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PROTEÍNAS
Concepto y estructura
Las proteínas son moléculas compuestas por C,H,O y Nitrógeno, elemento distintivo
de las proteínas, que no forma parte de manera general de lípidos y glúcidos, además
las proteínas tienen Azufre en pequeña proporción.
Estructuralmente las proteínas son polímeros de aminoácidos, están formadas por la
combinación de 20 aminoácidos distintos, Los polímeros de los aminoácidos se pueden
clasificar, como los polímeros de los monosacáridos, según su tamaño en oligopéptidos
y polipéptidos, la palabra proteína es prácticamente sinónima de polipéptido,
generalmente son polímeros de más de 100 unidades de aminoácidos.
Existen en la naturaleza oligopéptidos como la insulina de 30 aminoácidos que no son
considerados proteínas, otros ejemplos son algunas hormonas.
Las proteínas son todas unas diferentes de otras y tienen funciones específicas de cada
una,catalizadores, transportadoras, receptores de señales químicas en las membranas
celulares, estructurales, defensivas, etc; generalmente nunca cumplen funciones
energéticas; esta diversidad es debida no a su composición, como ya hemos visto, pues
son combinaciones de 20 aminoácidos siempre iguales, sino a su estructura que está
determinada por la proporción de cada aminoácido y la secuencia que ocupan cada uno
de ellos en la molécula. Esta secuencia está determinada por los genes como ya
veremos. Como ejemplo basta decir, que las variaciones con repetición de 20 elementos
tomados de 100 en 100 (20100) es el número de posibles proteínas distintas de 100
aminoácidos.
Los aminoácidos
Los aminoácidos son moléculas orgánicas que presentan un grupo carboxílico (ácido)
-COOH y un grupo amino –NH2. los aminoácidos formadores de las proteínas son 
aminoácidos ya que presentan el grupo amino y el grupo ácido unidos al mismo
carbono, el carbono , Dentro de los aminoácidos, son de la serie L; siempre el grupo
amino se encuentra a la izquierda de la cadena de carbono. los 20 aminoácidos
formadores de proteínas se diferencian en el radical que está unido al carbono , además
de estos aminoácidos se encuentran otros que no son aminoácidos como el GABA (
aminobutírico) que es un neurotransmisor pero que nunca forma parte de las proteínas.
Tipos de aminoácidos
Los aminoácidos se clasifican según su radical en: apolares (Alanina, prolina,
fenilalanina), polares sin carga (Glicina, Cisteína, Serina) polares con carga negativa
(ácido glutámico y ácido aspártico) y polares con carga positiva (Lisina, arginina e
Histidina) cada uno de estos tipos de radicales diferentes se comportan de manera
diferente cuando los aminoácidos se encuentran unidos formando proteínas y
determinan así la estructura de las proteínas como ya veremos.
Características de los aminoácidos
Como ya hemos dicho los aminoácidos son universales, se encuentran en todos los
seres vivos.
Algunos aminoácidos son esenciales, no pueden ser sintetizados en un organismo
determinado y los tiene que ingerir en la dieta, cada grupo de seres vivos tiene unos
determinados aa. esenciales, menos las plantas que los forman todos. (Recordad que
también son esenciales para el hombre algunos ácidos grasos y las vitaminas)
Los aminoácidos en disolución son moléculas anfóteras; se comportan como ácidos o
como bases según el pH del medio utilizándose como tampones naturales, ello es
debido a que su grupo amino es capaz de aceptar protones en medio ácido y el grupo
carboxílico los desprende en medio básico, cuando se polimerizan pierden esta
capacidad ya que el grupo ácido de un aminoácido reacciona con el grupo amino del
siguiente, aunque las proteínas siguen siendo anfóteras debido a los radicales polares
con carga.
Enlace peptídico
los aminoácidos se polimerizán al reaccionar el grupo carboxílico de uno con el grupo
amino del siguiente desprendiéndose una molécula de agua.
el enlace que se forma entre el carbono y el nitrógeno tiene una especial rigidez,
semejante a los dobles enlaces, que le impide rotar libremente esta característica
determina en parte la estructura de las proteínas.
Estructura de las proteínas
En las proteínas se pueden reconocer cuatro niveles de estructura diferentes.
Estructura primaria: La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos que
forman la proteína, esta secuencia es específica para cada proteína y está determinada
por la secuencia de nucleótidos del ADN, cada gen tiene la información para la
secuencia de una proteína, esta secuencia queda estabilizada por enlaces peptídicos y
solo se rompe mediante hidrólisis. La secuencia de aminoácidos determina las demás
estructuras por fenómenos fisicoquímicos.
Estructura secundaria. Existen dos tipos de estructuras secundarias, la estructura
en -hélice es característica de las proteínas globulares y está formada por el
arrollamiento en hélice de los aminoácidos, cada vuelta de hélice tiene unos 3,6 aa. y
crece en sentido dextrogiro (Cada aminoácido está más alto que el de su izquierda) de
forma que el oxígeno del carbono carboxílico de un aminoácido forma un enlace de
hidrógeno con el hidrógeno del grupo amino del aminoácido que está encima. Estos
enlaces de hidrógeno forman una estructura muy estable. Los radicales de los
aminoácidos se disponen en sentido radial al eje de la hélice.
