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Aminoacidos y Peptidos
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Descripcion general sobre los aminoacidos y los peptidos Agregado: 28 de
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UNIVERSIDAD AUTONOMA DE YUCATAN
CAMPUS DE CIENCIAS BIOLOGICAS Y AGROPECUARIAS
LICENCIATURA EN BIOLOGIA MARINA
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Aminoacidos y Peptidos
Bioquímica
Aminoácidos y Péptidos
Docente: DR. CARLOS GONZÁLEZ
Integrantes:
ERIK CUPUL
RIGOBERTO MORENO
JAIME ACOSTA
JULIO DUARTE
DANIEL MEDINA
Mérida Yucatán a 23 de febrero de 2007
AMINOACIDOS
Los aminoácidos son las moléculas que conforman las proteínas, se encuentran compuestos principalmente
de Carbono, Hidrogeno, y Oxigeno; su estructura consta de una cadena con un grupo amino (–NH2) y un
grupo carboxilo (–COOH) unidos al mismo átomo de carbono, llamado alfa (α).
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Formula general:
Todos los aminoácidos poseen un grupo R o cadena lateral cuya composición puede variar desde un solo
átomo de hidrogeno hasta una estructura mas compleja como en el grupo guanidina de la arginina.
Existen más de 150 aminoácidos, pero de todos ellos solo 20 son necesarios para los seres vivos estos se
encuentran representados por símbolos de una letra:
Estos 20 aminoácidos se encuentran clasificados según su composición química: Hidrocarburo no aromático
(alifáticos), OH presente (hidroxilados), S presente (azufrados), Hidrocarburo aromático (aromáticos), con un
grupo COOH adicional y los correspondientes ácidos aminicos (acidoamídicos), con un NH2 adicional o un
grupo relacionado (básicos o alcalinos), y con una estructura amínica secundaria cíclica >N-H (iminicos).
Los α-aminoácidos
Los alfa-aminoácidos pueden representarse en general por NH2-CHR-COOH, siendo R un radical o cadena
lateral característico de cada aminoácido. Estos grupos R son muy variados químicamente. Muchos
aminoácidos forman proteínas (aminoácidos proteicos), mientras otros nunca se encuentran en ellas. En todos
los aminoácidos que componen proteínas -excepto la glicina- el carbono alfa es un carbono asimétrico. (El
carbono alfa es el adyacente al grupo carboxilo.)
Clasificación de los aminoácidos
Según las propiedades de su cadena
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Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:
Ø Neutros polares, hidrófilos o (polares): serina (Ser), treonina (Thr), cisteína (Cys), tirosina (Tyr),
asparagina (Asn) y glutamina (Gln).
Ø Neutros no polares, apolares o hidrófobos: glicina (Gly), alanina (Ala), valina (Val), leucina (Leu),
isoleucina (Ile), metionina (Met), prolina (Pro), fenilalanina (Phe) y triptófano (Trp).
Ø Con carga negativa, o ácidos: ácido aspártico (Asp) y ácido glutámico (Glu).
Ø Con carga positiva, o básicos: lisina (Lys), arginina (Arg) e histidina (His).
Según su obtención
A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo para obtenerlos se les llama Esenciales, la
carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las
células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Estos son:
Valina (Val)
Leucina (Leu)
Isoleucina (Ile)
Fenilalanina (Phe)
Metionina (Met)
Treonina (Thr)
Lisina (Lys)
Triptófano (Trp)
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y en niños:
Arginina (Arg)
Histidina (His)
A los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se les conoce como No Esenciales y son:
Alanina (Ala)
Prolina (Pro)
Glicina (Gly)
Serina (Ser)
Cisteina (Cys)
Asparagina (Asn)
Glutamina (Gln)
Tirosina (Tyr)
Ácido aspártico (Asp)
Ácido glutámico (Glu)
Aminoácidos no proteicos
Hay aminoácidos que no se consideran proteicos y aparecen en algunas proteínas. Son derivados de otros
aminoácidos, es decir, se incorporan a la proteína como uno de los aminoácidos proteicos y, después de haber
sido formada la proteína, se modifican químicamente; por ejemplo, la hidroxiprolina.
Algunos aminoácidos no proteicos se utilizan como neurotransmisores, vitaminas, etc. Por ejemplo, la
beta-alanina o la biotina.
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La biotina es una vitamina, estable al calor, soluble en agua y alcohol y susceptible a la oxidación que
interviene en el metabolismo de los hidratos de carbono, grasas y aminoácidos y purinas. Es conocida también
como vitamina B8. Biotina es una palabra que viene del griego de la raíz "BIOS" que significa
"Vida".
Alivia dolores musculares, el eczema y la dermatitis y también ayuda a combatir la depresión y la
somnolencia. Es esencial para la síntesis y degradación de grasas y la degradación de ciertos aminoácidos. No
se han llevado a cabo estudios definitivos sobre los requerimientos de biotina por la falta de conocimiento
sobre la disponibilidad de este elemento en los alimentos y la contribución microbiana, pero se reconoce que
una ingesta segura y adecuada de esta vitamina es de 30 a 100 μg diarios.
Hay tres formas de Biotina: Biotina Libre (La única util para los seres humanos) Biocitina
(e-biotina-L-Lisina) y dos sulfoxidos L y D de la Biotina.
Propiedades de los aminoácidos
v Ácido-básicas.
Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier
puede comportarse como ácido y como base, se denominan sustancias anfóteras.
aminoácido
Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto
isoeléctrico de 6,1 a este valor de pH su carga neta será cero
Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.
v Ópticas.
Todos los aminoácidos presentan un carbono asimétrico (exceptuando la glicina) por lo cual presentan
isómeros. Uno de ellos se denomina D y el otro L. Salvo algunas exepciones, los aminoácidos en la naturaleza
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se en cuentran en su forma L (grupo amino a la izquierda).
Según el isómero, desviará el rayo de luz polarizada hacia la izquierda (levógiro) o hacia la derecha
(dextrógiro) el mismo número de grados que su esteroisómero. El hecho de que sea dextrógiro no quiere decir
que tenga configuración D. La configuración D o L depende de la posición del grupo amino (L si está a la
izquierda según la representación de Fisher).
v Químicas.
Las que afectan al grupo carboxilo (descarboxilación).
Las que afectan al grupo amino (desaminación).
Las que afectan al grupo R.
Además se encuentran clasificados también según varios criterios dependiendo de las características
funcionales de su grupo R:
Ø Su nivel de pH: Neutros, Básicos y Ácidos. El grupo R puede o no ionizarse en caso del segundo se dice
que es neutro y no presenta carga. Si puede ionizarse se dice que el grupo R es básico o alcalino cuando
funciona como una base de bronsted para formar un grupo R con carga positiva; o es acido cuando funciona
como un acido de bronsted para formar un grupo R con carga negativa.
Ø Polaridad: Polares y No-Polares, un grupo R polar es hidrifilico, lo que significa que es solvatado en el
agua con facilidad.
Ø Conforme a la nutrición humana: esenciales y no-esenciales.
Ø . Conforme sus propiedades químicas. Son cinco categorías:
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o Hidrocarburos no aromáticos (alifáticos), presencia de OH.
o S presente (azufrados).
o Hidrocarburos aromáticos (aromáticos), con un grupo COOH adicional. (Acidoamídicos).
o Con un grupo NH2 adicional. (Básicos o alcalinos).
o Con una estructura amínica secundaria cíclica. (Imínicos).
Aminoácidos codificados en el genoma
Los aminoácidos que están codificados en el genoma de la mayoría de los seres vivos son 20: alanina,
arginina, asparagina, aspartato, cisteína, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina,
leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptófano y valina.
Sin embargo, hay algunas pocas excepciones. En algunos seres vivos el código genético tiene pequeñas
modificaciones y puede codificar otros aminoácidos. Por ejemplo: selenocisteína y pirrolisina.
Alanina
Alanina (Ala o A) es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos. En el ARN
mensajero está codificada como GCU, GCC, GCA o GCG.
Es una molécula hidrófoba con un grupo metilo. Es el aminoácido más pequeño después de la glicina.
Arginina
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La alanina es un ácido 2-aminopropanoico, un α-aminoácido no esencial. Existe en dos distintos
enanciómeros - L-alanina y D-alanina. La L-alanina es uno de los 20 aminoácidos más ampliamente usados en
biosíntesis de proteína, detrás de la leucina, encontrándose en un 7,8 % de las estructuras primarias, en una
muestra de 1.150 proteínas. La D-alanina está en las paredes celulares bacteriales y en algunos péptidos
antibióticos.
La arginina, en su isómero óptico "levógiro" es uno de los 20 aminoácidos que se encuentran de
forma natural en la Tierra, formando parte de las proteínas. En tejidos extrahepáticos, la arginina puede ser
sintetizada en el ciclo de la ornitina (o ciclo de la urea). Se clasifica, en población pediátrica, como uno de los
10 aminoácidos esenciales. Sus símbolos son Arg y R
La arginina es un aminoácido esencial. Puede estimular la función inmunológica al aumentar el número de
células asesinas. La arginina está involucrada en la síntesis de creatina, poliaminas y en el ADN. Puede
disminuir el colesterol así como estimular la liberación de hormona de crecimiento.
Asparagina
La asparagina (asparragina o esparraguina, abreviada Asn o N) es uno de los 20 aminoácidos más comunes
en la Tierra; es la amida del ácido aspártico. En el ARN mensajero está codificada como AAC o AAU.
A uno de sus subproductos se lo suele culpar del olor de la orina de quien haya consumido espárragos.
Cisteína
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La cisteína (abreviada Cys o C) es uno de los veintidós aminoácidos que utilizan las células para sintetizar
proteínas. Está codificada en el ARN mensajero como UGU o UGC.
La cisteína es un aminoácido no esencial, azufrado, que puede oxidarse dando el dímero cistina. Se sintetiza a
partir de la metionina, que es un aminoácido esencial, por medio de dos reacciones: transmetilación, en la que
la metionina se transforma en homocisteína y transulfuración, en la que la homocisteína pasa a ser cisteína.
Fenilalanina
Fenilalanina (Phe / F)
El aminoácido fenilalanina existe en forma de dos enantiómeros, la forma D- y la L-, dependiendo de su
organización espacial. La forma que se encuentra en las proteínas es la L-fenilalanina (LFA), y además es uno
de los nueve aminoácidos esenciales para humanos (esencial significa que no es sintetizado por las células
humanas, y por tanto debe ingerirse con la dieta). Se escribe de forma abreviada utilizando un código tres
letras como Phe, y como F en el de una letra.
La fenilalanina se encuentra principalmente en alimentos ricos en proteínas como la carne, pescado, huevos,
productos lácteos y dulces. Asimismo se encuentra en muchas de las drogas psicotrópicas usadas
habitualmente.
La enfermedad genética fenilcetonuria (fue la primera enfermedad genética descubierta) se debe a la carencia
de la enzima fenilalanina hidroxilasa o de la dihidropterina reductasa (DPHR), lo que determina el destino de
la fenilalanina hacia fenilpiruvato, un neurotóxico que afecta gravemente al cerebro durante el crecimiento y el
desarrollo. Los efectos de la acumulación de este neurotóxico causan oligofrenia fenilpirúvica, caracterizada
por un cociente intelectual inferior a 20.
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Glicina
La glicina (Gly, G) es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos. En el código
genético está codificada como GGT, GGC, GGA o GGG.
Es el aminoácido más pequeño y el único no quiral de los 20 aminoácidos presentes en la célula. Su fórmula
química es NH2CH2COOH y su masa es 75,07. La glicina es un aminoácido no escencial. Otro nombre
(antiguo) de la glicina es glicocola.
La glicina actua como neutrotransmisor en el sistema nervioso central.
La Glicina es utilizada -in vitro- como medio gástrico, en solucón 0.4M, amortiguada al pH estomacal para
determinar bioaccesibilidad de elementos potecialmente tóxicos (metales pesados)como indicador de
biodisponibilidad.
Ácido glutámico
El ácido glutámico (también conocido como glutamato, por su sal sódica, abreviado Glu o E) es uno de los
20 aminoácidos que forman parte de las proteínas. Glu es crítico para la función celular y no es nutriente
esencial porque en el hombre puede sintetizarse a partir de otros compuestos. Pertenece al grupo de los
llamados aminoácidos ácidos, o con carga negativa a pH fisiológico, debido a su segundo grupo carboxílico en
su cadena secundaria.
Es el neurotransmisor excitatorio por excelencia de la corteza cerebral humana. Su papel como
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neurotransmisor está mediado por la estimulación de receptores ionotrópicos (canales iónicos) y receptores
metabotrópicos (de siete dominios transmembrana y acoplados a proteínas G) de ácido glutámico.
Desempeña un papel central en relación con los procesos de transaminación y en la síntesis de distintos
aminoácidos que necesitan la formación previa de este ácido, como es el caso de la prolina, hidroxiprolina,
ornitina y arginina. Se acumula en proporciones considerables en el cerebro (100-150 mg / 100 g de tejido
fresco).
Glutamina
La glutamina (abreviada Gln o Q) es uno de los 20 aminoácidos más comunes en la Tierra; es la amida del
ácido glutámico. Está codificada en el ARN mensajero como CAA o CAG.
Se trata de un aminoácido no esencial, lo que significa que el organismo puede sintetizarlo a partir de otros
aminoácidos presentes en las proteínas o en los alimentos.
Estructura química de la glutamina
En ciertas ocasiones, como el estrés, traumas o infecciones, puede ser considerado como
"semiesencial".
Se encuentra en alimentos con alto contenido proteico; los lácteos, carnes (cruda y ahumada) y frutos secos
tienen alto contenido en glutamina, sobre todo el queso fresco; mínimamente en la leche y el yogur.
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Histidina
La histidina (abreviada His o H) es uno de los aminoácidos naturales más comunes. En el ARN mensajero
está codificada como CAU o CAC. Nutricionalmente, en humanos, la histidina está considerada un
aminoácido esencial, pero mayoritariamente sólo en niños. La cadena lateral de imidazol en la histidina y su
pK relativamente neutro llevan a que cambios pequeños en el pH celular cambien su carga. Por esta razón, la
cadena lateral de este aminoácido es a menudo un ligando coordinador en las metaloproteínas, y también un
sitio catalítico en ciertas enzimas. Es un precursor de la biosíntesis de histamina.
Isoleucina
La isoleucina (abreviada Ile o I) es uno de los aminoácidos naturales más comunes y también de los
codificados en el ADN. Su composición química es idéntica a la de la leucina, pero la colocación de sus
átomos es ligeramente diferente, dando lugar a propiedades diferentes; su cadena lateral es no polar, un grupo
sec-butilo (1-metilpropilo).. Nutricionalmente, en humanos, la isoleucina es uno de los aminoácidos
esenciales.
Leucina
La leucina (abreviada Leu o L) es uno de los veinte aminoácidos que utilizan las células para sintetizar
proteínas. Está codificada en el ARN mensajero como UUA, UUG, CUU, CUC, CUA o CUG. Su cadena
lateral es no polar, un grupo isobutilo (2-metilpropilo).
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Metionina
La metionina (Met, M) es uno de los aminoácidos esenciales que forman las proteínas de los seres vivos. En
el ARN mensajero está codificada como AUG. Su fórmula química es C5H11NO2S
Es una molécula hidrófoba. Su masa es 149,21 u.m.a..
En la forma de S-adenosilmetionina (SAM) es uno de los principales agentes metilantes del organismo.
También indica al ribosoma que comience el ensamblaje de proteínas.
Prolina
La prolina (Pro, P) es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos. En el ARN
mensajero está codificada como CCU, CCC, CCA o CCG.
Se trata del único alfa-iminoácido (su amina en alfa es una amina secundaria en lugar de una amina
primaria). Este aminoácido no esencial se forma directamente a partir de la cadena pentacarbonada del
glutamato.
Es una molécula hidrófoba. Su masa es 115,13.
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Serina
La serina (abreviada Ser o S) es uno de los veinte aminoácidos naturales más comunes en la Tierra.
La cadena lateral de la serina puede experimentar glicosilación. Es uno de los tres aminoácidos habitualmente
fosforilados durante la señalización celular en los organismos eucariotas.
Tirosina
La tirosina (abreviada Tyr o Y) es uno de los 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas. Su nombre
sistemático es ácido 2-amino-3(4-hidroxifenil)-propanoico; también puede nombrarse 4-hidroxifenilalanina.
Es un aminoácido no esencial que se sintetiza por medio de la degradación de la fenilalanina, aminoácido
esencial, a través de la acción de la fenilalanina hidroxilasa. El catabolismo de ambos aminoácidos da como
productos finales fumarato y acetoacetato. La tirosina también forma acetil-CoA sin pasar primero por
piruvato.
Triptófano
El triptófano (abreviado Trp o W) es un aminoácido esencial en la nutrición humana. Es uno de los 20
aminoácidos incluidos en el código genético (codón UGG).
