
interacción. Sin embargo, no son proteínas exclusivas de membrana ya que
algunas se encuentran en el citoplasma. El ejemplo más típico de éstas son los
receptores de las hormonas esteroides. Casi todos los neurotransmisores, la
mayoría de las hormonas y muchos medicamentos funcionan gracias a la
presencia de estas proteínas.
3.9 Proteínas de transferencia de electrones: Son proteínas integrales de
membrana, comunes en las mitocondrias y cloroplastos cuya función se basa
en el transporte de electrones desde un donador inicial hasta un aceptor final
con liberación y aprovechamiento de energía. Como ejemplo se citan a los
Citocromos que hacen parte de la cadena respiratoria.
Proteínas completas, incompletas y complementarias
Las proteínas alimentarias a menudo se clasifican como “completas” o
“incompletas” según su contenido en aminoácidos. Las proteínas completas
son aquellas proteínas alimentarias que contienen los nueve aminoácidos
indispensables en concentraciones suficientes para cubrir los requerimientos
de los seres humanos. Las proteínas incompletas son proteínas alimentarias
deficientes en uno o más aminoácidos de los nueve aminoácidos esenciales
que deben ser proporcionados por los alimentos11.
El concepto de proteínas complementarias está basado en la obtención de los
nueve aminoácidos indispensables por la combinación de alimentos que
tomados aisladamente serían considerados como proteínas incompletas.
11
Williams, S.R. 1995. Basic Nutrition and Diet Therapy. Mosby Publishers, 10a edición.
17
Dos o más proteínas incompletas pueden ser combinadas de tal forma que la
deficiencia de uno o más aminoácidos esenciales pueda ser compensada por
otra proteína y a la inversa.
Cuando se combinan, estas proteínas complementarias proporcionan todos los
aminoácidos esenciales necesarios para el cuerpo humano consiguiendo un
patrón equilibrado de aminoácidos que se usan eficientemente.
Otra forma de obtener aminoácidos indispensables es combinar una pequeña
cantidad de una proteína completa con grandes cantidades de proteínas
alimentarias incompletas.
Un ejemplo de combinación de proteínas complementarias es la mezcla de
proteínas alimentarias de la soya y maíz o de la harina de trigo y la caseína. En
estos casos la calidad de las proteínas de la mejor combinación excede a la de
las fuentes proteicas proporcionadas individualmente, por lo que el efecto de
combinarlas es sinérgico, se recomienda un aporte de proteína para adultos y
jóvenes saludables sin patologías 0.8g/kg del peso corporal12 y entre 1.2 a
1.8kg/dia en deportistas de alto rendimiento y deberán de cubrir un aporte entre
10% al 15% del aporte energético diario13 En la Tabla 1 se muestran algunas
combinaciones ideales para obtener proteína de mejor calidad.
12 Enfermeria Gerontologica Escrito por Mary M. Burke paj 389
13
Organización Mundial de la Salud “La OMS y la FAO publican un informe de expertos independientes
sobre dieta, nutrición y prevención de enfermedades crónicas”Ginedra 2003
18
Tabla 1. Combinaciones Excelentes de proteínas alimentarias.14
COMBINACIONES EXCELENTES
EJEMPLOS
Granos – Leguminosas
Arroz/frijoles, sopa de chícharos / tostada,
lenteja/arroz
Granos – Lácteos
Pasta/queso, budín de arroz, emparedado de
queso
Leguminosas – Semillas
Garbanzo/semillas de sésamo como aliño,
falafel o sopa
* Otras combinaciones, lácteos/semillas, lácteos/legumbres, granos/semillas, son menos
eficaces en virtud de que las calificaciones químicas son similares y no se
complementan eficazmente
FUENTES DE LAS PROTEÍNAS.
 Proteínas de origen animal:
Estas proteínas son insolubles debido a su estructura molecular, y tienen
funciones de protección y soporte de tejidos, además de ser proteínas
completas, de contener todos los aminoácidos esenciales y en grandes
cantidades y en proporciones adecuadas. No son digeribles, pero sí se
aprovecha la gelatina, que es un producto derivado. 15
Dentro de este grupo nos encontramos con las esferoproteínas o también
llamadas proteínas globulares, que están constituidas por líquidos orgánicos.
También nos encontramos con las protaminas e histonas, que se encuentran
en el pescado.
Un vaso de leche nos brinda un contenido de 7 o 8 gramos de proteína al igual
que 30gramos de carne, pescado o pollo.
14
Mahan, L. K. y S. Escott-Stump
15 Nutrición para la salud, la condición física y el deporte Escrito por Melvin H. Williams
19
 Proteínas de origen vegetal:
Son las que provienen de las plantas o los vegetales, sobre todo los cereales.
De aquí proviene el gluten, que es la mezcla de dos sustancias: gliadina y
glutenina.
Las legumbres (garbanzos, semillas de soya, lentejas, arroz, cereales de trigo
guisantes) son una fuente relativamente buena de proteína, las legumbres
también son ricas en hidratos de carbono y por esa razón se le suelen incluir
en la lista de féculas, los cereales (avena, trigo, arroz, soya) las oleaginosas
(soya, semillas de girasol, semillas de algodón, maní) las leguminosas de vaina
(frijoles, arvejas, lenteja) las legumbres(alfalfa, trébol, tabaco, hongos, algas
levaduras)16. Las proteínas de los cereales se utilizan como ingredientes en el
pan, las pastas, los cereales de desayuno y las galletas por sus propiedades
alimenticias y funcionales17.
Con los frutos secos son ricos en proteína pero tiene un elevado contenido de
graso. Los frutos, verduras y los cereales tienen pequeñas cantidades de
proteínas (1 a 3 g por porción) aunque el contenido varía de un producto a
otro18. (Ver tabla No2. Comparación del contenido proteico de los alimentos de
origen animal y origen vegetal).
16
México en la Ronda Uruguay: el caso de la agricultura Escrito por Cassio Luiselli
17
México en la Ronda Uruguay: el caso de la agricultura Escrito por Cassio Luiselli
18 Nutrición
para la salud, la condición física y el deporte Escrito por Melvin H. Williams
20
Tabla 2. Comparación del contenido proteico de los alimentos de origen animal
y origen vegetal.19
De Origen Animal
De Origen Vegetal
Carne Vacuna
20.0
Arroz
7.0
Carne de Cerdo
17.0
Harina
9.5
Carne de Pollo
22.0
Pasta
13.0
Huevo Total
12.5
Pan Blanco
7.5
Pescado
17 a 20
Pan integral
8.0
Leche de Vaca
3.3
Legumbres
10 a 23
Queso fresco
15
Papas
2.5
Queso Curado
32
Verduras
2.7
Yogur
5
Frutas
0.5 a1.5
En países desarrollados el consumo proteico tiende a ser bastante elevado,
proviniendo predominantemente (más del 50%) de productos animal.
La mayoría de los procesos tecnológicos de cocción ejercen un efecto positivo
de reblandecimiento del tejido conjuntivo, mejorando su digestibilidad. El
exceso de calor (especialmente en ausencia de agua) puede destruir o alterar
ciertos aminoácidos débiles como la lisina convirtiéndolo en resistentes a las
enzimas digestivas. Existen determinadas fuentes proteicas que poseen
cualidades específicas de las hacen beneficios a la salud. Es el caso de la soya
que, al igual que las mayorías de las leguminosas, es una excelente fuente de
fibra dietética hidratos de carbono y proteína vegetal20.
19 Alimentación y nutrición: manual teórico-práctico Escrito por Clotilde Vázquez Martínez,Ana Isabel Cos
Blanco,Consuelo López Nomdedeu
20
Alimentación y nutrición: manual teórico-práctico Escrito por Clotilde Vázquez Martínez,Ana Isabel Cos
Blanco,Consuelo López Nomdedeu
21
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS.
Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi
todos los procesos vitales. Las funciones de las proteínas son específicas de
cada una de ellas y permiten a las células mantener su integridad, defenderse
de agentes externos, reparar daños, controlar y regular funciones, etc. Todas
las proteínas realizan su función de la misma manera: por unión selectiva a
moléculas. Las proteínas estructurales se agregan a otras moléculas de la
misma proteína para originar una estructura mayor. Sin embargo, otras
proteínas se unen a moléculas distintas: los anticuerpos a los antígenos
específicos, la hemoglobina al oxígeno, las enzimas a sus sustratos, los
reguladores de la expresión génica al ADN, las hormonas a sus receptores
específicos, entre otros.21
A continuación se exponen algunos ejemplos de proteínas y las funciones que
desempeñan:
 Función estructural:
Algunas proteínas constituyen estructuras celulares:

