Enzimas Enzimas, ciclo catalizador

Slide 1 / 63
Slide 2 / 63
New Jersey Center for Teaching and Learning
Iniciativa de Ciencia Progresiva
Este material está disponible gratuitamente en
www.njctl.org y está pensado para el uso no comercial
de estudiantes y profesores. No puede ser utilizado
para cualquier propósito comercial sin el
consentimiento por escrito de sus propietarios.
NJCTL mantiene su sitio web por la convicción de
profesores que desean hacer disponible su trabajo
para otros profesores, participar en una comunidad de
aprendizaje profesional virtual, y /o permitir a
padres, estudiantes y otras personas el acceso a los
materiales de los cursos.
Enzimas
www.njctl.org
Click para ir al sitio web:
www.njctl.org
Slide 3 / 63
Slide 4 / 63
Vocabulario
Clickea sobre cada palabra para ver su definición
energía de activación
Enzimas- Temas de la unidad
enzima
Click en el tema para ir a la sección
sitio activo
inhibidor de la retroalimentación
regulación alostérica
ajuste inducido
catalizador
co-enzima
inhibidor no competitivo
pH óptimo
· Temperatura, pH, Inhibidor
cofactor
temperatura óptima
inhibidor competitivo
sustrato
· Regulación alostérica,
· Enzima, ciclo catalizador
Inhibición de la retroalimentación
Slide 5 / 63
Slide 6 / 63
Catalizadores
Enzimas, ciclo
catalizador
Un catalizador es una sustancia que acelera las
reacciones químicas sin ser modificado durante la reacción
química.
· Cuando un catalizador esta presente se necesita
menos energía para iniciar una reacción química.
· Cuando un catalizador está presente, la velocidad de
una reacción química es más rápida.
· El catalizador no se modificaal final de la reacción
Volver a la
tabla de
contenidos
Slide 7 / 63
Slide 8 / 63
Enzimas comunes
Enzimas
Las enzimas son catalizadores en los sistemas biológicos.
En las primeras células, las enzimas se formaron a partir del ARN.
En las células modernas, las enzimas son un tipo especial de
proteína.
La lactasa es una enzima que
ayuda a digerir los productos
lácteos.
Las personas con intolerancia
a la lactosa tienen problemas
para digerir productos
lácteos, ya que carecen de
esta enzima, pero pueden
tomar una píldora que
contenga la enzima lactasa.
Slide 9 / 63
Slide 10 / 63
Enzimas sustrato complejo
Enzimas comunes
La amilasa es una enzima que se
encuentra en la saliva humana.
Con esta enzima comienza el proceso
químico de la digestión.
Las enzimas ayudan a que ocurran las reacciones químicas al
proporcionar un espacio llamadositio activo para que los sustratos
(reactivos), puedan unirse.
sustrato
centro activo
Sustrato
ingresado
por el centro
activo de
la enzima
enzima/sustrato
complejo
enzima/producto
complejo
Los productos que
salen del centro activo
de la enzima
Click a quí pa ra ve r e l víde o de la e nzima
Slide 11 / 63
Slide 12 / 63
Ajuste inducido
Ciclo Catalizador de una enzima
Al igual que una llave sólo puede abrir una cerradura específica,
cada enzima tiene su propia forma única, por lo que cada enzima es
específica para determinados sustratos.
Como los sustratos
entran en el centro
activo, la forma de
la enzima cambia
sólo un poco con el
fin de crear un
mejor ajuste,
llamado
ajuste inducido.
El sitio activo está disponible para
una molécula de sustrato, el
reactante sobre el que actúa la
enzima
El sustrato se une a la
enzima
Sustrato (sacarosa)
Glucosa
Enzima (sacarasa)
Fructosa
Los productos se liberan
Los sustratos se
convierten en productos
Una enzima puede ser utilizada una y otra vez en iguales
reacciones.
Slide 13 / 63
1 ¿Cuál de los siguientes es un catalizador para el
metabolismo humano?