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El triptófano es también un precursor de la serotonina, un neurotransmisor, y de la melatonina, una hormona
neural, así como de alcaloides de origen vegetal, p. ej. la calicantina y la calicantidina. Su degradación puede
dar lugar a acetoacetato y 5 Hidroxiptemina, el principal precursor del ácido nicotínico y por ello de una de las
vías de síntesis de los coenzimas NAD y NADP.
La molécula del triptófano es quiral, por lo que el triptófano racémico es una mezcla equimolar de los
enantiómeros ópticos L(-)-triptófano y D(+)-triptófano (el signo entre paréntesis indica si es levógiro o
dextrógiro). El primero de estos estereoisómeros es el que forma parte de las proteínas y además muestra
actividad farmacológica relevante.
Fuentes de triptófano en la dieta: bananas, leche, queso crema, carne, pescado, pavo y cacahuetes.
Valina
La valina (abreviada Val o V) es uno de los 20 aminoácidos naturales más comunes en la Tierra. En el ARN
mensajero, está codificada por GUA, GUG, GUU o GUC. Nutricionalmente, en humanos, es uno de los
aminoácidos esenciales.
Nomenclatura de los aminoácidos
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Los aminoácidos tienen dos sistemas de nomenclatura:
Ø El clásico sistema de tres letras, que permite la representación de la estructura primaria de una proteína
mediante el enlace de cada triplete de letras mediante guiones, disponiendo a la izquierda el aminoácido
N-terminal y a la derecha el aminoácido C-terminal. Por ejemplo:
Ala-Glu-Gly-Phe- ... -Tyr-Asp-Gly
Representa la estructura primaria de una proteína cuyo aminoácido N-terminal es alanina ( Ala ) y cuyo
aminoácido C-terminal es glicina ( Gly ).
Ø El actual sistema de una sola letra, impuesto en genética molecular e imprescindible para el uso de bases
de datos, que permite la representación de la estructura primaria de una proteína mediante la disposición
consecutiva de letras sin espacios ni signos intermedios, disponiendo a la izquierda el aminoácido N-terminal
y a la derecha el aminoácido C-terminal. Por ejemplo:
LSIMAG ... AYSSITH
Representa la estructura primaria de una proteína cuyo aminoácido N-terminal es leucina ( L ) y cuyo
aminoácido C-terminal es histidina ( H ).
Alanina
Ala
A
Arginina
Arg
R
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Asparagina
Asn
N
Aspártico
Asp
D
Cisteina
Cys
C
Fenilalanina
Phe
F
Glicina
Gly
G
Glutámico
Glu
E
Glutamina
Gln
Q
Histidina
His
H
Isoleucina
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Aminoacidos y Peptidos
Ile
I
Leucina
Leu
L
Lisina
Lys
K
Metionina
Met
M
Prolina
Pro
P
Tirosina
Tyr
Y
Treonina
Thr
T
Triptófano
Trp
W
Serina
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Aminoacidos y Peptidos
Ser
S
Valina
Val
V
Hidroxipolina
(Dato General Conocimiento cultural).
(ácido g–oxipirrolidin-a-carboxílico) Aminoácido constituyente de proteínas o proteinogénico derivado del
glutamato. No es esencial para la dieta humana, pero depende para su síntesis de la formación previa de ácido
glutámico. Se forma por hidroxilación de la prolina a expensas de oxígeno atmosférico. La reacción sólo se
verifica, al parecer, con la prolina incorporada en las cadenas peptídicas del protocolágeno, y no sobre el
aminoácido libre. Este metabolito que procede de la aminoácido prolina por oxidación, de tal manera que su
característica diferencial de la prolina es la incorporación de un grupo hidroxi (-OH). Se sitúa por tanto en la
ruta metabólica de la prolina, cuyo resultado final es la formación de alanina.
La ornitinina y prolina formadas ams que nada por el ácido glutámico se vuelve a convertir en acido
glutámico. La prolina oxidasa miticondriana efectua la oxidación a ácido D1- pirrolina 5- carbox{ilico; esta
enzima es diferente de la reductasa dependiente del NADPH resposable de la formaci{on de la prolina. Por
hidrólisis se origina el semialdeh{ido gl{utamico, elñ cual también puede formarse a partir de la ornitina por
transaminación.
Si la hidroxipolina, se acumula mucho en el cerebro ya que mas que nada es donde causa mas daño da como
resultado retraso mental en los niños con una concentracion de 20 a 40 veces de lo normal esto se da en los
niños pequeños y alrededor de los 12 años.
Una parte tambien donde se puede encontrar la 4-hidroxipolina es de colágeno con un porcentaje de un 25%,
pero solo la hidroxiprolina conforma el 10% del la molécula de colágeno y durante su catabolismo,
reabsorción ósea, la hidroxiprolina no es reutilizada y es liberada por el organismo a través de la orina.junto
con el 5- hidroxilisina y la iminohidroxiacido; estos aminopacidos conforman a los tropocolagenos, las cuales
son unidades fundamentales de las fibrillas del colágeno. Algunos de ellos también se puede encontrar el 3hidroxipolina, pero en menor cantidad.
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Aminoacidos y Peptidos
Ácido y Base de Bronsted-Lowry (Dato cultural)
Las definiciones de Arrhenius de los ácidos y las bases se limitan a las soluciones que se preparan utilizando
agua como disolvente. En 1923, Johannes N.Bronsted (1879-1947), químico danés, y Thomas M. Lowry
(1874-1936), químico inglés propusieron en forma independiente definiciones más generales para los ácidos y
las bases. El concepto de Bronsted-Lowry define un ácido como una sustancia que puede dar o donar un ión
de hidrógeno o protón a otra sustancia, y una base como cualquier sustancia que es capaz de recibir o de
aceptar un ion hidrógeno o protón de otra sustancia. En términos sencillos, un ácido es un donador de protones
y una base es un receptor de protones. Cualquier sustancia que es un ácido o base de Arrhenius también es un
ácido o base de Bronsted-Lowry. Sin embargo, las definiciones de Bronsted Lowry son válidas sin importar el
disolvente que se utilice para preparar la solución de un ácido o una base. De acuerdo con el concepto
Bronsted -Lowry, tanto los iones como las moléculas sin carga pueden ser ácidos o bases.
PÉPTIDOS
Son moléculas compuestas de dos o más aminoácidos unidos mediante un enlace covalente.
El enlace peptídico se obtiene por la pérdida de una molécula de agua entre el grupo amino de un aminoácido
y el carboxilo de otro.
El resultado es un enlace covalente CO-NH. Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, porque
siempre hay un extremo NH2 terminal y un COOH terminal.
La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido:
Oligopéptido: Número de aminoácidos < 10.
Polipéptido: Número de aminoácidos > 10.
Proteína: número de aminoácidos > 50.
Los péptidos se diferencian de las proteínas en que son más pequeños (tienen menos de diez mil o doce mil
Daltons) y que las proteínas pueden estár formadas por la únión de varios polipéptidos y a veces grupos
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Aminoacidos y Peptidos
prostéticos.
Comportamiento ácido-base de los péptidos
Puesto que tienen un grupo amino-terminal y un carboxilo-terminal; y pueden tener grupos R ionizables, los
péptidos tienen un comportamiento ácido/básico similar al de los aminoácidos.
Reacciones químicas de los péptidos
Son las mismas que para los aminoácidos; es decir, las que dé su grupo amino, carboxilo y R. Estas
reacciones (sobre todo las del los grupos amino y carboxilo) se han empleado para secuenciar péptidos.
Reacciones del grupo amino
En cuanto a las reacciones del grupo amino, es muy interesante la reacción con el reactivo de Sanger para
secuenciar, ya que si tenemos el 2,4-dinitrofenil-péptido y lo hidrolizamos por hidrólisis ácida, se hidrolizarán
todos los enlaces peptídicos y obtendremos el dinitrofenil del primer aminoácido de la secuencia, el NH2
terminal, más el resto de los aminoácidos disgregados en el medio.
Con esta reacción Sanger consiguió secuenciar la insulina.
Pero este proceso consume mucha energía, ya que, teniendo el primer aminoácido hay que obtener los demás
rompiendo por otras zonas. Esto se evita con el procedimiento de Edman (también es una reacción de
aminoácidos): Como la ciclación se da en condiciones ácidas suaves, no se rompen los enlaces, y se da la
feniltiohidantoína del aminoácido NH2-terminal + el resto del péptido intacto.
