1. BIOMOLÉCULAS- LOS PRÓTIDOS a. Características.

1. BIOMOLÉCULAS- LOS PRÓTIDOS
a. Características.
Son moléculas formadas por C, H, O, N y también en menor cantidad por S y P. Este grupo
está compuesto por tres tipos de moléculas, que se clasifican atendiendo a su tamaño. Son los
aminoácidos, los péptidos y las proteínas. La importancia de las proteínas es, en un primer
análisis, cuantitativa: constituyen el 50% del peso seco de la célula (15% del peso total) por lo que
representan la categoría de biomoléculas más abundante después del agua. Sin embargo su gran
importancia biológica reside, más que en su abundancia en la materia viva, en el elevado número de
funciones biológicas que desempeñan, en su gran versatilidad funcional y sobre todo en la particular
relación que las une con los ácidos nucleicos, ya que constituyen el vehículo habitual de expresión
de la información genética contenida en éstos últimos.
b. Clasificación.
Nombre
aminoácidos (a.a.)
Características, propiedades,
funciones
Existen 20 α-aminoácidos
diferentes que forman parte de las
proteínas. Todos ellos tienen una
parte de su molécula en común
(formada por el átomo de carbono
α unido a los grupos amino y
carboxilo) y difieren entre sí en la
naturaleza de la cadena lateral
(habitualmente llamada grupo R).
Todos los aminoácidos presentes
en las proteínas presentan
configuración L.
Ejemplos
Existen distintos criterios para clasificar los αaminoácidos de las proteínas. Sin embargo, el
más utilizado, es el que se basa en la naturaleza
polar o no polar, con carga eléctrica o sin ella de
su cadena lateral o grupo R. Así se distinguen:
a)
Aminoácidos con grupo R no polar
b) Aminoácidos con grupo R polar sin carga.
c) Aminoácidos con grupo R con carga
positiva.
En la Tabla 8.1 se representan d) Aminoácidos con grupo R con carga
las fórmulas estructurales de las
negativa.
20 α-aminoácido presentes en las
proteínas en las formas iónicas en Todos los α-aminoácidos tienen, además de sus
las que aparecen a pH fisiológico. nombres sistemáticos, nombres simplificados
apropiados para su uso común, que, en algunos
casos, provienen de la fuente biológica de la cual
fueron aislados inicialmente; así, la asparagina
se encontró por primera vez en el espárrago, el
ácido glutámico se aisló del gluten de trigo y la
glicocola debe su nombre a su sabor dulce (del
griego glycos = dulce).
péptidos
Enlace
peptídico:
La El número de aminoácidos puede oscilar entre
característica principal de este dos y cien; más de cien aminoácidos se
Se forman por la unión de enlace radica en que no permite el considera una proteína. Incluso, si el número de
aminoácidos, mediante giro de los elementos unidos por aminoácidos es menor que cien, pero el peso
un enlace llamado enlace él, por lo que es un enlace rígido. molecular es mayor que 5.000 Daltons, la
El carácter parcial de doble enlace molécula sería una proteína.
peptídico.
impide que el enlace peptídico
pueda girar sobre sí mismo; los
1
cuatro átomos del grupo peptídico
son coplanares.
Este enlace se establece
entre el grupo carboxilo
(-COOH)
del
primer
aminoácido y el grupo
amina (-NH2) del segundo
aminoácido.
Proteínas
Las
proteínas
son
moléculas
(polímeros)
formados por aminoácidos
unidos
por
enlace
peptídico. El número de
aminoácidos suele ser
mayor que cien y el peso
molecular excede de los
5.000 Daltons.
Ejemplos de péptidos metabólicamente
importantes son las siguientes hormonas:
insulina, el glucagón, la oxitocina o la
vasopresina. La oxitocina (nueve residuos
aminoácidos), que estimula las contracciones del
útero durante el parto, o la bradiquinina (nueve
residuos), que inhibe la inflamación de los
tejidos. Los venenos extremadamente tóxicos
producidos por algunas setas como Amanita
En general cuando el número phaloides también son péptidos, al igual que
de aminoácidos implicados es muchos antibióticos.
menor o igual a 10 decimos que
se trata de un oligopéptido, Algunos
Péptidos
tienen
función
cuando es mayor que 10 decimos neurotransmisora como la Beta-endorfina que
que se trata de un polipéptido. produce Placer y analgesia.
Es también frecuente el uso del la
expresión cadena polipeptídica
en lugar de polipéptido.
Los péptidos se clasifican
según el número de aminoácidos
que los forman. Así los péptidos
formados por 2, 3, 4,....
aminoácidos
se
denominan
respectivamente
dipéptidos,
tripéptidos, tetrapéptidos...
Estructura de las proteínas.
Primaria. Es la secuencia de a.a.
que tiene la proteína es decir el
tipo y el número de a.a. diferentes
que la componen. La estructura
primaria solo se utiliza para el
estudio de las proteínas ya que
empieza a formarse en el
ribosoma se pliega adoptando
estructuras
secundarias
y
terciarias.
PRIÓN: es un agente infeccioso muy pequeño
(27000-30000daltons) está formado por 254 a.a.
Es una proteína codificada por un gen celular
muy conservado lo cual explica el paso de la
barrera entre especies. Causan varias
enfermedades neuronales degenerativas como
la encefalopatía espongiforme bovina o
enfermedad de las vacas locas o la enfermedad
de Creutzfeldt-jacob en Humanos. La proteína
normal desencadena cambios en la
conformación de las proteínas normales del
huésped produciendo la enfermedad.
2
Secundaria: El O del grupo
carboxilo y el H del grupo amino
de otro a.a. pueden formar a
distancia enlaces débiles por
puentes de hidrógeno. Haciendo
que la cadena polipeptídica
adopte forma de hélice o en zigzag de hoja plegada. Algunas
proteínas sencillas están formadas
y
terminadas
con
estas
estructuras secundarias.
Terciaria. La mayoría de las
proteínas se pliegan mas
formando
estructuras
tridimensionales más complejas
que les confiere funciones específicas. Estos plegamientos son
debidos a los enlaces entre los
grupos radicales.
Cuaternaria. Se forma al unirse
varias estructuras terciarias es
decir están formadas por más de
una cadena polipeptídica. Las
cadenas se asocian en el espacio
para realizar una función
biológica. Cada cadena se
denomina subunidad de la
proteína. La primera proteína cuya
estructura
cuaternaria
fue
conocida fue la hemoglobina
humana.
Como
conclusión
podemos
afirmar que la secuencia de
aminoácidos
(estructura
primaria)
contiene
la
información
necesaria
y
suficiente para determinar la
conformación tridimensional de
una proteína a sus diferentes
niveles
de
complejidad
(estructuras
secundaria,
terciaria y cuaternaria).
Propiedades de las proteínas
Función estructural: forman estructuras
capaces de soportar gran tensión continuada,
como un tendón o el armazón proteico de un
hueso o un cartílago, el pelo, las uñas. También
pueden soportar tensión de forma intermitente,
como la elastina de la piel o de un pulmón.
Además, forman estructuras celulares, como la
membrana plasmática, los ribosomas o
cromosomas.
Movimiento y contracción: la actina y la
miosina forman estructuras que producen
movimiento. Mueven los músculos estriados y
lisos. La actina genera movimiento de
contracción en muchos tipos de células
animales.
Transporte: algunas proteínas tienen la
capacidad de transportar sustancias, como
oxígeno (la hemoglobina) o lípidos (HDL, LDL
por ejemplo, o electrones.
Reserva de nutrientes: proteínas grandes,
generalmente con grupos fosfato, a.a.
esenciales, sirven para acumular y producir
energía en los casos de extrema necesidad. La
ovalbúmina es una proteína de la clara del
huevo.
Función homeostática: consiste en regular las
constantes del medio interno, tales como pH o
cantidad de agua.
Función defensiva: las inmunoglobulinas son
proteínas (anticuerpos) producidas por linfocitos
B, e implicadas en la defensa del organismo.
Función hormonal: algunas proteínas
funcionan como mensajeros de señales
hormonales, generando una respuesta en los
órganos blanco.
Función enzimática: las enzimas funcionan
como biocatalizadores, ya que controlan las
reacciones metabólicas, disminuyendo la
energía de activación de estas reacciones. Por
ejemplo la sacarasa rompe en enlace o
glucosídico entre la glucosa y la fructosa de la
3
Las propiedades que manifiestan
las proteínas dependen de los
grupos
radicales
de
los
aminoácidos que las componen.
Solubilidad: los radicales de los
aminoácidos permiten a las
proteínas interaccionar con el
agua. Si abundan radicales
hidrófobos, la proteína será poco
o nada soluble en agua. Si
predominan
los
radicales
hidrófilos, la proteína será
soluble en agua.
sacarosa.
Estructura primaria:
Estructura secundaria y terciaria:
Especificidad: aparece como
consecuencia de la estructura
tridimensional de la proteína. La
especificidad puede ser de
función, si la función que
desempeña depende de esta
estructura, o de especie, que
hace referencia a la síntesis de
proteínas exclusivas de cada
especie.
Desnaturalización: Se denomina
así a la pérdida de la estructura
tridimensional (conformación) de
las proteínas. Es decir su
estructura secundaria, terciaria o
cuaternaria si la tuviera. Son
agentes desnaturalizantes el
calor, ácidos y bases fuertes,
radiaciones, el pH, la temperatura
etc. La desnaturalización no
afecta la estructura primaria,
estabilizada
por
enlaces
covalentes. El cambio de pH
produce cambios en las
interacciones electrostáticas entre Estructura cuaternaria:
las cargas de los radicales de los
Hemoglobina:
aminoácidos. La modificación de
la temperatura puede romper
puentes de Hidrógeno o facilitar
su formación. Si el cambio de
estructura es reversible, el
proceso
se
llama
renaturalización.
4
Pero en condiciones extremas
de pH y temperaturas se
pueden llegar a romper los
enlaces peptídicos de manera
que se rompe la estructura
primaria, este proceso se
denomina hidrólisis.
c.
Clasificación de los aminoácidos:
AMINOÁCIDOS ESENCIALES
La síntesis proteica requiere de un constante aporte de aminoácidos. Los organismos
heterótrofos sintetizan gran parte de estos aminoácidos a partir de esqueletos
carbonados. Los que requieren ser incorporados por la ingesta, no pudiendo ser
sintetizados, se denominan aminoácidos esenciales, y son producidos por plantas y
bacterias (Tabla 2.4).
5
Tabla 2.4 - Aminoácidos no esenciales y
esenciales para las personas
No esenciales
Esenciales
Glutamato
Isoleucina
Glutamina
Leucina
Prolina
Lisina
Aspartato
Fenilalanina
Asparagina
Metionina
Alanina
Treonina
Glicina
Triptofano
Serina
Valina
Tirosina
Histidina
Cisteína
Arginina ( sólo en lactantes)
d. Cuestiones para repasar:
1. Escribe las fórmulas de un aminoácido (utiliza el símbolo “R” para la cadena lateral).
2. Pon un ejemplo de a.a. no polar, polar sin carga, polar con carga +, polar con carga -.
3. Explica por qué los aminoácidos son más solubles en agua de lo que cabría esperar de su
estructura química y de su relativamente elevada masa molecular.
4. ¿Existen en la naturaleza D-aminoácidos? ¿Se encuentran formando parte de las proteínas?
5. Escribe las fórmulas de dos aminoácidos cualesquiera y la reacción de formación de un enlace
peptídico entre ellos.
6. ¿Qué restricciones existen para la libertad de giro de los enlaces que forman el esqueleto de
una cadena polipeptídica?
