TEMARIO: Parte I: PRINCIPALES BIOMOLÉCULAS A/ LOS AMINOÁCIDOS

TEMARIO:
Parte I: PRINCIPALES BIOMOLÉCULAS
I/ Los Aminoácidos y los Péptidos
A/ LOS AMINOÁCIDOS
1 Generalidades
2 Aminoácidos proteicos
3 Propiedades especiales de aa proteicos
4 Reactividad
5 Propiedades ácido/base de los aminoácidos
6 Solución tampón
A/ LOS PÉPTIDOS
1 Generalidades
2 El enlace peptídico
3 Propiedades de los péptidos útiles para valoración
4 Propiedades ácido/base de los péptidos
5 Oligopéptidos con actividad biológica
6 Los Neuropéptidos
II/ Introducción a las Proteínas:
A/ Estructura de las proteínas
1Generalidades de las proteínas
2 Niveles estructurales
3 Principales estructuras secundarias; ððHélice
4 Principales estructuras secundarias; ððLaminar
5 Principales estructuras secundarias; Codos
B/ Proteínas Fibrosas
1
1 Las Queratinas
2 El Colágeno
B/ Las Proteínas Globulares
1Generalidades
2 Plegamiento de las proteínas globulares
3 Desnaturalización de las proteínas globulares
III/ Técnicas de purificación y análisis de proteínas
A/ Preparación de muestras
1 Homogeneización
2 Técnicas de Purificación de proteínas
B/ La Centrifugación
1 Generalidades
2 La Centrifugación Diferencial
3 Centrifugación en Gradiente de Densidad
4 Ultracentrifugación analítica
C/ Precipitación, Liofilización y Dialisis
1 Precipitación isoeléctrica fraccionada
2 Precipitación fraccionada por eliminación del agua de solvatación
3 Dialisis
4 Liofilización
D/ Cromatografía
1 Generalidades
2 Cromatografía de Reparto
3 Cromatografía de Adsorción, de Intercambio Iónico
4 Cromatografía de Permeabilidad
5 Cromatografía de Afinidad
2
D/ Electroforesis
1 Generalidades
2 Electroforesis de zona
3 Electroforesis en geles de Poliacrilamida − SDS (PAGE−SDS)
D/ Otros métodos
1 Cálculo del pI de las proteínas
2 Cálculo de resultados de purificación
IV/ Las Proteínas
A/ Clasificación de las proteínas
1Por su composición
2 Por su estructura
3 Por su función
B/ Relaciones estructura − función
1 Generalidades
2 Técnica experimental de cálculo de KD
3 Fracción de ligando unido ð (%)
4 Fracción de ligando unido teniendo en cuenta la interacción
C/ Las Apoproteínas
1 Generalidades, el grupo Hemo
2 La Mioglobina
3 La Hemoglobina
D/ La Hemoglobina
1 Cambios conformacionales
2 Influencia del pH en la conformación de la Hemoglobina
3 Otros Efectores Alostéricos; CO:
4 El 2,3−Bifosfoglicerol
3
5 Inhibidores No Alostéricos
6 Importancia de la presencia de Inhibidores
7 Patologías de la Hemoglobina
IV/ Las Enzimas
A/ Generalidades en Encimología
1Introducción
2 Nomenclatura y clasificación de las Enzimas
3 Los Cimógenos
4 Las proteasas
B/ Complementaridad Enzima − Sustrato
1 Modelos de complementaridad Enzima − Sustrato
2 Interacciones de complementaridad entre Enzima y Sustrato
3 Factores que afectan a las interacciones Enzima − Sustrato
4 Los Cofactores
5 Parámetros externos que afectan a las interacciones Enzima − Sustrato
C/ Cinética de las Reacciones Encimáticas
1Generalidades de Cinética Encimática
2 Medida de la velocidad de una reacción encimática (V)
3 Ecuación de velocidad de Michaelis − Mentel
4 Ecuación de velocidad de Lineweaver − Burk
5 Deducción de la ecuación por el mecanismo de la reacción
6 Hipótesis de Brigs − Haldane o Estado Estacionario
7 Hipótesis del Equilibrio Rápido