A Carbohidratos
Slide 13 (Answer) / 63
1 ¿Cuál de los siguientes es un catalizador para el
metabolismo humano?
A Carbohidratos
B Ácido nucleico
C Lípidos
C Lípidos
D Enzimas
D Enzimas
E Agua
E Agua
Respuesta
B Ácido nucleico
D
[This object is a pull tab]
Slide 14 / 63
2 Otro nombre para los reactivos es_____.
Slide 14 (Answer) / 63
2 Otro nombre para los reactivos es_____.
A productos
B sustratos
B sustratos
C centros activos
C centros activos
D enzimas
D enzimas
Respuesta
A productos
B
[This object is a pull tab]
Slide 15 / 63
3 Las enzimas se unen sólo a ciertos sustratos.
Verdadero
Verdadero
Falso
Falso
Respuesta
3 Las enzimas se unen sólo a ciertos sustratos.
Slide 15 (Answer) / 63
VERDADERO
[This object is a pull tab]
Slide 16 / 63
Slide 16 (Answer) / 63
tanto no sirve para otra.
4 Una enzima sólo se puede utilizar para una reacción y por lo
tanto no sirve para otra.
Verdadero
Verdadero
Falso
Falso
Respuesta
4 Una enzima sólo se puede utilizar para una reacción y por lo
falso
[This object is a pull tab]
Slide 17 / 63
Slide 18 / 63
Activación de energía
Diagrama de energía potencial
Las enzimas funcionan disminuyendo la cantidad mínima de
energía necesaria para que se produzca la reacción. Esta energía
mínima de energía se conoce como energía de activación, E. Energía Potencial
Al igual que una pelota no puede
superar una colina sino rodar por
la colina con la suficiente energía,
una reacción no puede ocurrir a
menos que las moléculas posean
energía suficiente para superar la
barrera de energía de activación.
Esta energía de activación es necesaria para romper los enlaces del
sustrato
Estado de
Transición
energía final
energía inicial
Slide 19 / 63
Slide 20 / 63
Catalizadores
5 La activación de energía es _____.
Las enzimas aumentan la velocidad de una reacción debido a que
disminuyen la energía de activación de la reacción.
sin enzima
Energía de activación
Energía
Este gráfico muestra la
descomposición de un
azúcar con y sin
catalizador.
con enzima
sin enzima
EA
sin enzima
Energía total
liberada durante
la reacción
Coordenada de la
reacción
Curva de la reacción
Observa que la energía inicial de los reactivos y la energía
final de los productos no se han modificado por el catalizador.
A el calor liberado en la reacción
B la energía liberada cuando los reactivos chocan
C generalmente muy alta para que una reacción se lleve a cabo
rápidamente
D una barrera de energía entre los reactivos y los productos
Slide 20 (Answer) / 63
5 La activación de energía es _____.
6 ¿Qué le sucede a un catalizador durante una
reacción?
A Se mantiene sin cambios.
A el calor liberado en la reacción
B la energía liberada cuando los reactivos chocan
C generalmente muy alta para que una reacción se lleve a cabo
rápidamente
D una barrera de energía entre los reactivos y los productos
Respuesta
Slide 21 / 63
B Se incorpora en los productos.
C Se incorpora en los reactivos
D Se evapora
D
[This object is a pull tab]
Slide 21 (Answer) / 63
6 ¿Qué le sucede a un catalizador durante una
reacción?
A Se mantiene sin cambios.
Slide 22 / 63
7 ¿Por qué un catalizador hace que una reacción se produzca más
rápidamente?
A Sólo porque hay más choques por segundo.
B Se incorpora en los productos.
B Porque el choque se produce con mayor energía.
C Se incorpora en los reactivos
C Sólo porque la energía de activación se reduce.
D Hay choques más frecuentes y de mayor energía.
Respuesta
D Se evapora
A
[This object is a pull tab]
Slide 22 (Answer) / 63
7 ¿Por qué un catalizador hace que una reacción se produzca más
rápidamente?
Slide 23 / 63
8 Si un catalizador es usado en una reacción_____.
A la energía de activación aumenta
B Porque el choque se produce con mayor energía.
