Deficiencia de proteínas - Web Miriam Rosario Arnez Camacho

Universidad Mayor de San Simón
Facultad de Medicina
Programa de Nutrición y Dietética
Nombres: Coca Rojas Phamelea Jemy
Flores Rojas Yhasninca
Carrillo Medrano Neyda
Crespo Triveño Dyanna Vanessa
Gomez Aguirre Cindy Yanina
Grupo: 3
Materia: Bioquimica
Docente: Lic. Rosario Arnez Camacho
Fecha: 05/03/2013
Introducción:
Las proteínas son compuestos que interviene en los procesos reproductivos, formados por
aminoácidos, que contienes carbono, hidrogeno, oxigeno y nitrógeno (CHONS). Los cuales
tienen funciones de formación, mantenimiento y recuperación de tejidos, son su principal
constituyente; además participan en la síntesis de múltiples compuestos como hormonas,
anticuerpos, membranas fetales, leche, carne y huevo.
Propiedades Químicas de las Proteínas:
Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre
el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminoácido
adyacentes. La secuencia de aminoácidos en una proteína está codificada en
su gen (una porción de ADN) mediante el código genético. Aunque este código
genético especifica los 20 aminoácidos "estándar" más la selenocisteína y —en
ciertos Archaea— la pirrolisina, los residuos en una proteína sufren a veces
modificaciones químicas en la modificación postraduccional: antes de que la proteína
sea funcional en la célula, o como parte de mecanismos de control. Las proteínas
también pueden trabajar juntas para cumplir una función particular, a menudo
asociándose para formar complejos proteicos estables.

Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y
débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la
solubilidad.

Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis,
técnica analítica en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es
porque su molécula tiene carga negativa y viceversa.

Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está
determinada por su estructura primaria.

Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como
amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden
comportarse como ácidos (donando electrones) o como bases (aceptando
electrones).
Su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y
el colágeno (globulares y fibrosas). A su vez, las proteínas se clasifican en:4
a) Escleroproteínas: Son esencialmente insolubles, fibrosas, con un grado de
cristalinidad relativamente alto. Son resistentes a la acción de muchas enzimas y
desempeñan funciones estructurales en el reino animal. Los colágenos constituyen el
principal agente de unión en el hueso, el cartílago y el tejido conectivo. Otros ejemplos
son la queratina, la fibroína y la sericina.
b) Esferoproteínas: Contienen moléculas de forma más o menos esférica. Se
subdividen en cinco clases según sus solubilidad:
I.-Albúminas: Solubles
en
agua
y
soluciones
salinas
diluidas.
Ejemplos:
la ovoalbúmina y la lactalbúmina.
II.-Globulinas: Insolubles
en
agua
pero
solubles
en
soluciones
salinas.
Ejemplos: miosina, inmunoglobulinas, lactoglobulinas, glicinina y araquina.
III.- Glutelinas: Insolubles en agua o soluciones salinas, pero solubles en medios
ácidos o básicos. Ejemplos: oricenina y las glutelinas del trigo.
IV.- Prolaminas: Solubles en etanol al 50%-80%. Ejemplos: gliadina del trigo
y zeína del maíz.
V.- Histonas son solubles en medios ácidos.
Funciones:
Las proteínas tienen distintas funciones en el organismo dependiendo de su composición
pero, en general, sus funciones las podemos englobar en:

funciones reguladoras de otras actividades del organismo

función defensiva mediante la formación de anticuerpos y los factores de la
coagulación

función trasportadora de otras sustancias en el organismo, ya sea nutrientes,
hormonas, medicamentos, etc.
Problemas por exceso de proteínas
Las enfermedades o problemas vienen cuando tomamos demasiadas proteínas. Las posibles
consecuencias suelen ser:

Enfermedades cardiovasculares. Las proteínas, sobre todo las animales, suelen
ir acompañadas de grasas saturadas las cuales en exceso aumentarán nuestro
colesterol.

Obesidad. Ese aporte de grasa y calorías puede favorecer la obesidad. La típica
hamburguesa grande aporta casi las calorías necesarias...para todo el día.

Sobrecarga del organismo, especialmente del hígado y los riñones, para poder
eliminar las sustancias de deshecho como son el amoníaco, la urea o el ácido úrico.

Cálculos de riñón. La proteína animal ayuda a perder o eliminar calcio ya que
además de mucho fósforo acostumbra a cocinarse con mucha sal.