8 Conceptos importantes en cinética encimática
D/ La Inhibición Encimática
1Generalidades
4
2 Inhibición Irreversible
3 Inhibición Reversible Competitiva
4 Inhibición Reversible No Competitiva
5 Inhibición Reversible Acompetitiva
E/ Regulación de la Actividad Encimática
1Actividad Encimática del Metabolismo
2 Regulación Alostérica
3 Regulación de Equilibrios polimerización/despolimerización
4 Regulación por modificación reversible
5 Regulación por activación proteolítica
F/ Isoenzimas y Agrupaciones de Enzimas
1 Las Isoenzimas
2 Agrupaciones Multienzimáticas
V/ Nucleósidos y Nucleótidos
A/ Introducción
1 Funciones de los Nucleótidos
2 Estructura general de nucleósidos y nucleótidos
3 Nomenclatura
4 Principales tipos de Nucleótidos
B/ Nucleótidos no nucleicos:
1 Nucleótidos Difosfato (NDP) y Trifosfato (NTP)
2 El Coenzima Nicotinamida Adenina Difosfato (NAD+/NADH)
3 El Coenzima Fosfato de Riboflavina (FMN, Flavin Mono Nucleotido)
4 El Coenzima A (CoA)
5 Nucleótidos cíclicos
C/ Los Ácidos Desoxirribonucleicos (DNA)
5
1Generalidades
2 Estructura 3D del DNA
3 Tipos estructurales del DNA
4 Desnaturalización y Renaturalización del DNA
D/ Los Ácidos Ribonucleicos (RNA)
1 Generalidades
2 Principales tipos de RNA
3 Las Nucleasas
VI/ Procesos Moleculares de la Expresión de la Información Genética
A/ La Replicación del DNA
1 Generalidades
2 Experimento de Meselson & Stahl
3 Generalidades de Replicación del DNA en procariontes
4 Etapas de Replicación del DNA en procariontes
5 La Replicación del DNA en eucariontes
6 Mecanismos de Reparación de la Replicación del DNA
B/ La Transcripción; del DNA al mRNA
1 Generalidades
2 La Transcripción en procariontes
3 Desarrollo de la Transcripción en procariontes
4 La Transcripción en Eucariontes
C/ La Traducción; del mRNA a las Proteínas
1 Generalidades
2 Estructura del tRNA
3 La Activación de Aminoácidos
4 La Unión Anticodón − mRNA
6
5 La maquinaria esencial para la síntesis de proteínas; Los Ribosomas
6 Funcionalidad de los Ribososmas
7 La Síntesis de Proteínas en Procariontes
7.1La Iniciación
7.2 La Elongación
7.3 La Terminación
7.4 Balance Energético
8 La Síntesis de Proteínas en Eucariontes
9 Las Rutas de Transporte de proteínas en Eucariontes
10 El Plegamiento de las Proteínas en Eucariontes
11 Maduración de las Proteínas
11.1 Modificación de aminoácidos
11.2 Procesamiento Proteolítico
Parte II: EL METABOLISMO
I/ Conceptos básicos
A/ INTRODUCCIÓN
1 Generalidades
2 Control del metabolismo
B/ TERMODINÁMICA
1 Bases de la Termodinámica
2 Clasificación Termodinámica de las Reacciones
C/ COMPUESTOS DE ELEVADA ENERGÍA DE HIDRÓLISIS
1Generalidades
2 El ATP y el GTP
D/ COMPUESTOS DE ELEVADA ENERGÍA DE PODER REDUCTOR
1 Reacciones de Oxido−Reducción (Red−Ox)
7
2 La Energía en las Reacciones Red−Ox
3 Poder Reductor en el Metabolismo
I/ Metabolismo de Degradación de la Glucosa
A/ DEGRADACIÓN DE LA GLUCOSA A CO2
1 Primera fase de la Glicólisis
2 Segunda fase de la Glicólisis
3 Regulación de la Glicolisis
4 Degradación anaeróbica del Piruvato
5 Descarboxilación aerobia del Piruvato en Acetil−CoA
6 Regulación del Complejo Piruvato dh
7 Descarboxilación de Acetil−CoA en el Ciclo TCA
8 Regulación del ciclo TCA
B/ PARTICULARIDADES DEL CICLO DE LOS ÁCIDOS TRICARBOXÍLICOS
1 Estereoisometría de la Aconitasa
