GUIA Nº 2_BIOLOGIA_LVL_4º MEDIO

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LICEO “JOSÉ VICTORINO LASTARRIA”
MIGUEL CLARO 32
PROVIDENCIA
Página web: cdslastarria.cl
DEPARTAMENTO DE BIOLOGÍA
GUÍA DE APRENDIZAJE Nº2 : Cuarto Medio
Sector: BIOLOGÍA
Nivel: Cuarto Medio
Profesor(a): Blanca Zepeda
Mail del profesor(a) encargado nivel:
blancalastarria@gmail.com
Plazo de envío a profesor(a) encargado (a) por
parte del alumno: 22 /09 /2011
Fecha de envío a UTP: 7 /09 /2011
Unidad Temática:
Información génica y proteínas
Contenido(s): Enzimas
Aprendizaje(s) Esperado(s):
1.- Determinar que las enzimas
son catalizadores biológicos específicos.
2.- Comprender los aspectos generales, propiedades y modo de acción de las enzimas
Instrucciones:
-Luego de leer el contenido de ésta guía realiza las actividades propuestas.
-Responde en forma individual o grupal, con un máximo de 4 integrantes( deben
permanecer en el mismo
grupo )
-Las preguntas formuladas en esta guía y sus correspondientes respuestas deben transcribirse a una hoja en
formato Word, colocando además en ésta, su nombre completo (apellido paterno, materno nombre )y curso.
-Enviar al mail que le indicó su profesor, para su corrección y registro, dentro del plazo indicado.
………………………………………………………………………………………………………………………………
ENZIMAS
Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos. Las enzimas son
biocatalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reacción, aumentan notablemente su velocidad.
ASPECTOS GENERALES SOBRE LAS ENZIMAS
Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están catalizadas por enzimas.
Las enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa
sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. En una reacción catalizada por un enzima la
sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato. El sustrato se une a una región concreta de la enzima,
llamada sitio activo. El sitio activo comprende (1) un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en
contacto directo con el sustrato y (2) un sitio activo
Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción.
1- La enzima y su
sustrato
2- Unión al sitio 3.- Formación del
activo
complejo
enzima-sustrato
Las enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgánicos, catalizan reacciones específicas. Sin embargo hay
distintos grados de especificidad. La enzima sacarasa es muy específica: rompe el enlace b- glucosídico de la
sacarosa o de compuestos muy similares. Así, para la enzima sacarasa, la sacarosa es su sustrato natural,
mientras que la maltosa y la isomaltosa son sustratos análogos. La enzima actúa con máxima eficacia sobre el
sustrato natural y con menor eficacia sobre los sustratos análogos.
PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS
Las propiedades de las enzimas derivan del hecho de ser proteínas y de actuar como catalizadores. Como
proteínas, poseen una conformación natural más estable que las demás conformaciones posibles. Así, cambios en
la conformación suelen ir asociados en cambios en la actividad catalítica. Los factores que influyen de manera
más directa sobre la actividad de un enzima son: pH, temperatura
EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Las enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las
cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva,
negativa o neutra. Como la conformación de las proteínas depende, en parte, de sus cargas eléctricas, habrá un
pH en el cual la conformación será la más adecuada para la actividad catalítica. Este es el llamado pH óptimo.
La mayoría de las enzimas son muy sensibles a los
cambios de pH. Desviaciones de pocas décimas por
encima o por debajo del pH óptimo pueden afectar
drásticamente su actividad.
El gráfico adjunto muestra que la pepsina gástrica tiene
un pH óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la
arginasa lo tiene a pH 10
Como ligeros cambios del pH pueden provocar la
desnaturalización de la proteína, los seres vivos han
desarrollado sistemas más o menos complejos para
mantener estable el pH intracelular: Los amortiguadores
fisiológicos.
EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
En general, los aumentos de temperatura aceleran
las
reacciones químicas: por cada 10ºC de
incremento, la velocidad de reacción se duplica(a).
Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta
ley general(1).
Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta
temperatura(2), se empiezan a desnaturalizar por el
calor.