Cansancio y cefaleas. El exceso de amoníaco puede provocar cansancio,
cefaleas y nauseas.

Dificultad en la absorción del calcio. Un exceso de proteínas puede ocasionar
un exceso de fósforo lo cual puede hacer disminuir la absorción de calcio. Podría ser
una explicación a por qué hoy en día pesar de tomar más leche y alimentos
enriquecidos con calcio la gente continua sufriendo de problemas de descalcificación.

El exceso de proteínas si además no va acompañado del consumo abundante
de frutas y verduras provoca un Ph de nuestro organismo demasiado ácido y ello
favorece la desmineralización ya que el cuerpo intenta compensar aportando reservas
alcalinas o básicas (calcio, magnesio potasio)
Cantidad de proteínas necesarias
Aunque los especialista nunca están de acuerdo se estima que suele ser suficiente entre 0,8 y
1, 2 gramos de proteína por kilo que pesemos y por día. Así si tenemos una persona que pesa
50
kilos
debería
de
tomar
entre
40
y
60
gramos
de
proteínas
al
día.
Lo ideal es repartirlas, como mínimo, en dos comidas. Normalmente se estima que cuanto más
físico sea nuestro trabajo más importante es un buen aporte de proteínas al día.
Deficiencia de proteínas
Deficiencia de proteínas en países en vías de desarrollo La deficiencia de proteína es una
causa importante de enfermedad y muerte en el tercer mundo. La deficiencia de proteína
juega una parte en la enfermedad conocida como kwashiorkor. La guerra, la hambruna, la
sobrepoblación y otros factores incrementaron la tasa de malnutrición y deficiencia de
proteínas. La deficiencia de proteína puede conducir a una inteligencia reducida o retardo
mental. La malnutrición proteico calórica afecta a 500 millones de personas y más de 10
millones anualmente. En casos severos el número de células blancas disminuye, de la misma
manera se ve reducida drásticamente la habilidad de los leucocitos de combatir una infección.
Deficiencia de proteínas en países desarrollados La deficiencia de proteínas es rara en
países desarrollados pero un pequeño número de personas tiene dificultad para obtener
suficiente proteína debido a la pobreza. La deficiencia de proteína también puede ocurrir en
países desarrollados en personas que están haciendo dieta para perder peso, o en adultos
mayores quienes pueden tener una dieta pobre. Las personas convalecientes, recuperándose
de cirugía, trauma o enfermedades pueden tener déficit proteico si no incrementan su
consumo para soportar el incremento en sus necesidades. Una deficiencia también puede
ocurrir si la proteína consumida por una persona está incompleta y falla en proveer todos los
aminoácidos esenciales.
Clasificación de proteínas
Las proteínas se pueden clasificar atendiendo a diversos criterios: su composición química, su
estructura y sensibilidad, su solubilidad, una clasificación que engloba dichos criterios es:
1.
HOLOPROTEÍNAS O proteínas
simples.
Estructura básica de las hemoproteínas o cromoproteínas.
Son proteínas formadas únicamente por aminoácidos. Pueden ser globulares o fibrosas.
a)Globulares
Las proteínas globulares se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica
apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos
hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La
mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son
ejemplos de proteínas globulares. Algunos tipos son:

Prolaminas: zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)

Gluteninas: glutenina (trigo), orizanina (arroz). 24
Estructura y Propiedades de las Proteínas
° Albúminas: seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)
° Hormonas: insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
° Enzimas: hidrolasas, oxidasas, ligasas, liasas, transferasas...etc.
b) Fibrosas
Las proteínas fibrosas presentan cadenas polipeptídicas largas y una
Estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas.
Algunas proteínas fibrosas son:

Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

Queratinas: en formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.

