PROTEÍNAS

PROTEÍNAS
Las proteínas derivan su nombre del griego proteios que significa
primario, están formadas de unidades moleculares llamadas aminoácidos.
Grupo amino
Grupo carboxilo
Carbón α
Existen aproximadamente 20 aminoácidos naturales.
Glicina
Alanita
Valina
Leucina
Isoleucina
Serina
Treonina
Cisterna
Metionina
Fenilalanina
Tirosina
Triptofano
Ácido aspartico
Ácido glutámico
Arginina
Lisina
Histidina
Asparagina
Glutamina
Prolamina
En cada proteína, los aminoácidos se unen según un orden muy específico
con enlaces peptídicos, entre el grupo carboxilo del carbón alfa del primer
aminoácido y el grupo amino del carbón alfa del segundo aminoácido,
formando una o varias cadenas de peso molecular elevado.
Alanina
Glicina
Grupo amino
libre
Grupo carboxilo
libre
ala -gli
Ocho de los aminoácidos -Leucina, Isoleucina, fenilalanina, metionina, lisina,
treonina, triptofano, valina- no se pueden formar en el organismo, por lo que es
indispensable que se ingieran en los alimentos. Motivo por el cual se les
denomina aminoácidos indispensables, y para los niños es también la
histidina.
Las proteínas se clasifican según su estructura en:
PRIMARIA que se refiere a la composición y secuencia de aminoácidos, con
enlaces peptídicos, formados en el ribosoma, la proteína con esta única
estructura no delimita aún su función
NH3 +
lis
COOH
asp
ala
glut
tre
asp
cist
tir
glut
ser
tir
Ejemplo de una fracción del gluten –proteína del trigoSECUNDARIA cuando los aminoácidos en el espacio toman su forma, que
puede ser helicoidal como la queratina del cabello o de hoja plegada como la
seda.
TERCIARIA es debido a fuerzas y enlaces que causan el pliegue polipeptídico.
Resultando una forma globular, tomando su imagen tridimensional que le
permite lleva a cabo su función ejemplo de ellas son las albúminas, globulinas y
enzimas
CUATERNARIA son proteínas que para tener la función específica requiere de
la unión de varias proteínas, un ejemplo es la hemoglobina que está formada
por 4 proteínas
DESNATURALIZADAS es cuando las proteínas han perdido su actividad
biológica, alterando su estructura secundaria, terciaria o cuaternaria
y
manteniendo su estructura primaria, esto sucede por factores como el calor o
los ácidos.
Desnaturalización
Ejemplos de estas proteínas es la clara del huevo que al aplicarle calor se
coagula pasando de un estado viscoso y transparente a un estado sólido y de
color blanco, ha perdido las funciones propias del huevo –para producir un
pollo- pero al ser humano le sirve en su alimentación, ya que lo útil de las
proteínas de los alimentos es únicamente su contenido de aminoácidos.
Desnaturalizado
por calor
De hecho los alimentos ricos en proteínas de preferencia deben ingerirse
cocidos, guisados, tostados o acidificados para desnaturalizarlas; ya que
existen algunos alimentos que contienen hemaglutininas –que son proteínas
que no se digieren y capturan las enzimas proteolíticas del páncreas, este
sigue produciendo más enzimas provocando una pancreatitis.
El huevo crudo contiene una substancia llamada avidina que inhibe la vitamina
biotina, además de que en las aves existe mayor probabilidad de contener
salmonera que al cocimiento a 70ºC pierde su actividad, motivo por el cual no
se recomienda el consumo de huevo crudo.
La leche se pasteuriza, las carnes se guisan, el cebiche se acidifica, los
cacahuates se tuestan y las leguminosas se cocen y así se aprovechan mejor
las proteínas
El contenido de proteína en algunos alimentos se muestra en la siguiente
gráfica
35
35
28
30
23
Proteína (g)
25
18
20
15
11
9
10
3,3
5
0
Huevo
Maíz
Frijol
Carne
Soya
Cacahuate
Leche
Gráfica 1. Contenido de proteína en 100 g de los
alimentos
Fuente: INN. 1992
¿Cómo se transforman las proteínas de los alimentos en parte del
organismo?
