temas 2 bases moleculares (proteínas)

UNIVERSIDAD CENTRAL DE VENEZUELA
ESCUELA DE AGRONOMÍA
FACULTAD DE AGRONOMÍA
DEPARTAMENTO DE QUIMÍCA Y TECNOLOGÍA
CATEDRA DE BIOQUÍMICA
Tema II
Proteínas
Péptidos
Aminoácidos
Maracay, Enero 2015.
¿Qué son las proteínas?
Del griego prõtos “primero o más importante.”
Son las macromoléculas mas abundantes.
Expresa la información genética.
Funciones de las proteínas.
Catalítica (Enzimas).
Transporte.
Contráctiles.
Toxinas.
Se determinada por la
secuencia de los
aminoácidos.
Estructurales.
Hormonas , entre otras.
Formación de una proteína.
Las proteínas esta formadas por AMINOÁCIDOS que están unidos
mediante "enlaces amida" denominados ENLACES PEPTÍDICOS.
¿Qué es un aminoácido?
 Son ácidos carboxílicos
portadores de grupos
amino.
 Representan el sillar
estructural o monomero
o base fundamental de
una PROTEÍNA.
Formación del enlace peptídico.
Características.
 Doble
parcial.
enlace
 El
enlace
coplanar.
es
 Alternancia en los
enlaces
peptídicos.
dipeptido
Enlace peptídico
Los Péptido son cadenas lineales de menos de
100 aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
Ejemplo.
Pentapéptido
Grupos radicales -R
5 aminoácidos.
4 enlaces peptídicos.
Extremo N-terminal.
Extremo C-terminal.
Clasificación de los aminoácidos,
según la POLARIDAD DEL GRUPO R.
Apolares
(no polares)
Polares
Polares
(carga neutra)
Positiva
(catiónicos)
Polares
con carga
Negativa
(aniónicos)
Aminoácidos APOLARES o HIDROFÓBICOS.
Se encuentran asociados a la
fuerza de Van der Waals.
Ala, Val, Leu, IIe forman
interaciones hidrofóbicas.
 Gly, es mas simple de los
aminoácido.
Met, posee un átomo de
azufre.
Pro, es um iminoácido,
posse un anillo pirrolidínico,
su presencia le otorga menos
flexibilidad a la estrutura.
Fen, es el mas apolar de los
aminoácidos.
Trp y Fen, presentan un
anillo benceno.
Aminoácidos POLARES (Carga neutra).
 Solubilidad intermedia en el
agua.
 La Ser, Tre y Tir, poseen un
grupo -OH.
 Tir, presenta un anillo fenol.
 La Asn y Gln, posen un grupo
–NH2.
 La Cis, posee un grupo –SH,
este forma los puentes
disulfuro.
Aminoácidos POLARES (con carga).
Catiónicos o básicos.
 Posen carga positiva.
 Lis y Arg, se ionizan a pH
básico (mayor a 7).
 His, posee un grupo
imidazol se ioniza a pH= 6.
 Son altamente solubles.
Aniónicos o ácidos.
 Posen carga negativa.
 Asp y Glu, se ionizan a pH
ácidos (menor a 7).
 Son altamente solubles.
Propiedades de los aminoácidos.
Estereoisomería.
Comportamiento anfótero.
Curva de valoración de la glicina
El pH controla la carga de la
glicina: catiónica por debajo
de pH = 2,3; aniónica por
encima de pH = 9,6 y
zwitteriónica entre pH = 2,3
y 9,6. El pH isoeléctrico es
6,0.
El punto isoeléctrico (pI) es
el pH al que el aminoácido
se encuentra en equilibrio
entre las dos formas, como
el zwitterión dipolar con
una carga neta de cero.
Calculo del pI:
pI= (pKa1 + pKa2)/ 2
pKa1 = pK grupo carboxilo.
pKa2 = pK grupo amino.
Clasificación de las proteínas.
Según su composición.
Según su estructura tridimensional o
conformación espacial.
Según su función biológica.
Según su composición
Proteínas sencillas
Compuestas sólo por aminoácidos.
Ejemplos: Lactoalbumina y insulina.
Proteínas conjugadas
Compuestas por aminoácidos y otros
compuestos o grupos prostéticos.
Ejemplos:
Lipoproteínas
(lípidos),
glucoproteínas (glúcidos), fosfoproteínas
(P), hemoproteínas (hemo), flavoproteínas
(flavinas) y metaloproteínas (metales),
nucleoproteínas (ARN y ADN).
Según su estructura tridimensional o
conformación espacial.
Proteínas fibrosas.
Proteínas globulares.
