Clase aminoácidos y proteínas

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AMINOACIDOS
Aminoácidos:
Moléculas orgánicas sencillas, que
representan la unidad estructural de las
proteínas.
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FORMULA GENERAL
átomo carbono α
H
grupo amino
C
NH2
COOH
grupo carboxilo
R
cadena lateral
20 aa ≠
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CLASIFICACION
(Según polaridad a pH 6~7)
ALIFATICOS
NO POLARES
AROMATICOS
AA
SIN CARGA
POLARES
ACIDOS
CON CARGA
BASICOS
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AA no polares, con grupo R alifático
*
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AA no polares, con grupo R aromático
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AA polares, con grupo R sin carga
AA no polares, con grupo R aromático
Glicina?
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AA polares, con grupo R con carga positiva
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AA polares, con grupo R con carga negativa
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AMINOACIDOS NO PRESENTES EN PROTEINAS
Ácido γ Aminobutírico
GABA
(Neurotransmisor)
Ornitina
Citrulina
(Intermediarios del C. de la Urea)
Tiroxina
(Hormona tiroidea)
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DERIVADOS DE AMINOACIDOS
Histamina
(Mediador respuesta inmune)
Adrenalina
(Mediador celular)
Serotonina
(Neurotransmisos)
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ACTIVIDAD OPTICA
Excepción
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ISOMEROS OPTICOS
El átomo de carbono  es asimétrico, lo
cual permite la formación de dos isómeros
de imágenes especulares: D y L
L-alanina
D-alanina
Solamente los isómeros L son constituyentes de las
proteínas
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PROPIEDADES ACIDO-BASE
Carácter anfótero
Presentan en la misma
molécula grupos
ácidos y básicos
Puede captar H+ ,
comportándose como
base
NH2 + H+  NH3+
Puede ceder protones,
comportándose como ácido
COOH  COO- + H+
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Iones dipolares
Iones dipolares
En disolución, a pH
neutro:
disociado
Estado de ionización
depende del pH del medio
protonado
ZWITTERION
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En sc ácida fuerte....
Ión dipolar
En sc alcalina
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Punto isoeléctrico (PI)
Valor de pH (característico
de cada aminoácido) en el
cual la disociación de cargas
positivas y negativas se
iguala
Cálculo del PI
Carga neta = 0
PI =
pk1 + pk2
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ejemplo, para alanina (R = CH3)
pKa1 es 2.34 (grupo-COOH)
pKa2 es 9.69(grupo NH3+)
Su pI es de 6.02 y se calcula por el promedio de los pKa's.
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Titulación ácido-base de un aminoácido
La siguiente figura ilustra la curva de titulación de alanina:
Curva de TITULACION
COO|
NH3+- C -H
|
R
buffer
pk2
PI = pH = 6,02
pk2
buffer
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ELECTROFORESIS
Técnica que se utiliza
para separar e
identificar aminoácidos
y proteínas
Movilidad depende de:
-PM
-q eléctrica
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Se basa en la propiedad
que tienen las moléculas
de adquirir diferente
carga eléctrica según el
pH del medio en el cual
se encuentran disueltas
Muestra
1. Se realiza sobre un soporte
sólido o semisólido, para minimizar efectos de difusión
-
+
2. Se somete el conjunto a
un campo eléctrico constante,
a un pH fijo; las proteínas migran
conforme a su carga eléctrica
3. Terminada la corrida electroforética, las proteínas se tiñen
con un colorante adecuado
(p.e., Azul de Coomassie)
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PROTEINAS
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Clasificación
Por su composición:

Simples (Holoproteínas):
Formadas sólo por aminoácidos. Ej.: albúmina,
insulina, miosina, fibrina, histonas, etc.

Conjugadas (Heteroproteínas):
Formadas por aminoácidos unidos a algún
componente orgánico o inorgánico. Ej.:
hemoglobina, mioglobina, caseína, etc.
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Por su forma:

Fibrosas:
Son de forma alargada como filamentos. Ej.:
colágeno, queratina, elastina, etc.

Globulares:
Son de forma redondeada y compacta. Ej.: enzimas,
globulinas, albúminas, etc.
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ALGUNAS FUNCIONES DE LAS PROTEINAS
● Estructurales
● Transportadoras
● Enzimas
● Hormonas y Neurotransmisores
● Protección
● Reserva de aá
● Contráctiles
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Polímeros cuya unidad básica estructural son los
aminoácidos.
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Compuestas por 20 aa
 Sus propiedades físicas y químicas
dependen del plegamiento de la cadena
de aa en el espacio

