Descargar - Revista CENIC

Revista CENIC Ciencias Biológicas, Vol. 37, No. 2, 2006.
RESEÑA ANALITICA
Novedades acerca del mecanismo de reconocimiento
y transducción de la señal brasinoesteroide
Danahe Mariela Coll García.
Centro de Estudios de Productos Naturales, Facultad de Química, Universidad de la Habana, Calzada de Zapata y Calle G, El
Vedado, Plaza de la Revolución, Ciudad de La Habana, Cuba.
Recibido: 16 de agosto de 2004.
Aceptado: 5 de enero de 2005.
Palabras clave: brasinoesteroides, transducción de señal, receptor BRI1.
Key words: brassinosteroids, signal transduction, BRI1 receptor.
RESUMEN. Los péptidos señal de bajo peso y las hormonas esteroides constituyen el grupo de moléculas que median la comunicación célula-célula y que controlan, tanto en plantas como en animales, diversos procesos relacionados con el
crecimiento. En las plantas, las hormonas esteroides están representados por los
llamados brasinoesteroides (BR) que se derivan de los esteroles polihidroxilados
y aparecen en muy bajas concentraciones dentro de los individuos a todo lo largo
del reino vegetal. Los fenotipos característicos de los mutantes de biosíntesis e
insensibles de brasinoesteroides han confirmado que estas fitohormonas son esenciales para el normal alargamiento de la célula, así como sugieren un importante
papel en la formación de tejido vascular, control de la senescencia, la fertilidad y
la morfología de la hoja. Actualmente, las principales investigaciones en el campo de los BR están dirigidas a estudios del mecanismo de reconocimiento y
transducción de su señal dentro de la célula. Los últimos tres años han sido decisivos para la dilucidación de este mecanismo demostrando que está muy conservado dentro de las plantas y difiere ampliamente de la cascada de señalización de
esteroides en los animales. Estudios genéticos recientes han permitido identificar algunos de los componentes moleculares ubicados en la cascada de señalización de BR. Sobre esta base, se trabaja en el modelo de cascada de señalización
que propone una activación del complejo receptor compuesto por dos proteínas
kinasas de membrana y que mediante su heterodimerización, inhiben una tercera kinasa citoplasmática del tipo GSK3, permitiendo la acumulación en el núcleo
de dos proteínas independientes que están relacionadas directa o indirectamente con la activación de la expresión de genes de respuesta a brasinoesteroides.
Otro aspecto importante que centra la atención de los investigadores de este mecanismo es el hecho de la función dual que tiene el receptor de brasinoesteroide
en el tomate (tBRI1), el que actúa además, como receptor de la hormona sistemina
con una estructura y función distintas a sus competidores BR.
ABSTRACT. Small signalling molecules that mediate cell–cell communication
are essential for developmental regulation in multicellular organisms. Among
them are the steroids and peptide hormones that regulate growth in both plants
and animals. Brassinosteroids (BRs) are polyhydroxilated sterol derivatives which
occur at low levels throughout the plant kingdom and regulate the expansion,
division and differentiation of cells in plants. The phenotypes of brassinosteroiddeficient and insensitive mutants confirm that brassinosteroids are essential for
cell elongation and also suggest a role in vascular differentiation, senescence,
fertility and leaf morphology. Even there are many questions which remain unclear related to the BR signaling cascade, in the last years the researchers have
done huge advances concerning this field. The new findings concerning the signal cascade of BRs show that plants have preserved the steroid signal but not the
classical animal-type intracellular steroid receptor-signaling pathway. Recent
genetic and biochemical studies have identified several critical BR signalling
components including both the up and downstream components in the cascade.
A working model for BR signal transduction proposes that BR initiates its signalling pathway by promoting heterodimerization of two transmembrane receptor-like kinases at the cell surface, leading to inhibition of another kinase (GSK3like) and subsequent stabilization and nuclear accumulation of two independent
substrates that regulate BR-responsive
genes. Recent studies demonstrated exciting results showing that tomato BRI1
receptor for BRs (tBRI1) perceives both
BR and the peptide hormone systemin,
raising new questions about the molecular mechanism of brassinosteroid signalling network.
INTRODUCCION
Los organismos pluricelulares
de los diferentes grupos de seres
vivos han desarrollado a lo largo de
su evolución, diferentes mecanismos para reconocer y responder las
señales externas del ambiente, las
cuales incluyen factores abióticos y
bióticos como señales del ambiente
interno del organismo como es el
caso específico de las hormonas.
