CMIPlantillaAnalizarInformacion2

PLANTILLA PARA ANALIZAR INFORMACIÓN
¿Qué necesito saber?
(Pregunta Secundaria)
1. ¿Qué es un enlace peptídico? Indica su estructura y utiliza esta imagen de ayuda.
¿Qué encontré?
Los aminoácidos se unen entre sí mediante una unión que recibe el nombre de enlace peptídico. Este enlace resulta de la formación de un grupo
amida entre el grupo alfa-carboxilo de un Aa y el grupo alfa-amino de otro.
http://www.isftic.mepsyd.es/w3/eos/MaterialesEducativos/mem2002/proteinas/tema/index.htm
ANÁLISIS Y EVALUACIÓN DE LA INFORMACIÓN SELECCIONADA
Información faltante
Información a profundizar
¿Cómo están unidos? Ejemplo que indique la estructura.
Tipo de enlace que se forma: El enlace peptídico:
Este enlace se forma al reaccionar el grupo
carboxilo alfa de un aminoácido con el grupo
amino alfa del otro aminoácido, perdiéndose
una molécula de agua. Por ejemplo, pueden
unirse tres aminoácidos para formar un
tripéptido:
pueden unirse muchos aminoácidos para formar polipéptidos o
proteínas. Los carbonos alfa de cada aminoácido se van
alternando con los enlaces peptídicos para formar el “esqueleto” del
polipéptido.

Al unir el grupo alfa-carboxilo de un Aa y el grupo alfa-amino resulta un
grupo amida.

Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico
(-C-N-) determina la disposición espacial de éste en un mismo plano,
con distancias y ángulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptídico
presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los átomos que lo
forman.
Debido a este carácter parcial de doble enlace
del enlace peptídico, la disposición en el espacio
de los cuatro átomos de la unidad peptídica y los
dos átomos de carbono alfa es tal que se sitúan
en un mismo plano (plano peptídico) con
distancias y ángulos fijos; esta ordenación planar
es rígida. Sólo hay libertad de rotación alrededor
de los carbonos alfa.
http://www.isftic.mepsyd.es/w3/eos/MaterialesEducativos/mem2002/proteina
s/tema/index.htm
http://www2.uah.es/biomodel/model3j/inicio.htm
http://www.eduteka.org/CMI.php - Pág. 1
RESPUESTA A LA PREGUNTA SECUNDARIA
(Exprésela con sus propias palabras)
El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del
aminoácido siguiente, con pérdida de una molécula de agua. Observa la imagen que indica como están unidos en una cadena de aminoácidos:
el grupo carboxilo
el grupo amino
Los carbonos alfa
Enlace peptídico
Como se observa en esta figura, el péptido esta formado por tres aminoácidos razón por la cual se le llama tripéptido, se señala en una circulo uno de
los enlaces peptídicos que es similar al que da origen a las amidas –CONH-, en los extremos de este tripéptido se presenta un grupo amino NH2
(extremo izquierdo) y un grupo carboxilo COOH (extremo derecho), disponibles para reaccionar con otros aminoácidos, y de esta forma ampliar la
cadena peptídica.
A pesar que el enlace peptídico presenta cierta rigidez dada por el carácter parcial de doble enlace, solo hay libertad de rotación alrededor de los
carbonos alfa.
Rotación alrededor de los carbonos alfa
Síntesis de la información en la imagen de ayuda.
http://www.eduteka.org/CMI.php - Pág. 2
PLANTILLA PARA ANALIZAR INFORMACIÓN
¿Qué necesito saber?
(Pregunta Secundaria)
2. ¿Cómo se clasifican las proteínas según su composición y estructura terciaria? Utiliza este cuadro comparativo para
responder la pregunta.
¿Qué encontré?
Las proteínas se pueden clasificar siguiendo diversos criterios: solubilidad, composición, forma de la molécula, actividad biológica...
Clasificación según su composición

Holoproteínas o proteínas simples. Están formadas únicamente por cadenas polipeptídicas.

Heteropoteínas o proteínas complejas o conjugadas. Además de las cadenas polipeptídicas, están compuestas también por una parte no
proteica que se denomina grupo prostético y que es necesario para que la proteína desarrolle su función. Una proteína conjugada sin su
grupo prostético se denomina apoproteína. En este grupo están las metaloproteínas (ion metálico), glucoproteínas (glúcido), lipoproteínas
(lípido), hemoproteínas como la hemoglobina (grupo hemo).
Clasificación según su estructura terciaria

Proteínas globulares. Tienen una forma más o menos esférica, generalmente son solubles en agua o en disoluciones salinas diluidas