Ciertas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares y
actúan como receptores o facilitan el transporte de sustancias.

Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión
de los genes.
Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:
21

El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.

La elastina del tejido conjuntivo elástico.

La queratina de la epidermis.
Elementos de Nutrición humana Zoila rosa Marín Rodriguez
22
 Función enzimática:
Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y especializadas.
Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo
celular.
 Función hormonal:
Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón
(que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por
la hipófisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la
síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del
calcio).
 Función reguladora:
Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la
división celular (como la ciclina).
 Función homeostática:
Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas
amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.
 Función defensiva:

Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles
antígenos.

La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos
sanguíneos para evitar hemorragias.

Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.

Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de
serpientes, son proteinas fabricadas con funciones defensivas.
 Función de transporte:

La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.

La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados.
23

La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.

Las lipoproteinas transportan lípidos por la sangre.

Los citocromos transportan electrones.
 Función contráctil:

La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la
contracción muscular.

La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
 Función de reserva:

La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la
hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el
desarrollo del embrión.

La lactoalbúmina de la leche.
 Función energética:
Cuando el aporte de hidratos de carbono y grasas resulta insuficiente para
cubrir las necesidades energéticas, los aminoácidos de las proteínas se
emplean como combustible energético para cubrir las necesidades diarias.
DIGESTIÓN Y METABOLISMO DE LAS PROTEÍNAS.
Las proteínas comienzan a digerirse en el estómago, donde son atacadas por
la pepsina, que las divide en sustancias más simples, liberando algunos
aminoácidos. En el duodeno, el jugo pancréatico y posteriormente, las enzimas
del jugo intestinal completan su digestión22.
22
Estructuray función humano escrito por grary a. thidodeau t.
24
Los aminoácidos se absorben en el intestino delgado, pasan directamente a la
sangre y llegan al hígado donde unos se almacenan y otros intervienen en la
síntesis o producción de proteínas de diversos tejidos, formación de
anticuerpos.23
Sin embargo no ocurre lo mismo con los vegetales, que tienen la capacidad de
sintetizar los aminoácidos a partir de los nitratos, dentro de los procesos de
fotosíntesis.
Como consecuencia de su conformación, las proteínas ofrecen muchas
posibilidades para reaccionar con los más diversos tipos de moléculas,
presente en los alimentos: azúcares reductores, lípidos, polifenoles entre otros.
En consecuencia, presentan una gran cantidad de propiedades, que son muy
apreciados en la tecnología de los alimentos, aunque bajo de ciertas
condiciones pueden resultar negativas desde los puntos de vista nutritivos,
sensorial o sanitario.
Cabe señalar diversos tipos de factores que determinan o influyen en estas
propiedades:
A) Intrínsicos de la molécula proteico: la composición de aminoácidica; la
conformación, tamaño y formación la topografía superficial, sobre todo la
relación polaridad /hidrofobicidad.
B) Vínculos al medio ambiente: La concentración iónica las especies
iónicas y su relación anión catión.
C) Derivados de las operaciones tecnológicas: El tratamiento térmico, las
concentraciones salinas agentes oxido reductores la desecación las
modificaciones físico químicas.
23 Medicina interna, Volumen 1 Escrito por William N. Kelley
25
SÍNTESIS DE LAS PROTEÍNAS.
Se conoce como síntesis de proteínas al proceso por el cual se componen
nuevas proteínas a partir de los veinte aminoácidos esenciales. En este
proceso, se transcribe el ADN en ARN. La síntesis de proteínas se realiza en
los ribosomas situados en el citoplasma celular.
En el proceso de síntesis, los aminoácidos son transportados por ARN de
transferencia correspondiente para cada aminoácido hasta el ARN mensajero
donde se unen en la posición adecuada para formar las nuevas proteínas.
Al finalizar la síntesis de una proteína, se libera el ARN mensajero y puede
volver a ser leído, incluso antes de que la síntesis de una proteína termine, ya
puede comenzar la siguiente, por lo cual, el mismo ARN mensajero puede
utilizarse por varios ribosomas al mismo tiempo24.
Fases de la síntesis de proteínas:
 La realización de la biosíntesis de las proteínas, se divide en las
siguientes fases:
 Fase de activación de los aminoácidos.
 Fase de traducción que comprende:
-Inicio de la síntesis proteica.
-Elongación de la cadena polipeptídica.
-Finalización de la síntesis de proteínas.
 Asociación de cadenas polipeptídicas y, en algunos casos, grupos
prostésicos para la constitución de las proteínas.
Fase de activación de los aminoácidos:
Mediante la enzima aminoacil-ARNt-sintetasa y de ATP, los aminoácidos
pueden unirse ARN específico de transferencia, dando lugar a un
aminoacil-ARNt. En este proceso se libera mono fosfato de adenosina (AMP) y
fosfato y tras él, se libera la enzima, que vuelve a actuar.
24 Biología Molecular de la Célula. Alberts y col. Edit. Omega. España (2004).