2 Carácter anfibólico del ciclo TCA
3 Reacciones Anapleróticas; Carboxilación del Piruvato
4 Reacciones Anapleróticas; Ciclo del Glioxilato
C/LA CADENA DE TRANSPORTE ELECTRÓNICO DE LA RESPIRACIÓN Y LA FOSFORILACIÓN
OXIDATIVA
1 Generalidades
2 Mecanismo de la cadena respiratoria
3 Los Citocromos
4 El transporte de electrones en la Cadena Respiratoria
5 La Fosforilación Oxidativa
D/ VÍAS DE REOXIDACIÓN DEL NADH CITOPLASMÁTICO
1 Generalidades
2 Lanzadera de Glicerol fosfato
8
3 Lanzadera de Malato
E/ BALANCE DE LA DEGRADACIÓN DE LA GLUCOSA
II/ Metabolismo de Biosíntesis de Glucosa
A/ LA GLUCONEOGÉNESIS
1 Generalidades
2 Gluconeogénesis a partir del Lactato
3 Patologías de inhibición de la Gluconeogénesis
B/ EL GLUCÓGENO Y SU METABOLISMO
1 Introducción al Glucógeno
2 Biosíntesis del Glucógeno
3 La degradación del Glucógeno
4 Generalidades sobre la regulación del metabolismo del Glucógeno
5 Regulación de Glucógeno fosforilasa
6 Control hormonal sobre la regulación de Glucógeno fosforilasa
7 Regulación de Glucógeno sintasa y su control hormonal
8 Ruta de las Pentosas, o del Fosfogluconato
9 Glutatión y Patología de la Ruta de las Pentosas en Eritrocitos
III/ Metabolismo de Lípidos
A/ LOS PRINCIPALES LÍPIDOS
1 Estructura y Nomenclatura
2 Los Ácidos Grasos de las células
3 Los Triglicéridos
4 Los Fosfolípidos
5 Los Esteroides
B/ METABOLISMO DE DEGRADACIÓN DE LÍPIDOS
1 La Digestión de los Triglicéridos en la Luz Intestinal
9
2 Degradación de los Triglicéridos en la mucosa intestinal
3 Lipoproteínas de la sangre
4 Recorrido de los Quilomicrones en la sangre
5 Destino de los Triglicéridos en células Adiposas y Musculares
6 Función de las Apoproteínas de alta densidad, HDL
7 Enfermedades cardíacas relacionadas
8 Movilización de los Ácidos Grasos del tejido Adiposo
9 La ð−Oxidación de los Ácidos Grasos (ð−Ox)
10 Degradación de los Fosfolípidos
C/ METABOLISMO DE BIOSÍNTESIS DE LÍPIDOS
1 Biosíntesis de Cuerpos Cetónicos
2 Biosíntesis de Ácidos Grasos
3 Vía del Citrato
4 La Biosíntesis de Triglicéridos
5 Biosíntesis de Fosfolípidos a partir de Diglicéridos
6 Biosíntesis de Colesterol a partir de HMG−CoA
7 Regulación de HMG reductasa
IV/ Metabolismo de los Compuestos Nitrogenados
A/ METABOLISMO DE DEGRADACIÓN DE AMINOÁCIDOS
1 Generalidades sobre el metabolismo general de los Aminoácidos
2 Digestión de Proteínas de la dieta
3 Desaminación de los aminoácidos
4 Eliminación del Amoniaco en exceso consumido por los organismos
5 El Ciclo de la Urea
6 Descarboxilación de aminoácidos
7 Metabolismo del Propionil−CoA
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B/ METABOLISMO DEL FRAGMENTO MONOCARBONADO
1 Generalidades sobre el metabolismo del Fragmento Monocarbonado
2 Origen del Fragmento Monocarbonado
3 La Metionina como Donador Universal de grupos Metilo
4 Biosíntesis de Aminoácidos
5 Biosíntesis de Nucleósidos Púricos
6 Biosíntesis de Nucleósidos Pirimidínicos
7 Biosíntesis de Desoxirribonucleótidos
8 Catabolismo de Nucleósido
Parte I: PRINCIPALES BIOMOLÉCULAS
I/ Los Aminoácidos y los Péptidos:
A/ LOS AMINOÁCIDOS:
1 Generalidades:
− Los aminoácidos, aislados por primera vez en el siglo XIX, forman las proteínas al asociarse linealmente.
− Poseen un carbono central, con H, NH2 (amino), COOH (carboxilo) y una cadena lateral R variable.