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Aminoacidos y Peptidos
Se separan ambos compuestos y por cromatografía se detecta. Con el resto del péptido se sigue con el mismo
procedimiento hasta tener la secuencia completa. Éste método se conoce como Degradación de Edman, y es la
reacción que usan los secuenciadores automáticos de proteínas. Pero estos secuenciadores sólo pueden
secuenciar los 20-30 primeros aminoácidos, por lo que tendremos que hidrolizar y seguír después. Esto es
porque el rendimiento no es del 100% y perdemos péptido poco a poco, y al final no nos queda. Sólo las
enzimas consiguen un rendimiento al 100%.
Reacciones del grupo carboxilo
También podemos secuenciar empezando por el extremo carboxilo-terminal, para lo que se usan enzimas
como la carboxipeptidasa. Es una proteasa que hidroliza los enlaces peptídicos. Ésta en concreto es una
exoproteasa (ataca a la proteína por un extremo) que ataca al extremo carboxilo-terminal. Se emplean 2 tipos,
la carboxipeptidasa A y B. Catalizan la misma reacción, pero tienen especificidad distinta. La A sólo rompe el
enlace peptídico si el aminoácido carboxilo-terminal es hidrofóbico. La B lo rompe si es básico. Hay que
controlar muy bien el tiempo de reacción, ya que cuando se libera un carboxilo-terminal el siguiente
aminoácido se convierte en el carboxilo-terminal.
Reacciones de los grupos R
Respecto a las reacciones de los grupos R, existen muchos reactivos que reaccionan de forma específica con
determinados grupos R (OH de la serina, tiol de la cisteína...). Esto se usa para ver qué aminoácido es esencial
para el funcionamiento de la proteína. Dentro de las reacciones de ls grupos R, una interesante desde el punto
de vista de aislamiento y purificaciñon de proteínas es la del grupo tiólico (SH) de la cisteína, que es
fuertemente reductor. En presencia de O2 tiene mucha tendencia a oxidarse. Si hay dos moléculas de cisteína;
en presencia de oxígeno, se oxidan para originar una molécula de cistina:
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Aminoacidos y Peptidos
Esto ocurre frecuentemente en una proteína, cuando se pliega y dos moléculas de cisteína quedan próximas
en el espacio, generando un puente disulfuro. El puente disulfuro ocurre de forma natura, y debe formarse para
estabilizar la estructura tridimensional de la proteína. Sin embargo, puede que no deba ocurrir de forma
natural, por ejemplo, si hay cisteínas esenciales expuestas (necesarias para la funcionalidad). Cuando aislamos
una proteína de su entorno natral, ponemos a la proteína en presencia de oxígeno, con lo que esos grupos
tiólicos se pueden oxidar, y la proteína perder su funcionalidad. Para evitar esto, en los medios de aislamiento
y purificación de proteínas añadimos β-mercapto-etanol, cuyo grupo tiólico es más reductor que el de la
propia cisteína; tiene más tendencia a oxidarse.
De modo que al añadir β-mercapto-etanol, éste se oxida y protege así los grupos tiólicos de la cisteína.
Cuando queremos estudiar la composición de aminoácidos de una proteína tenemos que hidrolizarla
completamente, con lo que tenemos una mezcla de todo el conjunto de aminoácidos libres que consituyen
dicha proteína. Para evitar, en toda esta manipulación, que las Cys que tengamos en el medio se oxiden,
tenemos que proteger su grupo tiólico añadiendo como reactivo iodoacetato
Así transformamos la cisteína en carboximetilcisteína.
PEPTIDOS NATURALES
La anserina y la carnosina
Son dos dipéptidos presentes en el tejido muscular de los vertebrados, que contienen B-alanina , su función
en el organismo es quizá como amortiguador del pH de las células musculares.
Aspartame
Endulzarte comercial, capaz de endulzar 200 veces mas que el azúcar de mesa (sacarosa), es conocido como
nutrasweet cuando es ingrediente de un producto y como Equal cuando se vende como sustituto de azúcar.
Glutationa
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Aminoacidos y Peptidos
Tripéptido formado por gamma-L-glutamil-L-cisteinilglicina presente en animales y bacterias, cumple varias
funciones en las celulas:
· transporte de aminoácidos.- cuando esta se sintetiza o se degrada requiere de energía, proporcionada por el
ATP, lo cual produce intermediarios activados de aminoacilfosfato antes de cada condensación.
· agente reductor.- cumple dos funciones una protectora y otra regenerativa. La primera reduce los
compuestos como el peroxido H2O2 y otros agentes oxidantes, la segunda recupera el grupo –SH de las
proteínas cuando este toma forma de puentes de azufre -S-S- que se forma cuando el grupo -SH se oxida.
· fuente de almacenamiento de cisterna.
· participa en la biosíntesis de las sustancias lipidicas llamadas leucotrienos.
Péptidos Hormonales
Oxitocina
Estimula la contracción del músculo uterino y la expulsión de la leche de las glandulas mamarias
Vasopresina
Es un antidiuretico, estimula la reabsorción de agua por el riñon, provoca contracción del músculo liso y
contribuye al control de la presión arterial.
Angiotensina
Octapeptido lineal que eleva la presión estimulando la contracción de los vasos sanguineos, cuya fuente es el
angiotensinogeno proteína polipeptídica del plasma derivada del hígado.
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Somatosina
Inhibe la producción de la hormona del crecimiento y regula la producción de insulina y glucagon en el
páncreas
Peptidos neurotransmisores
Regulan la transmisión de impulsos eléctricos entre las células nerviosas
Acetilcolina
Su función, al igual que otros neurotransmisores, es mediar en la actividad sináptica del sistema nervioso. Es
sintetizada a partir de Colina y Acetil CoA, en el cerebro tiende a causar acciones excitatorias. Las glándulas
que reciben impulsos de la parte parasimpático del sistema nervioso autónomo se estimulan de la misma
forma. Por eso un incremento de acetilcolina causa una reducción de la frecuencia cardíaca y un incremento de
la producción de saliva.
Antibioticos peptidicos
Muchos de los antibioticos naturales son peptidos o tienen un pequeño componente peptídico como parte de
su estructura global, una de las funciones naturales de estos es la protecciond e los organismos que las
producen. En el caso del ser humano las produce para defenderse de una enfermedad.
Un importante inmunosupresor es el peptido ciclosporina que ayuda en procedimientos quirurgicos de
transplante; se usa para evitar que el cuerpo rechaze el nuevo organo recien transplantado. contiene 11
residuos y es producida por ciertos hongos.
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Aminoacidos y Peptidos
Propiedades iónicas de los aminoácidos y péptidos
Según su nivel de pH los aminoácidos existen como una de las siguientes combinaciones ínter convertibles:
─COOH
↔
─NH3+
─COO-
↔
─NH3+
Carboxilo protonado
carboxilo ionizado
Amino protonado
Amino protonado
COO-
─NH2
carboxilo ionizado
Amino libre
Para la mayoría de los aminoácidos el pK del grupo ─COOH (que tiene mayor acidez) posee un valor
aproximado de 2, mientras que el del grupo ─NH3+ (menos acido) tiene un valor aproximado de 9 a
10.
En las soluciones muy acidas (pH cercano a 1) solo existe la sustancia ─COOH/-NH3+ (con carga
+1); en las soluciones muy alcalinas (pH cercano a 11) solo existe la sustancia ─COOH/-NH2 (carga
-1). Cuando aminoácido posee carga neutra se dice que se encuentra en forma isoelectrica
(─COO-/-NH3+), el pH en el que existe esta condición se le llama punto isoelectrico (pI).
El valor de pI de cualquier aminoácido neutro se puede calcular obteniendo el promedio de los valores de
pKa
pI= pKa1+pKa2.
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Aminoacidos y Peptidos
Referencias bibliográficas:
Conn
E., Stumpf P., Outlines Of Biochemistry, Edit.: WIE, 1976, EE. UU. Lehninger A., Bioquímica,
Edit.:
Omega, 1991, España. Bohinski R., Bioquímica, Edit.:
Pearson Educación, 1991, México.
Toporek M., Bioquímica, Edit.: Mc
GrawHill Iberoamericana, 1984, México.
http://marc.pucpr.edu/facultad/jescabi/Q%20231/Notas%20Capitulo%204.pdf
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Autor:
Julio Duarte Gutiérrez ([email protected])
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UNIVERSIDAD AUTONOMA DE YUCATAN
CAMPUS DE CIENCIAS BIOLOGICAS Y AGROPECUARIAS
LICENCIATURA EN BIOLOGIA MARINA
Bioquímica
Aminoácidos y Péptidos
Docente: DR. CARLOS GONZÁLEZ
Integrantes:
ERIK CUPUL
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Aminoacidos y Peptidos
RIGOBERTO MORENO
JAIME ACOSTA
JULIO DUARTE
DANIEL MEDINA
Mérida Yucatán a 23 de febrero de 2007
AMINOACIDOS
Los aminoácidos son las moléculas que conforman las proteínas, se encuentran compuestos principalmente
de Carbono, Hidrogeno, y Oxigeno; su estructura consta de una cadena con un grupo amino (–NH2) y un
grupo carboxilo (–COOH) unidos al mismo átomo de carbono, llamado alfa (α).
Formula general:
Todos los aminoácidos poseen un grupo R o cadena lateral cuya composición puede variar desde un solo
átomo de hidrogeno hasta una estructura mas compleja como en el grupo guanidina de la arginina.
Existen más de 150 aminoácidos, pero de todos ellos solo 20 son necesarios para los seres vivos estos se
encuentran representados por símbolos de una letra:
Estos 20 aminoácidos se encuentran clasificados según su composición química: Hidrocarburo no aromático
(alifáticos), OH presente (hidroxilados), S presente (azufrados), Hidrocarburo aromático (aromáticos), con un
grupo COOH adicional y los correspondientes ácidos aminicos (acidoamídicos), con un NH2 adicional o un
grupo relacionado (básicos o alcalinos), y con una estructura amínica secundaria cíclica >N-H (iminicos).
Los α-aminoácidos
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Aminoacidos y Peptidos
Los alfa-aminoácidos pueden representarse en general por NH2-CHR-COOH, siendo R un radical o cadena
lateral característico de cada aminoácido. Estos grupos R son muy variados químicamente. Muchos
aminoácidos forman proteínas (aminoácidos proteicos), mientras otros nunca se encuentran en ellas. En todos
los aminoácidos que componen proteínas -excepto la glicina- el carbono alfa es un carbono asimétrico. (El
carbono alfa es el adyacente al grupo carboxilo.)
Clasificación de los aminoácidos
Según las propiedades de su cadena
Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:
Ø Neutros polares, hidrófilos o (polares): serina (Ser), treonina (Thr), cisteína (Cys), tirosina (Tyr),
asparagina (Asn) y glutamina (Gln).
Ø Neutros no polares, apolares o hidrófobos: glicina (Gly), alanina (Ala), valina (Val), leucina (Leu),
isoleucina (Ile), metionina (Met), prolina (Pro), fenilalanina (Phe) y triptófano (Trp).
Ø Con carga negativa, o ácidos: ácido aspártico (Asp) y ácido glutámico (Glu).
Ø Con carga positiva, o básicos: lisina (Lys), arginina (Arg) e histidina (His).
Según su obtención
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Aminoacidos y Peptidos
A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo para obtenerlos se les llama Esenciales, la
carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las
células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Estos son:
Valina (Val)
Leucina (Leu)
Isoleucina (Ile)
Fenilalanina (Phe)
Metionina (Met)
Treonina (Thr)
Lisina (Lys)
Triptófano (Trp)
y en niños:
Arginina (Arg)
Histidina (His)
A los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se les conoce como No Esenciales y son:
Alanina (Ala)
Prolina (Pro)
Glicina (Gly)
Serina (Ser)
Cisteina (Cys)
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Aminoacidos y Peptidos
Asparagina (Asn)
Glutamina (Gln)
Tirosina (Tyr)
Ácido aspártico (Asp)
Ácido glutámico (Glu)
Aminoácidos no proteicos
Hay aminoácidos que no se consideran proteicos y aparecen en algunas proteínas. Son derivados de otros
aminoácidos, es decir, se incorporan a la proteína como uno de los aminoácidos proteicos y, después de haber
sido formada la proteína, se modifican químicamente; por ejemplo, la hidroxiprolina.
Algunos aminoácidos no proteicos se utilizan como neurotransmisores, vitaminas, etc. Por ejemplo, la
beta-alanina o la biotina.
La biotina es una vitamina, estable al calor, soluble en agua y alcohol y susceptible a la oxidación que
interviene en el metabolismo de los hidratos de carbono, grasas y aminoácidos y purinas. Es conocida también
como vitamina B8. Biotina es una palabra que viene del griego de la raíz "BIOS" que significa
"Vida".
Alivia dolores musculares, el eczema y la dermatitis y también ayuda a combatir la depresión y la
somnolencia. Es esencial para la síntesis y degradación de grasas y la degradación de ciertos aminoácidos. No
se han llevado a cabo estudios definitivos sobre los requerimientos de biotina por la falta de conocimiento
sobre la disponibilidad de este elemento en los alimentos y la contribución microbiana, pero se reconoce que
una ingesta segura y adecuada de esta vitamina es de 30 a 100 μg diarios.
Hay tres formas de Biotina: Biotina Libre (La única util para los seres humanos) Biocitina
(e-biotina-L-Lisina) y dos sulfoxidos L y D de la Biotina.
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Aminoacidos y Peptidos
Propiedades de los aminoácidos
v Ácido-básicas.
Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier
puede comportarse como ácido y como base, se denominan sustancias anfóteras.
aminoácido
Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto
isoeléctrico de 6,1 a este valor de pH su carga neta será cero
Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.
v Ópticas.
Todos los aminoácidos presentan un carbono asimétrico (exceptuando la glicina) por lo cual presentan
isómeros. Uno de ellos se denomina D y el otro L. Salvo algunas exepciones, los aminoácidos en la naturaleza
se en cuentran en su forma L (grupo amino a la izquierda).
Según el isómero, desviará el rayo de luz polarizada hacia la izquierda (levógiro) o hacia la derecha
(dextrógiro) el mismo número de grados que su esteroisómero. El hecho de que sea dextrógiro no quiere decir
que tenga configuración D. La configuración D o L depende de la posición del grupo amino (L si está a la
izquierda según la representación de Fisher).
v Químicas.
Las que afectan al grupo carboxilo (descarboxilación).
Las que afectan al grupo amino (desaminación).
Las que afectan al grupo R.
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Aminoacidos y Peptidos
Además se encuentran clasificados también según varios criterios dependiendo de las características
funcionales de su grupo R:
Ø Su nivel de pH: Neutros, Básicos y Ácidos. El grupo R puede o no ionizarse en caso del segundo se dice
que es neutro y no presenta carga. Si puede ionizarse se dice que el grupo R es básico o alcalino cuando
funciona como una base de bronsted para formar un grupo R con carga positiva; o es acido cuando funciona
como un acido de bronsted para formar un grupo R con carga negativa.
Ø Polaridad: Polares y No-Polares, un grupo R polar es hidrifilico, lo que significa que es solvatado en el
agua con facilidad.
Ø Conforme a la nutrición humana: esenciales y no-esenciales.
Ø . Conforme sus propiedades químicas. Son cinco categorías:
o Hidrocarburos no aromáticos (alifáticos), presencia de OH.
o S presente (azufrados).
o Hidrocarburos aromáticos (aromáticos), con un grupo COOH adicional. (Acidoamídicos).
o Con un grupo NH2 adicional. (Básicos o alcalinos).
o Con una estructura amínica secundaria cíclica. (Imínicos).
Aminoácidos codificados en el genoma
Los aminoácidos que están codificados en el genoma de la mayoría de los seres vivos son 20: alanina,
arginina, asparagina, aspartato, cisteína, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina,
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Aminoacidos y Peptidos
leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptófano y valina.
Sin embargo, hay algunas pocas excepciones. En algunos seres vivos el código genético tiene pequeñas
modificaciones y puede codificar otros aminoácidos. Por ejemplo: selenocisteína y pirrolisina.
Alanina
Alanina (Ala o A) es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos. En el ARN
mensajero está codificada como GCU, GCC, GCA o GCG.
Es una molécula hidrófoba con un grupo metilo. Es el aminoácido más pequeño después de la glicina.
Arginina
La alanina es un ácido 2-aminopropanoico, un α-aminoácido no esencial. Existe en dos distintos
enanciómeros - L-alanina y D-alanina. La L-alanina es uno de los 20 aminoácidos más ampliamente usados en
biosíntesis de proteína, detrás de la leucina, encontrándose en un 7,8 % de las estructuras primarias, en una
muestra de 1.150 proteínas. La D-alanina está en las paredes celulares bacteriales y en algunos péptidos
antibióticos.
