Curso académico: 2015 - 2016

FACULTAD DE CIENCIAS
·Universidad de Córdoba·
Edificio de Gobierno (Campus de Rabanales) 14071-Córdoba
Curso académico: 2015 - 2016
.
DATOS BÁSICOS DE LA ASIGNATURA
Titulación:
Asignatura:
Curso en el que se imparte:
Créditos:
BIOQUIMICA
Código:
4998
TÉCNICAS ESPECTROMÉTRICAS EN BIOMOLÉCULAS
Carácter:
2º
Tipo:
2º
(Anual, 1er ó 2º
cuatrimestre)
OPTATIVA
(Troncal, Obligatoria, Optativa, Libre
elección)
Totales
Teóricos
Prácticos
LRU
4.5
1.5
3.0
ECTS
4.0
Idioma en el que se imparte:
Español
Dirección Web asignatura:
http://www.uco.es/organiza/centros/ciencias/
http://www.ucoquimicaorganica.com/index.cfm?codPortal=2021
DATOS BÁSICOS DE LOS PROFESORES
Responsable ó
coordinador:
Nombre y apellidos
Departamento
Ubicación
Área de
conocimiento
Diego Luna MartÍnez
[email protected]
Química Orgánica
Edif. Marie Curie
Química Orgánica
Otros:
DATOS ESPECÍFICOS DE LA ASIGNATURA
Descriptores
BOE
Situación
Determinación estructural de compuestos orgánicos, de interés en bioquímica, mediante las técnicas
espectrométricas básicas.
Prerrequisitos:
NINGUNO
Contexto dentro de la Titulación: Impartir al alumno de segundo curso de la Licenciatura de Bioquímica un curso general de
introducción a los técnicas espectrometricas útiles para la caracterización estructural de las macromoléculas biológicas más
características: glúcidos, proteínas y ácidos nucleicos.
Recomendaciones:
Esta asignatura es especialmente adecuada para completar la formación teórico-práctica de aquellos alumnos que deseen
adquirir una especial formación en la caracterización experimental de las estructuras superiores de las macromoléculas de
interés biológico.
Competencias
Transversales/genéricas: Trabajar de forma adecuada en un laboratorio químico-bioquímico incluyendo seguridad, manipulación y
eliminación de residuos químicos y registro anotado de actividades. Interpretar resultados experimentales e identificar elementos
consistentes e inconsistentes. Diseñar experimentos y comprender las limitaciones de la aproximación experimental.
Instrumentales: Capacidad de análisis y síntesis; Capacidad de organización y planificación; Resolución de problemas. Diseñar
experimentos y comprender las limitaciones de la aproximación. Interpretar resultados experimentales e identificar elementos
consistentes e inconsistentes experimental
Personales: Trabajo en equipo; Razonamiento crítico. Saber relacionarse con los demás. Saber colaborar con otros compañeros de
trabajo. Razonar críticamente
Sistémicas: Aprendizaje autónomo; Creatividad; Motivación por la calidad; Sensibilidad hacia temas medioambientales. Aplicar los
conocimientos teóricos a la práctica.
Otras: Usar Internet como medio de comunicación y como fuente de información. Gestionar la información. Poder transmitir
información, ideas, problemas y soluciones.
FACULTAD DE CIENCIAS
·Universidad de Córdoba·
Edificio de Gobierno (Campus de Rabanales) 14071-Córdoba
Específicas:
 Cognitivas (saber):
 Saber hacer los tests necesarios para la identificación de los grupos funcionales orgánicos fundamentales
 Conocer las características estructurales y funcionales de las proteínas y los ácidos nucleicos y sabe calcular los parámetros
cinéticos y termodinámicos que definen la unión de ligandos a macromoléculas
 Naturaleza y comportamiento de los grupos funcionales en biomoléculas.
 Saber interpretar la información que aportan las técnicas de espectroscopia, dicroísmo circular, resonancia magnética nuclear y
espectrometría de masas.
 Poder describir las bases Bioquímicas y moleculares del plegamiento, tráfico intracelular, modificación post-traduccional y
recambio de proteínas




Procedimentales/instrumentales (saber hacer):
Reconocer y analizar nuevos problemas y planear estrategias para solucionarlos.
Reconocer e implementar buenas prácticas científicas de medida y experimentación.
Llevar a cabo procedimientos estándares de laboratorios implicados en trabajos analíticos y sintéticos, en relación con sistemas
biológicos. Interpretación de datos procedentes de observaciones y medidas en el laboratorio en términos de su significación
y de las teorías que la sustentan.
 Poder describir las bases moleculares de la interrupción de la función génica por K.O., K.O. condicionales, por oligonucleótidos
antisentido y por siRNAs y shRNAs en animales y plantas
 Saber buscar, obtener e interpretar la información de las principales bases de datos biológicos: genómicos, transcriptómicos,
proteómicos, metabolómicos, datos bibliográficos, etc. y usar las herramientas bioinformáticas básicas





Objetivos
Metodología
Nº de horas de
trabajo
del alumno
Técnicas
Docentes
Actitudinales (ser):
Interpretar resultados experimentales e identificar elementos consistentes e inconsistentes.