Elastinas: en tendones y vasos sanguíneos

Fibroínas: en hilos de seda, (arañas, insectos)
2. HETEROPROTEÍNAS o proteínas conjugadas
Las heteroproteínas están formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico,
que se denomina grupo prostético. Dependiendo del grupo prosteico existen varios tipos:
a) Glucoproteínas
Son moléculas formadas por una fracción glucídica (del 5 al 40%) y una fracción proteica
unidas por enlaces covalentes. Las principales son las mucinas de secreción como las salivales,
Glucoproteinas de la sangre, y Glucoproteinas de las membranas celulares. Algunas de ellas
son:

Ribonucleasa

Mucoproteínas

Anticuerpos

Hormona luteinizante
b) Lipoproteínas
Son complejos macromoleculares esféricos formados por un núcleo que contiene lípidos
apolares colesterol esterificado y triglicéridos y una capa externa polar formada por
fosfolípidos, colesterol libre y proteínas (apolipoproteínas).
Su función principal es el transporte de triglicéridos, colesterol y otros lípidos entre los tejidos
a través de la sangre.
Las lipoproteínas se clasifican según su densidad:

Lipoproteínas de alta densidad

Lipoproteínas de baja densidad

Lipoproteínas de muy baja densidad
c) Nucleoproteínas
Son proteínas estructuralmente asociadas con un ácido nucleído ser ARN o ADN. El ejemplo
prototípico sería cualquiera de las histonas, que son identificables en las hebras de cromatina.
Otros ejemplos serían la Telomerasa, una ribonucleoproteína (complejo de ARN/proteína) y
la Protamina. Su característica fundamental es que forman complejos estables con los ácidos
nucleicos, a diferencia de otras proteínas que sólo se unen a éstos de manera transitoria, como
las que intervienen en la regulación, síntesis y degradación del ADN.
d) Cromoproteínas
Las cromoproteínas poseen como grupo prostético una sustancia coloreada, por lo que
reciben también el nombre de pigmentos. Según la naturaleza del grupo prostético, pueden
ser pigmentos porfirínicos como la hemoglobina encargada de transportar el oxígeno en la
sangre o no porfirínicos como la hemocianina, un pigmento respiratorio que contiene cobre y
aparece en crustáceos y moluscos por ejemplo. También los citocromos, que transportan
electrones.
electrones
FUENTES
Y
REQUERIMIENTOS
DE
LAS
PROTEINAS
Las proteínas son compuestos orgánicos formados por largas cadena de aminoácidos.
Cumplen básicamente funciones estructurales y reguladoras, aunque en algunos casos el
organismo las puede utilizar para obtener energía. Nutricionalmente las proteínas que
ingerimos nos interesan para satisfacer nuestras demandas de aminoácidos, los cuales
utilizaremos
para
sintetizar
nuevas
proteínas,
bases
nitrogenadas,
hormonas,
neurotransmisores
Las proteínas no siempre muestran la misma capacidad de satisfacer las necesidades del
organismo. Conforme a ello, se ha establecido el concepto de calidad proteica, ya que el
organismo necesita, en un momento determinado, una cantidad de aminoácidos y en una
determinada proporción para atender a la síntesis de proteínas específicas del cuerpo
humano. Por tanto, la proteína que se toma con los alimentos será de mayor o menor calidad,
en función de que aporte en mayor o menor grado los aminoácidos que el organismo
demanda. En otras palabras, la calidad de una proteína representa el grado de aproximación
química de la proteína de la dieta respecto a la del cuerpo.
Vamos su calidad ahora a ver cuáles son las mejores fuentes proteicas de la
alimentación teniendo en cuenta:
Alimentos de origen animal: huevos, carnes, pescados y leche. Contienen grandes
cantidades de proteínas y además son de la mayor calidad de entre todos los alimentos.
Alimentos de origen vegetal: cereales, legumbres y frutos secos. Contienen cantidades de
proteínas muy destacables, pero en esta caso son de menor calidad que las de origen animal.
vegetal: frutas, verduras y hortalizas. Son alimentos con un contenido mínimo en proteína y
además de pobre calidad
REQUERIMIENTOS DIARIOS
Los requerimientos proteicos variarían según la disciplina deportiva, la intensidad y duración
del esfuerzo, el sexo y la edad del deportista, etc. En la siguiente tabla quedan ilustradas las
cantidades de proteínas recomendadas según EL caso:
Situación
