1 Nº 1. Tipo A

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Capítulo 26. PREGUNTAS
Nº 1. Tipo A
Localización de la síntesis de proteínas:
a. Todas las proteínas de la célula se sintetizan en el citoplasma.
b. Todas las proteínas de las mitocondrias y los cloroplastos se sintetizan por
los ribosomas intraorganulares.
c. Las proteínas de los peroxisomas, el núcleo y los lisosomas se sintetizan en
los polirribosomas del RE.
d. Las proteínas de la vía biosintética secretora no se sintetizan en los
ribosomas citosólicos libres.
e. Las proteínas de secreción se sintetizan unidas a la membrana plasmática.
Nº 2. Tipo B
Señales de dirección:
1. Las proteínas lisosomales contienen una región señal y una secuencia
señal que las dirige a su orgánulo.
2. Las proteínas nucleares sólo tienen región señal, pero no secuencia señal.
3. Las proteínas transmembrana contienen, además del péptido señal, una
señal de detención de la inserción y fijación a la membrana.
4. Las proteínas citoplásmica contienen una señal de residencia en el
citoplasma.
a
b
c
d
e
Nº 3. Tipo C
El péptido señal M-R-S-L-L-I-L-V-L-C-P-L-P-L-A-A-L-G-K- contiene un sitio de
corte para la peptidasa señal entre los residuos de Gly y Lys PORQUE
contiene en -1 y -3 dos aminoácidos pequeños y sin carga.
a
b
c
d
e
Nº 4. Tipo A
Translocación de proteínas de la vía biosintética secretora:
a. La translocación cotraduccional es independiente de PRS y de su receptor.
b. En la translocación postraduccional participan chaperonas citosólicas y del
lumen del RE.
c. Todas las proteínas con regiones transmembrana se translocan
postraduccionalmente.
d. Todas las proteínas solubles de la vía secretora se translocan
postraduccionalmente.
e. El translocón facilita el paso de proteínas plegadas a través de la membrana
del RE.
Nº 5. Tipo B
Plegamiento de proteínas de la vía secretora:
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1. Los puentes disulfuro de las proteínas con muchas cisteínas se establecen
postraduccionalmente de forma espontánea.
2. La mayoría de las proteínas de membrana contiene los puentes disulfuro en
la cara extracelular.
3. Las chaperonas se unen a regiones hidrofílicas de las proteínas para
mantenerlas desplegadas.
4. Las peptidil-prolil isomerasas facilitan la isomerización de enlaces
peptídicos para ayudar al plegamiento.
a
b
c
d
e
Nº 6. Tipo C
Las proteínas siete hebras transmembrana están palmitoiladas en un residuo
de cisteína del extremo carboxilo terminal PORQUE de este modo quedan
insertadas en la membrana plasmática.
a
b
c
d
e
Nº 7. Tipo A
Glicosilación de proteínas:
a. Los N-oligosacáridos están unidos a las proteínas mediante enlace amida
con una Asn.
b. Los O-oligosacáridos están unidos a las proteínas mediante un enlace éster
con una Ser o Thr.
c. La oligosacárido proteína transferasa participa en la síntesis de las Nglicoproteínas, pero no en la de las O-glicoproteínas.
d. Las lectinas calnexina y calreticulina participan en el control de calidad del
RE.
e. Todo lo anterior es cierto.
Nº 8. Tipo B
Proteínas lisosomales:
1. Las proteínas lisosomales, al igual que las proteínas de secreción,
contienen un N-oligosacárido con un núcleo de tres Man.
2. El marcador Man6P es transferido a las proteínas lisosomales en las
cisternas del Cis-Golgi.
3. Las vesículas de reciclaje con el receptor de Man6P parten de los
endosomas tardíos con dirección al Golgi.
4. El receptor del marcador de Man6P es una proteína transmembrana de los
lisosomas.
a
b
c
d
e
Nº 9. Tipo C
Tráfico vesicular entre el RE y el Golgi:
Las vesículas de transporte retrógrado recubiertas de coatómero de COPI
devuelven a las proteínas que residen en el RE PORQUE tanto las proteínas
solubles como las de membrana del RE contienen una señal de residencia en
este orgánulo.
