CONTENIDO Importancia de las proteínas Aminoácidos Estructura de las proteínas Enlace peptídico Péptidos y desnaturalización de las proteínas Propiedades de los aminoácidos Punto isoeléctrico OBJETIVOS - Conocer la importancia de las proteínas para su vida profesional - Diferenciar las estructuras de los aminoácidos y valorar su importancia para la vida. - Analizar los efectos de la desnaturalización para la elaboración de alimentos en base a proteínas IMPORTANCIA Las enzimas digestivas ayudan a facilitar las reacciones químicas. Apoyan la regulación y la expresión del A D N y ARN La importancia de la proteína presente en la dieta se debe a su capacidad de aportar aminoácidos para atender al mantenimiento de la proteína corporal y al incremento de esta durante el crecimiento. IMPORTANCIA Los anticuerpos apoyan la función inmune. Mueven moléculas esenciales alrededor del cuerpo Brinda apoyo al cuerpo Las proteínas son un poderoso nutriente, que con un consumo moderado puede ayudarnos a evitar comer en exceso y preservar los músculos para mantener al metabolismo en continuo funcionamiento óptimo, además es un nutriente bajo en calorías, por lo que puede ser procesado con facilidad por el organismo. APLICACIONES • Las proteínas funcionales brindan atributos de calidaddeseables en un producto como la textura, grasa, retención de agua, rendimiento y color. • El suero lácteo tiene actividad antioxidante e inmunomoduladora. • Proteínas de uso farmacéutico • Factores de coagulación (hemofilias);eritropoietinas (anemias) • Factor de crecimiento de fibroblastos (ciertas úlceras) • Insulina (diabetes); Interferones, interleucinas (cancer,SIDA) • anticuerpos monoclonales (diagnóstico);vacunas (hepatitis B). • Una planta que tiene libre disposición de aminoácidos podrá absorber microelementos de bajamovilidad con más facilidad. Se conoce como acción quelante y está favorecido por L-ácido glutámicoy L-glicina. • Cuando los aminoácidos son aplicados en fertirrigación, son considerados azúcares sencillos para los microorganismos del suelo, por lo que fomenta su desarrollo y, a su vez, potencia la formación de raíces. • Los aminoácidos de alta concentración en nitrógeno permite impulsar el desarrollo de las plantas en un programa completo de fertirrigación o como complemento foliar. ¿Cómo se obtienen los péptidos y aminoácidos? Estructura Química Estructura Química Estructura de los aminoácidos a)Aminoácidos con cadena apolar b)Aminoácidos con cadena polar sin carga c. Aminoácidos con carga Aminoácidos ácidos Son aminoácidos con grupo R cargados negativamente Aminoácidos básicos Son aminoácidos con grupo R cargados positivamente Fuente: Vásquez (2005) Fuente: Vásquez (2005) Enlace peptídico Los aminoácidos (aas) se unen mediante el enlace peptídico, de tipo amida, producido entre grupo carboxilo y grupo amino. Al unirse 2, 3 o más unidades de aas se forman: dipéptidos, tripéptidos, etc. Cuando el peso molecular es mayor se llaman polipéptidos (PM hasta 10,000), si la cadena es aun mas grande, toman el nombre de proteínas. Enlace peptídico a. Formación del dipéptido Ejemplo: Valina y Alanina b. Formación del polipéptido Formación del dipéptido Formación del polipéptido ¿Cuántos enlaces peptídicos hay en el siguiente polipéptido? http://www.biotopics.co.uk/as/dipeptidehydrolysis.html PÉPTIDOS Son moléculas formados por aas unidos por enlaces peptídicos que se encuentran de modo natural en los seres vivos y cumple funciones en la vida celular. Un dipéptido constituido de Phenylanine y Aspartato es un edulcorante artificial Aspartame, 200 veces mas dulce que la sucrosa. Las posibilidades de combinación de los 20 aa para la constitución de péptidos es enorme, por ejemplo 2010 son las posible combinaciones de una decapeptido Los péptidos naturales son de variada complejidad y abundantes Figura 1: Estructura tridimensional de la Raso 3 o