La arginina, en su isómero óptico "levógiro" es uno de los 20 aminoácidos que se encuentran de
forma natural en la Tierra, formando parte de las proteínas. En tejidos extrahepáticos, la arginina puede ser
sintetizada en el ciclo de la ornitina (o ciclo de la urea). Se clasifica, en población pediátrica, como uno de los
10 aminoácidos esenciales. Sus símbolos son Arg y R
La arginina es un aminoácido esencial. Puede estimular la función inmunológica al aumentar el número de
células asesinas. La arginina está involucrada en la síntesis de creatina, poliaminas y en el ADN. Puede
disminuir el colesterol así como estimular la liberación de hormona de crecimiento.
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Aminoacidos y Peptidos
Asparagina
La asparagina (asparragina o esparraguina, abreviada Asn o N) es uno de los 20 aminoácidos más comunes
en la Tierra; es la amida del ácido aspártico. En el ARN mensajero está codificada como AAC o AAU.
A uno de sus subproductos se lo suele culpar del olor de la orina de quien haya consumido espárragos.
Cisteína
La cisteína (abreviada Cys o C) es uno de los veintidós aminoácidos que utilizan las células para sintetizar
proteínas. Está codificada en el ARN mensajero como UGU o UGC.
La cisteína es un aminoácido no esencial, azufrado, que puede oxidarse dando el dímero cistina. Se sintetiza a
partir de la metionina, que es un aminoácido esencial, por medio de dos reacciones: transmetilación, en la que
la metionina se transforma en homocisteína y transulfuración, en la que la homocisteína pasa a ser cisteína.
Fenilalanina
Fenilalanina (Phe / F)
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El aminoácido fenilalanina existe en forma de dos enantiómeros, la forma D- y la L-, dependiendo de su
organización espacial. La forma que se encuentra en las proteínas es la L-fenilalanina (LFA), y además es uno
de los nueve aminoácidos esenciales para humanos (esencial significa que no es sintetizado por las células
humanas, y por tanto debe ingerirse con la dieta). Se escribe de forma abreviada utilizando un código tres
letras como Phe, y como F en el de una letra.
La fenilalanina se encuentra principalmente en alimentos ricos en proteínas como la carne, pescado, huevos,
productos lácteos y dulces. Asimismo se encuentra en muchas de las drogas psicotrópicas usadas
habitualmente.
La enfermedad genética fenilcetonuria (fue la primera enfermedad genética descubierta) se debe a la carencia
de la enzima fenilalanina hidroxilasa o de la dihidropterina reductasa (DPHR), lo que determina el destino de
la fenilalanina hacia fenilpiruvato, un neurotóxico que afecta gravemente al cerebro durante el crecimiento y el
desarrollo. Los efectos de la acumulación de este neurotóxico causan oligofrenia fenilpirúvica, caracterizada
por un cociente intelectual inferior a 20.
Glicina
La glicina (Gly, G) es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos. En el código
genético está codificada como GGT, GGC, GGA o GGG.
Es el aminoácido más pequeño y el único no quiral de los 20 aminoácidos presentes en la célula. Su fórmula
química es NH2CH2COOH y su masa es 75,07. La glicina es un aminoácido no escencial. Otro nombre
(antiguo) de la glicina es glicocola.
La glicina actua como neutrotransmisor en el sistema nervioso central.
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Aminoacidos y Peptidos
La Glicina es utilizada -in vitro- como medio gástrico, en solucón 0.4M, amortiguada al pH estomacal para
determinar bioaccesibilidad de elementos potecialmente tóxicos (metales pesados)como indicador de
biodisponibilidad.
Ácido glutámico
El ácido glutámico (también conocido como glutamato, por su sal sódica, abreviado Glu o E) es uno de los
20 aminoácidos que forman parte de las proteínas. Glu es crítico para la función celular y no es nutriente
esencial porque en el hombre puede sintetizarse a partir de otros compuestos. Pertenece al grupo de los
llamados aminoácidos ácidos, o con carga negativa a pH fisiológico, debido a su segundo grupo carboxílico en
su cadena secundaria.
Es el neurotransmisor excitatorio por excelencia de la corteza cerebral humana. Su papel como
neurotransmisor está mediado por la estimulación de receptores ionotrópicos (canales iónicos) y receptores
metabotrópicos (de siete dominios transmembrana y acoplados a proteínas G) de ácido glutámico.
Desempeña un papel central en relación con los procesos de transaminación y en la síntesis de distintos
aminoácidos que necesitan la formación previa de este ácido, como es el caso de la prolina, hidroxiprolina,
ornitina y arginina. Se acumula en proporciones considerables en el cerebro (100-150 mg / 100 g de tejido
fresco).
Glutamina
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Aminoacidos y Peptidos
La glutamina (abreviada Gln o Q) es uno de los 20 aminoácidos más comunes en la Tierra; es la amida del
ácido glutámico. Está codificada en el ARN mensajero como CAA o CAG.
Se trata de un aminoácido no esencial, lo que significa que el organismo puede sintetizarlo a partir de otros
aminoácidos presentes en las proteínas o en los alimentos.
Estructura química de la glutamina
En ciertas ocasiones, como el estrés, traumas o infecciones, puede ser considerado como
"semiesencial".
Se encuentra en alimentos con alto contenido proteico; los lácteos, carnes (cruda y ahumada) y frutos secos
tienen alto contenido en glutamina, sobre todo el queso fresco; mínimamente en la leche y el yogur.
Histidina
La histidina (abreviada His o H) es uno de los aminoácidos naturales más comunes. En el ARN mensajero
está codificada como CAU o CAC. Nutricionalmente, en humanos, la histidina está considerada un
aminoácido esencial, pero mayoritariamente sólo en niños. La cadena lateral de imidazol en la histidina y su
pK relativamente neutro llevan a que cambios pequeños en el pH celular cambien su carga. Por esta razón, la
cadena lateral de este aminoácido es a menudo un ligando coordinador en las metaloproteínas, y también un
sitio catalítico en ciertas enzimas. Es un precursor de la biosíntesis de histamina.
Isoleucina
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Aminoacidos y Peptidos
La isoleucina (abreviada Ile o I) es uno de los aminoácidos naturales más comunes y también de los
codificados en el ADN. Su composición química es idéntica a la de la leucina, pero la colocación de sus
átomos es ligeramente diferente, dando lugar a propiedades diferentes; su cadena lateral es no polar, un grupo
sec-butilo (1-metilpropilo).. Nutricionalmente, en humanos, la isoleucina es uno de los aminoácidos
esenciales.
Leucina
La leucina (abreviada Leu o L) es uno de los veinte aminoácidos que utilizan las células para sintetizar
proteínas. Está codificada en el ARN mensajero como UUA, UUG, CUU, CUC, CUA o CUG. Su cadena
lateral es no polar, un grupo isobutilo (2-metilpropilo).
Metionina
La metionina (Met, M) es uno de los aminoácidos esenciales que forman las proteínas de los seres vivos. En
el ARN mensajero está codificada como AUG. Su fórmula química es C5H11NO2S
Es una molécula hidrófoba. Su masa es 149,21 u.m.a..
En la forma de S-adenosilmetionina (SAM) es uno de los principales agentes metilantes del organismo.
También indica al ribosoma que comience el ensamblaje de proteínas.
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Aminoacidos y Peptidos
Prolina
La prolina (Pro, P) es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos. En el ARN
mensajero está codificada como CCU, CCC, CCA o CCG.
Se trata del único alfa-iminoácido (su amina en alfa es una amina secundaria en lugar de una amina
primaria). Este aminoácido no esencial se forma directamente a partir de la cadena pentacarbonada del
glutamato.
Es una molécula hidrófoba. Su masa es 115,13.
Serina
La serina (abreviada Ser o S) es uno de los veinte aminoácidos naturales más comunes en la Tierra.
La cadena lateral de la serina puede experimentar glicosilación. Es uno de los tres aminoácidos habitualmente
fosforilados durante la señalización celular en los organismos eucariotas.
Tirosina
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Aminoacidos y Peptidos
La tirosina (abreviada Tyr o Y) es uno de los 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas. Su nombre
sistemático es ácido 2-amino-3(4-hidroxifenil)-propanoico; también puede nombrarse 4-hidroxifenilalanina.
Es un aminoácido no esencial que se sintetiza por medio de la degradación de la fenilalanina, aminoácido
esencial, a través de la acción de la fenilalanina hidroxilasa. El catabolismo de ambos aminoácidos da como
productos finales fumarato y acetoacetato. La tirosina también forma acetil-CoA sin pasar primero por
piruvato.