Glándulas
salivales
Boca
Esófago
Hígado
Estómago
Páncreas
Intestino
grueso
Intestino
delgado
Apéndice
Sistema digestivo
Los alimentos que contienen proteínas deben ser preparados para facilitar la
digestión, el calentamiento durante la cocción, en la preparación de los platillos,
desnaturaliza a las proteínas haciéndolas más sensibles a la acción enzimática.
Antes de que puedan llegar a las células del organismo, las moléculas grandes
se desdoblan en el sistema digestivo hasta un tamaño en que puedan ser
absorbidas hacia la sangre, estas inician la digestión enzimática en el
estomago, cuando las células parietales producen el ácido clorhídrico - HCl –
que activa al pepsinógeno, secretado en las células principales y lo transforma
en pepsina, esta enzima hidroliza de preferencia los enlaces de la proteína a
nivel de los grupos amino de la tirosina o la fenilalanina, transformándolas en
polipéptidos.
H+ + Pepsinógeno
Pepsina + péptido bloqueador
Al terminar la digestión en el estomago se transportan al intestino donde se
combinan con el jugo proveniente del páncreas que es rico en enzimas, una de
ellas es la tripsina que en forma de la preenzima inactiva -tripsinógeno- es
transformada en tripsina activa por la enzima intestinal enterocinasa. El
tripsinógeno también puede ser activado por la tripsina –autocatálisis-, esta
enzima digiere los polipéptidos de preferencia en los enlaces del grupo
carboxilo de la arginina o de la lisina, desdoblándolos en moléculas más
pequeñas llamadas proteosas, peptonas y aminoácidos.
Tripsinógeno + enterocinasa
Tripsina + péptido bloqueador
La quimotripsina también es secretada por el jugo pancreático como enzima
inactiva, el quimotripsinógeno, activado en el intestino por la tripsina y actúa de
preferencia sobre los enlaces carboxilo de la tirosina y la fenilalanina.
Quimotripsinógeno + tripsina
Quimotripsina + Péptido bloqueador
La carboxipeptidasa es una enzima proteolitica que separa de las cadenas
polipeptídicas el aminoácido Terminal cuyo carboxilo se encuentra libre
En el intestino se forma la aminopeptidasa que hidroliza los aminoácidos
terminales cuyo grupo amino esté libre.
Cuando de la cadena de proteína se separa cada aminoácido, éste es
absorbido en las vellosidades del intestino y pasa a la sangre donde es
transportado a las células, ahí se organizan para formar las proteínas que el
organismo requiere para realizar las siguientes funciones:
a)
b)
c)
d)
e)
f)
g)
h)
i)
estructurales como la miosina y la actina
de transporte como la hemoglobina
coagulación como la fibrina
enzimáticas como la tripsina
hormonales como la insulina
inmunología como la globulina gama
energéticas como la albúmina
ósmosis como la albúmina
amortiguación como la albúmina
RECOMENDACIÓN
La cantidad mínima recomendada por día de proteína con margen de
seguridad es: (Lemon, 1995),
a) para personas sedentarias 0.8 A 1.2 g/kg de peso
b) para atletas entre 1.2 y 2 g/kg de peso
a. atletas de fuerza y velocidad de 1.4 a 1.8 g/kg de peso
b. atletas de resistencia de 1.2 a 1.4 g/kg de peso
c) para deportistas que practiquen ejercicio de fuerza 1.6 g/kg de peso
La proteína que sirvió de alimento debe tener una cierta calidad para que
contenga todos los aminoácidos que el organismo va a requerir,
específicamente los aminoácidos indispensables.
