Proteínas y aminoácidos

Proteínas y aminoácidos
Las proteínas son constituyentes orgánicos esenciales de los organismos
vivos y son los nutrientes que se hallan en mayor cantidad en el tejido
muscular de los animales. Todas las células sintetizan proteínas durante
parte o la totalidad de su ciclo de vida, y sin la síntesis de proteínas la vida
no podría existir.
Con excepción de los animales cuya microflora intestinal es capaz de
sintetizar proteínas a partir de fuentes de N no proteínicas, es necesario que
la dieta proporcione proteínas o los aminoácidos que las constituyen a fin
de que haya un crecimiento normal y se lleven a cabo otras funciones
relacionadas con la producción.
Todas las células contienen proteínas, y la renovación de células es muy
rápida en algunos tejidos, como las células epiteliales del conducto
intestinal. El porcentaje de proteínas que se requieren en la alimentación es
mayor en el caso de animales jóvenes en crecimiento y declina de manera
gradual hasta la madurez, cuando sólo se requiere una cantidad de proteínas
suficiente para mantener los tejidos corporales.
Las funciones relacionadas con la producción, como la preñez y la
lactancia, aumentan las necesidades de proteína a causa de la mayor salida
de proteínas en los productos de la concepción y la leche, así como de una
mayor intensidad metabólica.
Las proteínas varían ampliamente en lo que se refiere a composición
química, propiedades físicas, tamaño, forma, solubilidad y función
biológica. Todas las proteínas están compuestas de unidades simples, los
aminoácidos.
Aunque en la naturaleza se encuentran más de 200 aminoácidos,
únicamente alrededor de 20 se presentan de manera común en la mayoría
de las proteínas y hasta 10 se requieren en la dieta de los animales a causa
de que la síntesis de éstos en los tejidos no es adecuada para satisfacer las
necesidades metabólicas. La estructura básica de un aminoácido la ilustra la
de la glicina, el aminoácido más simple:
Los componentes fundamentales son un grupo carboxilo y un grupo amino
(NH2)
Los aminoácidos que no se sintetizan en los tejidos animales de la mayor
parte de las especies en cantidades suficientes para satisfacer las
necesidades metabólicas por lo que deben ser agregados a la dieta se
denominan esenciales o indispensables, en tanto que los que
habitualmente no se necesitan en la dieta, ya que su síntesis en los tejidos
es adecuada, se conocen como no esenciales.
El número de aminoácidos que no pueden ser sintetizados en cantidades
suficientes en los tejidos de algunas especies animales o en ciertas etapas
del ciclo de vida varía ligeramente de la clasificación original de Rose.
Aunque se ha demostrado que la prolina, de modo habitual considerada a
un aminoácido no esencial, se sintetiza en grado limitado en las aves, la
información reciente establece claridad que es un aminoácido esencial para
las gallinas.
Los aminoácidos de la dieta esenciales para el crecimiento de las ratas,
según Rose, son como sigue:
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ESTRUCTURA QUÍMICA DE LOS AMINOÁCIDOS
Todas las proteínas pueden clasificarse con base en la forma; la solubilidad
en agua, sales, ácidos, bases y alcoholes; y otras características especiales.
Tal clasificación general incluye lo siguiente:
A. Proteínas globulares—solubles en agua o en ácidos o bases diluidos o
en alcohol
Albúminas.- Solubles en agua
Globulinas.- Solubles en soluciones diluidas neutras de sales de bases y
ácidos
Glutelinas.- Solubles en ácidos o bases diluidos
Prolaminas (gliadinas).-Solubles en etanol al 70 o el 80%
Histonas.-solubles en agua
Portaminas.-solubles en agua
B. Proteínas fibrosas—insolubles en agua, resistentes a las enzimas
digestivas.
Colágenos.-pueden convertirse en gelatina
Elastinas.-similares a los colágenos pero no pueden convertirse en gelatina
Queratinas.-insolubles en agua, resistentes enzimas digestivas, contienen
hasta 15% de cistina
C. Proteínas conjugadas—proteínas que contienen un amplio número de
compuestos de naturaleza no proteínica. Algunos ejemplos proteína –
lipidos y proteína -carbohidratos ayudaran a clarificar su importancia en los
tejidos animales
COMPLEJO PROTEÍNA –LIPIDOS (LIPROTEÌNA)
Hace más de un siglo se descubrió un complejo fosfolípidos—proteína de
la yema de huevo; hoy en día se conocen cientos de complejos lípidosproteínas. Una clase muy importante de complejo proteína- lípidos está
representada por las proteínas de las membranas de las células animales.
Las membranas biológicas funcionan como una barrera a base de
permeabilidad, transporta sustancias a través de la periferia entre el interior
y el exterior de la célula, sirve de soporte para las funciones catalíticas y
probablemente realiza otras funciones, aunque menos bien definidas, Estas
membranas están compuestas de proteínas, lípidos y carbohidratos en
varias proporciones.
La mielina es una lipoproteína que abunda en el sistema nervioso en forma
de una vaina alrededor de las fibras nerviosas. Los tejidos nerviosos
periférico y central contienen alrededor de 80% y 35% de mielina,
respectivamente.
Las membranas de los eritrocitos contienen mucolípidos, fosfolípidos y
proteínas ligadas de manera laxa. Las mitocondrias contienen proteínas
estructurales, proteínas de matriz y alrededor de 30% de lípidos, de manera
principal fosfolípidos.
A la superficie de las proteínas del suero sanguíneo se adhieren ácidos
grasos y otros lípidos para formar lipoproteínas. El contenido de proteínas
de las lipoproteínas del plasma varía de 2% en los quilomicrones a
alrededor de 50% en las lipoproteínas de alta densidad.
COMPLEJO PROTEÌNA-CARBOHIDRATOS (GLUCOPROTEÌNA)
Las proteínas forman complejos con carbohidratos para dar origen a
glucoproteínas. Estos complejos son el resultado de la aceptación de
azúcares por los residuos de aminoácidos en la cadena polipeptídica.
Los complejos proteínicos de polisacáridos sulfatados se presentan en tres
tipos, que se denominan condroitinsulfato A, B y C. El cartílago, los
tendones y la piel son altos en condroitinsulfatos que forman complejos
con proteínas. Las mucoproteínas son complejos de proteína con los
amino azúcares glucosamina y galactosamina; las hexosas manosa y
galactosa.
La enzima sérica colinesterasa es una mucoproteína, al igual que la
hormona gonadotropina. Las secreciones mucosas contienen cantidades
abundantes de mucoproteínas. Las mucoproteínas de las secreciones de
la glándula salival submaxilar son inhibidores potentes de la aglutinación
de eritrocitos por los virus de la gripe.
La albúmina de huevo es una mucoproteína que contiene glucosamina y
manosa. La ovomucoide, el inhibidor de la tripsina de la clara del
huevo, es una glucoproteína que se distingue por su alta estabilidad
frente al calor y alto contenido de carbohidratos. Contiene cerca de 14%
de hexosamina y 7% de hexosa. El ácido aspártico es al parecer el
aminoácido que directamente participa en la unión de la proteína con la
porción de carbohidrato del complejo.
FUNCIONES
Las proteínas llevan a cabo diferentes funciones en el cuerpo de los
animales. La mayor parte de las proteínas corporales están presentes en
forma de componentes de las membranas celulares, en el músculo y en
otras estructuras de soporte, como la piel, el pelo y las pezuñas.
Asimismo, las proteínas del plasma sanguíneo, las enzimas, las hormonas y
los anticuerpos realizan funciones especializadas en el cuerpo aun cuanno
contribuyen de manera significativa al contenido proteínico total del cuerpo
Proteínas tisulares
Colágeno. Tiene una estructura compacta y una gran resistencia. El
contenido de colágeno aumenta con la edad del animal y, a causa de su
contracción característica al calentarlo como resultado de su alto contenido
de prolina e hidroxiprolina, lo correoso de la carne cocida de animales
viejos es un fenómeno bien conocido. Es insoluble en agua y resistente a
las enzimas digestivas.
Elastina. La molécula de elastina se parece al colágeno desnaturalizado y
consiste en largas cadenas polipeptídicas ordenadas al azar. Su respuesta al
estiramiento es similar a la del caucho y, cuando se estira hasta el límite
elástico, se rompe con más facilidad que el colágeno. Siempre se le
encuentra combinada con una gran proporción de colágeno incluso en
ligamentos y paredes arteriales, donde es muy eficaz para restaurar el tejido
a su forma o posición originales. Es sólo un componente secundario de la
musculatura, pero, al igual que el colágeno, es insoluble en agua y
resistente a las enzimas digestivas por consiguiente de difícil digestión.
Proteínas miofibrilares. Las proteínas miofibrilares son las proteínas del
sarcoplasma, que es el material extraído de músculo finamente
homogeneizado con sales diluidas. La mayor parte de la proteína de este
extracto se halla en solución y contiene más de 20 enzimas que participan
en el metabolismo muscular, así como fragmentos mítocondriales y
partículas del retículo sarcoplásmico.
Proteínas contráctiles. Tres proteínas —actina, tropomiosina B y
miosina— toman parte en la contracción muscular. La miosina es el
principal componente de los filamentos gruesos de músculo estriado. Su
característica más importante es su actividad enzimática en una ATPasa. La
actina, cuando se extrae de la miosina, se encuentra en la forma globular
cuando se halla presente el ATP.
La tropomiosina B no tiene propiedades de enzima y no se combina en
solución ni con la actina ni con la miosina. Las complicadas interacciones
entre las proteínas contráctiles y su estructura química única son vitales
para el metabolismo muscular normal.
Queratinas. Las proteínas del pelo, la lana, las plumas, las pezuñas, los
cuernos, las garras y los picos son similares en cuanto a composición en
que son resistentes al tratamiento con ácidos, álcalis y calor, y en particular
resistentes a la degradación por las enzimas digestivas. Por tanto, su valor
como complementos proteínicos para animales es comprensiblemente
limitado ameno que se elaboren de modo adecuado de acuerdo a las
exigencias de los animales.
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Proteínas sanguíneas. Las principales proteínas de la sangre son la
albúmina y una serie de globulinas (alfa, beta, gamma), junto con la
tromboplastina, el fibrinógeno, la proteína conjugada hemoglobina y las
proteínas A, B y E (cada una existe en varias isoformas). La mayor parte de
estas proteínas se sintetizan en el hígado.
El tiempo de síntesis y el de cambio varían de minutos a días; las proteínas
de una fase crítica, como las proteínas y el fibrinógeno, tienen una vida
media muy corta (minutos u horas), en tanto que las proteínas como la
albúmina y la hemoglobina se cambian de modo más lento (días o
semanas).
La sangre contiene un gran número de proteínas conjugadas, que incluyen
lipoproteínas, enzimas y hormonas proteínicas y péptidos, cuyas distintas
composición y estructura y sus propiedades fisicoquímicas particulares
permiten separarlas y aislarlas por electroforesis, centrifugación, extracción
y otros medios.
Enzimas. Todas las enzimas, a las que algunas veces se hace alusión como
catalizadores orgánicos, son de naturaleza proteínica y relativamente
específicas en cuanto a las reacciones en que intervienen. Algunas son
hidrolíticas (como las enzimas digestivas), algunas participan en otras
reacciones metabólicas degradativas y otras toman parte en procesos
sintéticos.
Las células animales contienen cientos de enzimas, cada una con una
estructura específica y un grupo reactivo distinto. El aumento neto de
proteínas en el crecimiento del animal es el equilibrio entre la síntesis de
proteínas y la degradación de éstas, ambos procesos metabólicos
dinámicos.
Para mantener estos procesos se utiliza entre el 15 y el 22% del gasto total
de energía (Reeds et al.) Los tejidos difieren en cuanto a su intensidad
inherente de síntesis de proteínas, principalmente como reflejo de la
concentración de RNA.
Hormonas. Las hormonas, al igual que las enzimas, son producidas por las
células en cantidades mínimas y tienen efectos profundos en el
metabolismo. De ordinario, la actividad de las enzimas se restringe dentro
de la célula misma o muy cerca del sitio de elaboración.
En contraste, las hormonas son llevadas por la sangre del sitio donde son
liberadas al órgano donde producen su efecto, muchas veces muy lejos del
sitio de liberación.
No todas las proteínas son importantes. Algunas hormonas importantes de
naturaleza proteínica son la insulina, la hormona del crecimiento, la
gonadotrófica, la hormona paratiroides y la calcitonina.
Péptidos y polipéptidos metabólicamente activos.
Un gran número de péptidos y polipéptidos se han identificado como
importantes en la modulación del crecimiento y otras actividades
metabólicas. Dichos compuestos incluyen factores del crecimiento
semejantes a la insulina (IGF-I e IOF-II; del inglés insulin-like growth
factors), factor beta transformador del crecimiento (TGF-3; transforming
growth factor beta), factor de crecimiento del fibroblasto (FGF; fibroblast
growth factor), factor del crecimiento de los nervios (NGF; nerve growth
factor) y otros.
Las funciones exactas de estos compuestos todavía no se han dilucidado
pero está claro que toman parte de manera importante en el metabolismo.
