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Estructura de MacromoléculasVirtual. J. Sancho
8. Los aminoácidos
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Bibliografíaconsultada:
Introducción a las proteínas.
*Moran, pp 4.1-4.14 y 4-22-4.25
Fórmula general y estereoquímica de los
*Creighton, pp 1-20
aminoácidos.
*Lehninger, pp 111-124
Estructura y clasificación de los 20 aminoácidos
codificados genéticamente.
Para saber más:
Escala de hidrofobicidad.
Ionización de los aminoácidos: curvas de
titulación.
Análisis de mezclas de aminoácidos.
Aminoácidos no codificados genéticamente.
INTRODUCCIÓN A LAS PROTEÍNAS
Las proteínas son polímeros lineales de aminoácidos y desempeñan en los seres vivos la mayor parte de las funciones:
enzimáticas, de transporte, nutrientes y de reserva, contráctiles o motiles, estructurales, de defensa, reguladoras.
FÓRMULA GENERAL Y ESTEREOQUÍMICA DE LOS AMINOÁCIDOS
Loa aminoácidos de las proteínas son -aminoácidos: tanto el grupo ácido (carboxílico) como el grupo amino están unidos al
mismo carbono (carbono ). Como los cuatro sustituyentes del carbono  son distintos, los -aminoácidos presentan isomería
(pueden ser D o L). Se denominan D o L por analogía con el D,L gliceraldehido (la denominación química habitual de los
isómeros como R o S a penas se utiliza). Las proteínas se sintetizan con aminoácidos L.
ESTRUCTURA Y CLASIFICACIÓN DE LOS 20 AMINOÁCIDOS CODIFICADOS GENÉTICAMENTE
El código genético codifica 20 aminoácidos distintos con los que se sintetizan las proteínas en los ribosomas. Los aminoácidos
se clasifican en grupos según las propiedades de su cadena lateral. Se suelen agrupar en apolares (distinguiendo entre
alifáticos (glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, metionina) y aromáticos (fenilalanina, tirosina, triptófano), polares
neutros (serina, treonina, cisteína, asparragina, glutamina) y cargados (ácidos (aspártico, glutámico) y básicos (lisina, arginina,
histidina). Todas las clasificaciones son arbitrarias (ejemplo 1; ejemplo 2 ¿hay un error?; ejemplo 3) y lo importante es conocer y
comprender las propiedades de los aminoácidos. Los aminoácidos aromáticos son los responsables de la absorbancia a 280
nm típica de las proteínas. Las cisteínas se pueden oxidar formando puentes disulfuros entre distintas partes de una proteína.
ESCALA DE HIDROFOBICIDAD
La hidrofobicidad de los aminoácidos se puede cuantificar mediante experimentos de reparto en fase acuosa y fase orgánica y
expresarse en términos de energía. La tendencia de los aminoácidos a aparecer en el interior de las proteínas o en el exterior
se puede cuantificar a partir de las estructuras conocidas y expresarse también en términos de energía. ¿Qué significa la
correlación observada entre estas dos escalas? METER FIGURA
IONIZACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS: CURVAS DE TITULACIÓN
Todos los aminoácidos poseen un grupo ácido y un grupo básico ionizables (que desaparecerán cuando polimericen para
formar proteínas). Además, algunos aminoácidos tienen una cadena lateral ionizable. Las curvas de titulación de los
aminoácidos ayudan a comprender su carga en función del pH. El punto isoeléctrico se localiza entre los dos pKas que
delimitan la zona de pH en que predomina la especie neutra.
ANÁLISIS DE MEZCLAS DE AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos pueden separarse mediante técnicas cromatográficas (intercambio iónico, fase reversa). Como pocos
presentan propiedades espectroscópicas que faciliten su detección al salir de la columna, se derivatizan por reacción con un
compuesto coloreado o fluorescente.
AMINOÁCIDOS NO CODIFICADOS GENÉTICAMENTE
En los seres vivos, fuera de las proteínas, se encuentran aminoácidos distintos a los 20 codificados genéticamente. Por otra
parte, en algunas proteínas aparecen también otros aminoácidos que son siempre resultado de modificaciones químicas de la
proteína tras su síntesis (modificaciones postraduccionales).