Recomendaciones de aminoácidos indispensables
(mg de aminoácido/g de proteína)
Niños
de 2 a 5
Niños de
Actividad física
años
10 a 12 años
adulto
Histidina
20
18
16
Isoleucina (g)
30
29
13
Leucina (g)
70
46
19
Lisina (g)
62
46
16
Metionina (g)
26
23
17
Fenilalanina (g)
66
23
19
Treonina (g)
36
29
9
Triptofano (g)
12
9
5
Valina (g)
37
26
14
Fuente: FAO
El contenido de los aminoácidos indispensables en los alimentos se asemeja al
grupo de alimentos que corresponde:
 el huevo, la leche y la carne corresponden a los alimentos de origen
animal y su proteína contienen todos los aminoácidos indispensables en
la cantidad que se recomienda, por lo que se les llama alimentos de
proteína completa.
Las proteínas de origen vegetal son incompletas, ya que no contienen todos los
aminoácidos en la cantidad mínima recomendada:
 la soya se asemeja a la proteína que contiene las oleaginosas –
cacahuate, nuez, piñón, pistache y almendra- y son deficientes en lisina
y mentionina
 la proteína de los frijoles se parece a las leguminosas –lentejas, habas, y
chícharos- y son deficientes en lisina y metionina.
 el maíz es similar a los cereales –arroz, trigo, avena, cebada y centenoy es deficiente en triptofano y lisina.
Al consumir proteína se recomienda combinar los alimentos de diferentes
grupos, y de esta forma se ingieren los aminoácidos en la cantidad que se
recomiendan, por ejemplo:
 Las tortillas de maíz se combinan con frijoles
 El arroz con leche
 Avena con leche
PROTEÍNAS PARA DEPORTISTAS
La utilización de proteína para la formación de músculos es mayor cuando esta
proviene de la alimentación equilibrada que cuando se utilizan mezclas de
aminoácidos porque aumentaría el catabolismo oxidativo y temporalmente la
síntesis de proteína. Cuando la proteína de la lache –caseína- u otras comidas
fueran ingeridas en pequeñas porciones y más frecuentemente, el catabolismo del
aminoácido no sería estimulado porque el aumento en niveles del aminoácido libre
sería moderado. Esto indicaría porqué el balance de leucina, -que es un indicador
del anabolismo de la proteína-, resultara ser más alto con las proteínas lentamente
absorbidas que con las más rápidas.
Un estudio reciente proporcionó evidencia de que ingiriendo las proteínas como
parte de una comida normal, el índice de digestión de dichas proteínas sería más
lento por la presencia de grasas (lípidos) y carbohidratos, lo cual da lugar a una
respuesta anabólica mejorada (Levenhagen y cols., 2002; Dangin y cols., 2003).
Una ingesta de proteínas más aminoácidos en la fase del pre-ejercicio resultó ser
también eficaz en el equilibrio neto de la proteína del músculo, lo cual hizo pensar
no sólo en la importancia de la post-ingesta, sino también de la pre-ingesta al
entrenamiento (Tipton y cols., 2001),
En vista de la ausencia de un consenso sobre los daños reales de un posible
exceso de toma de proteína en cuanto a la salud, diversos autores se posicionan en
la idea de que la proteína moderadamente consumida por encima de las requisitos
establecidos será menos perjudicial que la consumida ligeramente por debajo
(Lowery y Forsythe, 2006).
En 2001, la Asociación Americana del Corazón publicó una declaración sobre la
proteína dietética y sugirió que los individuos que siguieran este tipo de dietas
podrían correr riesgos potenciales a nivel metabólico, renal, de huesos y de
enfermedades en el hígado (St. Jeor y cols., 2001)
En relación a los huesos, las dietas hiperproteicas se asocian a un aumento en la
excreción de calcio (calciuria), debido quizás a una ingesta de proteína animal más
alta en aminoácidos con sulfuros. Es decir, si los riñones no pudieran proteger los
altos niveles ácidos endógenos, otros sistemas fisiológicos necesitarían
compensarlo, por ejemplo, los huesos. El hueso actúa como depósito del alcalí y
consecuentemente el calcio se liberaría de él para proteger estos niveles ácidos y
para restablecer el equilibrio ácido-base.