El otro tipo de estructura secundaria es la estructura -lámina plegada en esta
estructura los aminoácidos se colocan formando una cadena lineal en la que se alternan
los radicales, uno por encima y el siguiente por debajo de la línea formada por los
enlaces peptídicos y los enlaces de los carbonos carboxílicos y los grupos aminos con el
carbono . Se colocan varias cadenas paralelas o antiparalelas que se estabilizan por
puentes de hidrógeno entre los oxígenos y los hidrógenos de distintas cadenas, también
se pueden formar láminas plegadas con diferentes trozos de un mismo polipéptido.
También se considera un tipo particular de estructura secundaria a la triple hélice que
forman las fibras de colágeno al retorcerse unas con otras.
Estructura terciaria. La -hélice y la -lámina plegada pueden deformarse en
diferentes lugares de la estructura debido a la presencia de aminoácidos demasiado
grandes, o demasiado rígidos como la prolina, o al la presencia de dos radicales
cargados de la misma o diferente carga muy próximos, etc. de forma que la estructura
secundaria se altera adoptando una disposición espacial, generalmente de forma
globular que se llama estructura terciaria, este tipo de fuerzas se estabiliza por las
fuerzas electrostáticas que la originan pero además se pueden formar enlaces de
hidrógeno entre grupos que queden próximos al producirse esta estructura o a la
presencia de puentes disulfuros que se forman entre dos radicales próximos de cisteina:
-CH3-S-S-CH3- estos enlaces covalentes son mucho más fuertes como estabilizantes
de la estructura terciaria que el resto de los enlaces aunque un son los causantes de su
origen.
Otro tipo de fuerzas que estabilizan esta estructura son las interacciones hidrofóbicas
entre grupos apolares que se asocian.
Estructura cuaternaria. No todas las proteínas la poseen, esta estructura se consigue
por la asociación de varios polipéptidos diferentes y, generalmente, de origen también
diferente que se asocian y se estabilizan gracias a fuerzas débiles del tipo de Van der
Waals, en este caso las cadenas separadas llamadas protómeros no tienen actividad
biológica por lo que se llama proteínas a la estructura cuaternaria que forman, el
ejemplo más utilizado de estructura cuaternaria es la hemoglobina, está formada por
dos cadenas  y dos  originadas por dos genes diferentes pero que no funcionan si no
están asociadas. Hay muchas enzimas de estructura cuaternaria.
Desnaturalización. Las proteínas a medida que se van formando en los ribosomas van
adquiriendo de forma espontanea su estructura por que es la termodinámicamente más
estable en la s condiciones de formación y es con esa estructura nativa con la que
ejercen su función, si se alteran las condiciones fisicoquímicas del medio la proteína
pasará espontáneamente a la conformación más estable termodinámicamente para las
nuevas condiciones esta transformación puede suponer la perdida de efectividad parcial
o total de la proteína, a este fenómeno se le llama desnaturalización. Los factores
fisicoquímicos que influyen principalmente son el pH y la temperatura, también la
concentración de sales.
La temperatura es una medida de la energía cinética de las moléculas al aumentar la
temperatura aumenta la vibración de las moléculas y se debilitan los enlaces débiles
principalmente los en laces de hidrógeno, las fuerzas de Van der Waals y las
interacciones hidrofóbicas de forma que la proteína cambia de estructura, hay que
destacar que los aumentos pequeños de temperatura pueden ser reversibles si se
vuelve a las condiciones iniciales, pero grandes aumentos de temperatura pueden llegar
a romper enlaces covalentes con lo que se alteraría la estructura primaria y la
desnaturalización sería irreversible. La variación del pH supone una redistribución de
cargas eléctricas de la molécula, un radical positivo puede desprender un protón si
aumenta el pH y pasar a ser neutro y los radicales negativos pueden aceptar protones si
desciende el pH con lo que la distribución de cargas se altera en cualquier caso
produciendo distintas a las anteriores. Cambios bruscos de pH en ambos sentidos
pueden también hacer irreversible el proceso de desnaturalización. Las sales al
disolverse se disocian y pueden actuar como ácidos o como bases por lo que la
desnaturalización por aumento de la concentración salina tiene el mismo fundamento
físico que el pH. (Pensad en lo que ocurre al huevo batido cuando se añade sal o limón,
o se calienta)
Importancia biológica de las proteínas
Las proteínas no son moléculas utilizadas como reserva energética, son las últimas
en metabolizarse en caso de desnutrición. La importancia de las proteínas radica en su
estructura primaria que condiciona el resto de sus estructura, la secuencia de
aminoácidos de una proteína es consecuencia directa de la secuencia de nucleótidos
del ADN, de forma que los individuos que poseen genes diferentes poseerán proteínas
diferentes. Son como ya hemos visto una diferente de la otra y cada una tiene una
función específica, se podría resumir sus funciones en: estructurales (queratina de pelos
y uñas, colágeno, elastina, etc), Reserva de materia (albúmina de huevo, es una
proteína que el embrión irá hidrolizando para obtener los aminoácidos necesarios para
formar sus propias proteínas)
El resto de las proteínas se podrían llamar reguladoras ya que de alguna u otra
manera ayudan a mantener estable al organismo, en la bibliografía se diferencian en
transportadoras (hemoglobina), defensivas (Anticuerpos), mecánicas con función
contráctil (Actina y miosina) , osmoreguladoras (albúmina de la sangre) y
biocatalizadoras (Enzimas).