7. ¿Por qué el enlace peptídico no tiene libertad de giro?
8. ¿Qué relación existe entre las secuencias de aminoácidos de proteínas homólogas en especies
diferentes?
9. ¿Qué tipos de interacciones débiles estabilizan la estructura terciaria de las proteínas?
10. ¿Por qué las proteínas pierden su función biológica cuando se desnaturalizan?
11. En relación a los aminoácidos, indique cuál respuesta es la correcta:
a) Las proteínas presentan sólo D-aminoácidos.
b) Dependiendo de su naturaleza, los aminoácidos se clasifican por su especificidad y esencialidad.
c) Los aminoácidos son compuestos inorgánicos
d) Los aminoácidos que no puede sintetizar un organismo se denominan esenciales
12. En relación a la estructura secundaria de las proteínas, indique cuál de las siguientes
respuestas es correcta:
1) La estructura hélice α es una conformación en el que la proteína adopta una estructura
ordenada en forma de espiral que se mantiene por puentes de hidrógeno.
2) La estructura lámina u hoja plegada β es una conformación en la que dos o más segmentos
de la cadena polipeptídica se mantienen paralelos, extendidos y unidos mediante puentes de
hidrógeno.
13. En relación a las proteínas,
1) Los aminoácidos presentan carácter anfótero es decir, se comportan como ácidos o bases según
sea el pH del medio en el que se encuentren.
2) La estructura primaria de una proteína determina la secuencia de los aminoácidos que forman la
cadena polipeptídica.
a) 1 es cierto y 2 es falso
b) 1 es falso y 2 es cierto
c) 1 y 2 son ciertos
6
d) 1 y 2 son falsos
14. Acerca de las proteínas, indique cuál de las respuestas es correcta:
b) La desnaturalización es el proceso por el que las proteínas pierden su estructura molecular
nativa y por tanto, su actividad biológica.
c) La hoja plegada y la hélice 0 son niveles de conformación de la estructura terciaria.
d) Todas las respuestas anteriores son correctas.
15. En relación a los aminoácidos, indique cuál de las siguientes respuestas es correcta:
a) Tienen carácter anfótero, es decir pueden actuar como ácidos y como bases dependiendo del
pH.
b) Atendiendo a su cadena lateral, el ácido aspártico y el ácido glutámico son aminoácidos básicos.
c) Los aminoácidos se unen unos a otros mediante un enlace glicosídico.
d) La secuencia lineal de aminoácidos que forma una proteína determina su estructura secundaria.
16. Indique cuál de las siguientes respuestas es correcta:
a) El carácter anfótero de los aminoácidos les proporciona una mayor solubilidad en medios
alcalinos.
b) La estructura terciaria de una proteína determina la secuencia de los aminoácidos que forman la
cadena polipeptídica.
c) Una proteína desnaturalizada puede renaturalizarse si las condiciones de desnaturalización no
son drásticas.
d) El colágeno y la queratina son heteroproteínas de naturaleza fibrilar.
17. La encefalopatía espongiforme o mal de las vacas locas se debe a la infección del
animal por un
a) Viroide
b) Transposón
c) Plásmido
d) Prión
17. Indique cuál de los siguientes compuestos no es un componente habitual de las células:
a) Proteínas.
b) ATP.
c) Calcio
d) Isótopos de uranio.
18. La secuencia, número y tipos de aminoácidos de una proteína constituye la
estructura:
a) Primaria.
b) Secundaria.
c) Terciaria.
d) Cuaternaria.
19. Decir que un aminoácido es esencial en la dieta humana significa que:
a) Es uno de los 20 aminoácidos que constituyen nuestras proteínas.
b) Es uno de los aminoácidos que constituyen las proteínas animales.
c) Hay que obtenerlo a partir de los alimentos porque nuestras células no son capaces de
sintetizarlo.
d) Es un aminoácido que conforma el centro activo de los enzimas.
7