Las hormonas presentes tanto
en animales y plantas, poseen diversas estructuras entre las que se encuentran los péptidos de bajo peso
molecular y los esteroides. Aunque
las hormonas esteroides de ambos
grupos de organismos (Fig. 1) comparten similitudes en su biosíntesis
y funciones generales, los mecanismos moleculares de reconocimiento y transducción de su señal hasta
el núcleo de la célula son bien diferentes.
Las fitohormonas esteroidales o
brasinoesteroides (BR), son las únicas hormonas vegetales con una
estructura química de este tipo en
las plantas y agrupa hasta el momento a 59 miembros. Los BR participan en procesos de expansión,
división y diferenciación celular en
los tejidos jóvenes de las plantas en
crecimiento. La ausencia, defecto o
problemas de su asimilación en las
plantas, se traduce inmediatamente
67
Revista CENIC Ciencias Biológicas, Vol. 37, No. 2, 2006.
BRASINOESTEROIDES (plantas)
OH
OH
OH
OH
OH
HO
HO
o
HO
H
HO
HO
H
O
Brasinólida
OH
HO
H
O
Castasterona
O
24- Epicastasterona
ECDISTEROIDES (Insectos)
OH
OH
OH
HO
HO
HO
HO
H
HO
H
O
20-Hidroxiecdisona
O
Ecdisona
OH
OH
OH
HO
OH
H
O
Ponasterona
HORMONAS SEXUALES Y CORTICOIDES (animales superiores)
OH
OH
O
O
O
O
Testosterona
HO
OH
O
Estrona
Corticosterona
Fig. 1. Hormonas esteroidales presentes en animales y plantas.
68
en cambios drásticos del fenotipo de
las plantas como son enanismo severo, disminución de la fertilidad,
poco desarrollo de las raíces, cambios en la morfología de las hojas
y otras anormalidades fenotípicas.
A diferencia de los animales, los
esteroides de plantas son reconocidos mayoritariamente (sino exclusivamente), a través de receptores
localizados en la membrana celular
para iniciar a continuación, la cascada de señales que regulan distintos
procesos fisiológicos que ocurren
durante el crecimiento y desarrollo
del vegetal.
Mediante el descubrimiento y
estudio de mutantes insensibles a
brasinoesteroides en los últimos
años, se han dado pasos gigantescos en el descubrimiento de varios
de los componentes moleculares
involucrados en la transducción de
la señal BR. El conocimiento sobre
cómo se perciben los BR a nivel de
superficie celular, se transmite la
señal a través del citoplasma y su
llegada al núcleo, ha aumentado la
comprensión sobre el mecanismo
de acción de estas fitohormonas
tan importantes dentro de los vegetales.
Este trabajo pretendió enfocarse
en las distintas proteínas caracterizadas hasta el momento relacionadas con la percepción y transducción
de los brasinoesteroides, así como
las novedades de este mecanismo
tan distinto, pero con similitudes al
que tiene lugar en animales
EL COMPLEJO RECEPTOR DE
KINASAS BRI1 Y BAK1
En los animales, la señalización
hormonal de esteroides se inicia
fundamentalmente mediante los
receptores de esteroides intracelulares que pertenecen a la familia de
los receptores nucleares. En ausencia del esteroide, dichos receptores se
inactivan mediante su asociación con
proteínas de choque térmico y de
otros tipos. En cambio, en presencia
de esteroides en el medio intracelular, estos se unen con los recep-
tores, los cuales se disocian de las
proteínas inactivadoras y el complejo receptor-esteroide se mueve entonces hacia el núcleo para unirse a
secuencias específicas de genes,
reprimiendo o activando su expresión.1 Aunque en menor escala, también existe una activación rápida de
la señalización de esteroides a nivel
de superficie celular a través de
receptores localizados en la membrana de la célula. Este tipo de cascadas origina los llamados efectos
“no genómicos” que son los que dan
lugar a procesos fisiológicos en la
célula, independientes de la expresión génica.2
Contrario a lo que ocurre en animales, en las plantas no hay proteínas
con alguna homología significativa a
los muy conservados receptores nucleares de esteroides en animales.
Hasta donde se conoce, la percepción de la señal de (brasino) esteroides en las plantas, ocurre a nivel de
superficie mediante un complejo de
proteínas kinasas, BRI-1 y BAK-1,
las cuales a través de reacciones
Revista CENIC Ciencias Biológicas, Vol. 37, No. 2, 2006.
fosforilativas, desencadenan una
cascada de señales que transmiten
la información hasta el núcleo.