B se obtienen productos de reacciones diferentes
C Sólo porque la energía de activación se reduce.
C la velocidad de reacción aumenta
D Hay choques más frecuentes y de mayor energía.
D se evapora
Respuesta
A Sólo porque hay más choques por segundo.
c
[This object is a pull tab]
Slide 23 (Answer) / 63
Slide 24 / 63
8 Si un catalizador es usado en una reacción_____.
A la energía de activación aumenta
B se obtienen productos de reacciones diferentes
Temperatura, pH,
Inhibición
D se evapora
Respuesta
C la velocidad de reacción aumenta
C
[This object is a pull tab]
Volver a la
tabla de
contenidos
Slide 25 / 63
Slide 26 / 63
Las enzimas tienen ambientes óptimos
Dado que las enzimas son proteínas y las proteínas son
sensibles al ambiente, las enzimas también son sensibles al
entorno.
pH
La temperatura óptima
es diferente para cada tipo
de enzima.
Slide 27 / 63
Efecto de la temperatura en las enzimas
Enzima
Temperatura
Slide 28 / 63
Pasada la temperatura óptima, la enzima empieza adesnaturalizarse
o perder su forma, por lo que cambia la forma del sitio activo.
Sitio activo
Temperatura óptima
Velocidad
de reacción
Temperatura
Sustrato
En general, el aumento de la temperatura de un sistema aumenta la
velocidad de reacción debido a que los sustratos son capaces de
moverse más rápido y tienen más choques con los sitios activos de las
enzimas.
Esto es cierto sólo hasta ciertas
temperaturas para cada tipo
de enzima!
Llamamos a esta temperatura,
la temperatura óptima.
Factores que afectan la actividad
de la enzima
Enzima
Efecto de la temperatura en las enzimas
El sustrato ya no
encaja
Sitio activo
desnaturalizado
Temperatura óptima y fiebre
La fiebre es la elevación de la temperatura corporal por
encima de lo normal (En los seres humanos 37 °C ).
Típicamente, las fiebres se desarrollan en respuesta a la
infección bacteriana o viral.
La temperatura óptima para la
mayoría de las enzimas
bacterianas es menor que 37°C ,
por lo que al aumentar la
temperatura corporal por arriba
de esto, el sistema inmune
intenta desnaturalizar las
enzimas de las bacterias y
detener la infección.
Slide 29 / 63
Enzimas comunes
Slide 30 / 63
Efecto del pH sobre las enzimas
Los detergentes para ropa contienen
enzimas que ayudan a descomponer
y eliminar las manchas de la ropa.
Cada vez más
ácido
[H+] > [OH–]
El nivel de pH también puede causar
una desnaturalización de la enzima.
¿Por qué deberías usar un
detergente diferente al lavar la
ropa en agua caliente en lugar de en
el agua fría?
La mayoría de soluciones biológicas
tienen valores de pH entre 6-8.
Slide 31 / 63
Efecto del pH sobre las enzimas
Slide 32 / 63
9 ¿Cuál es la temperatura óptima para esta enzima?
El pH óptimo para la mayoría de las enzimas está entre 6-8, pero de
nuevo el pH óptimo es diferente para cada tipo de enzima.
Incremento de la
actividad
enzimática
Tasa relativa de acción
enzimática
Temperatura (°C)
(pH óptimo = 4.2)
Slide 32 (Answer) / 63
Incremento de la
actividad
enzimática
Respuesta
9 ¿Cuál es la temperatura óptima para esta enzima?
Cerca de 40º C
[This
object is a pull tab]
Temperatura
(°C)
Slide 33 / 63
10 ¿Cuál es el pH óptimo de esta enzima?
Incremento de la
actividad
enzimática
Slide 33 (Answer) / 63
Slide 34 / 63
11 ¿Qué enzima tiene la temperatura óptima más baja?
10 ¿Cuál es el pH óptimo de esta enzima?
