__________________________________________________________________________ CURSO: 2001/02

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CURSO:
CENTRO:
ESTUDIOS:
ASIGNATURA:
CÓDIGO:
CICLO:
CURSO:
CUATRIMESTRE:
CARÁCTER:
CRÉD. TEÓ.:
CRÉD. PRÁC.:
2001/02
FAC. CC. EXPERIMENTALES
LICENCIADO EN QUÍMICAS-1994
QUIMICA FISICA BIOLOGICA
530604
2º
OPT
2º
OPTATIVA
6,00
3,00
ÁREA:
QUIMICA FISICA
DEPARTAMENTO: QUIMICA FISICA, BIOQUIMICA Y QUIMICA INORGANICA
DESCRIPTORES:
DINÁMICA, ESTRUCTURA Y TEMODINÁMICA DE PROTEÍNAS. TÉCNICAS QUÍMICOFÍSICAS APLICADAS AL ESTUDIO DE PROTEÍNAS.
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TEMARIO DE TEORÍA
TEMA 1.- INTRODUCCION A LA ASIGNATURA
Objeto de la Química Física Biológica. Breve descripción de las macromoléculas más importantes.
Historia de la Química Física Biológica. Concepto de macromolécula. Escalas de tamaño en el mundo
biológico. Niveles de estructura en las macromoléculas biológicas.
TEMA 2.- DESCRIPTIVA DE LAS MACROMOLECULAS Y AGREGADOS
SUPRAMOLECULARES DE INTERES BIOLOGICO.
Proteínas : Ionización de aminoácidos. Clasificación de aminoácidos. Enlace peptídico. Estructura.
Acidos nucleicos : Ionización de nucleósidos y nucleótidos. Propiedades opticas. Estructura. Reglas de
Chargaff. Hidratos de carbono. Glicoproteínas y nucleoproteínas
TEMA 3.- FUERZAS INTERMOLECULARES
Enlaces covalentes : Puentes disulfuro, enlaces en proteínas fibrosas. Enlaces de hidrógeno. Interacción
iónica. Interacción dipolo-dipolo. Interacción hidrofóbica. Predicción de estructura secundaria en
proteínas. Reglas de Chou y Fasman. Apilamiento de bases en ácidos nucleIcos.
TEMA 4.- ESTADISTICA CONFORMACIONAL DE MACROMOLECULAS
Introducción. Consideraciones sobre interacciones de corto y largo alcance. Ideas generales sobre
estadística conformacional : Radio de giro, distancia extremo-extremo, etc. Estadística de “paseo al
azar”. Razón característica. Función de distribución de distancias extremo-extremo (radial gaussiana).
TEMA 5.- TERMODINAMICA DE DISOLUCIONES
Conceptos de termodinámica de disoluciones. Magnitudes molares parciales. Potencial químico.
Dependencia del potencial químico con la concentración de un componente en la disolución :
Disolución ideal. Disolución real. Disoluciones de macromoléculas : Cadena estadística,
macromoléculas tipo barra. Macromoléculas globulares.
TEMA 6.- TERMODINAMICA Y BIOQUIMICA
Variación de la energía libre de Gibbs en las reacciones químicas. Determinación del cambio de
entalpía. Procedimientos. Nociones y breve descripción sobre el método calorimétrico. Reacciones
acopladas. Ciclo de O2-CO2 en la biosfera.
TEMA 7.- INTERACCION MACROMOLECULA-LIGANDO.
Conceptos básicos. Constantes de unión microscópicas y macroscópicas. Sitios iguales y dependientes.
Multiples clases de sitios independientes. Polinomio de unión. Función de partición de unión.
Ecuación de Adair. Sitios iguales y dependientes. Cooperatividad. Diferentes clases de sitios
dependientes. Representación de Hill. Unión de diferentes ligandos. Efectos heterotrópicos. Modelo de
Monow-Wiman-Changeaux. Enzimas alostéricos. Modelo secuencial (KNF). Formas de obtener
curvas de unión.
TEMA 8.- MEMBRANAS ARTIFICIALES NO LIPIDICAS
Equilibrio en diálisis. Presión osmótica. Determinación de pesos moleculares. Efecto Donnan.
Diferencias de pH a través de la membrana.
TEMA 9.- TERMODINAMICA DE LOS PROCESOS IRREVERSIBLES.
Procesos reversibles e irreversibles. Flujos, fuerzas y producción de entropía. Ecuaciones consecutivas.
Coeficientes fenomenológicos. Ecuaciones de Onsager. Sistemas continuos. Transporte pasivo a traves
de membranas.
TEMA 10.- MEMBRANAS BIOLOGICAS.
Modelos de biomembranas : Lípidos. Proteínas de membrana. Transiciones de fase en lípidos.
Transporte a través de membranas. Modelo termodinámico de la bomba de sodio. Transporte activo.