Su concentración en los tejidos y sus tiempos de cambio son afectados por
la edad, la dieta y muchos factores fisiológicos.
Anticuerpos. Al igual que las enzimas, las hormonas y los péptidos y
polipéptidos, los anticuerpos constituyen sólo una pequeña fracción de las
proteínas totales del cuerpo, pero toman parte de manera vital en la
protección del animal contra infecciones específicas.
Los anticuerpos contra infecciones específicas se adquieren (inmunidad
pasiva) por transferencia placentaria al feto desde la sangre de la madre,
por ingestión y absorción de calostro rico en anticuerpos por la cría, o por
inyección parenteral en el animal susceptible de fuentes purificadas de
anticuerpos provenientes de otros animales. La exposición de un animal
susceptible a un antígeno (patógeno) estimula la producción de anticuerpos
contra el patógeno, lo que resulta en la inmunidad activa.
METABOLISMO
El metabolismo de las proteínas se considera en dos fases: catabolismo
(degradación) y anabolismo (síntesis); ambos procesos se efectúan de modo
simultáneo en los tejidos animales. Los aminoácidos individuales -las
unidades básicas que el animal requiere en el metabolismo— normalmente
están presentes en la dieta como constituyentes de proteínas intactas que
deben ser hidrolizadas para hacer que los aminoácidos que las componen
sean absorbidas por el cuerpo. De este modo, la conversión de las proteínas
de la dieta en proteína tisulares incluye lo siguiente:
Proteínas intactas de la dieta
hidrólisis en el conducto gastrointestinal (catabolismo)
Aminoácidos en la luz intestinal
absorción en el conducto gastrointestinal
Aminoácidos en la sangre
síntesis en tejidos (anabolismo)
Proteínas tisulares intactas
La hidrólisis de las proteínas de la dieta se lleva a cabo por medio de
enzimas proteolíticas (exopeptidasas; véase la tabla 9.5) elaboradas por las
células epiteliales que recubren la luz del conducto gastrointestinal y por el
páncreas.
La eficiencia con la que se efectúa la hidrólisis determina el grado de
absorción de los aminoácidos individuales y contribuye al valor nutritivo
de las proteínas de la dieta, El otro factor importante que contribuye al
valor nutritivo es el equilibrio de aminoácidos esenciales absorbibles.
Las proteínas se caracterizan desde el punto de vista de la nutrición
tomando en cuenta si pueden ser digeridas y si pueden ser absorbidas
(hidrólisis de las proteínas en el conducto gastrointestinal y la absorción
posterior de los aminoácidos), así como el grado de utilización de los
aminoácidos después de la absorción.
Las proteínas de la dieta que no contienen la proporción de aminoácidos
esenciales para satisfacer las necesidades del animal no pueden utilizarse
con eficiencia para la síntesis de proteínas tisulares.
Incluso las proteínas que se hidrolizan con facilidad en el conducto
gastrointestinal no tienen un valor nutritivo alto si tienen una deficiencia o
un desequilibrio de uno o más aminoácidos. Lo anterior lo ilustra la falta de
crecimiento que se observa en los animales jóvenes alimentados con una
dieta deficiente en uno de los aminoácidos esenciales.
El término proteínas digeribles se refiere a aquéllas que desaparecen del
alimento ingerido conforme pasan por el conducto gastrointestinal. La
digestibilidad aparente de las proteínas de los alimentos representa
diferencia entre las que hay en el alimento y las que quedan en el
excremento, el que incluye tanto el N no absorbido como el N fecal
metabólico (endógeno).
El N fecal metabólico proviene del metabolismo normal las proteínas
tisulares e incluye el N de las células que se desprenden del recubrimiento
intestinal y residuos de las enzimas digestivas y otras sustancias secretadas
en la luz del conducto gastrointestinal.
Después de la absorción, los aminoácidos quedan sujetos a pérdidas
adicionales durante su utilización por medio del metabolismo en el hígado
y otros tejidos. Estas pérdidas de N ocurren en los mamíferos
principalmente en forma de N de la urea urinaria y en las aves como ácido
úrico. Puesto que el grado de utilización de una proteína del forraje
depende no sólo de si puede ser digerida y ser absorbida, sino también de la
utilización de los aminoácidos que la componen después de la absorción,
las fuentes de proteínas pueden clasificarse de manera cuantitativa con
respecto a su valor nutritivo.