A
Velocidad de reacción (°C)
B
Respuesta
Incremento de la
actividad
enzimática
8
Temperatura (°C)
[This object is a pull tab]
Slide 34 (Answer) / 63
11 ¿Qué enzima tiene la temperatura óptima más baja?
Respuesta
Velocidad de reacción (°C)
B
A
12 ¿A qué temperatura ambas enzimas tienen una tasa igual de
reacción?
Velocidad de reacción (°C)
A
Slide 35 / 63
Temperatura (°C)
[This object is a pull tab]
Temperatura (°C)
Slide 35 (Answer) / 63
12 ¿A qué temperatura ambas enzimas tienen una tasa igual de
reacción?
Slide 36 / 63
13 ¿Cuál es la mejor descripción que explica los efectos
de la temperatura?
A Cada enzima funcionará a temperatura ambiente.
Respuesta
C Cada enzima tiene su propio rango de temperatura óptima
D Ambas enzimas tienen el mismo rango de temperatura óptima.
Cerca de los 45 Cº
Temperatura (°C)
[This object is a pull tab]
Velocidad de
reacción (°C)
Velocidad de reacción (°C)
B Ambas enzimas están inactivas en el punto de congelación.
Temperatura
(°C)
Slide 36 (Answer) / 63
13 ¿Cuál es la mejor descripción que explica los efectos
de la temperatura?
Slide 37 / 63
14 En base a esta información, ¿qué conclusión puedes
sacar, sobre qué medio es más ácido?
A Cada enzima funcionará a temperatura ambiente.
A estómago
B Ambas enzimas están inactivas en el punto de congelación.
B hígado
C Cada enzima tiene su propio rango de temperatura óptima
Respuesta
Velocidad de
reacción (°C)
C
Actividad enzimática
D Ambas enzimas tienen el mismo rango de temperatura óptima.
Enzima del
hígado
[This object is a pull tab]
Temperatura
(°C)
Slide 37 (Answer) / 63
14 En base a esta información, ¿qué conclusión puedes
sacar, sobre qué medio es más ácido?
Slide 38 / 63
15 ¿Qué enzima elegirías para usar en un medio básico?
A
A estómago
B
B hígado
C
Actividad enzimática
Respuesta
A
B
A
C
Enzima del estómago
Enzima del
hígado
[This object is a pull tab]
Slide 38 (Answer) / 63
15 ¿Qué enzima elegirías para usar en un medio básico?
A
Respuesta
C
c
B
16 El sitio activo de una enzima
I. es la parte de la enzima donde cabe un sustrato
II. puede ser usado una y otra vez
III. no se ve afectada por factores ambientales
A
B
Slide 39 / 63
C
A I solamente
B II solamente
[This object is a pull tab]
C III solamente
D I y II
E I y III
Slide 39 (Answer) / 63
Slide 40 / 63
Cofactores
16 El sitio activo de una enzima
A I solamente
B II solamente
C III solamente
Respuesta
I. es la parte de la enzima donde cabe un sustrato
II. puede ser usado una y otra vez
III. no se ve afectada por factores ambientales
D
Algunas veces las enzimas necesitan un ayudante para
unirse en el sitio activo para hacer que la enzima activa.
Estos ayudantes son llamados cofactores.
Si los cofactores son moléculas orgánicas, entonces se
les llama coenzimas. Las vitaminas son un tipo de
coenzima
coenzima
substrato
D I y II
E I y III
[This object is a pull tab]
Enzima
Slide 41 / 63
Slide 42 / 63
Inhibidores enzimáticos
Inhibidores competitivos
Ciertos productos químicos trabajan para detener o inhibir las enzimas.
Estos productos químicos se denominan inhibidores de la enzima.
Tipos de inhibidores
· inhibidores competitivos
· inhibidores no competitivos
Los inhibidores
competitivos tienen
una forma similar a los
sustratos.
Son capaces de
bloquear los sustratos
de la unión al centro
activo mediante la
unión al centro activo
de sí mismos..
Inhibidor competitivo
clickea aquí para ver una animación
sobre inhibición
Slide 43 / 63
Inhibidores competitivos:
cómo se detienen
Slide 44 / 63
Inhibidores no competitivos:
cómo trabajan
Los inhibidores no
competitivos se unen a una parte
separada de la
enzima y provocan que la enzima
cambie de forma.
Para detener la inhibición competitiva, la concentración de los
sustratos tiene que aumentar para que superen en número a
los inhibidores.
De esta manera, los sustratos son más propensos a unirse al
centro activo antes de un inhibidor lo haga.
Inhibidor no competitivo
Cuando cambia de forma la
enzima, el sustrato ya no es capaz
de unirse al centro activo debido a
que éste también cambia de
forma.
Este tipo de inhibición es a veces
irreversible.
Slide 45 / 63
llaman _____.
17 Las moléculas orgánicas que ayudan en la acción de la enzima se
llaman _____.
A productos
A productos
B coenzimas
B coenzimas
C sustratos
C sustratos
D ayudantes
D ayudantes
Respuesta
17 Las moléculas orgánicas que ayudan en la acción de la enzima se
Slide 45 (Answer) / 63
B
[This object is a pull tab]
Slide 46 / 63
18 ¿Qué tipo de inhibidor se une en el centro activo?
Slide 46 (Answer) / 63
18 ¿Qué tipo de inhibidor se une en el centro activo?
A Inhibidor competitivo
B Inhibidor no competitivo
B Inhibidor no competitivo
Respuesta
A Inhibidor competitivo
A
[This object is a pull tab]
Slide 47 / 63
sustratos que se unen en el centro activo de una enzima.
19 Los inhibidores no competitivos tienen la forma parecida a los
sustratos que se unen en el centro activo de una enzima.
Verdadero
Verdadero
Falso
Falso
Respuesta
19 Los inhibidores no competitivos tienen la forma parecida a los
Slide 47 (Answer) / 63
FALSO
[This object is a pull tab]
Slide 48 / 63
Slide 48 (Answer) / 63
20 Si una enzima ha sido inhibida no competitivamente,
20 Si una enzima ha sido inhibida no competitivamente,
A es capaz de aumentar su actividad
A es capaz de aumentar su actividad
el aumento de la concentración de sustrato incrementará la
el aumento de la concentración de sustrato incrementará la
B inhibición
B inhibición
C el centro activo será ocupado por la molécula del inhibidor
D el centro activo cambiará de forma
D el centro activo cambiará de forma
Respuesta
C el centro activo será ocupado por la molécula del inhibidor
D
[This object is a pull tab]
Slide 49 / 63
Slide 50 / 63
Regulación alostérica,
inhibición de
retroalimentación
21 Los inhibidores no competitivos a veces son irreversibles
Verdadero
Respuesta
Falso
Volver
a la tabla
de contenidos
Slide 51 / 63
Regulación alostérica
En la mayoría de los procesos naturales es necesario para
regular la actividad de la enzima. Esta regulación puede ser
para inhibir o estimular la actividad.
La regulación alostérica es un tipo de inhibición no
competitiva, ésta es reversible.
Slide 52 / 63
Activación alostérica y inhibición
Las enzimas que se someten a la regulación alostérica generalmente
están formadas por múltiples subunidades o cadenas polipeptídicas.
Todas las subunidades forman un complejo que puede ser activo o inactivo
Cuando las subunidades se conectan, hay un centro alostérico, o un sitio
que le permite a una molécula de activador o inhibidor unirse.
Slide 53 / 63
Slide 54 / 63
Inhibidores alostéricos
Reacción
Activadores alostéricos
Sustrato
Si un inhibidor se une a la enzima, las subunidades se estabilizan en una
forma inactiva. Esto significa que las enzimas cambian de forma y los sitios
activos no están abiertos para unir a los sustratos.
Sitio activo
Sitio alostérico
La molécula sustrato se une
con el sitio activo de la
enzima previniendo que el
inhibidor se una a la
molécula
Enzima
Inhibición
La reacción se produce y se
generan los productos
Los activadores alostéricos se unen a la enzima estabilizando las
subunidades en una forma activa. Esto significa quelas enzimas cambian
de forma y los sitios activos están disponibles para unirse a los sustratos.