Proteínas fibrilares, con forma alargada; generalmente son insolubles en agua y son las responsables de la mayor parte de las estructuras
fijas de los organismos.
http://www.isftic.mepsyd.es/w3/eos/MaterialesEducativos/mem2002/proteinas/tema/index.htm
ANÁLISIS Y EVALUACIÓN DE LA INFORMACIÓN SELECCIONADA
Información faltante
¿Qué es una cadena polipeptídica? Mirar la plantilla 1. Aparece el dibujo de la cadena, formada por tres aminoácidos. Completar con:
Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces químicos de tipo amídico a los que se denomina Enlace Peptídico. Así
pues, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas
cadenas se utilizan prefijos convencionales como:
a)Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10.
 Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2.
 Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3.
 Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4.
 etc...
b) Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de aminoácidos es mayor 10.
http://www.eduteka.org/CMI.php - Pág. 3
Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo
amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueleto del péptido,
formado por una unidad de seis átomos (-NH-CH-CO-), es idéntico a todos ellos. Lo que varía de unos péptidos a otros, y por extensión, de unas
proteínas a otras, es el número, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos.
http://www.um.es/molecula/prot04.htm
Información a profundizar
Ejemplos de proteínas conjugadas
Algunas proteínas contienen permanentemente unidos a su estructura algunos grupos químicos diferentes a los aminoácidos, a estas
macromoéculas se les denomina proteínas conjugadas. Al grupo adicional en la proteína se le denomina grupo prostético y se les
clasifica de la siguiente forma:
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Información a profundizar
CLASE
GRUPO PROSTÉTICO
EJEMPLO
Lipoproteínas
Lípidos
Glicoproteína
Fosfoproteína
Hemoproteína
Floavoproteína
Carbohidratos
Grupo(s) fosfato
Hemo (porfirina de Fe)
Flavín nucleótidos
lipoproteína beta1 de la
Sangre
Inmunoglobulina G
Caseína de la leche
Hemoglobina
Succinato deshidrogenasa
Metaloproteínas
Hierro (Fe)
Zinc (Zn)
Calcio (Ca)
Molibdeno (Md)
Cobre (Cu)
Ferritina
Alcohol deshidrogenasa
Calmodulina
Dinitrogenasa
Plastocianina
Tabla: algunas proteínas conjugadas.
http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/grupo%20prostetico.html
RESPUESTA A LA PREGUNTA SECUNDARIA
(Exprésela con sus propias palabras)
Existen muchos criterios para clasificar a las proteínas, dos de ellos son de acuerdo a su composición y estructura terciaria.
Según su composición las proteínas se clasifican en: 1. Holoproteínas 2. Heteroproteínas
1. Las Holoproteínas: son llamadas proteínas simples y son aquellas proteínas que están formadas solo por cadenas polipeptídicas esto
es cadena de mas de 10 aminoácidos.
2. Las Heteroproteínas: mejor conocidas como proteínas complejas o conjugadas, está compuestas también por una cadena
polipeptídica pero unida a una parte no proteíca al que se le denomina grupo prostético y que es necesaria para que la proteínas
desarrolle su función.
Como ejemplos tenemos: La insulina es una holoproteína con función hormonal y la hemoglobina es una heteroproteína que transporta los gases de
la respiración, esta presente cuatro subunidades de proteína unida al grupo hemo que es el Fe, este último correspondería al grupo prostético y que
es necesario para que se desarrolle su función. Una proteína conjugada sin su grupo prostético se le denomina apoproteína.
http://www.eduteka.org/CMI.php - Pág. 5
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Como ejemplos tenemos: La insulina es una holoproteína con función hormonal y la
hemoglobina es una heteroproteína que transporta los gases de la respiración, esta
presente cuatro subunidades de proteína unida al grupo hemo que es el Fe, este último
correspondería al grupo prostético y que es necesario para que se desarrolle su función.
Una proteína conjugada sin su grupo prostético se le denomina apoproteína.
La insulina es un ejemplo de una holoproteína
La figura representa la estructura de la hemoglobina, con el color rojo se identifica al grupo hemo que es la parte no
proteíca (grupo prostético) y las otras cuatro subunidades con los otros colores visibles corresponden a la proteína.
La hemoglobina es una heteroproteína
De acuerdo a su estructura terciaria las proteínas se pueden clasificar en: 1. Proteínas globulares y proteínas fibrilares.
1. Las proteínas globulares tienen forma esférica y son solubles en agua y en soluciones salinas diluidas.
2. Las proteínas fibrilares: tienen forma alargada, generalmente son insolubles en agua y forman parte de la mayoría de las estructuras
de nuestro cuerpo. Un ejemplo, son los tendones de nuestro cuerpo que une los músculos al hueso.
Síntesis de la información en la imagen de ayuda.
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