Triptófano
El triptófano (abreviado Trp o W) es un aminoácido esencial en la nutrición humana. Es uno de los 20
aminoácidos incluidos en el código genético (codón UGG).
El triptófano es también un precursor de la serotonina, un neurotransmisor, y de la melatonina, una hormona
neural, así como de alcaloides de origen vegetal, p. ej. la calicantina y la calicantidina. Su degradación puede
dar lugar a acetoacetato y 5 Hidroxiptemina, el principal precursor del ácido nicotínico y por ello de una de las
vías de síntesis de los coenzimas NAD y NADP.
La molécula del triptófano es quiral, por lo que el triptófano racémico es una mezcla equimolar de los
enantiómeros ópticos L(-)-triptófano y D(+)-triptófano (el signo entre paréntesis indica si es levógiro o
dextrógiro). El primero de estos estereoisómeros es el que forma parte de las proteínas y además muestra
actividad farmacológica relevante.
Fuentes de triptófano en la dieta: bananas, leche, queso crema, carne, pescado, pavo y cacahuetes.
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Aminoacidos y Peptidos
Valina
La valina (abreviada Val o V) es uno de los 20 aminoácidos naturales más comunes en la Tierra. En el ARN
mensajero, está codificada por GUA, GUG, GUU o GUC. Nutricionalmente, en humanos, es uno de los
aminoácidos esenciales.
Nomenclatura de los aminoácidos
Los aminoácidos tienen dos sistemas de nomenclatura:
Ø El clásico sistema de tres letras, que permite la representación de la estructura primaria de una proteína
mediante el enlace de cada triplete de letras mediante guiones, disponiendo a la izquierda el aminoácido
N-terminal y a la derecha el aminoácido C-terminal. Por ejemplo:
Ala-Glu-Gly-Phe- ... -Tyr-Asp-Gly
Representa la estructura primaria de una proteína cuyo aminoácido N-terminal es alanina ( Ala ) y cuyo
aminoácido C-terminal es glicina ( Gly ).
Ø El actual sistema de una sola letra, impuesto en genética molecular e imprescindible para el uso de bases
de datos, que permite la representación de la estructura primaria de una proteína mediante la disposición
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Aminoacidos y Peptidos
consecutiva de letras sin espacios ni signos intermedios, disponiendo a la izquierda el aminoácido N-terminal
y a la derecha el aminoácido C-terminal. Por ejemplo:
LSIMAG ... AYSSITH
Representa la estructura primaria de una proteína cuyo aminoácido N-terminal es leucina ( L ) y cuyo
aminoácido C-terminal es histidina ( H ).
Alanina
Ala
A
Arginina
Arg
R
Asparagina
Asn
N
Aspártico
Asp
D
Cisteina
Cys
C
Fenilalanina
Phe
F
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Aminoacidos y Peptidos
Glicina
Gly
G
Glutámico
Glu
E
Glutamina
Gln
Q
Histidina
His
H
Isoleucina
Ile
I
Leucina
Leu
L
Lisina
Lys
K
Metionina
Met
M
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Aminoacidos y Peptidos
Prolina
Pro
P
Tirosina
Tyr
Y
Treonina
Thr
T
Triptófano
Trp
W
Serina
Ser
S
Valina
Val
V
Hidroxipolina
(Dato General Conocimiento cultural).
(ácido g–oxipirrolidin-a-carboxílico) Aminoácido constituyente de proteínas o proteinogénico derivado del
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Aminoacidos y Peptidos
glutamato. No es esencial para la dieta humana, pero depende para su síntesis de la formación previa de ácido
glutámico. Se forma por hidroxilación de la prolina a expensas de oxígeno atmosférico. La reacción sólo se
verifica, al parecer, con la prolina incorporada en las cadenas peptídicas del protocolágeno, y no sobre el
aminoácido libre. Este metabolito que procede de la aminoácido prolina por oxidación, de tal manera que su
característica diferencial de la prolina es la incorporación de un grupo hidroxi (-OH). Se sitúa por tanto en la
ruta metabólica de la prolina, cuyo resultado final es la formación de alanina.
La ornitinina y prolina formadas ams que nada por el ácido glutámico se vuelve a convertir en acido
glutámico. La prolina oxidasa miticondriana efectua la oxidación a ácido D1- pirrolina 5- carbox{ilico; esta
enzima es diferente de la reductasa dependiente del NADPH resposable de la formaci{on de la prolina. Por
hidrólisis se origina el semialdeh{ido gl{utamico, elñ cual también puede formarse a partir de la ornitina por
transaminación.
Si la hidroxipolina, se acumula mucho en el cerebro ya que mas que nada es donde causa mas daño da como
resultado retraso mental en los niños con una concentracion de 20 a 40 veces de lo normal esto se da en los
niños pequeños y alrededor de los 12 años.
Una parte tambien donde se puede encontrar la 4-hidroxipolina es de colágeno con un porcentaje de un 25%,
pero solo la hidroxiprolina conforma el 10% del la molécula de colágeno y durante su catabolismo,
reabsorción ósea, la hidroxiprolina no es reutilizada y es liberada por el organismo a través de la orina.junto
con el 5- hidroxilisina y la iminohidroxiacido; estos aminopacidos conforman a los tropocolagenos, las cuales
son unidades fundamentales de las fibrillas del colágeno. Algunos de ellos también se puede encontrar el 3hidroxipolina, pero en menor cantidad.
Ácido y Base de Bronsted-Lowry (Dato cultural)
Las definiciones de Arrhenius de los ácidos y las bases se limitan a las soluciones que se preparan utilizando
agua como disolvente. En 1923, Johannes N.Bronsted (1879-1947), químico danés, y Thomas M. Lowry
(1874-1936), químico inglés propusieron en forma independiente definiciones más generales para los ácidos y
las bases. El concepto de Bronsted-Lowry define un ácido como una sustancia que puede dar o donar un ión
de hidrógeno o protón a otra sustancia, y una base como cualquier sustancia que es capaz de recibir o de
aceptar un ion hidrógeno o protón de otra sustancia. En términos sencillos, un ácido es un donador de protones
y una base es un receptor de protones. Cualquier sustancia que es un ácido o base de Arrhenius también es un
ácido o base de Bronsted-Lowry. Sin embargo, las definiciones de Bronsted Lowry son válidas sin importar el
disolvente que se utilice para preparar la solución de un ácido o una base. De acuerdo con el concepto
Bronsted -Lowry, tanto los iones como las moléculas sin carga pueden ser ácidos o bases.
PÉPTIDOS
Son moléculas compuestas de dos o más aminoácidos unidos mediante un enlace covalente.
El enlace peptídico se obtiene por la pérdida de una molécula de agua entre el grupo amino de un aminoácido
y el carboxilo de otro.
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Aminoacidos y Peptidos
El resultado es un enlace covalente CO-NH. Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, porque
siempre hay un extremo NH2 terminal y un COOH terminal.
La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido:
Oligopéptido: Número de aminoácidos < 10.
Polipéptido: Número de aminoácidos > 10.
Proteína: número de aminoácidos > 50.
Los péptidos se diferencian de las proteínas en que son más pequeños (tienen menos de diez mil o doce mil
Daltons) y que las proteínas pueden estár formadas por la únión de varios polipéptidos y a veces grupos
prostéticos.
Comportamiento ácido-base de los péptidos
Puesto que tienen un grupo amino-terminal y un carboxilo-terminal; y pueden tener grupos R ionizables, los
péptidos tienen un comportamiento ácido/básico similar al de los aminoácidos.
Reacciones químicas de los péptidos
Son las mismas que para los aminoácidos; es decir, las que dé su grupo amino, carboxilo y R. Estas
reacciones (sobre todo las del los grupos amino y carboxilo) se han empleado para secuenciar péptidos.
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Aminoacidos y Peptidos
Reacciones del grupo amino
En cuanto a las reacciones del grupo amino, es muy interesante la reacción con el reactivo de Sanger para
secuenciar, ya que si tenemos el 2,4-dinitrofenil-péptido y lo hidrolizamos por hidrólisis ácida, se hidrolizarán
todos los enlaces peptídicos y obtendremos el dinitrofenil del primer aminoácido de la secuencia, el NH2
terminal, más el resto de los aminoácidos disgregados en el medio.
Con esta reacción Sanger consiguió secuenciar la insulina.