− La región cte de los aa es siempre polar: presenta un grupo ácido con carga negativa, y uno básico con carga
positiva: NH3+ − CH − COO−
− Los aminoácidos se diferencian por su cadena R.
− Sólo 20 aminoácidos conforman las proteínas recién sintetizadas y son codificados por el ADN. Después de
maduración, las proteínas pueden presentar más de 100 aa distintos, todos derivados de los 20 iniciales (EJ;
Prolina > Hydroxiprolina).
− Los 20 aa iniciales se clasifican, entre otros, como ð−aminoácidos: Ambos grupos, amino y carboxilo, se
encuentran en posición ð. Reciben el nombre de aa proteicos.
− Muchos aa no proteicos son también vitales. Por ejemplo la ð−Alanina es un importante neuroransmisor.
2 Aminoácidos proteicos:
− Por las propiedades de su radical R podemos clasificarlos en 4 grupos:
− Los aa NO POLARES son aquellos cuyo R no es polar, ni tiene carga:
• Alanina (Ala; A)
• Valina (Val; V)
11
• Leucina (Leu; L)
• Isoleucina (Ile; I)
• Prolina (Pro; P)
• Fenilalanina (Phe; F)
• Triptófano (Trp; W)
• Metionina (Met; M)
− Los Aa POLARES pueden ser de tres tipos en función de su carga.
− SIN CARGA, pueden ser básicos con grupos alcohol (OH) o tiol (SH):
• Glicina, Glicocola (Gly; G)
• Serina (Ser; S)
• Treonina (Thr; T)
• Cisteína (Cys; C)
• Tirosina (Tyr; Y)
• Asparagina (Asm; N)
• Glutamina (Gln; Q)
− CON CARGA NEGATIVA, son ácidos:
• Aspartato (Asp; D)
• Glutamato (Glu; E)
− CON CARGA POSITIVA, son básicos:
• Lisina (Lys; K)
• Arginina (Arg; R)
• Histidina (Hys; H)
3 Propiedades especiales de aa proteicos:
− Gly es el aa más pequeño; Su R es un átomo de H. Se duda de su naturaleza; ¿polar, o no polar?
− Pro es el único aa que no tiene su grupo amino libre: se encuentra unido a R por una estructura de ciclo
pentagonal. Otros aa tienen ciclos aromáticos en R.
− Solamente dos aa contienen un átomo de azufre: Met (tioeter) y Cys (tiol).
− Todos los aminoácidos, salvo Gly, presentan en el C central del grupo constante un centro quiral,
produciendo efectos ópticos de polarización de la luz.
− A diferencia de los glúcidos naturales todos de la serie D, los ðaa proteicos son siempre de la serie L (L−aa),
polarizando la luz en un ángulo positivo.
− Todos los aa tienen propiedades espectroscópicas: absorven luz UV. Se puede obtener con un colorímetro
su absorvancia. ðMAX=220nm; para aa con cilos aromáticos ðMAX=260nm.
4 Reactividad:
Carboxilo + Alcohol > Ester
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+ Amina > Amida
+ Reductor > Alcohol
+ descarboxilación > Amina
Amina + Aldehído > Imina R − C = N − R'
+ Ninhidrina > Fuerte oxidación
− Esta última reacción es utilizada para confirmar la presencia de aa en laboratorio, gracias a la aparición de
un compuesto coloreado. No aparece en el caso de Pro, puede aparecer una mancha amarillenta.
− Todos los aa presentan propiedades acido − base. En función del pH fisiológico, los grupos ððamino,
ððcarboxilo y otros grupos polares pueden encontrarse o no ionizados. Por ello los aa se comportan como
ácidos o bases, respondiendo a las leyes de Bronsted y Lowry.
5 Propiedades ácido/base de los aminoácidos:
− Cada ácido tiene su base conjugada y viceversa. Por ello se determina Ka, cte de disociación del ácido en el
punto en el que se alcanza el equilibrio entre acido y base.
Ka = [Base] [H+] / [Ácido]
pKa = −log Ka
pH = −log [H+]
ECUACIÓN DE HENDERSON − HASSELBACH:
pH = pKa + log ([Base] / [Ácido])
− Los grupos se disocian por orden decreciente de acidez. Un aminoácido presenta siempre por lo menos dos
grupos con actividad ac/base (ððamino y ððcarboxilo), con Ka propia para cada grupo.