 Formadas por una unidad  Gran variedad estructural.
repetitiva simple que se
ensambla para formar  Gran variedad funcional.
fibras.
Ejemplos:
Enzimas.
 Asignan sus características
Hormonas.
a las estructuras de las
Anticuerpos.
cuales forman parte.
Entre otros.
 Suelen ser insolubles.
 Brindan: soporte, forma,
protección,
elasticidad,
resistencia.
Intermedias o Mixtas.
Según su función biológica.
Tipos y ejemplos
Ejemplos
Enzimas:
Ribonucleasa.
Citocromo C.
Hidroliza al ARN.
Transfiere electrones.
Proteínas de reserva:
Ovoalbúmina.
Caseína.
Proteína de la clara de huevo.
Proteína de la leche.
Proteínas
transportadoras:
Hemoglobina.
Hemocianina.
Proteína contráctiles
Miosina.
Actina.
Dineína.
Trasporte de O2 en la sangre de los vertebrados.
Trasporte de O2 en la sangre de algunos invertebrados.
Filamentos estacionarios en las miofibrillas.
Filamentos móviles en las miofibrillas.
Cilios y flagelos.
Tipos y ejemplos
Proteínas protectoras de la
sangre de los vertebrados:
Anticuerpos
Fibrinógeno
Toxinas:
Toxinas de Clostridium
botulinum.
Venenos de serpiente.
Hormonas:
Insulina
Hormona del crecimiento.
Proteínas estructurales:
α-queratina.
Colágeno.
Elastina.
Fibroína.
Ejemplos
Forman complejos con proteínas extrañas.
Precurso de la fibrina en la coagulación sanguínea.
Envenenamiento bacteriano en alimentos.
Enzimas que hidrolizan los fosfoglicéridos.
Regula metabolismo de glucosa.
Estimula el crecimiento de los huesos.
Piel, plumas, uñas, pezuñas.
Tejidos conectivo fibroso (tendones, hueso,
cartílago).
Tejido conectivo elástico (ligamentos).
Seda de los capullos, telarañas.
Estructuras de las proteínas:
Estructura
Supramoleculares
Estructura primaria.
Se refiere al
ordenamiento del
esqueleto covalente de la
cadena polipeptídica,
Aminoácido
Grupo amino
DADA POR LA
SECUENCIA DE a.a.
Grupo carboxílico
Grupo R
Aminoácido
Será la que determine el
ordenamiento
tridimensional
que adoptará la proteína.
Fuerza que intervienen en la estabilización
del esqueleto peptídico.
COVALENTES
Enlace peptídico
Anemia falciforme
Ejemplo de la
importancia del
orden o la
secuencia.
Estructura secundaria
Alfa-hélice.
 La cadena polipeptídica se pliega en forma helicoidal sobre la
estructura primaria.
 Las cadenas laterales (-R) se disponen hacia al exterior de la
hélice.
 Su forma debe a la formación de puentes de hidrógeno entre el
-C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le
sigue.
Lamina plegada o beta plegada.
Antiparalela
Paralela
Fuente: Mark Berg y col., 2008. Bioquímica
 La cadena polipeptídica
dispone en forma de zigzag .
se
 Se sitúan en sentido paralelo, o
bien, en antiparalelo, según la
posición de los extremos N- y Cterminal.
Fuerza que intervienen en la estabilización
del esqueleto peptídico.
NO COVALENTES
Puente de hidrógeno
Estructura terciaria
Se refiere al modo en que la
cadena polipeptídica se pliega o se
curva para formar la estructura
plegada o compacta
de las
proteínas solubles.
Fuerza que intervienen en la
estabilización
 Covalentes.
Enlaces disulfuro -S-S- .
Enlaces peptídicos.
 No covalentes.
Uniones iónicas.
Interacciones hidrofóbicas.
Puentes de hidrógeno.
Fuerzas de Van der Waals.
Ubicación de los aminoácidos en la estructura TERCIARIA.
O
O
-
C
CH2
CH
CH3
H3C S
CH2
O
Zona interior o
hidrofóbica.
Aminoácidos
hidrofóbicos.
NH2
NH3
Zona exterior
o hidrofílica.
Aminoácidos
hidrofílicos.
Fuerzas que intervienen en la estabilización de
la estructura terciaria
Fuente: Martínez, 2006.Química 2.
Estructura cuaternaria
Solo la alcanzan las proteínas que
poseen más de una cadena
polipeptídica unidas.
Pueden
intervenir
covalentes y no covalentes.
enlaces
Ejemplos:
Los anticuerpos.
La hemoglobina.
Enzima como hexoquinasa.
Entre otras.
