Rptas: primer grafico: Respuesta de izquierda a derecha: sulfhidrilo

Rptas:
primer grafico: Respuesta de izquierda a derecha: sulfhidrilo, grupo cabonilo, unión
amida, pirofosforilo o unión fosfo anhídrido, grupo fosforilo, grupo hidroxilo.
Tema agua:
Rpta:
2) Una molécula de agua en estado sólido se une a sus 4 vecinos mas cercanos a través de
un puente de hidrogeno, formando un entramado tridimensional en forma de tetraedro.
En estado líquido, la molécula de agua también se une con sus 4 vecinos más próximos,
pero la distribución tridimensional es irregular.
3) Sustancias polares se disuelven en agua porque las moléculas polares del agua,
interactúan con los dipolos del soluto, debilitando las fuerzas atractivas entre las
moléculas del soluto. Las sustancias no polares, no se disuelven en agua dado que carecen
de uniones polares que puedan interaccionar con las moléculas de agua.
4) Osmosis es el movimiento de moléculas a través de membranas semipermeables desde
una región de mayor concentración hacia una región con menor concentración. Difusión
es el movimiento aleatorio de moléculas en una solución desde una región de mayor
concentración de soluto hacia una de menor concentración.
5) Las substancias hidrofilicas son compuestos polares que se disuelven fácilmente en
agua, los hidrofobicos son no polares y por lo tanto insolubles. Las sustancias anfipaticas
tienen segmentos polares y no polares, forman micelas o bicapas en sustancias acuosas
donde el grupo polar apuntan al agua y el no polar excluye el agua.
6) pK es el logaritmo negativo de la constante de disociación de un acido débil. pH es el
logaritmo negativo de [H+]. La ecuación de Henderson-Hasselbalch es:
pH = pK + log([base conjugada]/[acido])
8) A pH 7, H2PO4- esta en equilibrio con HPO42- con una relación cercana a 1:1 dado que el
pH 7 es cercano al pK2 6.82
Aminoacidos:
Rpta:
3) Los AA en las proteínas pueden ser modificados covalentemente por hidroxilación,
metilación, acetilación, carboxilación y por fosforilacion. También pueden ser agregados
grandes grupos como lo son los lípidos y carbohidratos.
4) (a) +1; (b)0; (c)-1; (d) -2;
6)
(a) Corresponde a la Lisina, la tirosina es similar, pero su pK2 es cercano a 9.2;
(b) Es la curva de la prolina, solamente tiene dos pK´s, uno cerca a 2 y el otro bien por encima de
10. El único otro aminoácido con un pK2 por arriba de 10 es la cisteína, pero tiene 3 pK’s
7)
Proteínas:
Rpta: 1) Leu 9.1%, Ala 7.8%, Gly 7.2%, Ser 6.8%, Val 6.6%, Glu 6.3%, Lys 5.9%, Thr 5.9%, Asp 5.3%,
Ile 5.3%, Pro 5.2%, Arg 5.1%, Asn 4.3%, Gln 4.3%, Phe 3.9%, Tyr 3.2%, His 2.3%, Met 2.2%, Cys
1.9%,Trp 1.4%.
2) La estabilidad de las proteínas purificadas dependen del pH, la temperatura, la ausencia de
enzimas degradantes, el mínimo contacto con superficies absorbentes de proteínas, la ausencia de
agentes oxidantes, y la prevención de posible crecimiento de bacterias.
3) La cromatografía de intercambio iónico toma ventaja de la habilidad que tienen las
macromoléculas al unir sus residuos cargados que se encuentran en su superficie con los
grupos cargados opuestamente que han sido previamente inmovilizados en la matriz
cromatografíca. La extracción por disolución se realiza desestabilizando las interacciones cargacarga no específica aumentando la concentración de sal o cambiando el pH por la adicion de un
ligando soluble. La cromatografía de afinidad se basa en la habilidad de la macromolecula de
unirse específicamente a un ligando inmovilizado. Este tipo de cromatografía es mucho mas
selectiva que la de intercambio ionico, dado que toma ventaja de las propiedades bioquímicas
únicas de cada molecula en vez de atributos generales como lo es la carga.
4) La ultra centrifugación provee información sobre la masa molecular de la macromolecula a
partir del coeficiente de sedimentación. Para una molecula de masa molecular conocida, un
coeficiente de sedimentación menor al esperado puede indicar una forma elongada o de mayor
tamaño. De manera similar, un coeficiente mayor al esperado indicaría disociación de la
molecula en fragmentos mas pequeños.
5) El residuo N-terminal de un polipeptido puede ser identificada de 2 maneras. (a) por hacer
reactivar el grupo amino primario con dansyl chloride, lo que produce un aminoácido
fluorescente, el cual es un subproducto de la hidrolisis acida del polipeptido. (b) al hacer
reaccionar el grupo amino N-terminal con phenylisothiocyanate seguido de acido
trifluoroacetico, que produce un aminoácido-PTH libre que puede ser identificado luego por
cromatografía. Sin embargo, los métodos de derivación química no se pueden usar para en un
polipeptido con un extremo N-terminal que ha sido modificado químicamente (como por
ejemplo que sea acetilado)
6) Comparar la secuencia proteica de diferentes especies revela relaciones en la evolución,
dado que el numero de aminoácidos que difieren entre las proteinas indica el tiempo del que
diverge la especie productora de la proteína. La comparación de secuencias también provee
información sobre la estructura y función de la proteína dado que los residuos están altamente
conservados y tienen una estructura esencial o rol funcional. Los lugares que presentan mas
residuos variables son en la superficie de la proteína o en áreas donde no son esenciales para
su estructura o función.
7) La libertad conformacional del enlace peptídico esta limitado por su doble enlace parcial. El
grupo peptídico (consiste en los átomos de C y O del grupo carbonilo y los átomos N y H del
grupo amino) forma una conformación plana que maximiza la superposición del enlace π, que
da cuenta de la rigidez del grupo peptídico. La rotación es posible solamente en las uniones que
involucran el carbonoα
8) Las estructuras secundarias regulares son caracterizadas por la secuencia de residuos que
tienen los mismos (o parecidos) valores de Ψ y Φ, por ejemplo, las hélices α y las hojas
plegadas β. Las estructuras irregulares, se caracterizan por que los valores de Ψ y Φ varian de
un residuo a otro.
9) En la hélice α el esqueleto de enlaces de hidrogeno esta acomodado de la forma en que el
enlace peptidic C=O del residuo n semana a lo lardo del eje de la hélice hacia el grupo N-H del
péptido del residuo (n+4). En las hojas β, los enlaces de hidrogeno se producen entre las
cadenas polipeptidicas vecinas para optimizar el puente de hidrogeno y no dentro de ellas
como en las hélices α.
10) Los giros y bucles ocurren en la superficie porque se juntan de un modo típico por
extensiones de polipeptidos de estructura secundaria (hélices alfa y hojas beta) que
abruptamente cambian de dirección. Esto compromete el core de la proteína.
11) Las proteínas se estabilizan por: los efectos hidrofobicos causan que las cadenas laterales
no polares de las proteínas apunten hacia el interior, lejos del contacto con el medio acuoso.
Las fuerzas de Van der Waals, actúan a cortas distancias en el interior de las proteínas. Otras
interacciones electrostáticas, como lo son el intercambio ionico y el puente de hidrogeno.
Puentes disulfuro o el ligando de grupos proteicos a iones metálicos, estabilizan los motivos
estructurales que pueden ser muy pequeños para mantener una estructura estable por si
mismos.