PPT transporte - Preuniversitario Tongoy

CURSO BIOLOGIA MENCION
MATERIAL N° 3
PROF. KATHERINE GALLEGUILLOS ADAROS
PREUNIVERSITARIO TONGOY
COMPUESTOS ORGANICOS: LA PROTEINAS
Las proteínas figuran entre las moléculas orgánicas más abundantes; en la
mayoría de los sistemas vivos constituyen hasta el 50% o más del peso seco.
Solamente en las plantas, con su alto contenido en celulosa, las proteínas
representan algo menos de la mitad del peso seco. Hay muchas moléculas de
proteína diferentes: enzimas, hormonas, proteínas de almacenamiento, como
las que se encuentran en los huevos de las aves y de los reptiles y en las
semillas; proteínas de transporte como la hemoglobina; proteínas contráctiles,
del tipo de las que se encuentran en el músculo; inmunoglobulinas
(anticuerpos); proteínas de membrana
y muchos tipos diferentes de proteínas estructurales. Su diversidad funcional
es abrumadora. Constituidas por C-H-O-N y en algunos casos átomos de
azufre (S).En estructura, sin embargo, todas siguen el mismo esquema simple:
todas son polímeros de aminoácidos, dispuestos en una secuencia lineal.
Aminoácidos: las unidades estructurales de las proteínas
Cada aminoácido tiene la misma estructura fundamental: un átomo de carbono
central unido a un grupo amino (–NH2), a un grupo carboxilo (–COOH) y a un
átomo de hidrógeno (fig. 3-18 a). En cada aminoácido también hay otro átomo
o grupo de átomos (designado como “R”) unido al carbono central (fig. 1)
Figura 1: Formula general de un aminoácido
En teoría es posible la existencia de una gran variedad de aminoácidos
distintos, pero solamente veinte tipos diferentes se utilizan para construir las
proteínas (fig. 3-18 b), y siempre los mismos veinte, ya se trate de una célula
bacteriana, de una célula vegetal o de una célula de nuestro propio organismo,
la única diferencia entre estos veinte aminoácidos radican en sus grupos
laterales (R).
Los aminoácidos esenciales
Los aminoácidos esenciales son aquellos que el cuerpo humano no puede
generar por sí solo. Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en
esos organismos es la ingesta directa a través de la dieta. Las rutas para la
obtención de
estos aminoácidos esenciales suelen ser largas y
nergéticamente costosas. Cuando un alimento contiene proteínas con todos
los aminoácidos esenciales, se dice que son de alta o de buena calidad.
Algunos de estos alimentos son: la carne, los huevos, los lácteos y algunos
vegetales como la espelta, la soja y la quinoa.
Los aminoácidos se unen por enlace peptidico
a) Un enlace peptídico es un enlace covalente formado por una reacción de
condensación.fig2
Figura 2
b) Los polipéptidos son polímeros de aminoácidos unidos por enlaces
peptídicos, en los que el grupo amino de un aminoácido se une al grupo
carboxilo de su vecino. La cadena polipeptídica que se muestra contiene
solamente seis aminoácidos, pero algunas cadenas pueden contener
hasta 1.000 monómeros de aminoácidos.fig3
Figura 3
Los niveles de organización de las proteínas
Estructura primaria:
La secuencia lineal de aminoácidos, dictada por la información hereditaria
contenida en la célula para esa proteína en particular, se conoce como
estructura primaria de la proteína.fg.4
Estructura primaria de una proteína relativamente pequeña, la hormona humana adrenocorticotrofina (ACTH). Ésta fue
una de las primeras proteínas para las cuales se determinó la estructura primaria
Estructura secundaria
Los bioquímicos denominan estructura secundaria de una proteína a las
configuraciones regulares repetidas que generan los puentes de hidrógeno
entre los átomos del esqueleto polipeptídico.
Estructura terciaria
En
muchas
proteínas,
la
estructura terciaria hace que
toda la molécula adquiera una
configuración globular, que se
pliega de manera complicada;
estas
proteínas
se
llaman
globulares.
Las
enzimas
(proteínas que regulan las
reacciones químicas en los
sistemas vivos) son proteínas
globulares.
Estructura cuaternaria
Muchas proteínas están compuestas de
más de una cadena polipeptídica. Estas
cadenas pueden permanecer asociadas por
puentes de hidrógeno, puentes disulfuro,
fuerzas hidrofóbicas, atracciones entre
cargas positivas y negativas o, más
frecuentemente, por una combinación de
estos tipos de interacción
Propiedades de las proteínas
Especificidad
La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada
función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una
conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la
proteína puede significar una pérdida de la función.
Desnaturalización.
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que
forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma
conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por
lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble
en agua y precipita.
La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo
cocido o frito ), variaciones del pH.
Funciones y ejemplos de proteínas
Las funciones de las proteínas son de gran importancia, son varias y bien
diferenciadas. Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células
y dirigen casi todos los procesos vitales.
Estructural
La función de resistencia o función estructural de las proteínas también es de
gran importancia ya que las proteínas forman tejidos de sostén y relleno que
confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos. Ejemplo de ello es el
colágeno del tejido
conjuntivo fibroso, reticulina y elastina del tejido
conjuntivo elástico. Con este tipo de proteínas se forma la estructura del
organismo.
Enzimática
Las proteínas cuya función es enzimática son las más especializadas y
numerosas. Actúan como biocatalizadores acelerando las reacciones químicas
del metabolismo
Hormonal
Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón
que regulan los niveles de glucosa en sangre. También hormonas segregadas
por la hipófisis como la hormona del crecimiento directamente involucrada en
el crecimiento de los tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación
del sistema inmunológico, o la calcitonina que regula el metabolismo del
calcio.
Defensiva
Las proteínas crean anticuerpos y regulan factores contra agentes extraños o
infecciones. Toxinas bacterianas, como venenos de serpientes o la del
botulismo son proteínas generadas con funciones defensivas. Las mucinas
protegen las mucosas y tienen efecto germicida. El fibrinógeno y la trombina
contribuyen a la formación coágulos de sangre para evitar las hemorragias.
Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos ante posibles antígenos.
Transporte
Las proteínas realizan funciones de transporte. Ejemplos de ello son la
hemoglobina y la mioglobina, proteínas transportadoras del oxígeno en la
sangre en los organismos vertebrados y en los músculos respectivamente.
Reserva
Si fuera necesario, las proteínas cumplen también una función energética para
el organismo pudiendo aportar hasta 4 Kcal. de energía por gramo. Ejemplos
de la función de reserva de las proteínas son la lactoalbúmina de la leche o a
ovoalbúmina de la clara de huevo,
Reguladoras
Las proteínas tienen otras funciones reguladoras puesto que de ellas están
formados los siguientes compuestos: Hemoglobina, proteínas plasmáticas,
hormonas, jugos digestivos, enzimas y vitaminas que son causantes de las
reacciones químicas que suceden en el organismo. Algunas proteínas como la
ciclina sirven para regular la división celular y otras regulan la expresión de
ciertos genes
Contracción muscular
La contracción de los músculos través de la miosina y actina es una función de
las proteínas contráctiles que facilitan el movimiento de las células
constituyendo las miofibrillas que son responsables de la contracción de los
músculos. En la función contráctil de las proteínas también está implicada la
dineina que está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
Función homeostática
Las proteínas funcionan como amortiguadores, manteniendo en diversos
medios tanto el pH interno como el equilibrio osmótico