Diapositiva 1

CONTRACCIÓN MUSCULAR
FELIPE ALBARRÁN TORRES, MSc
MUSCULO ESQUELÉTICO
-La contracción del músculo esquelético se encuentra bajo control voluntario.
Cada célula muscular esquelética está inervada por una rama de motoneurona.
Los potenciales de acción se propagan a lo largo de las motoneuronas y provocan
la liberación de Ach en la unión neuromuscular, despolarización de la placa
motora e inicio de potenciales de acción en la fibra muscular.
-¿Qué factores inducen la contracción de la fibra muscular?
Estos sucesos, que ocurren entre el potencial de acción de la fibra muscular y la
contracción de dicha fibra, se denominan en conjunto acoplamiento excitacióncontracción.
Filamentos musculares
- Cada fibra muscular se comporta como una unidad separada, es multinucleada
y contiene miofibrillas. Estas últimas están rodeadas por retículo sarcoplásmico
e invaginadas por túbulos transverso (túbulos T). Cada miofibrilla contiene
filamentos interdigitados gruesos y delgados dispuestos longitudinal y
transversalmente en sarcómero. Las unidades repetitivas de sarcómero explican
el patrón único de bandas observado en el músculo estriado (músculo
esquelético y cardiaco).
Filamentos gruesos
- Los filamentos gruesos comprenden una proteína de peso molecular elevado
denominada miosina, que posee seis cadenas de polipéptidos, incluyendo un par de
cadenas pesadas y dos pares de cadenas ligeras. Casi toda la miosina de la cadena
pesada tiene una estructura helicoidal alfa, en la cual las dos cadenas se enrollan entre
sí para formar la “cola” de la molécula de miosina. Las cuatro cadenas ligeras y las
terminales N de cada cadena pesada forman dos “cabezas” globulares sobre la
molécula de miosina. Estas cabezas gobulares tienen un sitio de unión para la actina,
necesario para la formación de puentes transversales, y un sitio que se une a ATP y lo
hidroliza (miosina ATP-asa).
Filamentos delgados
Los filamentos delgados se componen de tres proteínas: actina, tropomiosina y
troponina.
 La actina es una proteína que, por su forma globular, se denomina actina-G. En los
filamentos delgados la actina-G está polimerizada en dos cadenas retorcidas en una
estructura helicoidal alfa para formar actina filamentosa, denominada actina-F. La
actina tiene un sitio para unirse a la miosina; cuando el músculo se encuentra en
reposos, el sitio de unión a miosina está cubierto por tropomiosina, de modo que
actina y miosina no pueden interactuar.
La tropomiosina
Es una proteína filamentosa que corre a lo largo del surco en cada sitio activo del
filamento de actina. En reposo, su función es bloquear el sitio de unión para miosina
sobre la actina. Cuando se presenta una contracción la tropomiosina se desplaza fuera
del camino de tal manera que la actina y la miosina puedan interactuar.
La troponina
Es un complejo de tres proteínas globulares (troponina T, I y C) localizadas a intervalos
regulares a lo largo de los filamentos de tropomiosina. La troponina T (T por
tropomiosina) une el complejo troponina a la tropomiosina. La troponina I (I por
inhibitoria) junto con la tropomiosina inhiben la interacción de actina y miosina y
cubren el sitio de unión para miosina situado sobre la actina. La troponina C (C por
Ca+2) es una proteína que se une a Ca+2 y desempeña una función principal en el inicio
de la contracción. Cuando la concentración intracelular de Ca+2 aumenta, el Ca+2 se
une a la troponina C y genera un cambio conformacional en el complejo troponina. Este
cambio conformacional desplaza la tropomiosina fuera del camino y permite la unión
de actina a las cabezas de miosina.