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a
b
c
d
e
Nº 10. Tipo A
Modificaciones en las vesículas de secreción:
a. La proteólisis de proproteínas ocurre en el interior de las vesículas de
secreción constitutiva, pero no en las de secreción regulada.
b. Los sitios de proteólisis en las proproteínas están flanqueados por un par de
aminoácidos básicos en el lado amino del sitio de corte.
c. Las endoproteasas convierten las proproteínas en proteínas maduras
cuando cortan en uno o más de un sitio de proteólisis.
d. Las respuestas a y b son correctas.
e. Las respuestas b y c son correctas.
Nº 11. Tipo A
Cuando una proteína no contiene péptido señal o de orientación en su
secuencia, su destino más probable será:
a. Cualquier orgánulo.
b. El citosol.
c. Únicamente la mitocondria.
d. Únicamente el núcleo.
e. No podemos saberlo a priori.
Nº 12. Tipo C
La translocación de proteínas al RE de modo postraduccional requiere de la
participación de chaperonas citosólicas que mantengan la proteína desplegada
PORQUE si la proteína se plegara en el citoplasma, tendría un diámetro
demasiado grande para pasar por el poro estrecho del traslocón.
a
b
c
d
e
Nº 13. Tipo A
Al analizar la estructura de una proteína purificada por primera vez, se
observa que tiene muchos puentes disulfuro, que el primer aminoácido
no es Met, que no contiene ninguna secuencia de más de cinco
aminoácidos consecutivos hidrofóbicos y que posee azúcares no
fosforilados. Con estos datos, podríamos afirmar que se trata de una
proteína procedente de:
a. La membrana del RE.
b. Vesículas de secreción.
c. Lumen de los lisosomas.
d. Lumen del trans-Golgi.
e. Hay más de una respuesta cierta.
Nº 14. Tipo C
El mecanismo químico de reconocimiento entre la PRS y el péptido señal de
una proteína que comienza a sintetizarse está basado en interacciones
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hidrofóbicas PORQUE las cargas opuestas de los dos componentes reseñados
dan lugar a una fuerte unión electrostática.
a
b
c
d
e
Nº 15. Tipo A
La N-glicosilación de proteínas en el RE:
a. En la luz del RE, los azúcares se van transfiriendo uno a uno sobre una Asn
ubicada en un sequon –N-X-S/T-Y.
b. El dolicol se transfiere primero a la Asn y a continuación se adiciona sobre
el conjugado Asn-dolicol un glúcido de 14 monosacáridos.
c. Todas las proteínas de secreción se glicosilan en el RE con el mismo
hidrato de carbono en un proceso que comprende etapas sucesivas y el
dolicol pirofosfato unido a 14 monosacáridos es el precursor donador del
proceso de glicosilación.
d. Cada proteína se glicosila con su fracción de hidrato de carbono específica
previamente sintetizada, y transferida de una sola vez.
e. Nada de lo anterior es correcto.
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Capítulo 26. RESPUESTAS Y COMENTARIOS
Nº pregunta: 1
Tipo: A
Contestación: d
Los ribosomas que están adheridos a la membrana del RE son los que
sintetizan las proteínas de la vía secretora, y de este modo facilitan la
translocación a este orgánulo, como primer paso de su tráfico hacia la
membrana plasmática o los lisosomas.
Nº pregunta: 2
Tipo: B
Contestación: c
Las proteínas lisosomales poseen, como todas las de la vía secretora, un
péptido señal que las dirige al RE. Además, contienen en su conformación una
región señal característica que las distingue de las de secreción y las dirige a
los lisosomas, evitando de este modo que sean secretadas.
Nº pregunta: 3
Tipo: C
Contestación: a
Es un péptido señal de 18 aminoácidos que, además, cumple el consenso de
poseer en las posiciones -1 y -3 del sitio de corte de la peptidasa señal dos
aminoácidos pequeños: Gly y Ala, respectivamente.
Nº pregunta: 4
Tipo: A
Contestación: b
La translocación postraduccional no necesita PRS ni su receptor, sin embargo,
como la proteína se sintetiza completamente en el citosol, y ha de pasar
desplegada por el translocón, precisa de chaperonas citosólicas que la
mantengan desplegadas, y de la chaperona BiP del lumen del RE que colabore
en la translocación del polipéptido al RE.