La temperatura a la cual la actividad catalítica es
máxima se llama temperatura óptima (c).
Por encima de esta temperatura, el aumento de
velocidad de la reacción debido a la temperatura es
contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica
debida a la desnaturalización térmica, y la actividad
enzimática decrece rápidamente(b) hasta anularse.
EFECTO DE LOS COFACTORES SOBRE LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
A veces, una enzima requiere para su función la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la
catálisis: los cofactores.
Los cofactores pueden ser
iones inorgánicos como el
Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc.
Casi un tercio de las enzimas
conocidas requieren cofactores.
Cuando el cofactor es una
molécula orgánica se llama
coenzima. Muchas de estas
coenzimas se sintetizan a partir
de vitaminas.
Cuando los cofactores y las
coenzimas
se
encuentran
unidos a la enzima se llaman grupos prostéticos.
La forma catalíticamente activa de las enzima, es decir, la enzima unida a su grupo prostético, se llama
holoenzima. La parte proteica de un holoenzima (inactiva) se llama apoenzima, de forma que: apoenzima + grupo
prostético= holoenzima
MODO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS
En las reacciones espontáneas, los productos finales tienen menos energía libre que los reactantes (Figura inferior
izquierda). Por tanto, en las reacciones espontáneas se libera energía . Sin embargo, el comienzo de la reacción
requiere un aporte inicial de energía. Esta energía inicial que hay que suministrar a los reactantes para que la
reacción transcurra se llama energía de activación (Ea). Cuanto menor es la Ea más fácilmente transcurre la
reacción.
La acción de los catalizadores
precisamente, en disminuir la Ea.
consiste,
Las enzimas son catalizadores especialmente
eficaces, ya que disminuyen la Ea aún más que
los catalizadores inorgánicos.
Por ejemplo, este gráfico nos permite comparar
la energía de activación requerida en
la
descomposición del agua oxigenada(H2O2) para
dar agua y oxígeno (H2O + O2), cuando la
reacción ocurre sin catalizador(espontánea),
con un catalizador inorgánico (platino), o con
una enzima específica (catalasa).
Las respectivas energías de activación para
cada proceso son 18, 12 y 6 Kcal/mol. Así, se puede calcular que el platino acelera la reacción 20.000 veces,
mientras que la catalasa la acelera 370.000 veces.
Para que una reacción química tenga lugar, las moléculas de los reactantes deben chocar con una energía y una
orientación adecuadas. La actuación del enzima permite que los reactantes (sustratos) se unan a su sitio activo
con una orientación óptima para que la reacción se produzca y así modifica las propiedades químicas del sustrato
unido a su sitio activo, debilitando los enlaces existentes y facilitando la formación de otros nuevos
Hay dos modelos sobre la forma en que el sustrato se une al centro activo del enzima:
REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Una molécula de enzima no tiene por qué actuar siempre a la misma velocidad. Su actividad puede estar
modulada por cambios en el pH, cambios en la temperatura, presencia de cofactores, tal como ya vimos. También
es afectada por las concentraciones del sustrato y de los productos finales, presencia de inhibidores, modulación
alostérica, activación por proteolisis.
EFECTO DE LAS CONCENTRACIONES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
La velocidad de una reacción enzimática depende de la
concentración de sustrato. La Figura de la derecha muestra la
velocidad de una reacción enzimática a 6 concentraciones
distintas de sustrato.
Además, la presencia de los productos finales puede hacer que la
reacción sea más lenta, invertir su sentido o incluso producir una
inhibición, tal como se representa en el dibujo inferior
EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
Ciertas moléculas que inhiben la acción catalítica de una enzima
son los inhibidores. Estos inhibidores bien pueden ocupar temporalmente el centro activo por semejanza
estructural con el sustrato original (inhibidor competitivo)
Algunos inhibidores alteran la conformación espacial del enzima, impidiendo su unión al sustrato (inhibidor no
competitivo o alostérico).