El gen BRI-1 fue descubierto en
un seguimiento genético de mutantes de Arabidopsis insensibles a
brasnoesteroides y fue el primer
componente encontrado de la vía de
señales BR.3 Los mutantes bri1 son
muy similares morfológicamente a
los mutantes de biosíntesis de brasinoesteroides con la diferencia de
que no pueden ser rescatados con
aplicaciones externas con estos.4,5
Las plantas de genotipo bri1 acumulaban grandes cantidades de brasinoesteroides activos, sin embargo,
genes regulados por BR como el
TCH-4 no alteraban su expresión en
estos mutantes. Esto llevó a sugerir que BRI-1 representa un papel
en la homeostasis de los brasinoesteroides y que codifica para un componente esencial de la vía de señales de
BR.6
Cuando se realizó la caracterización del gen BRI-1, se encontró que
codifica para una proteína receptora del tipo kinasa rica en secuencias
repetidas de leucina (LRR-RLK: de
sus siglas en inglés Leucine Rich
Repeat Receptor-Like Kinase) que
contiene 3 dominios fundamentales; el dominio LRR extracelular
(con un total de 25 regiones ricas en
Leu), un segmento transmembrana
y un dominio intracelular kinasa del
tipo Ser/Thr.5
El estudio microscópico de la
fusión de BRI-1 con proteína verde
fluorescente (BRI-1::GFP) reveló la
posición de BRI-1 en la membrana
de la célula y el análisis de varios
mutantes demostró la importancia
in vivo de los diferentes dominios
de dicha proteína.5 Existe una región de 70 aminoácidos (70AA) en
el dominio LRR, entre las regiones
21 y 22 y que es vital para la unión
(directa o indirecta) con el ligando
y se confirmó además, que el dominio intracelular kinasa es imprescindible para la transmisión de la
señal dentro del citosol.6-8
La importancia del gen BRI-1 en
la vía de señalización de BR se
confirmó con el hallazgo de sus homólogos muy conservados en otras
especies vegetales y mediante la
caracterización de mutantes insensibles a la hormona. En arroz, se
identificaron los mutantes d61-1 y
d61-6 cuya insensibilidad a los brasinoesteroides era debida a la presencia de lesiones en los dominios
kinasa y LRR respectivamente.9 En
chícharo se caracterizó el mutante
lka con un fenotipo enano muy si-
milar al presente en los mutantes de
biosíntesis de brasinoesteroides, lk
y lkb, pero con la diferencia que las
plantas lka no podían ser rescatadas con aplicaciones de BR. La caracterización del mutante insensible
mostró que existía una mutación en
el homólogo de BRI-1 en chícharo.10
De manera similar, se encontraron
los mutantes insensibles a BR en tomate, el curl3 y abs, los cuales tenían mutaciones en las regiones
extracelular y kinasa respectivamente del homólogo de BRI1 en tomate, el tBRI1.11,12
Aunque no existe una demostración directa de que la proteína BRI-1
purificada puede unir BR, hay evidencias experimentales que muestran que el dominio extracelular es
crucial y que la región 70 AA es imprescindible para la percepción de
BR.13
BRI-1 no actúa solo como receptor de la señal brasinoesteroide.
Recientemente se descubrió un segundo componente de cascada de
señales de estas hormonas, el BAK1 (del inglés BRI1 Associated kinase1) y que actúa como un coreceptor
de BRI-1. Al igual que BRI-1, la proteína BAK1 es una LRR-RLK localizada en membrana celular, pero de
manera diferente, BAK1 contiene
solamente 5 LRR en el dominio
extracelular y no presenta el segmento
70AA que es tan vital para el funcionamiento de BRI-1 (Fig. 2).14,15
Estudios de genética reversa y
experimentos de coinmunoprecipitación mostraron que BAK1
está involucrado también en la percepción del brasinoesteroide y que
interactúa físicamente con BRI1
para formar heterodímeros en la
superficie celular.14,15 Para explicar
la activación de BRI-1/BAK-1 en respuesta a BR se proponen dos mo-
delos de la heterodimerización de
este complejo receptor.
El primer modelo es similar al
descrito para los receptores kinasas
tipo tirosina y según el cual, BRI-1
y BAK-1 existen como monómeros
inactivos que están en equilibrio
con una pequeña cantidad del
heterodímero activo. La unión del
BR desplaza el equilibrio hacia la
formación del heterodímero BRI-1
/BAK-1 que mediante transfosforilación se activan mutuamente iniciando la cascada de reacciones
intracelulares para transmitir la señal BR.15 El segundo modelo propone que la interacción BRI-1/BAK-1
es similar a la descrita para la unión
del factor de crecimiento TGFβ con
los receptores tipo I y II. La unión
de TGFβ a receptor tipo II promueve
la formación de un heterotretámero
que mantiene activo constitutivamente al receptor tipo II, fosforila
y activa al receptor tipo I y sigue
posteriormente con la propagación
de la señal TGFβ.16 Sobre la base de
este modelo, Li y col. proponen que
la activación del complejo receptor
de BR ocurre mediante una fosforilación en sentido unidireccional
donde BRI-1 se activa primero con
la presencia de BR, se fosforila y es
entonces que activa a BAK-1 para
propagar la cascada de señales.14
Pero la recepción del BR por la
membrana celular es más compleja
y todo indica que además de las proteínas BRI-1 y BAK-1, se requieren
para el reconocimiento de la señal, de
otros componentes moleculares corriente arriba del complejo receptor.
Como se describió anteriormente, aunque se conoce que la región
70AA de BRI-1 es esencial en la percepción del BR, no existen evidencias
de unión física entre ambas moléculas y se propone la actividad de una
Fig. 2. Representación esquemática de los receptores de membrana del tipo kinasa
BRI1 y BAK1 de Arabidopsis thaliana. Las siglas LRR se refieren a los dominios
repetidos ricos en leucina del dominio extracelular. Como las mayores diferencias entre BAK1 y BRI1 se observan el número de LRR extracelulares y la ausencia del grupo
de 70 aminoácidos (70AA) en BAK1 y que interviene en el reconocimiento de la señal
brasinoesteroide.
69
Revista CENIC Ciencias Biológicas, Vol. 37, No. 2, 2006.
proteína coligando que intervenga
en esa unión. La presencia de los
motivos LRR en el dominio extracelular (conocidos como mediadores de
las interacciones proteína-proteína),
refuerzan esa hipótesis del coligando
que ayude a la interacción entre BR
y la región 70AA.
La proteína Bet v1 que pertenece a la superfamilia de las proteínas
relacionadas a patogénesis (PR-10)
y contiene una cavidad hidrofóbica
en forma de Y que puede acomodar
dos moléculas de deoxicolato además de tener una interacción específica no covalente con la brasinólida
(el brasinoesteroide más activo).17 En
Arabidopsis existen por lo menos 40
proteínas18 que contienen el dominio conservado de Bet v1 y se propone que algunas de ellas pudieran
participar como coligandos de BR
para su unión a los receptores.
También se ha encontrado una
serina carboxipeptidasa (BRS1) que
parece participar antes de la activación del receptor de BR y probablemente convirtiendo la proteína
coligando a su forma activa.19,20
COMPONENTES MOLECULARES
CORRIENTE ABAJO DEL COMPLEJO RECEPTOR DE BRASINOESTEROIDES
70
La figura 3 permite observar de
manera resumida cómo ocurre la
percepción de brasinoesteroides
por la célula vegetal a través del
complejo receptor en la membrana
celular y su transmisión por el citoplasma hasta el núcleo.
Mediante el análisis de mutantes insensibles a brasinoesteroides,
se identificó la proteína BIN2 dentro del citoplasma que interviene
activamente en la transducción de
la señal BR dentro del citosol.21,22 El
gen BIN2 es alelo de UCU1 y se descubrió en un seguimiento genético
de mutantes de Arabidopsis con el
desarrollo de la hoja afectado.23 La
proteína BIN2 pertenece a la familia de proteínas tipo kinasas y es homóloga de la kinasa SHAGGY de
Drosophila y de la Glucógeno3
kinasa sintetasa de mamíferos
(GSK3). El grupo de receptores
kinasa tipo SHAGGY/GSK3 desempeña un papel central como reguladores negativos de una amplia
variedad de procesos de señalización que incluyen por ejemplo, el
control de la proliferación celular, la
citodiferenciación y la muerte celular programada entre otros.24
El análisis combinado de los
efectos de las mutaciones en el
locus BIN2 con el estudio de plan-
tas transgénicas sobreexpresando
el gen, mostraron que BIN2 se expresa de manera constitutiva en
ausencia de BR y que funciona
como un regulador negativo de la
señalización de brasinoesteroides
en el interior de la célula. Por otro
lado, se encontró que la inhibición
de su actividad kinasa después que
se activa el complejo receptor por
la percepción del BR es un paso clave para la continuidad de la propagación de esta señal hacia el núcleo.15 Pero BRI-1 y BAK-1 no son
capaces de fosforilar la proteína
BIN2 in vitro y tampoco existen
evidencias de interacción directa in
vivo entre el complejo receptor y
BIN2, por lo que queda por determinar como es regulado después de
activado el receptor en membrana.
La kinasa BIN2 tiene como sustratos a dos proteínas citoplasmáticas, BES1 y BZR1, identificadas
recientemente como reguladores
positivos de la señal BR y a las que
BIN2 fosforila de manera constitutiva en ausencia de brasinoesteroides25,26
y convirtiéndolas en los blancos de
la degradación proteolítica.27
BES1 y BZR1 son proteínas muy
cercanas que contienen numerosos
sitios consenso para fosforilación
por kinasas tipo GSK3. BZR1 y
BES1se encuentran mayoritariamente en su forma fosforilada y el
tratamiento con brasinoesteroide
induce su desfosforilación y acumulación dentro del núcleo.
La función bioquímica de BZR1
y BES1 no ha sido aún determinada y también se desconoce si el
brasinoesteroide regula su transporte dentro del núcleo. La mutación bes1-D origina un fenotipo
hipersensible a brasinoesteroide
donde no se requiere la presencia
de la hormona y hay expresión constitutiva de genes regulados por
este.26,28 Tanto el mutante brz1-1D
como el bes1-1D tienen niveles alterados de genes regulados por brasinoesteroides, pero no está aún claro,
si las proteínas se unen directamente al núcleo o regulan la expresión
génica mediante su interacción con
otras proteínas que se unen al núcleo. Solo se sabe hasta el momento, que se requiere de una
topoisomerasa VI nuclear para la
ocurrencia de los efectos génicos
mediados por brasinoesteroides.
Recientemente fueron descubiertos
los mutantes bin3 y bin5 (del inglés
Fig. 3. Vía hipotética de señalización de brasinoesteroides en Arabidopsis. En la célula en reposo (izquierda) BRI-1 y BAK-1 existen como monómeros inactivos que están
en equilibrio con una pequeña cantidad del heterodímero activo. En ausencia de BR,
la kinasa BIN2 está activa constitutivamente y fosforila a las proteínas BES1 y BZR
haciéndolas blancos sensibles a la degradación. De esta manera. no se recibe señal
dentro del núcleo y no hay respuesta de crecimiento celular. La unión del BR al complejo receptor (derecha) tiene lugar con la ayuda posiblemente, de una proteína
coligando (CL) que ha madurado previamente por acción de la enzima BRS1. Esto
desplaza el equilibrio hacia la formación de los dímeros BRI-1/BAK-1 que se activan y
transmiten la señal de BR hacia el interior celular. La transducción de la señal origina (por mecanismos aún desconocidos) la inhibición de la actividad kinasa de BIN2
permitiendo de esta manera la acumulación de BES1 y BZR1 en el núcleo dando
lugar al crecimiento de la célula posiblemente a través de su asociación con factores
de transcripción que contengan motivos de unión de ADN.
Revista CENIC Ciencias Biológicas, Vol. 37, No. 2, 2006.
brassinosteroid insensitive 3 y 5) los
cuales comparten entre ellos un
fenotipo idéntico y algunas de las
características de los mutantes de
brasinoesteroides. Los genes afectados en estos mutantes codifican
para subunidades de la toposisomerasa VI.29
UN RECEPTOR CON DOS FUNCIONES
Como se ha descrito anteriormente, el hallazgo de homólogos de
BRI1 y cuyas mutaciones fueron
responsables de los fenotipos insensibles en chícharo, arroz y tomate
permitió concluir que el mecanismo
de señalización de BR está aparentemente muy conservado en el reino vegetal. Pero hay un dato muy
novedoso en lo que se refiere al receptor de brasinoesteroide y que no
debe ser ignorado; específicamente el receptor en tomate tBRI1. Estudios recientes demostraron que
esta proteína no es requerida sólo
para la respuesta BR, sino que también funciona como receptor de la
hormona sistemina, de naturaleza
peptídica y que actúa como mediador de la respuesta a heridas en tomate mediante la síntesis del ácido
jásmonico.30
El receptor OTR en mamíferos,
era el único conocido inicialmente,
capaz de reconocer dos ligandos de
naturaleza diferente; el péptido
oxitocina y el esteroide progesterona.31 En este caso, ambas hormonas actúan antagónicamente
regulando respuestas fisiológicamente similares y compitiendo por
el receptor. Sin embargo, la regulación del tBRI1 de tomate a través
de la sistemina y el BR difiere del
modelo de percepción del receptor
OTR antes mencionado. Por un
lado, BRI1 actúa como regulador
positivo de ambos mecanismos y se
activa con los dos ligandos y en segundo lugar no existe competencia
de los ligandos por el receptor ya
que el BR no reduce la unión a
BRI1-sistemina, aunque si inhibe la
respuesta.31
La función dual de tBRI1 es similar al receptor Toll de Drosophila
que también tiene un dominio LRR
extracelular. Toll es esencial para el
establecimiento del patrón dorsoventral en el embrión al igual que
para la respuesta defensiva innata
contra hongos y bacterias de la mosca adulta. La diferencia entre ambos receptores, el Toll y el tBRI1
radica en que el primero es activado por un único ligando mientras
que el segundo aparentemente per-
cibe los dos. El tBRI1 es por tanto
el único receptor conocido hasta la
fecha activado por dos señales distintas relacionadas con dos respuestas fisiológicas diferentes.
FUTURAS PERSPECTIVAS EN
LAS INVESTIGACIONES
Los brasinoesteroides intervienen dentro de las plantas en un conjunto de procesos fisiológicos que
se asientan en muchos casos en los
cambios que se producen a nivel de
la expresión de determinados
genes. En los últimos años, se han
realizado grandes avances en este
sentido y se han caracterizado numerosos genes que ayudan a ampliar el
conocimiento sobre los procesos de
crecimiento y división celular, de la
citodiferenciación, así como un mayor entendimiento de la compleja
red de señales de la interacción entre las distintas hormonas vegetales.
Sin embargo, aún no está completamente dilucidado el mecanismo molecular a través del cual los
brasinoesteroides disparan la expresión de los genes en el núcleo
que promueven estos procesos fisiológicos.
Actualmente, la mayoría de las
investigaciones están encaminadas
a localizar todos los componentes
que están involucrados en la percepción y transducción de la señal
BR y específicamente los factores
activadores de la transcripción de
los genes específicos en el núcleo.
El desarrollo e implementación
de técnicas moleculares cada vez
más sofisticadas tales como las
hibridaciones complejas con microarreglos de ADN, entre otras,
podrán contribuir a comprender de
manera más global y en un espacio
de tiempo relativamente corto,
cómo funcionan los brasinoesteroides y cómo se engarzan en la compleja red de señales que tiene lugar
dentro de las plantas.
Otro aspecto sorprendente y sujeto a diversas investigaciones es el
hecho de la doble función de tBRI1
como receptor de dos moléculas distintas con funciones diferentes.
Mientras la mayoría de los animales tienen menos de una docena de
receptores del tipo LRR, las plantas
han evolucionado con una extensa
familia de más de 500 proteínas
LRR y solo en Arabidopsis hay cerca de 250. Es sorprendente que a
pesar de esta increíble expansión de
la familia de genes LRR en plantas,
no se haya separado en el tBRI1 el
papel receptor para dos hormonas
distintas estructural y funcio nalmente. El doble papel de tBRI1
puede representar un mecanismo
conservado a través de la evolución.
Pudiera ser beneficioso para la planta tener un mismo receptor que una
brasinoesteroides y se active por
una señal de herida a la planta, de
manera que pueda coordinarse la
expansión celular con la síntesis de
la pared celular con vistas a reparar
rupturas.32 Estudios futuros de la
señalización de sistemina y brasinoesteroide en tomate, podrían
arrojar más luz sobre las especificidades de las LRR-RLK a nivel de
ambos ligandos y la cascada de señales corriente abajo. Algunos de
los componentes en esta fase de la
señal pudieran también ser “compartidos” durante ambas respuestas
y sería excitante determinar si
BAK1, BIN2, BZR1 o BES1 también
representan un papel dentro de la
respuesta de resistencia a ataques
de patógenos.
BIBLIOGRAFIA
1. Aranda A., Pascual A. Nuclear hormone receptors and gene expression.
Physiol. Rev., 81, 1269-1304, 2001.
2. Losel R., Wehling M. Nongenomic actions of steroid hormones. Nat. Rev.
Mol. Cell Biol., 4, 46-56, 2003.
3. Clouse S.D., Langford M., McMorris
T.C. A brassinosteroid-insensitive mutant in Arabidopsis thaliana exhibits
multiple defects in growth and development. Plant Physiol., 111, 671-678,
1996.
4. Kauschmann A., Jessop A., Koncz C.,
Szekeres M., Willmitzer L., Altmann T.
Genetic evidence for an essential role
for brassinosteroids in plant development. Plant J., 9, 701-713, 1996.
5. Li J., Chory J. A putative leucine-rich
repeat receptor kinase involved in
brassinosteroid signal transduction.
Cell, 90, 929-938, 1997.
