Enzimzas

Republica bolivariana de Venezuela
Ministerio de educación cultura y deportes
U.E colegio Cervantes
II de ciencias A
Materia: Biología
BIOLOGÍA
1._ ¿Que es una Enzimas?
−Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, químicamente son proteínas Como catalizadores, los
enzimas actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente. No llevan a cabo reacciones que sean
energéticamente desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su
consecución.
2._ ¿A que producto químico se asemejan?
Desde el punto de vista químico, las enzimas están formadas de carbono (C), Hidrógeno (H), oxigeno(O),
Nitrógeno (Ni), y Azufre (S) combinados, pero siempre con peso molecular bastante elevado y común
propiedades catálicas especificas.
−A, partir de entonces fueron aisladas otras enzimas en forma pura, cristalina, y el análisis demostraba
siempre la presencia de una proteína, simple o conjugada. Cuando los análisis químicos demuestran que la
enzima es una proteína conjugada, pueden distinguirse en los dos partes bien diferenciados:
• El grupo proteico (Coenzima)
• La proteína (Apoenzima)
En algunas enzimas oxidantes fue observada la presencia de la promoporteinas, en las cuales el grupo
prostético esta representado por un compuesto que contiene Fe y otro elemento, el cual desempeña un papel
importante en la combinación de la proteína con el sustrato; otras veces este grupo prostético es derivada de
vitaminas (como la vitamina B); 4en muchos casos resulta fácil de separar de la molécula proteica. No
obstante una vez separadas, las dos unidades no muestran actividad enzimático; por tanto el grupo proteico
(coenzima) y el grupo proteico (apoenzima) han de estar íntimamente ligados entre si para ser operativos
3._ ¿cual es la naturaleza de ella?
De naturaleza proteica formada por cadenas de polipéptidos, con peso moléculas elevado, no dializable y
termolábil.
Las estudiadas analíticamente hasta ahora, han sido, por razones técnicas de peso molecular bajo, 12 a 24 000,
tienen una sola cadena polipeptídica (ribonucleasa, papaina, tripsina, pepcina, etc.) excepto uno o dos casos (a
− quimotripsina y aldolasa) que tienen dos.
El análisis de los aminoácidos que componen a diversas enzimas demuestran que tienen una estructura similar
a la de cualquier proteína; existen, de hecho unos cuantos casos en los que se ha determinado su secuencia
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completa, es decir, el orden en el que están dispuestos todos ellos en la cadena.
Desde el punto de vista químico, las enzimas están formadas de carbono (C), Hidrógeno (H), oxigeno (O),
Nitrógeno (Ni), y Azufre (S) combinados, pero siempre con peso molecular bastante elevado y común
propiedades catálicas especificas.
4._Nombra dos reglas que se usan para dar nombre a las enzimas
Un sistema complejo pero inequívoco de la nomenclatura enzimática basado en el mecanismo de reacción.
El sistema se basa en la reacción química catalizada que es la propiedad específica que caracteriza a cada
enzima las cuales se agrupan en clases, porque catalizan procesos semejantes, y en subclases que especifican
con mayor exactitud la reacción particular considerada. En general, las enzimas reciben un nombre de acuerdo
con el sustrato o los sustratos que participan en la reacción seguidos por el tipo de reacción catalizada y, por
fin, la terminación −asa. A menudo los nombres así obtenidos resultan largos y complejos, por lo que es muy
difícil que en la práctica se pueda excluir el uso de los nombres triviales, consagrados por la costumbre. Sin
embargo, con fines de sistematización, se reconoce la necesidad de aceptar el nuevo sistema.
Aunque su claridad y carencia de ambigüedad recomiendan al sistema de nomenclatura IUB para trabajos de
investigación, nombres más ambiguos, pero basante más cortos persisten en libros de texto y en el laboratorio
clínico. Por esta razón, a continuación solo se presenta principios generales del sistema IUB:
• Las reacciones y las enzimas que las catalizan se dividen en 6 clases principales, cada una con 4 a 13
subclases.