La sustancia que se une al sitio alostérico no debe relacionarse solo con la inhibición, también algunas sustancias
alostéricas se encargan de activar la enzima, por tal razón se utiliza el concepto Modulación Alostérica .El dibujo
muestra un activador alostérico, favorece la unión de la enzima con el sustrato
ACTIVACIÓN PROTEOLÍTICA DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Algunas enzimas no se sintetizan como tales, sino como proteínas precursoras sin actividad enzimática. Estas
proteínas se llaman proenzimas o zimógenos. Para activarse, los zimógenos sufren un ataque hidrolítico que
origina la liberación de uno o varios péptidos. El resto de la molécula proteica adopta la conformación y las
propiedades de la enzima activa. Muchos enzimas digestivas se secretan en forma de zimógenos y en el tubo
digestivo se convierten en la forma activa. Es el caso de la a-quimotripsina, que se sintetiza en forma de
quimotripsinógeno . Si estas enzimas se sintetizasen directamente en forma activa destruirían la propia célula que
las produce. Así, la tripsina pancreática (una proteasa) se sintetiza como tripsinógeno (inactivo). Si por alguna
razón se activa en el propio páncreas, la glándula sufre un proceso de autodestrucción (pancreatitis aguda), a
menudo mortal.
Bibliografía:
Curtis, Barnes; Invitación a la Biología
Texto Biología, Cuarto Medio, editorial Santillana
CRA Virtual Providencia www.cdsprovidencia.cl/cradocente, Recursos de aula; Seres vivos y su entorno; enseñanza Media:
Actividades:
Nombre ___________________________________________curso ____________Mail ___________________________________
I.- Escriba el concepto correspondiente:
a) sustancia que tiene forma similar al sustrato___________________
b) temperatura de mayor acitividad enzimática____________________
c) alteración de la enzima_____________________
II.- Para estudiar los factores que afectan la actividad de enzimas humanas se monto el siguiente experimento:
sustrato
enzima
pH
Tº
agua
Tubo 1
tubo 2
tubo 3
tubo 4
sacarosa
carne
lípido
lactosa
sacarasa
peptidasa
Lipasa
lactasa
7-8
2-3
7-8
7-8
37ºC
37ºC
10ºC
37ºC
0
20ml
20ml
20ml
¿En qué tubos habrá actividad enzimática? Justifique
III.- Analice el siguiente gráfico que muestra la actividad de la enzima a y b . Fundamente su respuesta.
act. enz.
a
b
1
7
14
pH
IV.- Coloque la letra de la opción correcta
1.- En relación a las enzimas es o son correctas:
I son eficaces en pequeñas concentraciones
II modifican el sentido de la reacción
a) sólo I
b) sólo II
c) sólo Iy III
d) sólo IIy III
2.- En relación a la inhibición competitiva:
I se produce disminución de la actividad enzimática
II el inhibidor se une al sitio activo de la enzima
III el inhibidor es similar al sustrato
a) sólo I
b) sólo II
c) sólo I y III
d) sólo II y III
3.- Una enzima es capaz de aumentar la velocidad de una reacción porque:
a) disminuye la energía inicial de la reacción elimina el producto final de la reacción
b) disminuye la temperatura óptima de la reacción
c) disminuye el sustrato
d) proporciona energía a la reacción
e) elimina el producto final de la reacción
4.- La tabla siguiente muestra la actividad de tres enzimas
(en unidades arbitrarias) en relación con el pH
enzima
pH
actividad enzimática
1
2.5
0
2
8.5
15
3
6.5
6.6
De esta información podemos inferir que:
I la actividad enzimática aumenta con la cantidad de sustrato.
II la enzima 2 tiene la mayor actividad enzimática
III el medio favorable para la enzima 2 es alcalino
IV el medio más adecuado para la enzima 1 es el ácido
a) sólo I y II
b) sólo II y III
c)sólo I y III
d)I, II y III
5.- ¿Que característica no corresponde a las enzimas? :
a) Actúan a temperatura determinada
b) Se utilizan en pequeñas cantidades
c) Son específicas
d) Se destruyen durante la reacción que catalizan
e) Son biocatalizadores
Respuesta:
1
2
3
4
5
III son especificas
e) I, II y III
e)II, III y IV
e) I, II y III
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