Juhn (2003) defiende que a pesar de la aceptación de las necesidades adicionales
de la proteína en los atletas, la mayoría de estos, comen lo suficientemente bien
como para obtenerla de su alimentación, y hay pocas pruebas adicionales para
apoyar el consumo de suplementos proteínicos o aminoácidos en la mejora del
rendimiento. En el estudio elaborado por Nemet, Wolach y Eliakim (2005), proponen
que la mayoría de las ocasiones el producto sugerido de proteínas suele ser
excedido por parte de los atletas, olvidando que una alimentación equilibrada y
adaptada podría proporcionar sobradamente la cantidad diaria recomendada.
Además, indica que hasta el momento, no existen evidencias científicas que
confirmen que una ingesta elevada produzca a su vez un aumento en la capacidad
en el entrenamiento para el deportista aumentando en gran medida su masa
muscular. Así, lo más probable sería que el exceso de la proteína fuera utilizada
simplemente como energía o almacenada como grasa.
ACTIVIDADES
Conteste las siguientes preguntas
1. ¿De que unidades están formadas las proteínas? _________________
2. Mencione tres de los ocho aminoácidos indispensables
3. ______________________, __________________ y ______________
4. ¿Qué enzima digiere la proteína en el estómago? ________________
5. ¿En que forma produce el páncreas las enzimas digestivas de las
proteínas? _______________________________
6. ¿Qué enzimas produce el páncreas para digerir la proteína?
7. __________________________________________________________
8. Mencione el nombre de una proteína del músculo. _________________
9. Mencione el nombre de una proteína transportadora. _______________
10. Mencione una función de las proteínas. __________________________
Elabore un juego electrónico con la información de las proteínas
BIBLIOGRAFÍA
Arasa-Gil M. (2005). Manual de Nutrición Deportiva. Ed. Paidotribo.
Dangin, M., Guillet, C., Garcia-Rodenas, C., Gachon, P., Bouteloup-Demange, C.,
Reiffers-Magnani, K., Fauquant, J., Ballevre, O. and Beaufrere, B. (2003). The rate
of protein digestion affects protein gain differently during aging in humans. Journal of
Physiology, 549, 635–644.
Instituto Nacional de la Nutrición (1992). Tablas de uso práctico del Valor
Nutritivo de los Alimentos de mayor consumo en México. Ed. Instituto Nacional
de la Nutrición “Salvador Zubiran” y Comisión Nacional de Alimentación.
Juhn, M. (2003) Popular Sports Supplements and Ergogenic Aids. Sports Medicine,
33 (12), 921-939.
Lemon, P. (1995) Do athletes need more dietary protein and amino acids?. Est-ce
que les athletes ont besoins d’un regime alimentaire riche en proteines et en acides
amines. International Journal of Sport Nutrition, 5, 39-61.
Levenhagen D.K, Gresham J.D, Carlson M.G, Maron D.J. (2001) Postexercise
nutrient intake timing in humans is critical to recovery of leg glucose and protein
homeostasis. American Journal of Physiology. Endocrinology and Metabolism,
280,982–993.
Lowery, L.; Forsythe, C. (2006) Protein and Overtraining Potential Applications for
Free-Living Athletes. Journal of the International Society of Sports Nutrition, 3(1), 4250.
Martínez B. A., Martínez B. A. C. (2008). Proteínas y aminoácidos como factores
determinantes en la dieta del deportista: suplementación. Revista Digital - Buenos
Aires - Año 13 - Nº 127 – Diciembre. http://www.efdeportes.com/
Nemet, D.; Wolach, B.; Eliakim, A. (2005). Proteins and Amino Acids
Supplementation in Sports: Are they truly necessary?. Child Health and Sports
Center, 7, 328-332.
Tipton, K.; Rasmussen, B.; Miller, S., et al. (2001). Timing of aminoacidcarbohydrate ingestion alters anabolic response of muscle to resistance exercise.
American Journal of Physiology. Endocrinology and Metabolism, 281,197-206.
Toporek Milton. (s/f). Bioquímica. 3º ed. Nueva Editorial Interamericana.
Traducido por Salmón V. Brenda.