• El nombre de la enzima tiene 2 partes: la primera es el nombre del o los sustratos; la segunda, con
terminación −asa, indica el tipo de reacción catalizada.
• Información adicional, si es necesario aclarar la reaccion, puede seguir el paréntesis. Por ejemplo: la enzima
que cataliza L−malato + NAD= = piruvato + CO2
5._Mencione 5 nombres propios de 5 enzimas diferentes y el sustrato sobre el que actúan
Grupo
Accion
1. Oxidoreductasas
Aminooxidasa
Catalizan reacciones de oxidorreducción. Tras la
acción catálica quedan modificados en su grado de
Deaminasas
oxidación por lo que debe ser transformado antes
de volver a actuar de nuevo.
Catalasas
2. Transferasas
3. Hidrolasas
ejemplos
Dehidrogenasas
Transaldolasas
Transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura
de ciertas moléculas) a otras sustancias receptoras.
Transcetolasas
Suelen actuar en procesos de interconversiones de
azucares, de aminoácidos, etc
Transaminasas
Verifican reacciones de hidrólisis con la
Glucosidasas
consiguiente obtención de monómeros a partir de
polímeros. Suele ser de tipo digestivo, por lo que Lipasas
normalmente actúan en primer lugar
Peptidasas
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Esterasas
Fosfatasas
Isomerasas de azúcar
4. Isomerasas
5. Liasas
6. Ligasas
Actúan sobre determinadas moléculas obteniendo
de ellas sus isómeros de función o de posición.
Epimerasas
Suelen actuar en procesos de interconversion
Mutasas
Realizan la degradación o síntesis (entonces se
Aldolasas
llaman sintetasas) de los enlaces denominados
fuertes sin ir acoplados a sustancias de alto valor
Decarboxilasas
energético.
Realizan la degradación o síntesis de los enlaces Carboxilasas
fuertes mediante el acoplamiento a sustancias ricas
en energía como los nucleosidos del ATP
Peptidosintetasas
6._los procesos enzimáticos se llevarían a cabo en ausencia de enzimas.
Que pese a la ausencia de estas enzimas la célula logra dividirse, es decir, existen otros mecanismos que no
conocemos para que se complete este proceso".
El trabajo se ha realizado con ratones en los que se ha eliminado los genes Cdk4 y Cdk6 de su genoma
7._partes de una enzima
Los sistemas enzimáticos en general, están formados por la enzima propiamente dicha (apoenzima), el
sustrato o los sustratos un grupo proteico (o coenzimas) y sustancias activadoras. La estructura formada por la
apoenzima y la coenzima se denomina boloenzima; con cierta frecuencia se reconocen sistemas enzimaticos
que no tienen grupo prostético o activadores reconocidos.
8._ ¿que es el sustrato?
El sustrato es toda reacción química que produce una transformación de unas sustancias iniciales.
9._especifique por que las enzimas no se desgastan
Las enzimas no se desgastan en su acción, aunque se van regenerando, las co−enzimas se consumen, por lo
que han de reponerse.
10._determine por que razón son reutilizables
Las enzimas son regulables para mejorar su estabilidad y actividad, óptima en medio acuoso, son reutilizables
por inmovilización y favorables para el medio ambiente.
11._ ¿como afectaron cambios de temperatura la acción enzimático?
En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada 10ºC de incremento, la
velocidad de reacción se duplica. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin
embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La
temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima (Figura de la derecha).
Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reacción debido a la temperatura es
contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad
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enzimática decrece rápidamente hasta anularse.
¿Qué es el pH y como afecta este la acción enzimática?
El pH es un indicador de la acidez de una sustancia. Efecto del pH. Al comprobar experimentalmente la
influencia del pH en la velocidad de las reacciones enzimáticas se obtienen curvas que indican que los
enzimas presentan un pH óptimo de actividad. El pH puede afectar de varias maneras:
♦ El centro activo puede contener aminoácidos con grupos ionizados que pueden variar con el
pH.