ABSORCIÒN DE AMINOÀCIDOS
El epitelio intestinal es una barrera eficaz que evita la difusión de varias
sustancias. Existe una transferencia muy limitada de proteínas,
polipéptidos, o incluso dipéptido a través del epitelio intestinal, excepto en
las primeras etapas de la vida postnatal (en la mayoría de las especies
durante las primeras 24 h), cuando se absorben proteínas intactas por
pinocitosis.
En el caso de los rumiantes, existen pruebas de que hay una absorción
considerable de péptidos en el rumen y el omaso (Webb et al.). La
contribución cuantitativa de estos péptidos al metabolismo normal de las
proteínas no está clara.
En niños prematuros, se absorbe lactoferrina —un constituyente normal
del calostro y la leche— en el intestino y aparece intacta en la orina. Se
piensa que lo anterior ocurre para estimular el crecimiento de las células de
la mucosa intestinal y mejorar la respuesta de inmunidad (Nichols et al.).
Es muy probable que la absorción de algunas moléculas de proteína o
fragmentos moleculares esté relacionada con la aparición de alergias a los
alimentos.
La absorción de aminoácidos tiene lugar por transporte activo. Las
membranas del borde en cepillo del intestino delgado contienen por lo
menos dos sistemas de transporte activo, uno para los aminoácidos neutros
y otro para los básicos. El aminoácido atraviesa la membrana de la célula
intestinal contra un gradiente de concentración, por lo que se requiere
energía suministrada por el metabolismo celular.
Las formas L de los aminoácidos, que se encuentran en la naturaleza, son
absorbidos de manera preferente con respecto a
las formas D,
probablemente como resultado de la especicifidad de los sistemas de
transportes activos.
Destino de los aminoácidos después de la absorción
Al destino de los aminoácidos después de la absorción se le divide en tres
categorías:
a) síntesis de proteínas tisulares;
b) síntesis de enzimas, hormonas y otros metabolitos;
c) desaminación o transaminación y uso de los esqueletos de carbonos para
producir energía. Los primeros dos procesos se estudian juntos porque
síntesis implica procesos metabólicos similares.
SÌNTESIS Y DEGRADACIÒN DE PROTEÌNA
La síntesis de proteínas en los tejidos animales requiere la presencia de
ácidos nucleicos. Todas las células vivas contienen diferentes ácidos
nucleicos
que
cumplen
varias
funciones
vitales.
El ácido desoxirribonucleico (DNA), un componente de los cromosomas de
las células lleva la información genética en las células y transmite las
características heredadas de una generación a otra. Constituye el programa
de acción de la síntesis de proteínas.
El DNA controla el desarrollo de las células y el organismo mediante el
control de la formación de ácido ribonucleico. Las células contienen tres
tipos distintos de RNA;
RNA ribosómico, RNA de transferencia y RNA mensajero. Los tres tipos
toman parte en la síntesis de proteína El RNA ribosómico forma parte de la
estructura los ribosomas, que son los sitios de formación de proteínas de la
célula,
El RNA de transferencia lleva aminoácidos específicos a los ribosomas,
donde aquéllos interactúan con el RNA mensajero. Éste determina la
secuencia de aminoácidos en la proteína que se está formando. Así, la
síntesis de cada proteína es regulada un diferente RNA mensajero. Esta
información fundamental en la síntesis de proteína es necesaria para
apreciar la importancia global de las proteínas en crecimiento y el
desarrollo normales de los animales
El DNA se compone de desoxirribosa y cuatro bases nitrogenadas, adenina,
citosina, guanina y timina, unidas por enlaces fosfato. La molécula de DNA
se halla en forma de una larga cadena doble hélice de nucleótidos
compuestos de grupos azucares de desoxirribosa unidos por enlaces
fosfato, a da uno de los cuales se halla adherida una de cuatro bases. Las
bases siempre forman pares, adenina con timina, y guanina con citosína.
La transferencia de la información del DNA que halla en el núcleo al sitio
de la síntesis de proteínas en el citoplasma la realiza el RNA. La
composición del RNA es similar a la del DNA, excepto que la ribosa
reemplaza a la desoxirribosa, y el uracilo reemplaza a la timina. Los
nucleótidos de RNA están unidos por medio de sus grupos fosfato
formando largas cadenas como en el DNA
La síntesis de proteínas se efectúa por medio de la transferencia de
aminoácidos a los ribosomas, partículas adheridas a las superficies
membranales y a las que los aminoácidos se unen en una secuencia
predeterminada por la secuencia de las bases nitrogenadas del DNA y, a su
vez, del RNA.