− A pH muy bajo, todos los grupos están protonados al máximo: COOH, NH3+.
− A medida que lo hacemos aumentar los grupos se disocian: El 50% de un grupo se ha disociado ya cuando
pH = pKa. Los estados de ionización se prosiguen ordenadamente.
− A pH elevado todos los grupos de han disociado: COO−, NH2.
− EJEMPLO: Alanina.
COOH − CH − NH3+ COO− − CH − NH3+ COO− − CH − NH2
CH3 CH3 CH3
[Ala +] [Ala 0] [Ala −]
pH = pKa1 pH = pKa2
13
50% [Ala +] 50% [Ala 0]
50% [Ala 0] 50% [Ala −]
− Podemos visualizarlo en un gráfico de las concentraciones en función del pH:
• En los puntos donde la curva es vertical, sólo se encuentra una especie (Ala +, Ala 0 o Ala −)
• En los valles, pH = pKa, y las concentraciones entre las dos especies son iguales (pKa1, pKa2).
− Conociendo el pH, podemos calcular en cada punto el estado de equilibrio de las especies gracias a la
ecuación de Henderson − Hasselbach.
− El punto isoeléctrico pI es la media de los pK de equilibrio de [aa 0].
• Si pH = pI, se encuentra la especie con carga neta nula.
• Si pH < pI, carga neta +.
• Si pH > pI, carga neta −.
− EJEMPLO: Alanina; pI= (pKa1 + pKa2) / 2 = 6,61
− Los aminoácidos ácidos y los básicos presentan una curva con cuatro regiones verticales y tres mesetas,
pues tienen cuatro formas y tres pKa.
− Los aa ácidos tienen dos mesetas (pK) con pH < 7. Las especies presentes son: [aa +], [aa 0], [aa −], [aa 2−].
− Los aa basicos tienen dos mesetas (pK) con pH > 7. Las especies presentes son: [aa 2+], [aa +], [aa 0], [aa
−].
− Hys presenta una meseta central casi neutra (pH = 6).
6 Solución tampón:
− Se trata de soluciones capaces de captar H+ y OH− neutralizando cambios de pH.
− Se forma por una alta concentración de ácido débil en sus dos formas (acido + base conjugada), al 50%.
− Para obtener un tampón con aa debe seleccionarse el aa cuyo pKa sea más próximo al pH dado para la
solución. (Caso ideal: pKa = pH).
A/ LOS PÉPTIDOS:
1 Generalidades:
− Cortas cadenas de aminoácidos unidos linealmente. Algunos, no codificados por el ADN, suelen derivar de
la hidrólisis de proteínas y de otros péptidos, por la acción de enzimas Proteasas.
− Los dipéptidos se forman por dos aa. Por ejemplo, la insulina es un dipéptido no derivado de proteína.
− Los oligopéptidos se forman de menos de 20 aa.
− Los polipéptidos son los péptidos más grandes. Incluyen a las proteínas.
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− Las uniones entre los aa son uniones covalentes que se producen entre el grupo ððcarboxilo del primer aa y
el grupo ððamino del siguiente.
− El péptido presenta por lo tanto polaridad: El primer aa presenta solo un grupo ððamino libre: el amino
terminal a−t. El último aa tiene sin embargo un único grupo ððcarboxilo libre: el carboxilo terminal c−t.
2 El enlace peptídico:
− Se trata de un enlace covalente y rígido. Al producirse por ataque nucleófilo, se desprende una molécula de
agua.
NH2 − CH − COOH + NHH − CH − COOH
R' R''
NH2 − CH − CO − NH − CH − COOH
R' R''
+ H2O
− El CO que queda del grupo COOH presenta un doble enlace. Al unirse con el grupo amino del siguiente, el
carbono reparte el doble enlace con la siguiente proporción: 60 % C=O; 40 % C=N.
− Este enlace doble entre C y N hace del enlace una unión rígida sin propiedad de giro, a diferencia de los
otros enlaces N − C y C − C.
− Este enlace no es termodinámicamente favorable, y no suele darse espontáneamente.
3 Propiedades de los péptidos útiles para valoración:
− Los péptidos presentan propiedades ópticas, desplazando como los aa proteicos el angulo de la luz
polarizada.