Pensar de una forma integrada y abordar los problemas desde diferentes perspectivas
Equilibro entre teoría y experimentación.
Comprensión de los aspectos cualitativos y cuantitativos de los problemas bioquímicos. Capacidad de cuantificar los fenómenos
y procesos biológicos. Capacidad de generar nuevas ideas.
Objetivos de la Asignatura: Se pretende introducir al alumno de Bioquímica en las técnicas instrumentales más utilizadas para la
determinación de estructuras de compuestos orgánicos, en este caso de moléculas orgánicas de interés bioquímico. En este sentido se
insistirá, de forma preferente, en las técnicas espectroscópicas de Infrarrojo, Ultravioleta-Visible, Masas y Resonancia Magnética
Nuclear.
Al tratarse de una asignatura en extinción no habrá clases teóricas ni prácticas ni actividades académicas dirigidas. El estudiante podrá
tener tutorías con el profesor para resolver dudas y existirán exámenes finales en las fechas señaladas por el centro para tal fin.
Al tratarse de una asignatura en extinción no habrá clases teóricas ni prácticas ni actividades académicas dirigidas. El estudiante podrá
tener tutorías con el profesor para resolver dudas y existirán exámenes finales en las fechas señaladas por el centro para tal fin.
Señalar con una X
las técnicas que va a
utilizar en el
desarrollo de la
asignatura
Bloques
temáticos
Dividir el temario en
bloques
(sin nº máximo ni
mínimo)
Bibliografía
Bloque 1: Espectrometría de masas. Fundamentos de la técnica. Técnicas "suaves" para aplicar a biomoléculas de elevado peso
molecular
Bloque 2: Espectrometría UV-visible y su aplicación al estudio de compuestos de interés biológico.
Bloque 3: Espectroscopía infrarroja. Estudio infrarrojo de los principales grupos funcionales
Bloque 4:. Resonancia magnética nuclear. Introducción a la técnica RMN del protón. Factores que modifican las constantes de
acoplamiento. Acoplamientos a distancia y su utilidad para la interpretación de estructuras supramoleculares.
Bibliografía básica recomendada
• 1.- R. M. Silverstein, G.C. Bassler y T, C. Morrill, "Spectrometric Identification of Organic Compounds", J. Wiley, New York (Existe una
edición en castellano de la Editorial McGraw Hill, no tan actualizada como la última en inglés).
• 2.- D. J. Pasto y C. H. Johnson, "Determinación de Estructuras Orgánicas, Reverté, Barcelona.
• 3.- I. D. Campbell, "Biological Spectroscopy", Benjamin, New York.
• 4.- J. Seibl, "Espectrometría de Masas", Alhambra, Madrid.
• 5.- J. R. Chapman, "Practical Organic Mass Spectrometry: A Guide for Chemical and Biochemical Analysis", J. Wiley, New York.
• 6.- "Mass Spectometry of Biological Materials", C. N. McEwen and B. S. Larsen Eds.,
Marcel Dekker, New York.
• 7.- "Biological Mass Spectrometry, A. Burlingame and J. L. McCloskey, Eds., Elsevier, Amsterdam.
• 8.- R. K. Harris, "Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy", longman, Burnt Hill, Harlow, England.
FACULTAD DE CIENCIAS
·Universidad de Córdoba·
Edificio de Gobierno (Campus de Rabanales) 14071-Córdoba
• 9.- "NMR and Biomolecular Structure", I. Bertini, H. Molinari and N. Niccolai, Eds., VCH, Weinheim, Germany.
• 10.- "NMR in the Life Sciences", E. M. Bradbury and C. Nicolini, Eds., Lenum Press, New York.
Técnicas de
evaluación
Enumerar, tomando
como referencia el
catálogo de la guía
común.
Al no existir docencia presencial, la evaluación del alumno se realizará en base a las calificaciones obtenidas en los exámenes
realizados en las correspondientes convocatorias.
En este sentido, los exámenes consistirán en preguntas de desarrollo teórico, preguntas cortas y cuestiones de tipo test
Incluir criterios de
evaluación y
calificación (referidos
a las competencias
trabajadas durante el
curso)
Organización Docente Semanal
Distribución del número de horas que se especifican en el apartado de Metodología en 18 semanas para una asignatura cuatrimestral y 36 para una anual (clases + periodo de exámenes).
Indicar el número de horas que, a cada tipo de sesión, va a dedicar el estudiante cada semana.
Semanas
En la fecha señalada
por el Centro para tal fin
Programa de
contenidos
Teóricos:
Con indicación de las
competencias que se van
a trabajar en cada lección
Nº de horas de
sesiones
teóricas
Nº de horas
sesiones
prácticas
Nº de horas
exposiciones y
seminarios
Nº de horas
visita y
excursiones
Nº de horas
tutorías
especializadas
Nº de horas de
…….