Inhibidor
Sitio activo
La molécula inhibidora se
une con el sitio activo de la
molécula
La molécula inhibidora
previene la únión del la
molécula del sustrato
Slide 55 / 63
Slide 56 / 63
Inhibidor de retroalimentación
En ciertos procesos los productos de una enzima actúan como
sustratos para una segunda enzima y los productos de la
segunda en zima son un sustrato para una tercera enzima, etc.
Cuando esto sucede, los productos de la última enzima en la
ruta de acceso pueden inhibir alostéricamente la primera enzima
en la ruta de acceso hasta que sea necesario para formar más
productos y luego el inhibidor las deja.
Esto se conoce como inhibición de la retroalimentación.
Clicke a a quí pa ra ve r un víde o de inhibición de
re troa lime nta ción
Slide 57 / 63
Slide 58 / 63
Inhibidor de retroalimentación
Sustrato inicial
Producto
terminado
+
enzima 1
X
Intermediario A
enzima 2
Intermediario B
enzima 3
Producto
terminado
22 Un centro alostérico en una enzima está
A no hecha de proteínas
B involucrado en la inhibición de retroalimentación
C el mismo que el centro activo
D donde los productos dejan la enzima
Slide 58 (Answer) / 63
Slide 59 / 63
23 ¿Cuál de los siguientes no es parte de la regulación alostérica?
22 Un centro alostérico en una enzima está
A no hecha de proteínas
A otras moléculas de sustrato compiten por el centro activo
B involucrado en la inhibición de retroalimentación
las moléculas reguladoras se unen a un sitio distinto del
B centro activo
C el mismo que el centro activo
C los inhibidores y activadores pueden competir entre sí
Respuesta
D donde los productos dejan la enzima
la formación natural de una molécula estabiliza una
D conformación activa
B
[This object is a pull tab]
Slide 59 (Answer) / 63
23 ¿Cuál de los siguientes no es parte de la regulación alostérica?
A otras moléculas de sustrato compiten por el centro activo
las moléculas reguladoras se unen a un sitio distinto del
B centro activo
Slide 60 / 63
24 La Regulación alostérica es similar a la inhibición no competitiva,
excepto que es _____.
A siempre reversible
B algunas veces irreversible
C los inhibidores y activadores pueden competir entre sí
Respuesta
la formación natural de una molécula estabiliza una
D conformación activa
A
Slide 60 (Answer) / 63
24 La Regulación alostérica es similar a la inhibición no competitiva,
excepto que es _____.
Slide 61 / 63
25 En la regulación alostérica los sitios en los que los inhibidores y
activadores son capaces de unirse se llaman _____.
A siempre reversible
A centro activo
B algunas veces irreversible
B sustratos
C centro alostérico
Respuesta
D cofactores
A
[This object is a pull tab]
Slide 61 (Answer) / 63
25 En la regulación alostérica los sitios en los que los inhibidores y
activadores son capaces de unirse se llaman _____.
Slide 62 / 63
26 En la regulación alostérica tanto un inhibidor y un activador se
pueden unir a un complejo de sustrato al mismo tiempo.
Verdadero
A centro activo
B sustratos
Falso
C centro alostérico
Respuesta
D cofactores
C
[This object is a pull tab]
Slide 62 (Answer) / 63
26 En la regulación alostérica tanto un inhibidor y un activador se
pueden unir a un complejo de sustrato al mismo tiempo.
Slide 63 / 63
27 La inhibición de la retroalimentación es de un tipo de _____.
A inhibición competitiva
Verdadero
B productos
C regulación alostérica
Falso
Respuesta
D enzima
FALSO
[This object is a pull tab]
Slide 63 (Answer) / 63
27 La inhibición de la retroalimentación es de un tipo de _____.
A inhibición competitiva
B productos
C regulación alostérica
Respuesta
D enzima
C
[This object is a pull tab]