26
Inicio de la síntesis proteica:
En esta primera etapa de síntesis de proteínas, el ARN se une a la subunidad
menor de los ribosomas, a los que se asocia el aminoacil-ARNt. A este grupo,
se une la subunidad ribosómica mayor, con lo que se forma el complejo activo
o ribosomal.
Elongación de la cadena polipeptídica:
El complejo ribosomal tiene dos centros o puntos de unión. El centro P o centro
peptidil y el centro A. El radical amino del aminoácido inciado y el radical
carboxilo anterior se unen mediante un enlace peptídico y se cataliza esta
unión mediante la enzima peptidil-transferasa. De esta forma, el centro P se
ocupa por un ARNt carente de aminoácido. Seguidamente se libera el ARNt del
ribosoma produciéndose la translocación ribosomal y quedando el dipeptilARNt en el centro P.
Al finalizar el tercer codón, el tercer aminoacil-ARNt se sitúa en el centro A.
A continuación se forma el tripéptido A y después el ribosoma procede a su
segunda translocación. Este proceso puede repetirse muchas veces y depende
del número de aminoácidos que intervienen en la síntesis.
Finalización de la síntesis de proteínas:
En la finalización de la síntesis de proteínas, aparecen los llamados tripletes sin
sentido, también conocidos como codones stop. Estos tripletes son tres: UGA,
UAG y UAA. No existe ARNt tal que su anticodón sea complementario. Por ello,
la síntesis se interrumpe y esto indica que la cadena polipeptídica ha finalizado.
NECESIDADES DIARIAS DE PROTEÍNAS
La cantidad de proteínas que se requieren cada día depende de muchos
factores. Depende de la edad, ya que en el período de crecimiento las
necesidades son el doble o incluso el triple que para un adulto, y del estado de
salud de nuestro intestino y nuestros riñones, que pueden hacer variar el grado
de asimilación o las pérdidas de nitrógeno por las heces y la orina. También
27
depende del valor biológico de las proteínas que se consuman, aunque en
general, todas las recomendaciones siempre se refieren a proteínas de alto
valor biológico. Si no lo son, las necesidades serán aún mayores25.
En general, se recomiendan unos 40 a 60 gr. de proteínas al día para un adulto
sano. La Organización Mundial de la Salud y las RDA (Recommended Dietary
Allowences publicadas en EE.UU. por la National Academic Science)
recomiendan un valor de 0,8 gr. por kilogramo de peso y día. Por supuesto,
durante el crecimiento, el embarazo o la lactancia estas necesidades
aumentan.
El máximo de proteínas que podemos ingerir sin afectar a nuestra salud, es un
tema aún más delicado. Las proteínas consumidas en exceso, que el
organismo no necesita para el crecimiento o para el recambio proteico, se
queman en las células para producir energía. A pesar de que tienen un
rendimiento energético igual al de los glúcidos, (unas 4 Kilocalorías por gramo)
su combustión es más compleja y dejan residuos metabólicos, como el
amoniaco, que son tóxicos para el organismo. El cuerpo humano dispone de
eficientes sistemas de eliminación, pero todo exceso de proteínas supone
cierto grado de intoxicación que provoca la destrucción de tejidos y, en última
instancia, la enfermedad o el envejecimiento prematuro. Debemos evitar comer
más proteínas de las estrictamente necesarias para cubrir nuestras
necesidades. Por otro lado, investigaciones muy bien documentadas, llevadas
a cabo en los últimos años por el doctor alemán Lothar Wendt, han demostrado
que los aminoácidos se acumulan en las membranas basales de los capilares
sanguíneos para ser utilizados rápidamente en caso de necesidad. Esto
supone que cuando hay un exceso de proteínas en la dieta, los aminoácidos
resultantes siguen acumulándose, llegando a dificultar el paso de nutrientes de
la sangre a las células (microangiopatía).
25
Enseñame a comer Escrito por Gloria Cabezuela pedro
28
Estas investigaciones parecen abrir un amplio campo de posibilidades en el
tratamiento a través de la alimentación de gran parte de las enfermedades
cardiovasculares, que tan frecuentes se han vuelto en occidente desde que se
generalizó el consumo indiscriminado de carne.
Tabla No3. Ingestión de Nutrientes de Referencia para proteínas
(gramos el día).26
Edad
RNI
Edad
RNI
0-3
meses
4-6
meses
7-9
meses
10-12
meses
1-3
años
4-6
años
7-10
años
mujeres embarazadas
12,5g
12,7g
13,7g
14,9g
14,5g
19,7g
28,3g
51,0g
hombres 11-14 años
hombres 15-18 años
hombres 19-49 años
hombres
50+
años
mujeres 11-14 años
mujeres 15-18 años
mujeres 19-49 años
mujeres
50+
años
mujeres que amamantan
42,1g
55,2g
55,5g
52,3g
42,2g
45,5g
45,0g
46,5g
53 a 56g
Deportistas Entrenados Hasta 3 g/kg/ peso/día
Las necesidades aumentan durante el embarazo y la lactancia y normalmente
se satisfacen con calorías extra y más alimentos. Puesto que los bebés y los
niños están creciendo, requieren más proteína que los adultos (proporcional a
su peso corporal). Los niños con una dieta equilibrada generalmente ingieren
bastante proteína al consumir bastantes calorías (energía) (ver Tabla No3.
Ingestión de Nutrientes de Referencia para proteínas)
Las cifras de la RNI para la proteína son válidas sólo si las necesidades
energéticas se satisfacen también. Si las necesidades energéticas no se
satisfacen, la proteína dietética se usa para obtener energía y no para el
crecimiento y reparación de los tejidos. Generalmente, esto no afecta al
vegetariano puesto que las fuentes de proteína que provienen de las plantas
tienden a ser también buenas fuentes de carbohidratos, utilizados para la
energía.
Mientras que las dietas vegetarianas cumplen con las recomendaciones diarias
de proteína, típicamente son más bajas en ingestión total de proteína que las
26
Organizacion Mundial de la salud
29
dietas cárnicas. Esta ingestión más baja puede resultar beneficiosa puesto que
la alta ingestión de proteína se ha asociado con la osteoporosis y los
problemas renales como lo son los cálculos renales. Se recomienda que la
ingestión de proteína no sobrepase el doble de la RNI. ver Tabla No3. Ingestión
de Nutrientes de Referencia para proteínas)
EL VEGANISMO Y LAS PROTEÍNAS.
Los alimentos que no derivan de animales pueden brindarnos las proteínas
necesarias. A pesar de los reclamos realizados por las industrias de la carne y
los productos lácteos, sólo entre el 2.5 y el 10 por ciento del total de las
calorías que un ser humano promedio consume debe estar en forma de
proteína. La regla general utilizada por la Junta del la Academia Nacional de
Ciencias, Alimentos y Nutrición de EE.UU. es 0.8 gramos de proteína por cada
kilogramo (2.2 libras) de peso corporal. A las personas bajo circunstancias
especiales (como las mujeres embarazadas) se les recomienda adquirir un
poco más. Los veganos deben preocuparse por adquirir suficientes proteínas;
si usted come una dieta razonablemente variada e ingiere las calorías
suficientes, indudablemente obtendrá suficientes proteínas. Comer demasiadas
proteínas puede resultar en osteoporosis y cálculos renales. La carne y los
productos lácteos elevan el nivel de ácido en la sangre humana, causando que
el calcio sea expulsado de los huesos para así restablecer el equilibrio natural
de pH en el cuerpo. Esta disminución de calcio resulta en osteoporosis, o
debilitamiento de los huesos. El calcio expulsado termina en los riñones, en
donde por lo general forma piedras dolorosas. La enfermedad del riñón es
mucho más común entre aquellos que comen carne que entre los veganos, y
un consumo excesivo de proteínas también ha sido ligado al cáncer de colon,
mama, próstata y páncreas.27
Fuentes de proteínas:
Aunque casi todas las comidas vegetarianas contienen alguna proteína, la soya
merece una atención especial porque contiene los ocho aminoácidos
27
Nutricion Vegetariana Escrito por Joan sabaté
30
esenciales y supera a cualquier otro alimento vegetal en la cantidad de
proteínas que puede suministrar al organismo. En este sentido, es casi igual
que la carne. El organismo utiliza alrededor del 70 por ciento de la proteína que
se encuentra en la carne y del 60 a 65 por ciento de la de soya. Los diferentes
y deliciosos productos de soja (tempeh, o pastel hecho con soja, perros
calientes de soya, hamburguesas, helados Tofutti y tofu) disponibles en
comercios naturistas y tiendas comestibles, indican que la soja, en muchas de
sus formas, puede acomodarse a una gran variedad de gustos.
Otras fuentes ricas en proteínas no derivadas de animales incluyen a las
legumbres, las frutas secas, las semillas, los alimentos con levadura y algas de
agua dulce. Si bien los alimentos con levadura (levadura nutricional y levadura
de cerveza) no se prestan para formar la base de la dieta de una persona, son
suplementos extremadamente nutritivos para la mayoría de las comidas (en
sopas, salsas, panes y cazuelas). La mayor parte de las levaduras contienen
50 por ciento de proteínas (mientras que la mayoría de las carnes contienen
apenas 25 por ciento).
Las algas de agua dulce contienen un extraordinario porcentaje de proteína.
Una clase de este tipo de algas es la espirulina verde, un alimento que contiene
70 por ciento de proteínas. Se encuentra disponible en pastillas, polvo, y hasta
en barras de dulces.
RELACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Y EL AUMENTO DE LA MASA
MUSCULAR.
Por años, dietas muy altas en proteína han sido populares entre atletas y físico
culturistas, por ser en teoría, más beneficiosas en favorecer el aumento de
músculo, sin la ganancia de grasa.
La comunidad científica no coincidía con estas prácticas, refutando que no era
necesario ni beneficioso. Sin embargo, en los últimos años se ha venido a
comprobar que los atletas tenían razón. Un consumo mayor sobre las
recomendaciones actuales ha probado no solo ser beneficioso y clave en lograr
estimular el desarrollo muscular en atletas, sino también para cualquier
31
persona sana físicamente activa que desee mantener o aumentar ligeramente
masa muscular, ya sea por estética o por salud.28
Sin embargo, con el tiempo, al irse profundizando más sobre el rol de las
proteínas, el desarrollo y mantenimiento de músculo, se ha ido encontrado que
no solo la cantidad es importante. El tipo de proteína y el momento en que se
consuman son los factores que más influencia pueden tener en lograr el
deseado efecto de estimular la síntesis de masa muscular.
A continuación se detalla punto por punto, los conceptos claves en cuanto a
proteína, que todo el que desee aumentar músculo debe conocer.
 Masa muscular y salud:
Con los años, se ha logrado comprobar que la típica recomendación de solo 1
gramo por kilogramo de peso, incluso puede resultar corta para toda persona
sana que sea físicamente activa.
Esta recomendación se dio inicialmente como el mínimo necesario para
mantener un balance entre lo que el cuerpo puede excretar como parte de los
procesos metabólicos básicos. No obstante, se ha comprobado que el
consumo de proteína sobre estos requerimientos, es clave para estimular el
desarrollo muscular, lo cual no solo es necesario para quienes buscan mejorar
su rendimiento deportivo, o ganar músculo por estética, sino para
prácticamente cualquiera por salud, ya que el músculo juega un rol clave que
muchas veces se pasa por alto.
Por ejemplo, el lograr un efecto anabólico favorece a quienes están en dietas
bajas en calorías para perder peso, ya que así se logra la retención de la masa
muscular. El músculo es esencial en la perdida y mantenimiento de peso,
porque es nuestro tejido metabólicamente activo, aquí es donde está la
maquinaria celular encargada de oxidar los nutrientes y convertirlos en energía,
ósea encargada de quemar calorías. Si al perderse peso se pierde músculo,
poco a poco se disminuye la capacidad metabólica de quema de calorías, y por
28
Nutrición para la salud, la condicion fisica y el deporte escrito por Melvin h. willians
32
lo tanto cada vez será más difícil continuar con la pérdida o mantener lo
perdido.
En el músculo está la "maquinaría" para oxidar los nutrientes como las grasas y
el azúcar después de una comida, así que mantener una adecuada proporción
de masa muscular será indispensable para el manejo de los triglicéridos y
colesterol, y también para prevenir la diabetes tipo II. Por lo tanto, es fácil ver
como el mantener masa muscular es clave para prevenir enfermedades
crónicas, de hecho, la pérdida de músculo se ha asociado con mayor
probabilidad de desarrollar enfermedad del corazón y diabetes con la edad.
En adultos mayores, se ha visto también como es más difícil mantener músculo
con el consumo básico de proteína, así que para evitar la pérdida en esta etapa
de la vida, es aún más importante lograr un consumo mayor. 29
 Momento de consumo de proteínas clave:
Otro factor aún más importante que la cantidad es la distribución del consumo
de proteína antes y después del ejercicio.
Todo tipo de ejercicio estimula tanto la síntesis como la degradación de
proteína. Si no hay consumo de alimentos, el efecto total es negativo. Para
lograr que la síntesis total sea mayor que la degradación, resultando en
ganancia
de
músculo,
es
esencial
que
se
reciban
amino
ácidos,
inmediatamente después de entrenar y que de alguna forma se suprima el
estímulo de degradación.30
Por lo tanto, después de entrenar se requiere una proteína que haga llegar
rápidamente amino ácidos al músculo donde se necesitan para estimular la
síntesis. Asimismo, la insulina es lo más importante para inhibir la degradación,
así que en combinación con proteína es necesaria una fuente de carbohidrato.
El consumo de proteína de leche, es lo que ha probado ser lo mejor en
favorecer que en total se estimule la ganancia de músculo post ejercicio en
29
Nutrición para la salud, la condicion fisica y el deporte escrito por Melvin h. willians
30
Alimentacion y nutricion: manual teórico – practico escrito por clotilde Martinez, Ana Isabel Cos.
33
relación a otras proteínas. La razón por la cual la leche es más efectiva aún no
está claro, lo que si se puede decir con certeza que con solo el equivalente a 2
vasos de leche, es suficiente para lograr un balance positivo que favorece el
desarrollo de músculo. Además en otros estudios se ha encontrado que la
leche puede ser igual de efectiva en lograr la rehidratación post ejercicio, por lo
tanto, ofrece esta ventaja adicional.
Los aislados de proteína de suero de leche (Whey protein, en inglés) también
son bastante populares y en realidad una excelente alternativa de suplemento
post ejercicio. Esta es una proteína "rápida", lo que significa que se absorbe y
lleva rápidamente los amino ácidos al músculo donde se requieren para
aumentar la síntesis. Además, como se mencionó anteriormente tiene la
ventaja de que es rica en leucina. Una dosis de 20 gramos ó de 10 gramos
combinada con carbohidrato es suficiente para lograr que la balanza se incline
hacia la formación de músculo después del ejercicio.
Antes del entrenamiento el consumo de proteínas por sí solo no ha probado ser
efectivo en favorecer la síntesis proteica, pero un suplemento de 6 gramos de
amino ácidos esenciales con 2 gramos de leucina, junto con unos 30 g de
carbohidratos, sí ha demostrado ser efectivo en lograr el este propósito. Estos
suplementos se pueden encontrar en el mercado, solo que pocos tienen
cantidades suficientes de amino ácidos y leucina totales, así que se debe
revisar bien la etiqueta para que cumplan con el mínimo. Algunos ya vienen
mezclados con carbohidrato, sino se les puede agregar 1 vaso de jugo de fruta
(como de uva) que tiene cantidad suficiente.
 Suplementos clave:
A pesar de la gran cantidad que hay disponibles en el mercado prometiendo
milagros para el desarrollo de músculo, solo unos pocos han probado ser
realmente efectivos cuando se usan de manera adecuada31. Estos son:
31
La guía de la nutricion del deportista escrito por Anita Bean
34
1. Creatina:
La creatina es un compuesto que se encuentra en músculo y se encarga de
proveer energía rápida en ejercicios muy intensos de corta duración, como
puede ser el levantamiento de pesas.
Cuando se hacen períodos de "carga" con creatina como suplemento, se ha
demostrado que pueden ayudar a favorecer el desarrollo de músculo para
aquellos que entrenan fuerza. Lo que se recomienda es realizar un período de
carga que aporte 20 gramos dividido en 4 tomas por 4 a 5 días y después
mantener una dosis de 5 gramos diarios.
La creatina ha probado ser totalmente segura cuando se consume hasta por 1
año.
2. Suplemento de amino ácidos esenciales que aporte 3 gramos de
leucina:
Para lograr mantener el estímulo de músculo en los períodos entre comida un
suplemento que aporte unos 6 gramos de amino ácidos esenciales y de estos
al menos 2.5 gramos de leucina, ha demostrado ser suficiente para mantener
elevada la síntesis proteica. Este suplemento se puede tomar en los periodos
entre comidas, pero también puede ser efectivo cuando se consume con unos
30 gramos de carbohidratos antes del entrenamiento como se explicó
anteriormente.
3. Proteína de suero de leche:
Este es el famoso WHEY PROTEIN que como se explicó tiene la ventaja de
que se absorbe y se incorpora a músculo rápido, y además es rico en leucina.
20 gramos post ejercicio ha demostrado ser suficiente para lograr maximizar la
formación de músculo, esto ó 10 gramos combinados con unos 20 gramos de
carbohidratos (puede ser un vaso de jugo de fruta).
35
ENFERMEDADES.
Problemas por exceso de proteínas:
Las enfermedades o problemas vienen cuando tomamos demasiadas
proteínas. Las posibles consecuencias suelen ser32:

Enfermedades cardiovasculares. Las proteínas, sobre todo las animales,
suelen ir acompañadas de grasas saturadas las cuales en exceso
aumentarán nuestro colesterol.

Obesidad. Ese aporte de grasa y calorías puede favorecer la obesidad.
La típica hamburguesa grande aporta casi las calorías necesarias...para
todo el día.

Sobrecarga del organismo, especialmente del hígado y los riñones, para
poder eliminar las sustancias de desecho como son el amoníaco, la urea
o el ácido úrico.

Cálculos de riñón. La proteína animal ayuda a perder o eliminar calcio ya
que además de mucho fósforo acostumbra a cocinarse con mucha sal.

Cansancio y cefaleas. El exceso de amoníaco puede provocar
cansancio, cefaleas y nauseas.

Dificultad en la absorción del calcio. Un exceso de proteínas puede
ocasionar un exceso de fósforo lo cual puede hacer disminuir la
absorción de calcio. Podría ser una explicación a por qué hoy en día
pesar de tomar más leche y alimentos enriquecidos con calcio la gente
continúa sufriendo de problemas de descalcificación.

El exceso de proteínas si además no va acompañado del consumo
abundante de frutas y verduras provoca un Ph de nuestro organismo
demasiado ácido y ello favorece la desmineralización ya que el cuerpo
intenta compensar aportando reservas alcalinas o básicas (calcio,
magnesio potasio).
32
Manual de patologías general escrito por Jose Luis Perez Arllano
36
Problemas por deficiencia de proteínas:33

La deficiencia de proteína es una causa importante de enfermedad y
muerte en el tercer mundo. Juega una parte en la enfermedad conocida
como kwashiorkor. La guerra, la hambruna, la sobrepoblación y otros
factores incrementaron la tasa de malnutrición y deficiencia de proteínas.
La deficiencia de proteína puede conducir a una inteligencia reducida o
retardo mental. La malnutrición proteica calórica afecta a 500 millones
de personas y más de 10 millones anualmente. En casos severos el
número de células blancas disminuye, de la misma manera se ve
reducida drásticamente la habilidad de los leucocitos de combatir una
infección.