6. Noguchi T., Fujioka S., Choe S.,
Takatsuto S., Yoshida S., Yuan H.,
Feldmann K., Tax F. Brassinosteroidinsensitive dwarf mutants of Arabidopsis accumulate brassinosteroids.
Plant Physiol., 121, 743-752, 1999.
7. Friedrichsen D.M., Joazeiro C.A., Li J.,
Hunter T., Chory J. Brassinosteroidinsensitive-1 is a ubiquitously expressed leucine-rich repeat receptor
serine/threonine kinase. Plant Physiol., 123, 1247-1256, 2000.
8. Oh M.H., Ray W.K., Huber S.C., Asara
J.M., Gage D.A., Clouse S.D. Recombinant brassinosteroid-insensitive 1 receptor-like kinase autophosphorylates
on serine and threonine residues and
phosphorylates a conserved peptide
motif in vitro. Plant Physiol., 124, 751766, 2000.
9. Yamamuro C., Ihara Y., Wu X., Noguchi
T., Fujioka S., Takatsuto S., Ashikari M.,
Kitano H., Matsuoka M. Loss of function of a rice brassinosteroid insensitive
71
Revista CENIC Ciencias Biológicas, Vol. 37, No. 2, 2006.
10.
11.
12.
13.
14.
15.
16.
17.
1 homolog prevents internode elongation and bending of the lamina
joint. Plant Cell, 12, 1591-1606, 2000.
Nomura T., Bishop G.J., Reid J.B.,
Yokota T. Identification of the pea
brassinosteroid receptor gene LKA as
a BRI1 homolog. 17th International
Conference on Plant Growth Substances. Brno, Czech Republic, Abstract No. 261, 2001.
Montoya T., Nomura T., Farrar K.,
Kaneta T., Yokota T., Bishop G.J.
Cloning the tomato Curl3 gene highlights the putative dual role of the
leucine-rich repeat receptor kinase
tBRI1/SR160 in plant steroid hormone and peptide hormone signaling. Plant Cell, 14, 3163-3176, 2002.
Koka C.V., Cerny R.E., Gardner R.G.,
Noguchi T., Fujioka S., Takatsuto S.,
Yoshida S., Clouse S.D. A putative
role for the tomato genes DUMPY and
CURL-3 in brassinosteroid biosynthesis and response. Plant Physiol., 122,
85-98, 2000.
He Z., Wang Z.-Y., Li J., Zhu Q., Lamb
C., Ronald P., Chory J. Perception of
brassinosteroids by the extracellular
domain of the receptor kinase BRI1.
Science, 288, 2360-2363, 2000.
Li J., Wen J., Lease K.A., Doke J.T., Tax
F.E., Walker J.C. BAK1, an Arabidopsis LRR receptor-like protein kinase,
interacts with BRI1 and modulates
brassinosteroid signaling. Cell, 110,
213-222, 2002.
Nam K.H., Li J. BRI1/BAK1, a receptor kinase pair mediating brassinosteroid signaling. Cell, 110, 203-212,
2002.
Attisano L., Wrana J. Signal transduction by the TGF-? superfamily. Science, 296, 1646-1647, 2002.
Markovic–Housley Z., Degano M.,
Lamba D., von Roepenack–Lahaye E.,
Clemens S., Susani M., Ferreira F.,
18.
19.
20.
21.
22.
23.
24.
25.
Scheiner O., Breiteneder H. Crystal
structure of a hypoallergenic isoform
of the major birch pollen allergen Bet
v 1 and its likely biological function
as a plant steroid carrier. J. Mol. Biol.,
325, 123-133, 2003.
Arabidopsis Genome Initiative
Analysis of the genome sequence of
the flowering plant Arabidopsis
thaliana. Nature, 408, 796-815, 2000.
Li J., Lease K.A., Tax F.E., Walker J.C.
BRS1, a serine carboxypeptidase,
regulates BRI1 signaling in Arabidopsis thaliana. Proc. Natl. Acad.
Sci., USA, 98, 5946-5921, 2001.
Li J. Brassinosteroids signal through
two receptor kinases. Curr. Opin.
Plant Biol., 6, 494-499, 2003.
Li J., Nam K.H., Vafeados D., Chory
J. BIN2, a new brassinosteroid-insensitive locus in Arabidopsis. Plant
Physiol, 127, 14-22, 2001.
Choe S., Schmitz R.J., Fujioka S.,
Takatsuto S., Lee M.-O., Yoshida S.,
Feldmann K.A., Tax F.E. Arabidopsis
brassinosteroid-insensitive dwarf12
mutants are semidominant and defective in a glycogen synthase kinase
3?-like kinase. Plant Physiol., 130,
1506-1515, 2002.