Cantidad de proteína recomendada
Población general / sedentarios
0,8 – 1 g/kg de peso/día
Deportes de resistencia / fondo
1,2 – 1,4 g/kg de peso/día
Deportes de equipo / intermitentes
1,5 – 1,7 g/kg de peso/día
Deportes de fuerza
1,8 – 2 g/kg de peso/día
Esto significaría, por ejemplo, que un jugador de fútbol de 75 quilos de peso debería consumir
entre 112,5 y 127,5g de proteínas diarios.
El decidirnos por la parte baja o alta de este intervalo puede venir dado por las condiciones
del ejercicio o del individuo:
A mayor duración e intensidad del ejercicio practicado mayores requerimientos proteicos.
Las dietas hipocalóricas o bajas en hidratos de carbono requieren mayor contenido proteico.
Los hombres, al poseer mayor masa muscular, necesitarán mayor ingesta proteica.
En la adolescencia los requerimientos proteicos son los más altos durante toda la vida por la
gran construcción corporal que se produce
Vías
de
degradación
de
las
proteínas
Dos son las vías por la que son degradadas las proteínas mediante proteasas (catepsinas).
1. Vía de la ubiquitina (pequeña proteína básica). Fracciona proteínas anormales y citosólicas
de
vida
corta.
Es
ATP
dependiente
y
se
localiza
en
el
citosol
celular.
2. Vía lisosómica. Fracciona proteínas de vida larga, de membrana, extracelulares y organelas
tales como mitrocondrias. Es ATP independiente y se localiza en los lisosomas.
METABOLISMO DE LAS PROTEÍNAS:
Las proteínas comienzan a digerirse en el estómago, donde son atacadas por la PEPSINA, que
las divide en sustancias más simples, liberando algunos aminoácidos. En el duodeno, el jugo
pancreático y posteriormente, las enzimas del jugo intestinal completan su digestión.
Los AMINOÁCIDOS se absorben en el intestino delgado, pasan directamente a la sangre y
llegan al hígado donde unos se almacenan y otros intervienen en la síntesis o producción de
proteínas de diversos tejidos, formación de anticuerpos, etc.
El metabolismo es un proceso que tiene etapas:
- CATABOLISMO: Destrucción (cata significa: destrucción) Las reacciones químicas en las que
se degradan moléculas de mayor tamaño, con liberación de energía, se denomina catabolismo
o
procesos
metabólicos
degradativos
- ANABOLISMO: Construcción (ana significa: construcción) El conjunto de reacciones
químicas en las que se sintetizan sustancias a partir de otras sustancias relativamente más
sencillas con consumo de energía se llama anabolismo o procesos metabólicos constructivos.
El metabolismo está formado por una serie de transformaciones químicas de energía y
materia. Estas transformaciones son llamadas reacciones químicas. Existen reacciones
químicas de dos tipos:
- Reacciones de SÍNTESIS o ANABÓLICAS: Estas reacciones de síntesis proveen a la célula de
los materiales necesarios para el crecimiento, la reparación y la multiplicación, y, en sus
uniones químicas, guardan energía que puede ser utilizada por la célula en caso de
necesitarla.
- Reacciones de DEGRADACIÓN o CATABÓLICAS: Los materiales que penetran en la célula y
son sometidos a reacciones de degradación, es decir, sus moléculas se rompen y, en su
ruptura, liberan la energía que mantenía unidos a sus componentes. Este tipo de reacciones
son las que proveen a la célula de la energía necesaria para realizar sus trabajos, también
pueden
aportar
las
unidades
para
construir
sustancias
complejas.
Las reacciones de degradación y síntesis, que dan como resultado un continuo intercambio de
materia y energía entre el sistema vivo y el medio, se denominan metabolismo.
El metabolismo transforma las sustancias nutritivas para convertirlas en energía o en parte de
los
tejidos.
El ANABOLISMO, es la parte del metabolismo por el cual los materiales nutritivos se
convierten en materia o tejido viviente y en el CATABOLISMO se descomponen los tejidos
formados para convertirse en energía o bien para ser excretados debido a su inutilidad.
Las PROTEÍNAS son digeridas hasta convertirse en AMINOÁCIDOS los cuales pueden ser
absorbidos por la sangre y llevados al hígado, para allí sufrir transformaciones.
Aproximadamente el 58% de las proteínas consumidas son convertidas a glucosa y la mayoría
de
los
aminoácidos
tienen
esta
capacidad
(glucogénicos).
El grupo AMINO, tras la deaminación es liberado como amonio, que es llevado al hígado para