La deficiencia de proteínas es rara en países desarrollados pero un
pequeño número de personas tiene dificultad para obtener suficiente
proteína debido a la pobreza. La deficiencia de proteína también puede
ocurrir en países desarrollados en personas que están haciendo dieta
para perder peso, o en adultos mayores quienes pueden tener una dieta
pobre. Las personas convalecientes, recuperándose de cirugía, trauma o
enfermedades pueden tener déficit proteico si no incrementan su
consumo para soportar el incremento en sus necesidades. Una
deficiencia también puede ocurrir si la proteína consumida por una
persona está incompleta y falla en proveer todos los aminoácidos
esenciales.
33
Nutricion en el deporte: ayudas ergogénicas y dopaje escritoJose Mataix
37
Conclusiones.
Como pudimos ver, existen variedades distintas de proteínas en el cuerpo,
cada una encargada de realizar ciertas tareas definidas. Sin embargo pueden
hasta utilizarse como combustible, aunque no sean, en principio, alimentos
energéticos como los carbohidratos.
Cada tejido recoge constantemente de la sangre los aminoácidos especiales
que necesita para su reparación o crecimiento. Un cuerpo que se desarrolla
necesita un amplio suministro de aminoácidos para ayudar al crecimiento de
sus tejidos. Por eso, los niños y los adolescentes necesitan más proteínas que
los adultos. Las necesidades proteínicas no varían según el trabajo
desarrollado, sin embargo, si es insuficiente la dotación de estos elementos
básicos, el cuerpo echará mano de las proteínas como combustible y no
quedarán bastantes para fabricar convenientemente el tejido corporal.
Por estas razones concluimos que las proteínas son sustancias esenciales
para los seres vivientes.
38
Bibliografía:
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modificaciones químicas. Jean-Claude Cheftel. Edit. Acribia (1989)
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edición.
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expertos independientes sobre dieta, nutrición y prevención de enfermedades
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Williams
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Luiselli
-Nutrición para la salud, la condición física y el deporte Escrito por Melvin H.
Williams
-Alimentación y nutrición: manual teórico-práctico Escrito por Clotilde Vázquez
Martínez,Ana Isabel Cos Blanco,Consuelo López Nomdedeu
-Alimentación y nutrición: manual teórico-práctico Escrito por Clotilde Vázquez
Martínez,Ana Isabel Cos Blanco,Consuelo López Nomdedeu
-Elementos de Nutrición humana Zoila rosa Marín Rodriguez
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-Enseñame a comer Escrito por Gloria Cabezuela pedro
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-Nutricion Vegetariana Escrito por Joan sabaté
-Nutrición para la salud, la condicion fisica y el deporte escrito por Melvin h.
willians
-Alimentacion y nutricion: manual teórico – practico escrito por clotilde Martinez,
Ana Isabel Cos.
-La guía de la nutricion del deportista escrito por Anita Bean
-Manual de patologías general escrito por Jose Luis Perez Arllano
-Nutricion en el deporte: ayudas ergogénicas y dopaje escritoJose Mataix
40
Anexo
Anexo 1.Requerimientos estimados de aminoácidos34
Requerimientos, mg / kg × día, por grupo de edad
Aminoácido
Infantes,
Niños,
Niños,
Adultose
Edad 3-4 mesesb Edad ~2 añosc Edad 10-12 añosd
Histidina
28
?
?
8-12
Isoleucina
70
31
28
10
Leucina
161
73
42
14
Lisina
103
64
44
12
Metionina más cisteína
58
27
22
13
Fenilalanina más tirosina
125
69
22
14
Treonina
87
37
28
7
Triptofano
17
12.5
3.3
3.5
Valina
93
38
25
10
Total sin histidina
714
352
214
84
34