Estructura supramolecular
Asociación de proteínas diferentes
que cumples una función
biológica y están ubicadas
en los organelos ó estructuras
celulares.
Ejemplo.
Ubicación: Citosol.
Función: Síntesis de ácidos grasos.
Asociación de proteínas:
Complejo ácido graso sintetasa (ACP-acil trasferasa, β-cetoacil-ACP sintetasa,
ACP-malonil transferasa, β-cetoacil-ACP-reductasa, Enoil-ACP-hidratasa, EnoilACP-reductasa).
Propiedades de las proteínas.
Desnaturalización.
Propiedades ácido-básicas.
Solubilidad.
Especificidad.
Desnaturalización
 La desnaturalización de una proteína se
refiere a la ruptura de los enlaces que
mantenían sus estructuras cuaternaria,
terciaria y secundaria, conservándose
solamente la primaria. Consiste en la
pérdida de la estructura NATIVA.
 Se puede producir por cambios de
temperatura,
alteraciones
en
la
concentración ( alta salinidad), agitación
molecular, variaciones del pH, exposición a
rayos X, entre otros.
 Cambian las propiedades físicas, químicas y
biológicas.
 La desnaturalización puede ser reversible
(renaturalización) pero en muchos casos es
irreversible.
Tipos de desnaturalización
Reversible
Irreversible
Desnaturalización de una proteína de
estructura CUATERNARIA
Factores:
Temperaturas extremas
Ácidos
Bases
Ácidos
Propiedad ácido-base.
Las proteínas tienen un comportamiento anfótero al igual que su unidad
monómera AMINOÁCIDO y esto las hace capaces de neutralizar las
variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o
una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se
encuentran.
Propiedad ácido-base.
H+
H3N+- -COOH3N+- -COOH3N+- -COO-
pH~7
Carga neta=0
H3N+- -COOH
H3N+- -COOH
H3N+- -COOH
Base
Carga neta= +3
pH<7
OHH2O
H2N- -COOH2N- -COOH2N- -COO-
Ácido
Carga neta= - 3
pH>7
Solubilidad
 Las proteicas son solubles en agua cuando
adoptan una conformación globular.
 La solubilidad es debida a los radicales (-R)
libres de los aminoácidos que, al ionizarse,
establecen enlaces débiles (puentes de
hidrógeno) con las moléculas de agua.
Factores que afectan la solubilidad de
una proteína:
 Temperatura.
 pH.
 Fuerza iónica:
*Solubilidad por salado.
*Precipitación por salado.
 Contante dieléctrica.
Graficas relacionadas con los factores que
afectan la solubilidad de una proteína:
Ejemplo
del efecto del pH sobre la
solubilidad.
Menor posibilidad
de forma puentes de
hidrógenos
Graficas relacionadas con los factores que
afectan la solubilidad de una proteína:
La adición de sales elimina el agua
de la proteína hidratada, dejando las
regiones hidrofóbicas en libertad de
combinarse intermolecularmente
Solubilidad por salado (salting in).
Cl-
ClH2O
XY
X+
YX
Y-
X+
XY
NaCl
H2O
YX
YY- X+
XY
X+
Y-
Na+
X+
XY
Y-
Y-
H2O
Na+
X+
X+
X+
X+
Y- X +
Y-
YY- X +
Na+
Na+
Precipitación por salado (salting out)
Cl-
H2O
YX+
X+
Y-
µ
X+
Na+
Cl-
X+
Cl-
Na+
Y-
Na+
Na+
ClNa+
Na+
H2O
Na+
Cl-
ClYX+
X+
Na+
Na+
Na+ Cl-
Na+
Cl-
Y- X +
Na+ Cl-
Cl-
Y-
X+
Na+
X+
Cl-
Y-
Cl-
Y- X +
Na+
Cl-
Na+
Cl-
Cl-
Na+ Cl-
Na+
Graficas relacionadas con los factores que
afectan la solubilidad de una proteína:
D
1,9
Hexano
Constante Dieléctrica (D)
80
Agua
Especificidad
Cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar
sus propias proteínas (diferentes de las de otras especies) y,
aún, dentro de una misma especie hay diferencias proteicas
entre los distintos individuos.
La enorme diversidad proteica interespecífica e
intraespecífica es la consecuencia de las múltiples
combinaciones entre los aminoácidos, lo cual está
determinado por el ADN de cada individuo.
La especificidad de las proteínas explica algunos fenómenos biológicos
como: la compatibilidad o no de transplantes de órganos; injertos
biológicos; sueros sanguíneos; etc... o los procesos alérgicos e incluso
algunas infecciones.