♦ La ionización de aminoácidos que no están en el centro activo puede provocar modiicaciones
en la conformación de la enzima.
♦ El sustrato puede verse afectado por las variaciones del pH.
Algunos enzimas presentan variaciones peculiares. La pepsina del estómago, presenta un óptimo a pH=2, y la
fosfatasa alcalina del intestino un pH= 12
13._ ¿A que se debe que las enzimas sean específicas?
−por los diferentes tipos de enzimas, como por ejemplo Óxido−reductasas (Reacciones de oxido−reduccisn).
Transferasas (Transferencia de grupos funcionales). Hidrolasas (Reacciones de hidrólisis). Liasas (Adicisn a
los dobles enlaces). Isomerasas (Reacciones de isomerizacisn).
14._ ¿que es el ATP y que significan estas siglas?
El ATP (adenosina trifosfato), quimicamente es un nucleótido formado por una base nitrogenada, la molécula
de adenina, unida a un azúcar de 5−carbonos, la ribosa y a tres grupos fosfatos. El ATP puede actuar como
transportador de energía química, en cientos de reacciones celulares, por lo que se le considera como un
compuesto rico en energía.
15._Esquematiza la formula molécula de ATP
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16._ ¿como es el mecanismo de oxido−reducción que realiza la molécula?
La mayoría de las reacciones de óxido/reducción que se efectúan en el organismo no involucran la
participación directa del oxígeno molecular, sino que los electrones son transferidos a/o desde moléculas
específicas (por ejemplo NAD+ se reduce a NADH).
Cuando estas moléculas están en su forma reducida, producto de haber aceptado electrones de un metabolito
que se oxidó, se dice que son equivalentes reducidos y son los que se oxidan por la cadena de transporte de
electrones que sí tiene al oxígeno molecular como aceptor final de electrones.
Este mismo tipo de substancias se usan para reducir metabolitos mediante la transferencia de un ion hidruro
(NADPH se oxida a NADP+).
Las reacciones bioquímicas de oxido/reducción involucran la transferencia de un par de electrones.
A las enzimas que catalizan las reacciones de reducción del NAD se les llama deshidrogenasas y a las que
catalizan la oxidación del NADPH se les llama reductasas.
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17._ ¿como estan relacionados enzimas y ATP?
El ATP se comporta como una coenzima, ya que su función de intercambio de energía y la función catalítica
(trabajo de estimulación) de las enzimas están íntimamente relacionadas. La parte adenosina de la molécula
está constituida por adenina, un compuesto que contiene nitrógeno (también uno de los componentes
principales de los genes) y ribosa, un azúcar de cinco carbonos. Cada unidad de los tres fosfatos (trifosfato)
que tiene la molécula, está formada por un átomo de fósforo y cuatro de oxígeno y el conjunto está unido a la
ribosa a través de uno de estos últimos. Los dos puentes entre los grupos fosfato son uniones de alta energía,
es decir, son relativamente débiles y cuando las enzimas los rompen ceden su energía con facilidad. Con la
liberación del grupo fosfato del final se obtiene siete kilocalorías (o calorías en el lenguaje común) de energía
disponible para el trabajo y la molécula de ATP se convierte en ADP (difosfato de adenosina). La mayoría de
las reacciones celulares que consumen energía están potenciadas por la conversión de ATP a ADP
Bibliografía
−Biologì 1er año serafín masparrote
• Rodwel. et alli Bioquimica de Harper, 13ª ed., s.d.
• Laguna, José Bioquímica, 2ª ed., Facultad de Medicina, UNAM, Mexico D.F., Fournier S.A., 1969.
Resumen: trata de las enzimas, que tienen el poder de catalizar, facilitar, y agilizar determinados procesos
sintéticos y analíticos de la vida, contiene la evolución de la enzimología características como actuan en el
organismo, etc
Trabajo enviado y realizado por:
Marco Ludeña
Universidad Peruana Cayetano Heredia
2 año en la facultad de estomatología
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