Exámenes
Temas del
temario a tratar
2 h.
1.- Espectrometría de Masas (E.M.). Fundamentos de la técnica. Tipos de espectrómetros de masas. Poder de resolución.
Espectrometría de Masas de iones positivos y negativos.
2.- Preparación de muestras en E.M. Introducción directa e indirecta. Sistemas con separación previa. Cromatografía
Espectrometría de Masas.
3.- Detección de fórmulas moleculares por E.M. Técnicas de ionización suave. Picos "cuasi moleculares". Derivatización.
Información a través de picos isotópicos. Determinación de fórmulas moleculares. Tablas de Beynon.
4.- Información a través de los fragmentos. Reglas generales de fragmentación. Monitorización selectiva de iones. Información a
través de las reacciones ion-molécula. Información a través de los picos metastables. Otros tipos de información.
5.- Utilización de la E.M., con y sin separación previa, en el estudio de los "componentes fundamentales" de los materiales
bioquímicos. Determinación de hidratos de carbono, aminoácidos, oligopéptidos, lípidos, esteroides, etc. Comparación con los
espectros almacenados en librerías.
6.- Técnicas de E.M. aplicadas a la secuenciación de macromoléculas en Bioquímica. Proteínas y glicoproteínas. Polisacáridos de
alta magnitud molecular, etc.
7.- Técnicas de E.M. aplicables a compuestos orgánicos portadores de átomos metálicos. Empleo de las relaciones isotópicas en el
estudio de materiales bioquímicos. El futuro de la E.M. en Bioquímica.
8.- Espectroscopia Ultravioleta y Visible. El color y la adsorción de la luz. Concepto de Cromóforo. Teoría de la espectroscopia
electrónica. Ley de Lambert-Beer.
9.- Aplicaciones de la espectroscopia electrónica. Dienos, trienos y polienos conjugados. Compuestos carbonílicos , insaturados.
Benceno, derivados y compuestos aromáticos. Factores estereoquímicos en la espectroscopia electrónica.
10.- Espectroscopia I.R. El espectro infrarrojo. Instrumentación. Preparación de muestras. Terminolo-gía utilizada en este tipo de
Espectroscopia. Tablas de correlación.
11.- Determinación del esqueleto hidrocarbonado de los materiales bioquímicos, por espectroscopia I.R. Compuestos con carbono
y oxígeno. Determinación de puentes de hidrógeno. Compuestos con C, H y N. Compuestos con C, H, O y N. Compuestos
polifuncionales. Compuestos orgánicos portadores de átomos "menos frecuentes". Valoraciones cuantitativas por espectroscopia
I.R.
12.- Resonancia Magnética Nuclear. Anisotropía diamagnética. Escala de desplazamientos químicos. R.M.N. del protón ("PMR").
Espectros de primer orden. Interpretación de espectros de primer orden en constituyentes orgánicos de los materiales bioquímicos.
Tablas de correlación.
13.- Factores que modifican las constantes de acoplamiento en "PMR". Información obtenida de las constantes de acoplamiento
geminales y vecinales. Acoplamientos a distancia: aplicaciones en Bioquímica. Espectros "PMR" de orden superior.
14.- Resonancia Magnética Nuclear de C-13. Utilización rutinaria de este tipo de espectrometría en el estudio de compuestos
orgánicos en Bioquímica. Resonancia Magnética
Nuclear de otros núcleos diferentes al H-1 y C-13.
15.- RMN y biopolímeros: Visión general y estrategias utilizadas de esta técnica para el estudio de biomoléculas. Estudio de las
interacciones ion metálico-proteína.
16.- Técnicas auxiliares utilizadas para la interpretación de espectros "PMR" de compuestos complejos en Bioquímica. Intercambio
deuterio-hidrógeno. Técnicas de doble irradiación. Efecto "NOE". "PMR" y agua.
17.- Resonancia Magnética Nuclear de Imagen. Utilización de modelos. RMN "in vivo". Futuro de la Resonancia Magnética Nuclear
en Bioquímica.
FACULTAD DE CIENCIAS
·Universidad de Córdoba·
Edificio de Gobierno (Campus de Rabanales) 14071-Córdoba
Programa de
contenidos
Prácticos:
Realización de espectros de I.R., U.V.-Visible, Masas y R.M.N. de diferentes materiales orgánicos de interés bioquímico, y a partir
del conjunto de datos espectroscópicos obtenidos, se procesarán con el fin de llegar a la estructura molecular.
Con indicación de las
competencias que se van
a trabajar:
Mecanismo de
Control y
Seguimiento:
Al margen de las
contempladas a nivel
general para toda la
experiencia piloto, se
recogerán aquí los
mecanismos concretos
que los docentes
propongan para el
seguimiento de cada
asignatura
El estudiante podrá tener tutorías con el profesor para resolver dudas.