1 Nº 1. Tipo A a. Normalidad.

1
Capítulo 37. PREGUNTAS
Nº 1. Tipo A
La concentración de una enzima en sangre suele expresarse en:
a. Normalidad.
b. Molalidad.
c. Unidades de enzima/unidad de volumen.
d. mg/100 mL.
e. g/L.
Nº 2. Tipo A
La concentración de sustrato aconsejada para la determinación de una actividad
enzimática en suero, suele ser de, al menos:
a.
b.
c.
d.
e.
KM/6.
0.5 Vmáx.
10 KM.
4 KM.
1000 Vmáx.
Nº 3. Tipo C
En la determinación de una enzima debe elegirse preferentemente la aparición de un
producto a la desaparición del sustrato PORQUE se determinan con más exactitud
incrementos de magnitudes pequeñas que disminuciones de magnitudes grandes.
a
b
c
d
e
Nº 4. Tipo A
Un ensayo enzimático en el que se monitoriza constantemente a lo largo del tiempo
de reacción que sea función de la cantidad de producto formado o sustrato
desaparecido, recibe el nombre de:
a.
b.
c.
d.
e.
Asociativo.
Continuo.
Preciso.
Yuxtapuesto.
De tiempo real.
Nº 5. Tipo A
A = E.c.d, es la expresión matemática que expresa la ley de Lambert-Beer. De las
siguientes proposiciones señale la cierta:
a.
b.
c.
d.
e.
Las dimensiones de E son 1/Mcm.
Las dimensiones de c son g/L.
A se expresa en nanometros.
d se expresa en mm.
d se expresa en m.
2
Nº 6. Tipo A
En la reacción enzimática del tipo: A(oxidado) + NADH + H+  A(reducido) + NAD+,
señale la opción más adecuada:
a. Suele medirse la aparición de A(reducido).
b. La medida de la absorbancia se realiza a 260 nm, que corresponde a máximos de
absorción de NAD+ y NADH.
c. Suele medirse la desaparición de A (oxidado).
d. Se mide la desaparición de NADH por tener un máximo relativo a 340 nm.
e. Todas las anteriores son falsas.
Nº 7. Tipo B
Respecto a las actividades enzimáticas, señale lo más adecuado:
1. Las medidas de las actividades enzimáticas en suero representan del 5% al 15% del
total de los análisis bioquímicos hospitalarios.
2. La concentración de una enzima se determina midiendo la velocidad a la que
transcurre la reacción específica de dicha enzima.
3. Las medidas espectrofotométricas de las actividades enzimáticas son la técnica de
elección en la práctica clínica diaria.
4. La mayoría de las situaciones patológicas se asocian con una disminución de la
concentración sérica de algunas enzimas.
a
b
c
d
e
Nº 8. Tipo C
La creatina quinasa cataliza la fosforilación de creatina a expensas del ATP PORQUE el
producto de la reacción, el piruvato, es más fácil de medir espectrofotométricamente en la
reacción acoplada.
a
b
c
d
e
Nº 9. Tipo C
En los ensayos enzimáticos acoplados, el producto de cada reacción es sustrato de la
siguiente PORQUE es más fácil analizar el producto de la última reacción acoplada.
a
b
c
d
e
Nº 10. Tipo C
El uso de reacciones acopladas que finalicen en la interconversión de NADH y NAD + es
muy común en la bioquímica clínica PORQUE NAD+ y NADH presentan absorbancias muy
diferentes a 340 nm, siendo por tanto muy precisas las determinaciones.
a
b
c
d
e
3
Nº 11. Tipo B
Indique la respuesta correcta:
1. Las enzimas cuya concentración aumenta en plasma proceden de la secreción o de la
liberación desde las células de los tejidos donde se sintetizan.
2. En situación de normalidad, la liberación de enzimas desde los tejidos a la sangre es
baja.
3. En ciertas condiciones patológicas la liberación de enzimas a la sangre se incrementa
notablemente.
4. Las hiperplasias celulares aumentan considerablemente la concentración de
determinadas enzimas en la sangre.
a
b
c
d
e
Nº 12. Tipo B
Sobre enzimas, señale la contestación más adecuada:
1. En el torrente circulatorio las enzimas pueden ser inactivadas por procesos en los
cuales intervienen proteasas.
2. La concentración plasmática de α-amilasa puede estar alterada cuando se producen
alteraciones en la función renal.
3. Para el estudio de la patología de un tejido determinado, además de la actividad
enzimática, es necesaria la identificación del isoenzima adecuado.
4. Una de las técnicas más frecuentes para la identificación de isoenzimas se basa en la
ultracentrifugación diferencial.
a
b
c
d
e
Nº 13. Tipo A
De las siguientes enzimas hay una cuya determinación no es nada frecuente en el
diagnóstico clínico ordinario. Señálela:
a.
b.
c.
d.
e.
α-amilasa.
Creatina quinasa.
Lactato deshidrogenasa (LDH).
Rotenasa.
Glutamato-oxalacetato transaminasa (GOT).
Nº 14. Tipo C
La determinación plasmática de la actividad de la GOT (aminotransferasa) es muy
frecuente en la práctica clínica PORQUE indica una alteración grave de la glándula
prostática.
a
b
c
d
e
Nº 15. Tipo C
La actividad enzimática plasmática de la LDH se encuentra disminuida en patologías
cardíacas, renales y hepáticas PORQUE en estos tejidos la síntesis de su coenzima, el
4
FADH2, se encuentra disminuida.
a
b
c
d
e
Nº 16. Tipo A
De las siguientes enzimas hay una que no tiene relación con las patologías
hepáticas. Señálela.
a. LDH.
b. GOT.
c. γ-GT.
d. Fosfatasa alcalina.
e. Enzima convertidora de angiotensina.
Nº 17. Tipo A
Órganos productores de la lipasa sérica son todos los siguientes excepto:
a. Estómago.
b. Hígado.
c. Intestino delgado.
d. Páncreas.
e. Pulmón.
Nº 18. Tipo A
Determinación de glucosa en plasma mediante el uso de enzimas como reactivos.
El método más conveniente se basa en:
a.
b.
c.
d.
e.
Glucosa oxidasa.
LDH + Peroxidasa.
Glucosa oxidasa + LDH.
Glucosa oxidasa + Peroxidasa.
Cualquier pareja de las anteriores.
Nº 19. Tipo A
Una de las siguientes enzimas ha sido utilizada en el tratamiento de la embolia
pulmonar:
a. LDH.
b. Hialuronidasa.
c. Estreptoquinasa.
d. Arginina descarboxilasa.
e. ATP-asa.
Nº 20. Tipo A
En el tratamiento de la leucemia linfocítica aguda ha sido probada con buenos
resultados la enzima:
5
a.
b.
c.
d.
e.
CPK.
Uroquinasa.
Citrato sintetasa.
Asparraginasa.
Ornitina descarboxilasa.
Nº 21. Tipo B
Aplicaciones terapéuticas de las enzimas:
1. Una de las principales vías de administración es la oral.
2. Su coste es elevado, debido a la complejidad de las técnicas de purificación.
3. Las enzimas están mas indicadas en tratamientos a largo plazo o crónicos.
4. Las enzimas utilizadas como fármacos, procedentes de especies animales, pueden
desencadenar reacciones alérgicas.
a
b
c
d
e
6
Capítulo 37. RESPUESTAS Y COMENTARIOS
Nº pregunta: 1
Tipo: A
Contestación:
Unidades internacionales por unidad de volumen.
c
Nº pregunta: 2
Tipo: A
Contestación:
d
Se debe emplear una concentración de sustrato de al menos 4 veces la K M para
asegurarse que la enzima actúa en condiciones de velocidad máxima, con saturación de
sustrato.
Nº pregunta: 3
Tipo: C
Contestación:
a
Efectivamente, ambas proposiciones son ciertas y la justificación es adecuada.
Nº pregunta: 4
Tipo: A
Contestación:
b
En tales casos, sin solución de continuidad, se va siguiendo la evolución del proceso.
Nº pregunta: 5
Tipo: A
Contestación:
a
Por definición, la absortividad molar o coeficiente de absorción es característica de una
disolución de un soluto determinado, a concentración 1 M y con cubeta de paso de luz de
1 cm.
Nº pregunta: 6
Tipo: A
Contestación:
d
A 340 nm, el NADH presenta un máximo relativo que no lo tiene el NAD +.
Nº pregunta: 7
Tipo: B
Contestación:
b
La mayoría de las situaciones patológicas se asocian con un aumento de la concentración
de ciertas enzimas.
Nº pregunta: 8
Tipo: C
Contestación:
c
La creatina se fosforila por el ATP, pero su producto de reacción, el fosfato de creatina, no
tiene que ver con el piruvato.
Nº pregunta: 9
Tipo: C
Contestación:
b
Ambas son ciertas, pero la segunda no justifica la primera. Además, existen reacciones
acopladas cuyo interés no es determinar el producto de la última reacción acoplada.
Nº pregunta: 10 Tipo: C
Contestación:
a
Efectivamente, el NADH tiene un máximo relativo a 340 nm, que no lo presenta el NAD +.
Nº pregunta: 11 Tipo: B
Contestación:
Son ciertas las cuatro proposiciones enunciadas.
a
Nº pregunta: 12 Tipo: B
Contestación:
b
Por técnicas de centrifugación no se pueden separar isoenzimas puesto que tienen el
7
mismo peso molecular. Han de separarse por técnicas electroforéticas.
Nº pregunta: 13 Tipo: A
Contestación:
Rotenasa no tiene interés clínico.
d
Nº pregunta: 14 Tipo: C
Contestación:
c
Las patologías más frecuente de la glándula prostática no manifiestan alteraciones de las
aminotransferasas.
Nº pregunta: 15 Tipo: C
Contestación:
e
La LDH aumenta en las patologías cardíacas y hepáticas, y su coenzima o cosustrato es
el NADH.
Nº pregunta: 16 Tipo: A
Contestación:
e
La enzima convertidora de angiotensina se encuentra alterada en el cáncer de pulmón.
Nº pregunta: 17 Tipo: A
En el hígado no se forma.
Contestación:
b
Nº pregunta: 18 Tipo: A
Contestación:
d
La glucosa oxidasa oxida la glucosa a gluconato y agua oxigenada. Ésta, en presencia de
un reductor (ABTS) y peroxidasa, da un producto coloreado medible a 610 nm.
Nº pregunta: 19 Tipo: A
Contestación:
c
La estreptoquinasa ha sido empleada en la oclusión arterial, la embolia pulmonar y el
infarto de miocardio.
Nº pregunta: 20 Tipo: A
Contestación:
d
El aminoácido asparragina es un nutriente esencial de las células tumorales, por lo que la
asparraginasa, que lo hidroliza, provoca un déficit nutricional de dichas células.
Nº pregunta: 21 Tipo: B
Contestación:
d
La administración oral de una enzima es inadecuada pues las enzimas digestivas la
inactivarían. Y su indicación suele ser para tratamientos de choque.