producir urea. El AMONIO es altamente tóxico por esto es transportado en combinación con el
ÁCIDO GLUTÁMICO como glutamina, la síntesis de la cual se hace a través del ciclo de la
ornitina. La urea también es una sustancia tóxica, se elimina del organismo a través de la
orina.
Las HORMONAS pueden tener un efecto catabólico o anabólico sobre el metabolismo de las
proteínas. La hormona del crecimiento, la insulina o la testosterona tienen efecto inductor de
la síntesis (ANABOLISMO), mientras que otras, como los corticoides tienen el efecto contrario
(CATABOLISMO).
Aminoácidos:
Aminoácidos esenciales y no esenciales
Los aminoácidos existentes en el organismo son 20. De ellos, 9 son esenciales y los otros 11
son no esenciales.
Aminoácidos esenciales: histidina (His), valina (Val), leucina (Leu), isoleucina (Ile), lisina,
(Lys), metionina (Met), treonina (Thr), fenilalanina (Phe), triptófano (Trp).
Histidina y arginina se les considera esenciales durante períodos de rápido crecimiento
celular (lactancia e infancia)
Aminoácidos no esenciales, y que pueden ser sintetizados por el organismo: tirosina (Tyr),
glicina (Gly), alanina (Ala), cisteína (Cys), serina (Ser), ácido aspártico (Asp), asparaguina
(Asn), ácido glutámico (Glu), glutamina (Gln), arginina (Arg), prolina (Pro).
Reacciones en el metabolismo de los aminoácidos
Las dos reacciones principales en el metabólismo de los aminoácidos son: transaminación y
deaminación oxidativa
Transaminación
Es este un proceso, realizado en el citosol y en las mitocondrias, por el que un aminoácido se
convierte en otro. Se realiza por medio de transaminasas que catalizan la transferencia del
grupo alfa-amino (NH3+) de un aminoácido a un alfa-cetoácido, tal como piruvato, oxalacetato
o más frecuentemente alfa-cetoglutarato. Consecuentemente se forma un nuevo aminoácido y
un nuevo cetoácido.
Las transaminasas que más habitualmente intervienen en la transaminación son: alaninaaminotransferasa (ALT) y asparto-aminotransferasa (AST). Requieren, como cofactor,
piridoxal-fosfato (PLP), un derivado de la vitamina B6.
Deaminación oxidativa
Proceso, realizado en las mitocondrias, y en el que la enzima ácido glutámico-deshidrogenasa
elimina el grupo amino del ácido glutámico. Se forma amoníaco que entra en el ciclo de la urea
y los esqueletos carbonados vienen a ser productos intermedios glucolíticos y del ciclo de
Krebs.
Los productos de deaminación de los aminoácidos son los siguientes:
Aminoácido(s)
Producto
Ile, Leu, Lys
Acetil-CoA
Tyr, Phe
Acetoacetato
Gln, Pro, Arg
Glu y alfa-cetoglutarato
His
Glu y alfa-cetoglutarato
Thr, Met , Val
Succinil-CoA
Tyr, Phe, Asp
Fumarato
Asp, Asn
Oxaloacetato
Ser, Gly, Cys
Piruvato
Trp
Alanina y piruvato
Síntesis de aminoácidos
La síntesis de los aminoácidos, con excepción de cisteína y tirosina, está unida al ciclo del
ácido tricarboxílico (TCA), bien por transaminación o bien por fijación de amonio. El grupo
alfa-amino es central a toda síntesis de aminoácidos y deriva del amonio de los grupos aminos
del L-glutamato. De éstos se sintetizan glutamina, prolina y arginina. El ácido glutámico es la
principal fuente de los grupos amino para la transaminación.
La cisteína se forma, en el citosol celular, a partir de serina y del aminoácido esencial
metionina.
La tirosina se forma mediante hidroxilación del aminoácido esencial fenilalanina por la
fenilalanina hidroxilasa.
VIDEOS:
http://www.educatina.com/biologia/introduccion-a-las-proteinas
http://www.educatina.com/biologia/sintesis-de-proteinas
BIBLIOGRAFIA:
http://www.vitonica.com/complementos/consecuencias-negativas-de-un-exceso-deproteinas
http://www.enbuenasmanos.com/articulos/muestra.asp?art=314
http://guidewhois.com/2011/02/una-lista-de-enfermedades-de-deficiencia-de-proteinas/
http://www.lookfordiagnosis.com/mesh_info.php?term=Deficiencia+De+Prote%C3%ADna&l
ang=2
http://www.bioygeo.info/pdf/Clasificacion_proteinas.pdf
http://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf
http://www.monografias.com/trabajos10/compo/compo.shtml
http://www.bioygeo.info/pdf/Clasificacion_proteinas.pdf
http://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf
http://www.monografias.com/trabajos10/compo/compo.shtml