Perez–Perez J., Ponce M.R., Micol J.L.
The UCU1 Arabidopsis gene encodes
a SHAGGY/GSK3-like kinase required for cell expansion along the
proximodistal axis. Dev. Biol., 242,
161-173, 2002.
Frame S., Cohen P. GSK3 takes centre stage more than 20 years after its
discovery. Biochem, 1359, 1-16, 2001.
Wang Z.-Y., Nakano T., Gendron J., He J.,
Chen M., Vafeados D., Yang Y., Fujioka
S., Yoshida S., Asami T., Chory J. Nuclearlocalized BZR1 mediates brassinosteroid-induced growth and feedback
suppression of brassinosteroid biosynthesis. Dev Cell, 2, 505-513, 2002.
26. Yin Y., Wang Z.-Y., Mora–Garcia S., Li
J., Yoshida S., Asami T., Chory J. BES1
accumulates in the nucleus in response to brassinosteroids to regulate
gene expression and promote stem
elongation. Cell, 109, 181-191, 2002.
27. He J.-X., Gendron. J.M., Yang Y., Li
J., Wang Z.-Y. The GS3-like kinase
BIN2 phosphorylates and destabilizes BZR1, a positive regulator of the
brassinosteroid signaling pathway in
Arabidopsis. Proc. Natl. Acad. Sci.,
USA, 99, 10185-10190, 2002.
28. Zhao J., Peng P., Schmitz R.J.,
Decker A.D., Tax F.E., Li J. Two putative BIN2 substrates are nuclear
components of brassinosteroid signaling. Plant Physiol., 130, 12211229, 2002.
29. Yin Y.H., Cheong H., Friedrichsen D.,
Zhao Y.D., Hu J.P., Mora–Garcia S.,
Chory J. A crucial role for the putative Arabidopsis topoisomerase VI in
plant growth and development. Proc.
Natl. Acad. Sci., USA, 99, 1019110196, 2002.
30. Zhao J., Peng P., Schmitz R.J., Decker
A.D., Tax F.E., Li J. Two putative BIN2
substrates are nuclear components of
brassinosteroid signaling. Plant
Physiol., 130, 1221-1229, 2002.
31. Scheer J., Ryan Jr. C.A. The systemin receptor SR160 from Lycopersicon peruvianum is a member of
the LRR receptor kinase family.
Proc. Natl. Acad. Sci., USA, 99,
9585-9590, 2002.
32. Grazzini E., Guillon G., Mouillac B.,
Zingg H.H. Inhibition of oxytocin receptor function by direct binding of
progesterone. Nature, 392, 509-512,
1998.
33. Wang Z. and He J. Brassinosteroid
signal transduction–choices of signals and receptors. TRENDS in Plant
Science, 9, 92-96, 2004.
TESIS DOCTORALES DESTACADAS
MINISTERIO DE EDUCACION SUPERIOR DE CUBA
EL MOIRE DE SOMBRA Y LA ILUMINACION ESTRUCTURADA
EN EL DIAGNOSTICO Y SEGUIMIENTO DE ENFERMEDADES DEL SISTEMA
OSEO-MUSCULAR DEL CUERPO HUMANO.
Dr. Alfredo Basilio Moreno Yera, Instituto Superior Politécnico ‘’José A. Echeverría’’.
72
Propone la técnica de Topografía Moiré y la Iluminación Estructurada para caracterizar con precisión, superficies estáticas
y en movimiento del cuerpo humano y el Método Moiré Clínico de Pesquizaje y Seguimiento como complemento del procedimiento convencional de diagnóstico y seguimiento de enfermedades del sistema óseo muscular en el contexto cubano.
Se presenta una concepción común enmarcada en la teoría de las comunicaciones para desarrollar los fundamentos
teóricos de las técnicas utilizadas, se establecen los descriptores que clasifican y describen los patrones distintivos de los
topogramas de las superficies estudiadas, se construyen sistemas experimentales para la medición de topografías de
superficies estáticas y en movimiento no estudiadas previamente, se desarrollaron los programas de computación para el
procesamiento de las imágenes y topogramas.
Su novedad científica radica en que se diseña y aplica por primera vez el Método Moiré Clínico de Pesquisaje y Seguimiento sustentado en el Moiré de Sombra como complemento al procedimiento convencional del diagnóstico y seguimiento de enfermedades del sistema óseo-muscular en adolescentes cubanos y se caracteriza la superficie de la planta del
pie al caminar mediante la Iluminación Estructurada.