Nº pregunta: 5
Tipo: B
Contestación: d
El plegamiento de las proteínas de la vía secretora está asistido por enzimas
como PDI y como las PPIasas. Los puentes disulfuro que se forman en el lado
luminal del RE, quedan expuestos en las proteínas transmembrana hacia el
lado extracelular, ya que en todo momento se preserva la topología de las
proteínas.
Nº pregunta: 6
Tipo: C
Contestación: b
Afirmación y justificación son ciertas en sí mismas, pero la inserción en la
membrana no es debida a la palmitoilación de las Cys terminales, sino a las
siete hélice transmembrana que tienen estas proteínas.
Nº pregunta: 7
Tipo: A
Contestación: e
Todas las afirmaciones son ciertas. Las lectinas intervienen en el RE durante el
proceso de N-glicosilación reconociendo a proteínas defectuosas en el
plegamiento. Las retienen y no las dejan progresar hacia el Golgi, de este
modo evitan que la célula exprese proteínas mal plegadas (inactivas).
Nº pregunta: 8
Tipo: B
Contestación: b
La N-glicosilación es una modificación común, en el RE, para las proteínas
lisosomales y las de secreción. Por eso ambas contienen el núcleo de tres
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manosas. El receptor de Man6P es una proteína transmembrana del Golgi, y
cuando se recicla en vesículas, vuelve al Golgi desde los endosomas.
Nº pregunta: 9
Tipo: C
Contestación: a
Las dos afirmaciones son ciertas. La señal de –KADEL– de las proteínas
solubles del RE es reconocida por su receptor. La señal –KKXX– de las
proteínas transmembrana, entre ellas el receptor de –KADEL– sirve de anclaje
para la formación del coatómero de COP I.
Nº pregunta: 10 Tipo: A
Contestación: e
Las endoproteasas se caracterizan por cortar proteínas en secuencias internas,
detrás de un par de aminoácidos básicos. Activan a zimógenos inactivos
cuando elimina un péptido terminal, pero también dan lugar a distintos péptidos
a partir de una poliproteína precursora.
Nº pregunta: 11 Tipo: A
Contestación: b
Las proteínas de nueva síntesis cuyo destino es otro distinto que el citosol,
contienen señales de dirección en su secuencia de aminoácidos. De este
modo, las proteínas del RE, aparato de Golgi, vesículas de secreción o
lisosomas, llevan péptido señal. Las mitocondriales sintetizadas fuera de la
mitocondria, las peroxisómicas y las nucleares, llevan también secuencias
señal que las dirige al orgánulo de destino.
Nº pregunta: 12 Tipo: C
Contestación: a
La afirmación es correcta y la justificación también, además es cierto que sea
una de las causas por las que es imprescindible que la proteína se mantenga
en conformación desplegada, ya que si adquiriera su estructura terciaria o
cuaternaria no cabría por el poro del translocón, más pequeño que los poros
acuosos del núcleo, por ejemplo, por los que sí pasan proteínas plegadas e
incluso complejos supramoleculares.
Nº pregunta: 13 Tipo: A
Contestación: e
Las respuestas b y d son correctas, ya que se trataría de una proteína de la vía
biosintética secretora a la que se le ha cortado el péptido señal (no tiene la Met
de iniciación), es soluble y no de membrana, pues no contiene fragmento
hidrofóbico de 20-25 aminoácidos. Descartamos la posibilidad de que sea
lisosomal, ya que no tiene Man6P.
Nº pregunta: 14 Tipo: C
Contestación: c
La afirmación es cierta, la justificación es falsa en sí misma y además no
explica la afirmación. La unión hidrofóbica entre el péptido señal y las proteínas
de la partícula de reconocimiento de la señal, como para el resto de las uniones
hidrofóbicas, no implica atracción electrostática.
Nº pregunta: 15 Tipo: A
Contestación: c
La N-glicosilación de proteínas de secreción es un proceso que comienza en el
lumen del RE tras la adición de un precursor común de 14 azúcares,
procedentes del donador dolicol-pirofosfato-oligosacárido, a los restos de Asn
localizadas en los sequones apropiados y accesibles a la olisacárido
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transferasa. El inicio de la glicosilación es común para todas las proteínas de la
vía secretora.