1. Consiste en la utilización de diferentes enzimas o frecuentemente los elementos que promueven su puesta en acción, solas o en grupos, en el tratamiento de las enfermedades. Es decir las enzimas son la mano de obra de nuestro cuerpo 2. En la práctica médica se ha venido preconizando el uso de algunas enzimas por su acción mucolítica, como antiinflamatorios o en la mejor evolución en heridas o traumatismos. Además conociendo la función específica de los coenzimas se puede actuar sobre ella, como por ejemplo sucede aplicando cumarínicos, que al entrar en competencia con la vitamina K (co-enzima) actúa sobre la coagulación sanguínea manteniéndola fluida..., hasta la hemorragia. Pero ese no es un caso excepcional: antibióticos, corticoides o la misma aspirina actúan al bloquear algún tipo de enzima, en el caso de la aspirina una ciclo-oxigenasa que actúa sobre la inflamación. A nivel terapéutico las enzimas se utilizan en los traumatismos, a través de hojas medicinales. Aplicación Industria láctea Enzimas utilizadas Usos Renina, derivado del estomago de animales: terneros y ovejas. Producción de queso, para hidrolizar proteínas. Enzimas producidas por bacterias. Utilizadas en producción de leche. Lipasas Queso de Roquefort Elaboración de cerveza Se introduce durante el proceso de producción de queso roquefort, para favorecer la maduración. Lactasas Ruptura de lactosa en glucosa y galactosa. Enzima de la cebada, liberada en el molido. Las enzimas degradan el almidón y las proteínas. 3. Un zimógeno o proenzima es un precursor enzimático inactivo, es decir, no cataliza ninguna reacción como hacen las enzimas. Para activarse, necesita de un cambio bioquímico en su estructura que le lleve a conformar un centro activo donde pueda realizar la catálisis. En ese momento, el zimógeno pasa a ser una enzima activa. El cambio bioquímico suele ocurrir en un lisosoma, donde una parte específica de la enzima precursora se escinde del resto para activarla. 4. Las isoenzimas o isozimas son enzimas que difieren en la secuencia de aminoácidos, pero que catalizan la misma reacción química. Estas enzimas suelen mostrar diferentes parámetros cinéticos (i.e. diferentes valores de KM), o propiedades de regulación diferentes. La existencia de las isoenzimas permite el ajuste del metabolismo para satisfacer las necesidades particulares de un determinado tejido o etapa del desarrollo. En bioquímica, las isoenzimas sonisoformas (variantes estrechamente relacionadas) de las enzimas. En muchos casos, son codificadas por geneshomólogos que han divergido con el tiempo. 5. .- La amilasa.- Son enzimas que catalizan la hidrólisis de los polisacáridos y su medición en suero y orina es muy importante en la evaluación de la pancreatitis aguda. la amilasa encontrada en la sangre, es principalmente elaborada por las glándulas salivales y el práncreas. .- Lactato deshidrogenada (LDH).- Elevada en patologías musculares, cardíacas, renales, hepáticas y en anemias hemolíticas. .- Transaminasas o aminotransferasas.- Se reconocen dos clases de enzimas: la aspartato aminotranferasa denominada tambien transaminasa glutámico oxalacética (TGO) se encuentra en el hígado, corazón y musculo. La alanino aminotransferasa o transaminasa glutámico pirúvica se encuentra principalmente en el hígado. Son enzimas que resultan buenos indicadores dediagnóstico de enfermedades hepatocelulares. Elevada en enfermedades hepáticas, como la hepatitis viral, o la cirrosis. - Alfa glutamil - transferasa (alfa - GT).- elevada en enfermedades hetatobiliares y en el alcoholismo. Es la utilizada para evaluar el funcionamiento hepático sobre todo en los pacientes alcohólicos. .- Fosfatasa alcalina: elevada en las hepatopatías. .- Fosfatasa ácida: se eleva en el cáncer de próstata. .- Acetilcolinesterasa: disminuida tras la intoxicación o envenenamiento con insecticidas o elementos organofosforados. a. ACCIÓN DE UN CATALIZADOR INORGÁNICO SOBRE EL H2O2 Utilizamos tres tubos de ensayo 1, 2,3. Al tubo 1 le agregamos MnO2 (dióxido de manganeso), al aplicar el agua oxigenada la reacción fue intensa y persistente, hubo desprendimiento de calor, el papel que desempeña el MnO2 en la reacción es que tiene la tendencia de ganar electrones cuando entra en reacción, por lo tanto, durante una reacción química, el catado (MnO2) gana electrones, este proceso se denomina reducción. El tubo 2, también contenía MnO2 y lo sometimos al baño de María, después de dejarlo enfriar le agregamos dioxogen y observamos que la reacción fue mucho con mucha mayor intensidad. ¿La temperatura afecto el catalizador? Si, cuando la temperatura es elevada la reacción es mucho mas poderosa en el caso del MnO2. El tubo 3, también contenía MnO2, este lo sometimos al frio con un recipiente con hielo, después se le agrego dioxogen, la disminución de la temperatura hizo que la reacción del MnO2 fuera mínima, hubo también desprendimiento de calor. B: ACCIÓN DE UN CATALIZADOR DE ORIGEN ANIMAL SOBRE EL H2O2. Para este utilizamos 4 tubos de ensayo. Al tubo 1 se le agrego un trozo de hígado, inmediatamente se le hecho dioxogen, observamos que la reacción fue medianamente intensa y si hubo desprendimiento de calor, el hígado por las enzimas que contiene favoreció la reacción al contacto con el agua oxigenada. Al tubo 2, también se le agrego un trozo de hígado, se sometió a baño de María, después se le agrego agua oxigenada, vimos que reacciono muy lentamente, con respecto al paso anterior, esta fue menos intensa, esto es porque el aumento de temperatura destruyo las interacciones del catalizador y desorganizo su estructura. El tubo 3, también contenía un trozo de hígado, pero este lo sometimos al frio, en un recipiente con hielo, después se le agrego agua oxigenada, observamos que la reacción fue de menor intensidad. A el tubo 4 le agregamos hígado previamente macerado y luego agua oxigenada, la reacción sorprendentemente fue muy rápida con respecto al primer paso fue mucho mas intensa, porque se liberaron las enzimas en el macerado. C: ACCIÓN DE UN CATALIZADOR DE ORIGEN VEGETAL Utilizamos 4 tubos de ensayo. Al primer tubo le agregamos un trozo de papa y luego dioxogen, observamos que la reacción fue mediatamente intensa y persistente, si hubo desprendimiento de calor, las enzimas de las papa reaccionaron con el dioxogen. A el tubo 2, también se le agrego u trozo de papa, pero la sometemos al baño de María, observamos que reacciono muy lentamente, esto se puede explicar de igual manera que el tubo 2 del hígado. A el tubo 3, le agregamos un trozo de papa y lo sometimos al frio y le echamos dioxogen, observamos que la reacción fue de menor intensidad y si hubo desprendimiento de calor. Al tubo 4, le agregamos papa macerada y luego dioxogen, la reacción fue de mucha mayor intensidad con respecto al tubo 1 del MnO2. conclusion 2)En la presente práctica se pudo observar como el oxigeno era liberado en la primera porción de la practica con la formación de burbujas en la cual actuó la catalasa, mientras que en la segunda parte del experimento, se visualizó la oxidación de la papa siendo la enzima actuante la Peroxidasa, formación de burbujas y además se pudo determinar en los tres tubos restantes que a mayor tiempo en calor menos actividad enzimática.