TEMA
11.MACROMOLECULAS
BIOLOGICAS
COMO
PARTICULAS
HIDRODINAMICAS.
Introducción. Volúmenes macromoleculares e hidratación. Coeficientes de rozamiento de
macromoléculas en disolución : Translacional y rotacional.
Formas de las macromoléculas y coeficiente de rozamiento.
TEMA 12.- DIFUSION, SEDIMENTACIÓN Y VISCOSIDAD
Difusión. Ecuaciones de Fick. Soluciones. Difusión y movimiento “Bronwniano”. Velocidad de
sedimentación. Sedimentación en equilibrio. Sedimentación por gradiente de densidad. Viscosidad :
Definición y medida. Viscosidad de las disoluciones de macromoléculas. Volumen de hidratación.
Coeficiente de difusión rotacional.
TEMA 13.- MACROMOLECULAS BIOLOGICAS EN UN CAMPO ELECTRICO
Principios básicos. Movilidad electroforética. Tipos de electroforesis. Frente movil y zonal.
Electroforesis en geles. Electroforesis en condiciones desnaturalizantes. Electroforesis nativa.
Representación de Ferguson.
TEMA 14.- PRINCIPIOS GENERALES DE LA INTERACCION DE LA RADIACION
ELECTROMAGNETICA CON LA MATERIA.
Absorción de radiación. Espectros de absorción. Espectroscopía de infrarrojo. Espectros en la región
ultravioleta-visible. Dispersión de luz. Principios generales. Dispersión Rayleigh producida por
disoluciones de macromoléculas. Light Scattering. Gráfico de Zimm.
TEMARIO DE PRÁCTICAS
PRACTICA 1.- ESTUDIO DE LA DESNATURALIZACIÓN QUÍMICA DE LISOZIMA
MEDIANTE FLUORESCENCIA.
En esta práctica se realiza un estudio minucioso de un proceso de desnaturalización de la
proteína lisozima usando agentes químicos como urea o cloruro de guanidina, determinando la
constante de equilibrio del proceso de unión y por consiguiente la variación de la energía de Gibbs del
proceso.
Para el desarrollo de la práctica se necesitan dos sesiones de cuatro horas.
PRACTICA 2.- VALORACIÓN DE LOS GRUPOS SULFHIDRILO DE UNA PROTEÍNA
(VISUALIZACIÓN DE SU DESNATURALIZACIÓN).
Se realiza una valoración de los grupos sulfhidrilo de una proteína en su estado nativo y en su estado
desnaturalizado. Para la desnaturalización se utiliza SDS. Mediante esta práctica el alumno estima los
grupos sulfhidrilo que quedan expuestos al disolvente en el estado nativo, así como aquellos que se
encuentran en el interior de la proteína. La valoración de estos grupos se realiza
espectrofotométricamente utilizando el reactivo Edman, o DTNB.
La práctica se realiza en dos sesiones de cuatro horas.
PRACTICA 3.- DETERMINACION ESPECTROFOTOMETRICA DE LAS CONSTANTES DE
UNION DE SUCCINATO Y CLORURO A LA ENZIMA GLUTAMATO ASPARTATO
AMINOTRANSFERASA CITOPLASMATICA
Se estudia un proceso de únión de los iones succinato y cloruro a la enzima glutamato aspartato
aminotransferasa. Esta enzima presenta dos sitios de unión iguales e independientes para estos iones
determinándose las constantes de equilibrio para dichos iones.
Para el desarrollo de la práctica los alumnos necesitan tres sesiones de tres horas.
BIBLIOGRAFÍA.
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Cantor, C.R. y Schimmel, P.R. “Biophysical chemistry”. Freeman. San Francisco. 3 tomos.
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Van Holde, K.L. “Bioquímica” Exedra, Alhambra.
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Freifelder, D. “Physical Biochemistry: Aplications to Biochemistry and Molecular Biology”.
Freeman.
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Mattews, C.K. y Van Holde, K.E. “Biochemistry”. Benjamin Cumming

Sun, S.F. “Physical chemistry of macromolecules” Wiley Interscience.

Horta, A., “Macromoléculas” UNED 2 Tomos.
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Rawn, J.D. “Bioquímica” McGraw Hill. 2 Tomos.

Wyman, J., y Stanley, J. Gill “Binding and Linkage: Functional chemistry of biological
macromolecules” University Science Books.
CRITERIOS DE EVALUACIÓN.
Examen escrito de teoría y prácticas.