Información precisa para estructura proteica en
3D
Secuencia de aa
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ENLACE PEPTÍDICO
Aminoácido
Aminoácido
Cadena Polipeptídica
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El enlace peptídico tiene carácter de doble enlace y
una rotación restringida
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El enlace peptídico tiene una geometría plana
sólo existe libre rotación
en torno al C
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ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
estructura
primaria
estructura
secundaria
estructura
terciaria
secuencia
aminoácidos
-hélice
plegamiento
tridimensional
estructura
cuaternaria
ensamblaje de
de subunidades
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ESTRUCTURA PRIMARIA:
corresponde a la secuencia de aminoácidos de una
proteína, y es mantenida por los enlaces peptídicos
Tipo, Número y
Orden de aá
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ESTRUCTURA PRIMARIA
-N° de aa
-Identidad del aa, tipo
-Secuencia, posición
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La restricción en las rotaciones del enlace peptídico favorece
algunas conformaciones de la cadena polipeptídica
ESTRUCTURAS SECUNDARIAS
ɑ-hélice
lámina plegada
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ESTRUCTURA SECUNDARIA
-hélice
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La -hélice se estabiliza a través de puentes de
Hidrógeno entre un grupo C=O del enlace peptídico
y un grupo N-H situado 4 lugares más adelante
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● Hélice de 3,6 aa por vuelta, con
los grupos R al exterior.
● Estabilizada por puentes de H
entre C=O de una vuelta y N-H de la
superior.
● Los puentes de H son paralelos al
eje central de la hélice.
● Pro interrumpe. Gly aa con grupos
grandes o cargados desestabilizan.
● Es la estructura principal en
proteínas fibrosas como la ɑqueratina.
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La presencia de prolina interrumpe la ɑ-hélice
GRUPO CARBOXILO
C
GRUPO AMINO
Su C no puede rotar libremente
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ESTRUCTURA SECUNDARIA
Estructura β: es una forma extendida de la cadena
polipeptídica
N---Cα-----C----N----Cα-----C----N---Cα------C-----N---Cα-----C
Estas formas extendidas se asocian formando láminas 
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Las láminas β se estabilizan por puentes de H entre los
grupos C=O y N-H de enlaces peptídicos de cadenas
diferentes
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● Los grupos R se alternan
arriba y abajo del plano de la
lámina.
● Los enlaces se dan por
puentes de hidrógeno entre
dos cadenas diferentes.
●Las cadenas pueden ir en el
mismo sentido o en sentido
contrario.
● La estructura es más
estable con aminoácidos con
R pequeños.
● Se presenta en proteínas
fibrosas o dominios de
proteínas globulares en su
núcleo.
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Diagrama de una proteína (enzima) cuya estructura
secundaria incluye hoja beta plegadas (azul) y alfa
hélices (roja).
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ESTRUCTURA TERCIARIA:
Corresponde a plegamientos tridimensionales.
La proteína se pliega sobre sí misma.
En su mantenimiento participan los grupos R
de los aminoácidos.
Estabilizada por:
● Atracción/repulsión
electrostática entre R y R
● Puentes de H entre R (no
unión peptidica)
● Puentes disulfuro (S-S)
● Interacciones hidrofóbicas
o apolares/hidrofílicas
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van Der Waals
Puente de
hidrógeno
Atracciones
electrostáticas
Grupos hidrofílicos
orientados hacia exterior
Puente disulfuro
Grupos hidrofílicos
orientados hacia
exterior
Atracciones
electrostáticas
van Der Waals
Fuerzas que mantienen la estructura terciaria de una cadena
polipeptídica. I. Atracciones electrostáticas. II. Puente de
hidrógeno. III. Interacciones de cadenas o grupos no polares (van
Der Waals). IV. Puente disulfuro. V. Grupos hidrofílicos orientados
hacia el exterior (Puentes de hidrógeno con el agua).
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Proteínas globulares:
En un medio acuoso, los AA
apolares (amarillos) se localizan
preferentemente hacia el interior
de la proteína.
ɑ-hélice y lámina ß, y regiones al
azar.
MIOGLOBINA
Eje longitudinal
domina sobre los
transversales.
COLAGENO
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ESTRUCTURA CUATERNARIA:
Corresponde a la asociación de cadenas
polipeptídicas o SUBUNIDADES, cada una de
ella con su estructura terciaria.
● Varias cadenas polipeptídicas unidas.
● Actúan fuerzas electrostáticas y a veces puentes
disulfuro.
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Desnaturalización
Un cambio de alguna variable del medio (pH, sales,
temperatura, etc.) puede cambiar la conformación
tridimensional y, por tanto, las propiedades de una
proteína.
PERDIDA DE LAS
ESTRUCTURAS CUATERNARIA,
TERCIARIA Y SECUNDARIA.
NO SE ALTERA LA ESTRUCTURA
PRIMARIA
Puede ser total o parcial, reversible o irreversible.
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La proteína, para ser funcional ,adopta
una estructura definida, llamada
usualmente su estado nativo.
Desnaturalización: El estado nativo se
puede perder por la acción de la
temperatura, fuerza iónica, detergentes,
agentes oxidantes.
Principio de Anfinsen:
“La estructura tridimensional de una
proteína
está determinada por la secuencia de
aminoácidos”.
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