Pero este proceso consume mucha energía, ya que, teniendo el primer aminoácido hay que obtener los demás
rompiendo por otras zonas. Esto se evita con el procedimiento de Edman (también es una reacción de
aminoácidos): Como la ciclación se da en condiciones ácidas suaves, no se rompen los enlaces, y se da la
feniltiohidantoína del aminoácido NH2-terminal + el resto del péptido intacto.
Se separan ambos compuestos y por cromatografía se detecta. Con el resto del péptido se sigue con el mismo
procedimiento hasta tener la secuencia completa. Éste método se conoce como Degradación de Edman, y es la
reacción que usan los secuenciadores automáticos de proteínas. Pero estos secuenciadores sólo pueden
secuenciar los 20-30 primeros aminoácidos, por lo que tendremos que hidrolizar y seguír después. Esto es
porque el rendimiento no es del 100% y perdemos péptido poco a poco, y al final no nos queda. Sólo las
enzimas consiguen un rendimiento al 100%.
Reacciones del grupo carboxilo
También podemos secuenciar empezando por el extremo carboxilo-terminal, para lo que se usan enzimas
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Aminoacidos y Peptidos
como la carboxipeptidasa. Es una proteasa que hidroliza los enlaces peptídicos. Ésta en concreto es una
exoproteasa (ataca a la proteína por un extremo) que ataca al extremo carboxilo-terminal. Se emplean 2 tipos,
la carboxipeptidasa A y B. Catalizan la misma reacción, pero tienen especificidad distinta. La A sólo rompe el
enlace peptídico si el aminoácido carboxilo-terminal es hidrofóbico. La B lo rompe si es básico. Hay que
controlar muy bien el tiempo de reacción, ya que cuando se libera un carboxilo-terminal el siguiente
aminoácido se convierte en el carboxilo-terminal.
Reacciones de los grupos R
Respecto a las reacciones de los grupos R, existen muchos reactivos que reaccionan de forma específica con
determinados grupos R (OH de la serina, tiol de la cisteína...). Esto se usa para ver qué aminoácido es esencial
para el funcionamiento de la proteína. Dentro de las reacciones de ls grupos R, una interesante desde el punto
de vista de aislamiento y purificaciñon de proteínas es la del grupo tiólico (SH) de la cisteína, que es
fuertemente reductor. En presencia de O2 tiene mucha tendencia a oxidarse. Si hay dos moléculas de cisteína;
en presencia de oxígeno, se oxidan para originar una molécula de cistina:
Esto ocurre frecuentemente en una proteína, cuando se pliega y dos moléculas de cisteína quedan próximas
en el espacio, generando un puente disulfuro. El puente disulfuro ocurre de forma natura, y debe formarse para
estabilizar la estructura tridimensional de la proteína. Sin embargo, puede que no deba ocurrir de forma
natural, por ejemplo, si hay cisteínas esenciales expuestas (necesarias para la funcionalidad). Cuando aislamos
una proteína de su entorno natral, ponemos a la proteína en presencia de oxígeno, con lo que esos grupos
tiólicos se pueden oxidar, y la proteína perder su funcionalidad. Para evitar esto, en los medios de aislamiento
y purificación de proteínas añadimos β-mercapto-etanol, cuyo grupo tiólico es más reductor que el de la
propia cisteína; tiene más tendencia a oxidarse.
De modo que al añadir β-mercapto-etanol, éste se oxida y protege así los grupos tiólicos de la cisteína.
Cuando queremos estudiar la composición de aminoácidos de una proteína tenemos que hidrolizarla
completamente, con lo que tenemos una mezcla de todo el conjunto de aminoácidos libres que consituyen
dicha proteína. Para evitar, en toda esta manipulación, que las Cys que tengamos en el medio se oxiden,
tenemos que proteger su grupo tiólico añadiendo como reactivo iodoacetato
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Aminoacidos y Peptidos
Así transformamos la cisteína en carboximetilcisteína.
PEPTIDOS NATURALES
La anserina y la carnosina
Son dos dipéptidos presentes en el tejido muscular de los vertebrados, que contienen B-alanina , su función
en el organismo es quizá como amortiguador del pH de las células musculares.
Aspartame
Endulzarte comercial, capaz de endulzar 200 veces mas que el azúcar de mesa (sacarosa), es conocido como
nutrasweet cuando es ingrediente de un producto y como Equal cuando se vende como sustituto de azúcar.
Glutationa
Tripéptido formado por gamma-L-glutamil-L-cisteinilglicina presente en animales y bacterias, cumple varias
funciones en las celulas:
· transporte de aminoácidos.- cuando esta se sintetiza o se degrada requiere de energía, proporcionada por el
ATP, lo cual produce intermediarios activados de aminoacilfosfato antes de cada condensación.
· agente reductor.- cumple dos funciones una protectora y otra regenerativa. La primera reduce los
compuestos como el peroxido H2O2 y otros agentes oxidantes, la segunda recupera el grupo –SH de las
proteínas cuando este toma forma de puentes de azufre -S-S- que se forma cuando el grupo -SH se oxida.
· fuente de almacenamiento de cisterna.
· participa en la biosíntesis de las sustancias lipidicas llamadas leucotrienos.
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Aminoacidos y Peptidos
Péptidos Hormonales
Oxitocina
Estimula la contracción del músculo uterino y la expulsión de la leche de las glandulas mamarias
Vasopresina
Es un antidiuretico, estimula la reabsorción de agua por el riñon, provoca contracción del músculo liso y
contribuye al control de la presión arterial.
Angiotensina
Octapeptido lineal que eleva la presión estimulando la contracción de los vasos sanguineos, cuya fuente es el
angiotensinogeno proteína polipeptídica del plasma derivada del hígado.
Somatosina
Inhibe la producción de la hormona del crecimiento y regula la producción de insulina y glucagon en el
páncreas
Peptidos neurotransmisores
Regulan la transmisión de impulsos eléctricos entre las células nerviosas
Acetilcolina
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Aminoacidos y Peptidos
Su función, al igual que otros neurotransmisores, es mediar en la actividad sináptica del sistema nervioso. Es
sintetizada a partir de Colina y Acetil CoA, en el cerebro tiende a causar acciones excitatorias. Las glándulas
que reciben impulsos de la parte parasimpático del sistema nervioso autónomo se estimulan de la misma
forma. Por eso un incremento de acetilcolina causa una reducción de la frecuencia cardíaca y un incremento de
la producción de saliva.
Antibioticos peptidicos
Muchos de los antibioticos naturales son peptidos o tienen un pequeño componente peptídico como parte de
su estructura global, una de las funciones naturales de estos es la protecciond e los organismos que las
producen. En el caso del ser humano las produce para defenderse de una enfermedad.
Un importante inmunosupresor es el peptido ciclosporina que ayuda en procedimientos quirurgicos de
transplante; se usa para evitar que el cuerpo rechaze el nuevo organo recien transplantado. contiene 11
residuos y es producida por ciertos hongos.
Propiedades iónicas de los aminoácidos y péptidos
Según su nivel de pH los aminoácidos existen como una de las siguientes combinaciones ínter convertibles:
─COOH
↔
─NH3+
─COO-
↔
─NH3+
Carboxilo protonado
carboxilo ionizado
Amino protonado
Amino protonado
COO-
─NH2
carboxilo ionizado
Amino libre
Para la mayoría de los aminoácidos el pK del grupo ─COOH (que tiene mayor acidez) posee un valor
aproximado de 2, mientras que el del grupo ─NH3+ (menos acido) tiene un valor aproximado de 9 a
10.
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Aminoacidos y Peptidos
En las soluciones muy acidas (pH cercano a 1) solo existe la sustancia ─COOH/-NH3+ (con carga
+1); en las soluciones muy alcalinas (pH cercano a 11) solo existe la sustancia ─COOH/-NH2 (carga
-1). Cuando aminoácido posee carga neutra se dice que se encuentra en forma isoelectrica
(─COO-/-NH3+), el pH en el que existe esta condición se le llama punto isoelectrico (pI).
El valor de pI de cualquier aminoácido neutro se puede calcular obteniendo el promedio de los valores de
pKa
pI= pKa1+pKa2.
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Aminoacidos y Peptidos
Referencias bibliográficas:
Conn
E., Stumpf P., Outlines Of Biochemistry, Edit.: WIE, 1976, EE. UU. Lehninger A., Bioquímica,
Edit.:
Omega, 1991, España. Bohinski R., Bioquímica, Edit.:
Pearson Educación, 1991, México.
Toporek M., Bioquímica, Edit.: Mc
GrawHill Iberoamericana, 1984, México.
http://marc.pucpr.edu/facultad/jescabi/Q%20231/Notas%20Capitulo%204.pdf
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