ECP (Eosinofil Cationic Protein) donde se muestran la diversas regiones implicadas en su actividad ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS La organización de una proteína viene definida por 4 niveles estructurales denominados: Estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria, cada una de estas informa la disposición espacial de la anterior en el espacio y sus caracteristicas. Estructura primaria Secuencia de aminoácidos, unidos por enlace peptídico. Estructura secundaria Estructura terciaria Estructura cuaternaria •Son arreglos espaciales particularmente estables de la secuencia de aas debido a la formación de puentes de hidrogeno entre aas cercanos. (alfa hélice y hoja beta plegada). •Informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre si misma originando una conformación globular tridimensional. •: Esta estructura informa de la unión de varias cadenas polipeptídicas con estructuras terciarias para formar un complejo proteico. La estructura de la proteína depende de la secuencia de aminoácidos y las interacciones… DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS Se da este nombre a todo el proceso que, sin ruptura o formación de enlaces químicos produce una modificación en las propiedades de la proteína, es decir en este proceso no se altera los enlaces peptídicos, manteniéndose también la secuencia u orden en que están unidos los aas (estructura primaria). Se modifican únicamente el ordenamiento espacial de la cadena (estructura secundaria y terciaria) por destrucción de las fuerzas intermoleculares que mantienen esta disposición geométrica. La desnaturalización puede realizarse por: acción del calor, al colocar la proteína a un pH muy alto (>10) o muy bajo (< 3); por adición de ácidos o álcalis concentrados. También puede ser producida por algunos solventes orgánicos como alcohol o acetona. Si la acción de estos agentes es prolongada , el proceso se hace irreversible, no pudiendo la proteína volver al estado primitivo. “La desnaturalización puede deberse a cambios en el pH, temperatura o diversos productosquímicos" La función de la proteína se pierde durante desnaturalización, que a menudo es irreversible PROPIEDADES ANFÓTERAS DE AMINOÁCIDOS • Tanto los aminoácidos como las proteínas tienen carácter anfótero, propiedad que deriva de la presencia simultánea de grupo de propiedades opuestas en las moléculas: grupos acidos (-COOH) y básicos (-NH2). • La interacción entre estos grupos (acidos-base) origina una forma dipolar llamada Zwitterion. En este el aa o proteína es neutra. Cualquier variación en el pH del medio dará lugar a que predomine una de las cargas y según el pH, puede comportarse como ácidos o base. • Forma no iónica Forma Zwitterionica PUNTO ISOELÉCTRICO (pI) • Se llama “Punto Isoeléctrico” (pI) a aquel pH (característico para cada proteína) en el cual la forma neutra ó Zwitterion se encuentra presente máxima cantidad. • Un Zwitterion, que es eléctricamente neutro en general, solo puede existir en un valor de pH específico • Este valor de pH, llamado punto isoeléctrico, es diferente para cada aminoácido. • Los aminoácidos con grupos R de hidrocarburo alcanzan su punto isoeléctrico entre pH 5.0 y 7.0 ex. PH de leucina = 6.0 • Los aminoácidos básicos necesitan valores altos de pH para alcanzar su isoeléctrica puntos. ex. PH de arginina = 10.8 •Los aminoácidos funcionan como amortiguadores porque pueden neutralizar pequeños aumentos de ácido o base. • Las proteínas son uno de los principales amortiguadores. sistemas en el cuerpo. Fuentes: . Harper. Murray, R. Bender, D. Bothan, K. (2009). Bioquímica ilustrada. Segunda Edición. Mac Graw Hill. Martinez, O. Martinez,, E. ( 2006). Proteínas y péptidos en nutrición enteral. Nutr. Hosp. (2006) 21 (Supl. 2) 1-14 Vazquez, M. (2005). Proteínas en nutrición enteral. Patología renal aguda. Publicación acreditada por Senpe
