Proteómica - Programa de Maestría y Doctorado en Ciencias

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Cursos y Tópicos
Semestre 2017-1
1. Título del curso o tópico
Proteómica
2. Tutor responsable
Nombre del Tutor Martínez Aguilar Juan Francisco
Entidad
Red de Apoyo a la Investigación; Coordinación de la Investigación Científica, UNAM
Teléfono
(55) 54876080
Correo electrónico [email protected]
3. Integrantes
Integrante
Rol
Martínez Aguilar Juan Francisco Tutor responsable
Horas
45
4. Observaciones del Coordinador del curso o tópico
N/A
5. Características para impartir el curso o tópico
Lugar en donde se realizará el tópico
Unidad de Posgrado
Horario en que se realizará el tópico
Martes 9-12 hrs
Número de sesiones
15
Máximo de alumnos que puede aceptar 12
6. Métodos de evaluación
Método
Porcentaje Cantidad
Exámenes
40 %
2
Trabajos/tareas
30 %
2
Presentación de artículos
30 %
1
7. Introducción / justificación del curso o tópico
Las proteínas representan el aspecto funcional de la información genética y son por tanto una pieza esencial en la
maquinaria celular. Están sujetas a cambios en abundancia, localización y modificaciones postraduccionales que dan
al proteoma un carácter versátil y complejo que es necesario conocer para entender los procesos moleculares
subyacentes de cualquier fenotipo celular.
La proteómica se encarga del análisis a gran escala de los proteomas. Su mayor avance ha ocurrido en los últimos
años con el desarrollo de la Espectrometría de Masas y de métodos cuantitativos que permiten estudiar tales
entidades complejas formadas por miles de proteínas con características bioquímicas y abundancia relativa altamente
heterogénea. Una estimación conservadora del número de proteínas del proteoma humano indica al menos un millón,
por lo que el análisis de proteomas completos es posible actualmente solo para organismos más simples. Sin
embargo, la complejidad del proteoma se puede reducir mediante métodos bioanalíticos y hoy es común poder
analizar con profundidad células completas y conseguir información valiosa de muestras clínicas.
Una de las áreas más importantes de la proteómica es el estudio celular comparativo para elucidar las implicaciones
moleculares derivadas de estímulos externos, o bien, asociadas a condiciones patofisiológicas. La proteómica actual
posee un campo fértil en estudios relacionados con la salud así como en la investigación básica sobre respuestas
celulares e interacciones proteicas. La proteómica es útil para la identificación de, por ejemplo, sustratos, interactores,
biomarcadores, dianas terapéuticas y mecanismos de resistencia a fármacos.
El presente curso proporciona a los alumnos los conocimientos de proteómica avanzada necesarios para la
interrogación exhaustiva del proteoma, análisis de datos y su aplicación e interpretación biológica. Se pone énfasis en
la Espectrometría de Masas, que es hoy en día una herramienta indispensable en el área de biología celular y
molecular. La educación en proteómica es crítica para la formación de investigadores en las áreas mencionadas y es
también esencial para el desarrollo de una visión integrada en la era de las disciplinas “ómicas”.
8. Objetivos
1. Introducir a los estudiantes a los fundamentos teóricos, métodos avanzados y aplicaciones actuales de proteómica
para el estudio de sistemas biológicos complejos
2. Proporcionar a los alumnos los conocimientos necesarios para estudiar el proteoma de manera global o específica
así como las herramientas bioinformáticas necesarias para el análisis de datos
3. Estudiar las estrategias asociadas al área de proteómica del cáncer (identificación de biomarcadores, dianas
terapéuticas, rutas moleculares), proteómica de muestras clínicas y protéomica de modificaciones postraduccionales
incluyendo fosfoproteómica (análisis de proteínas cinasas y mecanismos de transducción de señal)
9. Temario del curso o tópico
1. Introducción a la proteómica
El proteoma, su importancia y análisis
Evolución de la proteómica
Proteómica y Biología de Sistemas
2. Proteómica de expresión, estructural, funcional y clínica
3. Espectrometría de Masas (EM) en investigación proteómica
Fundamentos téoricos, instrumentación
Amplio campo para EM: otras disciplinas “ómicas”
4. Flujo de trabajo básico asociado a proteómica
Extracción, generación, separación y análisis de péptidos
5. Identificación de proteínas mediante Espectrometría de Masas
Interpretación de espectros
Búsqueda en bases de datos
6. Proteómica y EM cuantitativa
Métodos basados en MS1
Métodos basados en MS2
7. Análisis global del proteoma
8. Análisis protéomico enfocado
Monitoreo Selectivo de Reacción
MRM-HR, PRM
9. Estrategias de análisis proteómico para estudios in vitro y ex vivo
Marcaje y multiplexado
Análisis independiente de datos
10. Bioinformática y proteómica: análisis de datos
Estadística de datos proteómicos
Software asociado a proteómica
11. Proteómica clínica
Tumores sólidos
Proteómica del plasma
Proteómica de saliva y orina
12. Proteómica del cáncer
Identificación de biomarcadores
Análisis de rutas moleculares
Identificación de dianas terapéuticas
13. Modificaciones postrasduccionales
Fosfoproteómica
Identificación de sustratos de cinasas. Análisis de mecanismos de transducción de señal
Proteómica de otras modificaciones postraduccionales
14. Aplicaciones actuales de la proteómica en el campo de la bioinvestigación
10. Bibliografía
- Walther, T.C. and M. Mann, Mass spectrometry-based proteomics in cell biology. J Cell Biol, 2010. 190(4): p. 491-500
- Ahmad, Y. and A.I. Lamond, A perspective on proteomics in cell biology. Trends in Cell Biology, 2014. 24(4): p. 257264
- Cravatt, B.F., G.M. Simon, and J.R. Yates, 3rd, The biological impact of mass-spectrometry-based proteomics.
Nature, 2007. 450(7172): p. 991-1000
- Bantscheff, M., et al., Quantitative mass spectrometry in proteomics: critical review update from 2007 to the present.
Analytical and Bioanalytical Chemistry, 2012. 404(4): p. 939-965
- Nesvizhskii, A.I., Protein identification by tandem mass spectrometry and sequence database searching. Methods
Mol Biol, 2007. 367: p. 87-119
- Vaudel, M., A. Sickmann, and L. Martens, Peptide and protein quantification: a map of the minefield. Proteomics,
2010. 10(4): p. 650-70
- Ly, L. and V.C. Wasinger, Protein and peptide fractionation, enrichment and depletion: tools for the complex
proteome. Proteomics, 2011. 11(4): p. 513-34
- Gstaiger, M. and R. Aebersold, Applying mass spectrometry-based proteomics to genetics, genomics and network
biology. Nat Rev Genet, 2009. 10(9): p. 617-27
- Lange, V., et al., Selected reaction monitoring for quantitative proteomics: a tutorial. Mol Syst Biol, 2008. 4(222): p.14
- Hanash, S. and A. Taguchi, The grand challenge to decipher the cancer proteome. Nat Rev Cancer, 2010. 10(9): p.
652-60
- Grimsrud, P.A., et al., Phosphoproteomics for the masses. ACS Chem Biol, 2010. 5(1): p. 105-19
- Kolch, W. and A. Pitt, Functional proteomics to dissect tyrosine kinase signalling pathways in cancer. Nat Rev
Cancer, 2010. 10(9): p. 618-29
- Kumar, C. and M. Mann, Bioinformatics analysis of mass spectrometry-based proteomics data sets. FEBS Lett,
2009. 583(11): p. 1703-12
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