− También presentan propiedades químicas que permiten poner en evidencia su presencia: la reacción de
Binnet, exclusiva para proteínas y peptidos. En presencia de los ððamino terminal, las sales de cobre producen
color. La intensidad del color es proporcional a la cantidad de péptidos.
− Al igual que los aa que los conforman, los péptidos se comportan como ácidos y bases.
4 Propiedades ácido/base de los péptidos:
− Solo mantienen sus propiedades ac/base los grupo a−t, c−t, y aquellos grupos de R ionizables.
− Ala no tiene grupos ionizables en R, por lo tanto AlaAlaAla tiene los mismos grupos ionizables que Ala, y
su curva tendrá el mismo numero de mesetas y pKs.
Ala: NH2 − CH − COOH
R
AlaAlaAla: NH2 − CH − CO − NH − CH − CO − NH − CH − COOH
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RRR
− Sin embargo, los valores de esos pK cambian: Cuantos más aa hay de por medio, más separados se
encuentran los grupos ð ionizables. En el caso de Ala, pKa1 = 2,35; para AlaAla, pKa1 = 3,12; y en el caso de
AlaAlaAla, pKa1 = 3,39. La fuerza del grupo ácido carboxílico disminuye visiblemente.
− Según aparecen en R más grupos ionizables, se añaden más mesetas a las dos básicas (a−t y c−t).
AlaAlaLysAla:
NH2 − CH − CO − NH − CH − CO − NH − CH − CO − NH − CH − COOH
RRRR
NH2
− En el caso de varios aa iguales con grupos ionizables en R, todos ellos se desprotonarían de golpe con el
mismo pH. Ejemplo: LysLysLysLys tendría, al igual que Lys, tres mesetas. Sin embargo, en la meseta
correspondiente a NH2 de R, se desprotonarían los grupos de 4 en 4, no de 1 en 1.
− Para calcular el pI de un péptido tenemos que tener en cuenta esto último como coeficiente.
Glu Ala Lys Lys
NH2 COOH
COOH R NH2 NH2
pH BAJO
P 3+: NH3+ COOH
COOH R NH3+ NH3+
pKa1
P 2+: NH3+ COO−
COOH R NH3+ NH3+
pKa2
P +: NH3+ COO−
COO− R NH3+ NH3+
pKa3
P 0: NH2 COO−
COO− R NH3+ NH3+
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pKa4
P 2−: NH2 COO−
COO− R NH2 NH2
pH ALTO
− En este caso encontramos cuatro pKs y cuatro mesetas en la curva (y no cinco), pues los dos NH2 de R de
Lys se desprotonan de un mismo paso.
− Para el calculo de pI, es decir, el valor de pH para el cual hay 100% de [P 0], debemos utilizar pKa3 y
pKa4, sin olvidar que [P +] ha de ser el doble de [P 2−]:
(P +) = 2(P 2−)
pI = (pKa3 + pKa4 − (log 2)) / 2
5 Oligopéptidos con actividad biológica:
− No suelen ser de origen proteico.
− ðAla libre es de por sí un neurotransmisor:
ðAla: NH3+ − CH2 − CH2 − COOH (Grupo carboxilo en ð).
− Carnosina: ðAla_Hys.
− Anserina: ðAla_N−3−metil−His. Se encuentra como tampón ac/base en el músculo.
− Glutatión: Glu_Cys_Gly. Muy abundante en todos los seres vivos. Unión Glu−Cys especial, mediada por el
carboxilo del R de Glu, no por el ð−carboxilo.
NH3+ − CH − CH2 − CH2 − CO − NH − CH − CO − NH − CH2 − COO−
COO− R'
SH
− El grupo tiol puede reaccionar reduciendo otra proteína. En ese caso queda oxidado y pierde su protón. Dos
moléculas de glutatión oxidadas pueden quedar unidas por un puente disulfuro. Esta forma está presente en
eritrocitos: mantiene el hierro en forma ferrosa evitando que se oxide. Evita también la oxidación en otros
tipos celulares, por ejemplo, evitando enfermedades neurodegenerativas. R'1 − S − S − R'2
− Muchos Antibióticos son oligopéptidos o derivados de aa con uniones particulares, como la Penicilina,
Gramicidina S o Bacitracina A.
Gramicidina S:
Leu − D−Phe − Pro − Val − Orn
Orn − Val − Pro − D−Phe − Leu
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Penicilina:
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