WHO (1985). Basado en las cantidades de aminoácidos en leche materna o de vaca que proveen niveles que
apoyan el buen crecimiento, Basado en el balance de nitrógeno suficiente para apoyar la adecuada ganancia de tejido
magro (16mg N / kg × día).
41
Plan de Comidas
Anexo 2.Ejemplo de un día de comidas para cumplir con
la RNI de 45g para una mujer adulta.
Desayuno
Muesli (60g)
Leche (4
onzas)
--
Almuerzo
Dos pedazos de pan
tostado (80g)
Frijoles cocidos (225g)
4,6g
--7,7g
Cena
Arroz integral
4,4g
(200g)
10,3g
Tofú (140g)
11,5g
Verduras, Frutas
--7,0g
Ingestión de Proteína Total: 45,5g
Anexo 3.
Valor químico y utilización neta de proteína en alimentos seleccionados
Alimento
Valor químico
UNP determinado en niños
UNP determinado en ratas
Huevos (enteros)
100
87
94
Leche (humana)
100
94
87
Arroz
67
63
59
Maíz
49
36
52
Trigo
53
48
48
Anexo 4.
Contenido proteico, valor aminoácido limitante y valor lisina de alimentos vegetales
seleccionados
Alimento
Contenido proteico (%)
Valor aminoácido limitante
Valor lisina
Cereales
Maíz
9,4
49 (Lisina)
49
Arroz (blanco)
7,1
62 (Lisina)
62
Harina de trigo
10,3
38 (Lisina)
38
Mijo
11,0
33 (Lisina)
33
Frijoles
23,6
100
118
Arvejas
23,5
100
117
Maní
25,8
62 (Lisina)
Legumbres
62
42
Hortalizas
Tomate
0,9
56 (Leu)
64
Calabaza
1,2
70 (thr)
95
Pimiento dulce
0,9
77 (Lisina Leu)
77
Yuca
1,3
44 (Leu)
56
Patata
2,1
91 (Leu)
105
.
Lista de alimentos que contienen proteínas ordenados por
orden alfabético con sus contenidos en proteínas. Esta lista
se irá aumentando de acuerdo a futuras actualizaciones.
Alimentos
A
*Proteínas
Ajo
Alcachofa
6
1
Almejas
Almendras
Alubias
Anguila
Apio
Arenque
Arroz
Atún y bonito
Avellanas
10,2
18
23
14
2
18
7
24,3
13
B
Bacalao
Berenjena
Berro
Boquerón
Brécol
Buey magro asado
32
1
2
17
3
28
C
Caballa
Cabrito
Cacahuetes
Calabacín
Calabaza
Calamar
Caracoles
17
20
22
1
1
12,6
16
43
Carne de caballo
21
Castañas
Cebada
Cebolla
Centeno
Cerdo de carne grasa
Cerdo de carne magra
Chocolate
5
10
1
10
14
20
9
Chorizo, jamón cocido
Ciervo
Cigalas
Ciruela pasa
Codorniz
Col de Lombarda
Coles de Bruselas
Coliflor
Conejo
Congrio
Copos de maíz
Cordero
Cordero lechal
22
20
20
3
25
2
4
3
22
19
8
18
21
D
Dátil seco
Dorada
3
20
E
Espárragos
Espinacas
4
3
F
Faisán
Filete de ternera
24
21
G
Galletas María
Gallo
Gambas
Garbanzos
Guisantes Frescos
Guisantes secos
7
16,2
20
22
7
22
H
Habas frescas
Habas secas
Harina
Hígado de cerdo
Hígado de ternera
4
27
11
23
23
44
Higos secos
Huebos
4
13
I
Insectos en general
50
J
Jabalí
Jamón serrano
21
30
L
Langosta
Langostinos
Leche desnatada
Leche entera
Leche semidesnatada
Lechuga
Lenguado
Lentejas
Liebre
Lomo embuchado
Lubina
Lucio
16,2
20,1
3,4
3,2
3,5
2
16,5
25
23
50
17
18
M
Maíz
Mejillones
Merluza
Mero
Morcilla
Muslo de pavo
Muslo de pollo asado
9
11,7
16
18
19
21
23
N
Nabo
Nata
Nueces
1
2,3
16
O
Orugas
53
P
Pan blanco
Pan integral
Pan tostado
Pasta al huevo
Pasta de sémola
Patata
Pato
Pavo asado
8
9
11
19
13
2
16
29
45
Pechuga de pavo
Pechuga de pollo asada
Pepino
Perdiz
Pez espada
Piñones
Pistachos
Pollo frito
Pollo hervido
Puerro
Pulpo
22
26
1
25
17
30
18
18
29
2
10,6
Q
Queso Brie
Queso Camembert
Queso Cheddar
Queso de bola, Emmental
Queso de Cabrales
Queso de oveja
Queso Edam
Queso Gruyere
Queso manchego curado
Queso manchego fresco
Queso Mozzarella
Queso Parmesano
Queso roquefort
17
21
25
29
21
28
26
29
32
26
20
36
23
R
Rape
Raya
Remolacha
Repollo
Requesón
Rodaballo
19
17,1
2
2
14
16,3
S
Salchichón, salami...
Salmón
Salmonete
Sardinas en conserva
Sémola
Sepia
Setas y hongos comestibles
Soja
25
19
15,8
22
12
14
5
33,7
T
Tiburón
21
46
Tomate
Trigo
Trucha
Trufas
1
13
15,7
6
U
Uvas pasas
2
Y
Yogur con frutas
Yogur desnatado
Yogur entero
2,7
3,3
3,3
Z
Zanahoria
1
*gr. de proteínas por cada 100 gr. de alimentos
47
48