Ingenieria biologica

INGENIERIA BIOLOGICA
Alvaro Díaz Estrada
Ingeniero Agrónomo
Carera de Agronomia
Universidad Rural
INGENIERIA BIOLOGICA
• Es la rama de la ingeniería que se ocupa de
la aplicación tecnológica de los sistemas
biológicos y organismos vivos o sus
derivados para la creación o modificación
de productos o procesos para un uso
específico.
• Es una disciplina científica fundada sobre
las ciencias biológicas
• La ingeniería biológica
Unidades del curso
I) Química sanitaria y biología del
medio ambiente
– Enzimología
– Metabolismo microbiano
II) Problemática ambiental
III) Perturbaciones ambientales de origen humano
IV) Ecología
ENZIMOLOGIA
Enzimas
• Son moléculas de naturaleza proteica que
catalizan reacciones químicas.
• Una enzima hace que una reacción química
que es energéticamente posible, pero que
transcurre a una velocidad muy baja,
transcurra a mayor velocidad que sin la
presencia de la enzima
•
•
•
•
Lípidos
Proteínas
Carbohidratos
Vitaminas y mineras.
• No sería posible la vida que conocemos.
• Todos los procesos metabólicos que cumplen
los seres vivos se realizan a través de las
Enzimas.
– Fotosíntesis
– Glucólisis
– Ciclo de Krebs
• Casi todos los procesos en las células necesitan
enzimas para que ocurran a unas tasas
significativas
• En estas reacciones, las enzimas actúan sobre
unas moléculas denominadas sustratos las
cuales se convierten en moléculas diferentes
denominadas productos.
Sustrato
•H2O2
Enzima
Producto
H 2O + O 2
• Las enzimas no alteran el balance energético
de las reacciones, ni modifican, pero consiguen
acelerar el proceso incluso millones de veces
Dos propiedades fundamentales
1. Su poder catalítico.
2. Su especificidad. Son específicos para la
reacción que catalizan y para el sustrato
sobre el que actúan.
1. Especificidad de sustrato
2. Especificidad de acción
Especificidad de sustrato
• Especificidad absoluta: Se da cuando la enzima
sólo actúa sobre un sustrato.
• Especificidad de grupo: Se da cuando la enzima
reconoce un determinado grupo de moléculas.
• Especificidad de clase: Es la menos específica,
dado que la actuación de la enzima no depende del
tipo de moléculas, sino del tipo de enlace.
CENTRO ACTIVO DE LA
ENZIMA
• Es la parte de la enzima donde se une el
sustrato para ser modificado.
• Es una pequeña porcion de la molecula enzimatica
( 3 a 4 aminoacidos).
• No es un punto ni una línea, es una entidad
tridimensional formada por grupos químicos
procedentes de diferentes partes de lasecuencia
lineal de aminoácidos.
CENTRO ACTIVO DE LA
ENZIMA
• Las enzimas presentan dentro de su estructura
proteica 2 regiones para la realización de su
actividad catalítica.
– Sitio de reconocimiento: reconoce y liga al sustrato
– Sitio catalítico: una vez unido el sustrato, cataliza
la reacción
Dos hipótesis sobre formación de
enzima-sustrato
Modelo de fisher 1,894
1. La llave y la cerradura: El sitio de unión del
sustrato existe preformado en la estructura de
la enzima aún en ausencia del sustrato unido.
Modelo de Coshland 1,958
2. Acoplamiento inducido: La molécula de
sustrato induce un cambio conformacional
en el sitio activo de la enzima de manera
de quedar perfectamente acoplados.
Energía libre de transición
• La energía libre de activación, DG‡, se define como la
cantidad de energía que se requiere para convertir una
mol de sustratos (reactivos o reactantes) desde el nivel
basal (el nivel de baja energía de una molécula) al
estado de transición.
Clasificación de las enzimas
• Oxidoreductasa: Son aquellas enzimas que
catalizan las reacciones de oxidorreducción, o sea,
la transferencia de electrones o sus equivalentes
entre un donante y un aceptor . Ejemplo Oxidasas,
reductasas, deshidrogenasas.
O
•CH3-CH2-OH + NAD
CH3-C-H + NADH + H+
Alcohol deshidrogenasa
• Transferasas: Catalizan la transferencia de un
grupo químico entre un donante y un aceptor; se
excluyen aquéllas que transfieren electrones o sus
equivalentes. Ejemplo transfosfatasas,
transaminasas, kinasas, transacilasas.
•CH2OPO32
•CH2OH
•C=O
•C=O
•HO–C–H
•+ ATP
•H–C–OH
•H–C–OH
•H–C–OH
•CH2OPO32
•HO–C–H
•Fosfofructo
kinasa
•H–C–OH
•CH2OPO32
•+ ADP
• Hidrolasas: Catalizan la ruptura de enlaces
químicos con la participación de las
moléculas del agua. Las hidrolasas incluyen
a las esterasas, fosfatasas, glucosidasas,
lipasas y peptidasas.
• Liasas: Catalizan reacciones en las cuales se
produce la adición o sustracción de grupos
químicos (e.g., H2O, CO2, y NH3) a dobles
enlaces o para formar dobles enlaces. Ejemplos
Decarboxilasas, hidratasas, dehidratasas,
deaminasas
• Isomerasas: Este es un grupo heterogéneo de
enzimas. Las isomerasas catalizan varios tipos de
rearreglos intramoleculares que llevan ese nombre.
Ejemplo: Racemasas
• Ligasas: Catalizan la unión covalente de 2
sustratos mediante la energía de hidrólisis de
nucleósidos trifosfatados, generalmente el ATP.
Los nombres de muchas ligasas incluyen el
nombre sintetasa. Varias otras ligasas reciben el
nombre de carboxilasas.
Factores que afectan la función
enzimática
EFECTO DE LA TEMPERATURA
EFECTO DE LA pH
• Efecto de la concentración de sustrato
Zimógenos
• Es una molécula que necesita ser activada para
convertirse en una enzima activa
Cofactores y coenzimas
• Algunas moléculas requieren la unión de
moléculas no proteicas para su reacción
• Cofactor.
• Iones Metalicos (Fe2+, Cu2+, Mg2+ )
– Centro catalítico primario
– Grupo puente para reunir el sustrato y la enzima
– Agente estabilizante de la conformación de la
proteína enzimática en su forma catalíticamente
activa
Coenzimas
• Son moléculas orgánicas de tamaño
pequeño.
• Radica la actividad catalítica
• Son termoestables.
• NAD+(nicotín-adenín dinucleótido):
transferencia de electrones y protones
• Coenzima A: transferencia de grupos acetilo
• Apoenzimas: La proteína que, cuando se
encuentra aislada y separada de su cofactor, es
inactiva enzimáticamente.
• Una apoenzima junto con cofactor es
denominada holoenzima (que es la forma
activa)
• Apoenzima radica la especificidad
• Coenzima radica la actividad catalítica
Enzimas Alostoricas
• Generan un cambio en la conformación estructural
de la enzima que repercute en el sitio activo,
afectando así a la velocidad de reacción (inhiben o
activan células)
Ihibicion enzimatica
• Los inhibidores son moléculas que regulan
la actividad enzimática, inhibiendo su
actividad.
• Clasifican en dos:
– Irreversibles
– Reversibles
Clasificación de Inhibición
reversible
• Inhibición competitiva
• Inhibicion acompetitiva
• Inhibición mixta
GRACIAS !!!