Enzimas ACTIVIDAD (AM.Jerez)

Enzimas: Relación Estructura-Función
Las enzimas están en el centro de cada proceso bioquímico. Actuando en secuencias
organizadas catalizan cientos de reacciones consecutivas mediante las que se
degradan nutrientes, se conserva y transforma la energía química y se fabrican las
macromoléculas biológicas a partir de precursores sencillos. A través de la acción de
las enzimas reguladoras las rutas metabólicas están altamente coordinadas,
proporcionando una armoniosa influencia recíproca entre la multitud de actividades
diferentes que son necesarias para la vida.
Con la excepción de un pequeño grupo de moléculas de ARN catalítico todas las
enzimas son proteínas. Su actividad catalítica depende de la integridad de su
conformación proteica nativa. Si se desnaturaliza o se disocia una enzima en sus
subunidades, se pierde normalmente la actividad catalítica si se descompone una
enzima en sus aminoácidos constituyentes siempre se destruye su actividad catalítica.
Así, las estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias de las proteínas
enzimáticas son esenciales para su actividad catalítica.
Propiedades de las enzimas:
 Catalizadores orgánicos: aceleran la
velocidad de las reacciones bioquímicas, sin
ser alteradas químicamente por la reacción
que catalizan. Debido a esto último, las
enzimas pueden actuar varias veces y, por lo
tanto, resultan efectivas aún en cantidades
muy pequeñas.
 Energía de activación: las energías de
activación son barreras energéticas para las
reacciones químicas, estas barreras son
cruciales para la propia vida. Sin tales
barreras energéticas, las macromoléculas complejas revertirían espontáneamente a
formas moleculares muchos más sencillas. No podrían existir ni las estructuras
complejas y altamente ordenadas ni los procesos metabólicos que tienen lugar en
cada célula. Las enzimas son moléculas que están para disminuir la energía de
activación de las reacciones necesarias para la supervivencia celular. En los
laboratorios químicos, también es frecuente que la energía de activación sea
proporcionada por el calor. Cuando se aplica la llama de un mechero al matraz que
contiene las sustancias reactantes, las moléculas de estas aceleran sus
movimientos, lo que se traduce en un aumento de colisiones moleculares que
favorecen las reacciones químicas. En las células vivas, un incremento del calor
aceleraría igualmente todas las reacciones metabólicas, pero, muy pronto las
proteínas se desnaturalizarían, perderían su funcionalidad y aparecerían otros
efectos destructivos.
 Formación de un complejo enzima-sustrato: Las enzimas controlan las
reacciones bioquímicas ofreciendo un entorno tridimensional a los reactivos sobre
los que actúan. Toda molécula de enzima posee un sitio, denominado sitio activo,
donde tiene lugar su acción catalítica. El concepto de sitio activo de una enzima
corresponde a una depresión o hendidura relativamente pequeña que posee la
geometría y distribución de cargas (positivas y negativas) para unirse
específicamente y en forma complementaria a un determinado sustrato, (este sitio
activo es el lugar donde a través del reconocimiento molecular ocurren las
reacciones de ruptura y formación de enlaces) formándose así un complejo enzimasustrato en el que las moléculas de las sustancias reactantes (sustratos) quedan
muy próximas entre si, condición indispensable para que se lleve a cabo la reacción
química de ellas. Por ultimo cabe señalar que, al separarse los productos de la
enzima, esta ultima queda libre e intacta para catalizar la biosíntesis de nuevos
productos iguales a los anteriores.
 Especificidad: cada una de las enzimas cataliza una sola reacción química o en
ciertos casos unas pocas reacciones íntimamente relacionadas, por la similitud
molecular de los sustratos.
Regulación de la actividad enzimática:
•Concentraciones: si aumenta la concentración de sustrato o de la enzima, la
velocidad de la reacción también crece; en otras palabras, a mayor cantidad de
sustrato o enzima, mas grande es la elaboración de producto, en un tiempo dado. En
algunas ocasiones ciertas células pueden disponer abundantemente de un sustrato
definido, y no poseer la cantidad adecuada de la enzima específica para ese sustrato.
La enzima, en tal caso, constituye un factor limitante del metabolismo celular en
aquellas células.
•Inhibores: Ciertas moléculas pueden inhibir la acción catalítica de un enzima: son los
inhibidores. Estos inhibidores bien pueden ocupar temporalmente el centro activo por
semejanza estructural con el sustrato original (inhibidor competitivo) o bien alteran la
conformación espacial del enzima, impidiendo su unión al sustrato (inhibidor no
competitivo).
