07 PROTEÍNAS - SILADIN Oriente

PROTEÍNAS.
INTRODUCCIÓN
Las proteínas las encontramos a nuestra disposición en nuestro ambiente
ecológico, de donde las podemos adquirir mediante los nutrientes como: carne,
leche (derivados lácteos), huevos, pescado y algunas gramíneas etc.. Al ingerir
nosotros esos alimentos los recibimos como macromoléculas las cuales tiene que
ser metabolizadas y convertirlas en aminoácidos (evento que sucede en el aparato
digestivo), una vez degradadas a aminoácidos nuestro organismo construye sus
propias proteínas a partir de los aminoácidos típicos de su especie.
¿Qué son los aminoácidos (a.a.)?: Son las unidades más pequeñas de las
proteínas.
¿Qué importancia tienen desde el punto de vista funcional?.
FUNCIONES DE LAS PROTEINAS
ESTRUCTURAL
ENZIMATICA
HORMONAL
REGULADORA
HOMEOSTATICA
DEFENSIVA
ALGUNAS
GLUCOPROTEINAS
FORMAN
PARTE DE LA MEMBRANA CELULAR, OTRAS
INTEGRAN EL CITOESQUELETO,
LAS
HISTONAS QUE FORMAN PARTE DE LOS
GENES. OTRAS FORMA PARTE DE LA PIEL,
UÑAS, CUERNOS, SEDA, TELA DE ARAÑA,
PLUMAS, COLÁGENA, CUBIERTA VIRAL ETC.
SON BIOCATALIZADORES DE MUCHAS
SUBSTANCIAS QUIMICAS.
HAY
HORMONAS
QUE
TIENEN
UNA
FRACCION PROTEICA, COMO LA INSULINA
QUE REGULA LA GLUCOSA EN SANGRE, LA
CALCITONINA QUE REGULA EL METABILISMO
DEL CALCIO.
ALGUNAS REGULAN LA EXPRESIÓN DE LOS
GENES, OTRAS REGULAN LA DIVISION
CELULAR (Ciclina)
PARTICIPAN CON OTRAS SUBSTANCIAS
PARA MANTENER EL EQUILIBRIO OSMÓTICO.
LAS INMUNOGLOBULINAS, ACTUAN COMO
ANTICUERPOS,
LA
TROMBINA
Y
EL
FIBRINOGENO CONTRIBUYEN PARA LA
COAGULACION SANGUÍNEA PARA EVITAR
HEMORRAGIAS.
UNAM, CCH. Plantel Oriente.Área de Ciencias Experimentales.BIOLOGÍA I, 1ª UNIDAD.
PROTEÍNAS.
TRANSPORTE
PROTEINAS
DE
LA
MEMBRANA,
HEMOGLOBINA
ALMACENAMIENTO COMO EL LOS HUEVOS DE AVES, REPTILES,
ANFIBIOS, ASÍ COMO EN ALGUNAS SEMILLAS.
CONTRACCION
LA ACTINA Y MIOSINA, SON FILAMENTOS
PROTEICOS QUE INTERVIENEN EN LA
CONTRACCIÓN MJSCULAR.
CONCEPTOS TEÓRICOS:
Unidades fundamentales.- Se refiere a las unidades
más pequeñas de las
proteínas, como se había mencionado son los aminoácidos:
¿Como identifico a un aminoácido en su fórmula química?
A partir de un carbono central se identifica particularmente el grupo
carboxilo terminal
(-COOH) y un grupo amino básico (-NH2) .
Cuando la molécula tiene la propiedad ácida (-COOH) y básica (-NH2), se les
denominan compuestos anfóteros.
Los aminoácidos se unen por enlaces peptídicos en cadenas largas, si son dos
aminoácidos reciben el nombre de dipéptido, si es de tres aminoácidos será
tripéptido, si es de cuatro será tetrapéptido etc. si son mucho les denominaremos
polipéptido.
En la estructura de las proteínas hay 20 aminoácidos (a.a.) que están codificados
en los ácidos nucleicos, son identificados por la abreviatura de su nombre, por
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ejemplo la Alanina (ALA), la Isoleucina será( (ISO), la Valina (VAL) ,el ácido
glutámico (GLU); algunos autores emplean una sola letra, ej. Glicicina (G).
En la especie humana hay 10 aminoácidos esenciales que deben incorporarse en
la dieta, solo los vegetales y bacterias pueden sintetizarlos, pero son esenciales
para los seres vivos para fabricar sus proteínas.
AMINOÁCIDOS
Ala LEUCINA
Gly PROLINA
Val TIROSINA
Ser ARGININA
Lys PHENILALANINA
Thr ASPARGINA
Asp HISTIDINA
ALANINA
GLICINA
VALINA
SERINA
LISINA
TREONINA
ACIDO
ASPARTICO
ÁCIDO
Glu TRIPTOFANO
GLUTÁMICO
ISOLEUCINA Ile GLUTAMINA
CISTEINA
Cys METIONINA
Leu
Pro
Tyr
Arg
Phe
Asn
His
Thp
Gln
Met
¿Cómo realizo un enlace peptídico?
Representaremos un enlace peptídico entre dos aminoácidos (Glicina-Glicina)
Recordando que reacciona químicamente entre el OH del grupo carboxilo de un
aminoácido y el H del grupo amino del segundo aminoácido, se forma una
molécula de agua, que se pierde quedando la molécula como un dipéptido.
AGUA
I
GLICINA
GLICINA
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PROTEÍNAS.
I
GLICIL-GLICINA
(DIPÉPTIDO)
La secuencia de los a.a. puede ser repetitiva o variada de los
veinte aminoácidos, de tal manera que conforman el tipo de
proteína, que por su configuración en el espacio adoptan
diferentes formas.
Conformación tridimensional.- Las proteínas adoptan diferente
posición en el espacio:
Estructura primaria.- Es el primer nivel de organización de la secuencia de a.a.,
que el número oscila de 50 a 5000. La estructura primaria determina la
conformación tridimensional específica de la proteína necesaria para su función,
adoptando una organización lineal.
Estructura secundaria.-. Es cuando la cadena lineal (polipetídica) puede plegarse,
adoptando dos formas alfa hélice y beta plegada.
Alfa helice.- se forman arrollamientos helicoidales con su correspondiente
secuencia de a.a. unidos por enlaces peptídicos. Ej: lana, cabello, piel y uñas.
Beta plegada.- La cadena se pliega sobre sí misma formando láminas a
forma de pliegues unidos
por
sus
enlaces
peptídicos .Ej. seda.
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Estructura terciaria.- Es el resultado de un sobreenrrolamiento de las cadenas,
adoptando diversas formas como ovillos u ovoide a lo largo de un eje , formando
una unidad. Ej: globulinas.
Estructura cuaternaria.- Se encuentra determinada por la asociación de dos o
más unidades ó cadenas polipetídicas que adoptan un superenrrollamiento unidos
por enlaces químicos débiles. Ej: Hemoglobina.
HEMOGLOBINA
Tipos de proteínas.- A partir de proteínas terciarias se han
identificado por la organización en fibrosas y globulares.
Fibrosas.- Su disposición es a partir de fibras y láminas muy
ordenadas a lo largo de un eje en forma paralela, son resistentes en insolubles en
agua, realizan funciones estructurales. Ej: la miosina (músculo), los colágenos
(ligamentos), la elastina (tej. conjuntivo), las queratinas (piel).
Del tipo estructural:
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De queratina: Como cuerno, uñas, piel, pelo, lana, seda, escamas, garras, picos
de aves.
Del colágena.- Tendones, piel de bovino.
Globulares.- Algunas se disponen en forma de ovillos con las características de
alfa hélices y beta plegada unidas mediante bucles o vueltas, son solubles en
agua, aunque son particularmente estables característico de muchas proteínas
diferentes. Ej. Hormonas (Insulina, prolactina), en sangre (seroalbúminas).
Las proteínas por la disposición de sus cadenas polipetídicas que pueden ser
iguales o diferentes se les clasifica en:
o Holoproteínas (Simples).- Aquellas que están constituídas solo por
aminoácidos (a.a.) Ej: Albumina, insulina.
Heteroproteínas (Conjugadas).- Poseen una parte proteíca y otra no
proteica. Ej: Hemoglobina, glucoproteínas, lipoproteínas, ácidos nucleicos,
cromoproteínas etc.
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EJERCICIOS PRACTICOS COMPLEMENTARIOS:
1.- ¿Qué unidades conforman las proteínas?
2.- ¿Cuales son los grupos funcionales que identifican a un aminoácido?
3.- Investigue que son los aminoácidos esenciales?
4.- Del cuadro de los 20 aminoácidos, seleccione cuales son los aminoácidos
esenciales.
5.- ¿Que tipo de enlace químico se efectúa para la construcción de proteínas?
6.- ¿Que parte específica de los aminoácidos reaccionan para realizar un enlace
peptídico.
7.- La estructura tridimensional de tipo secundario presenta dos variedades,
cuales son:
8.- De un ejemplo de una proteína cuaternaria.
9.- Desde el punto de vista estructural, mencione dos proteínas globulares.
10.- Mencione 5 funciones de las proteínas.
11.- Son aquellas proteínas formadas exclusivamente por una secuencia de
aminoácidos.
12.- ¿Cuando una proteína esta integrada por una porción proteica y otra no
proteica (Ej: glucoproteína), recibe el nombre de?
BIBLIOGRAFIA:
1.- Academia de Biología, Fundamentos de Biología Celular, Edit. I.P.N. Edición
1998.
2.- Biología "La dinámica de la vida", Autores Biggs, Kapicka y Lundgren. Edit. Mc.
Graw Gilll. Edicion 1999.
3.- Muñíz, Velasco, Correa y otros. Biología, Edit. . Mc. Graw Gilll. Edicion 1996.
4.- Audesirk T., Audesirk G., Biología "La vida en la tierra". Edit. PHH, Prentice
Hall, A Simon & Schuster Company.1997
http://www.cecyt6.ipn.mx/Academia/Basicas/Biologia/proteínas.htm
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