•Desnaturalización: Cuando las proteínas se desnaturalización pierden su nivel
terciario de organización y, consecuentemente, dejan de funcionar. En el caso
particular de las enzimas , tres condiciones ambientales pueden determinar que las
enzimas pierdan su funcionalidad como consecuencia de la desnaturalización:
1.pH: las enzimas tienen un pH óptimo o un intervalo de pH en el que su actividad es
máxima; a valores inferiores o superiores de pH la actividad disminuye. Esto no es
sorprendente dado que algunas cadenas laterales de aminoácidos pueden actuar
como ácido o bases débiles que desarrollan funciones críticas en el sitio activo de la
enzima, que dependen de su mantenimiento en un cierto estado de ionización. Por
otra parte las cadenas laterales ionizadas de la proteína pueden jugar un papel
esencial en las interacciones que mantiene la estructura de la proteína.
2.Temperatura: En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones
químicas: por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las
reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser
proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La
temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima.
Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reacción debido a la
temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a la
desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta
anularse.
3.Metales pesados: los iones de algunos metales pesados, tales como el plomo (Pb )
y el mercurio ( Hg ), precipitan a las proteínas y, por lo tanto inactivan las enzimas.
Normalmente, las enzimas están en suspensión dentro del citoplasma o unidas a una
biomembrana. Si los iones de un metal pesado se combinan con una enzima en
suspensión, la molécula proteica precipita, perdiendo su eficacia como enzima.
ACTIVIDAD
1. ¿Cómo es que la estructura de la enzima puede incidir en su función? Discute junto
a tu compañero de trabajo.
2. ¿A qué corresponde el sitio activo?
3. ¿Cómo se forma el complejo enzima-sustrato?
4. ¿En qué consiste la desnaturalización de una proteína?
5. ¿Qué factores pueden producir la desnaturalización de una enzima?
6. Señala la función de los siguientes tipos de enzimas:
a.
b.
c.
d.
e.
f.
oxido-reductasas
transferasas
ligasas
hidrolasas
isomerasas
liasas
7. ¿Cuál es la función de los cofactores enzimáticos y de las coenzimas?
8. Define:
Metabolismo
reacción endergònica
reacción exergònica
energía de activación
9. Explica la importancia funcional de:
aminoácidos
enlace peptìdico
10. Explica tres funciones biológicas de las proteínas
11. Indica 5 características generales de las proteínas
12. ¿Por qué razón se afirma que las proteínas son moléculas informacionales?
Explica claramente.
13. Completa el siguiente cuadro:
PROTEINA
CLASIFICACION
GENERAL
FUNCIONES
BIOLOGICAS
ESTRUCTURA
(COMPOSICION)
COLAGENO
SIMPLES
COMPONENTE DE
MATERIAL
ORGANICO
TRANSPORTADORES PROTEINAS
DE LAS MEMBRANAS GLOBULARES
CELULARES
TRANSPORTADORA
DE HORMONAS Y
IONES
EN
EL
`PLASMA
SANGUINEO
ENZIMAS
14, ITEM DE TERMINOS PAREADOS
Anota ante cada afirmación de la columna B el número del concepto de la
columna A que le corresponde. (1 pto.)
COLUMNA A
1. Puentes disulfuros
2. Polipéptido
3. Aminoácido esencial
4. Estructura cuaternaria
5. Fibrinógeno
6. Aminoácido no esencial
7. Proteína fibrosa
8. Estructura secundaria
9. Bioelementos proteicos
COLUMNA B
______ Destrucción
proteína.
irreversible
de
una
______ Principal función de las proteínas.
______ Unidades que componen el alfabeto
proteico.
______ Proteínas
elasticidad.
de
gran
resistencia
______
Proteínas de gran
importantes en transporte.
y
movilidad,
10. Síntesis por deshidratacion
11. Desnaturalización
12. Oligopeptidos
13. Aminoácidos
14. Grupo carboxilo
______ Composición de moléculas en forma
de alfa hélice.
______ Enlaces que permiten la formación de
proteínas en estructura terciaria.
______ Proteína conformada por asociación
de polipéptidos.
______ Sustancia
organismo.
imprescindible
para
el
_____ Grupo funcional de los aminoácidos.
_____Proceso de formación de sustancias,
quitando agua.
_____ Cadena de 10 o menos aminoácidos.
TABLA DE ESPECIFICACIONES 1ª PRUEBA BIOLOGIA 4º MEDIO
CONTENIDOS
Nº preguntas
Porcentaje
Biomolèculas
10
23%
Proteínas
15
33%
Metabolismo celular
05
11%
Enzimas
15
33%
Total preguntas
45
100%
: