XII. Fotosíntesis, conversión de energía luminosa en química

XII. Fotosíntesis, conversión de energía luminosa en química
Introducción
La fotosíntesis es el proceso por el cual, la energía luminosa se
transforma en energía química. En principio, el proceso implica la generación
de un gradiente de iones protones a través de una membrana semipermeable,
el cual, de idéntica manera que en el caso de la fosforilación oxidativa, termina
traduciéndose en la generación de un enlace fosfoanhidro en el ATP. Además,
por medio de la fotosíntesis se genera, directa o indirectamente, una coenzima
que transporta poder reductor, como el NADPH. Finalmente, la célula utiliza la
energía generada en la forma del ATP y el poder reductor, en la forma del
NADPH para producir la fijación biológica del CO2 y en definitiva, generar los
enlaces químicos de los carbohidratos y, a partir de ellos, de otras moléculas
biológicas. Por último, si se analiza el proceso desde un punto de vista del
funcionamiento de la vida en la tierra como un ecosistema integrado, la
fotosíntesis, en sus diferentes acepciones, permite generar los enlaces
químicos de todas las moléculas biológicas conocidas y, por lo mismo, es la
principal fuente metabólica de sustento de la vida en nuestro planeta.
Los principales productos de fotosíntesis son polímeros de azúcares de
seis carbonos (sacarosa o almidón). El oxígeno es formado durante la
fotosíntesis en plantas y en algas, y en grupos de bacterias fotosintéticas tales
como la cianobacteria. La reacción que se lleva a cabo, es la siguiente:
n CO2
+
n H2O
(CH2O)n
+
n O2
Fotosíntesis en arkeas
Existe una gran diversidad de organismos en la tierra que son capaces
de realizar la fotosíntesis y la fijación biológica del carbono.
Se conocen dos mecanismos diferentes para acoplar la captación de la
luz a la generación de un gradiente de protones. Uno de estos mecanismos
involucra el transporte electrónico y el otro no. Este último es el que se da en
las arkeas.
Se ha descripto que algunos de los representantes de las arkeas
halofílicas extremas son capaces de producir la síntesis de ATP mediada por la
captación de luz. Estos microorganismos, de los cuales Halobacterium
salinarium es el representante más conocido, tienen una gran cantidad de
pigmentos asociados a sus membranas. En condiciones de crecimiento
aeróbico (en presencia de grandes cantidades de O2) los cultivos de H.
salinarum se ven de color anaranjado o rojizo. En cambio, cuando crecen en
condiciones de anoxia el color del cultivo se torna púrpura. Esto es debido a la
producción de una proteína denominada bacteriorodopsina que termina siendo
la proteína mayoritaria de la membrana del arkea. Se ha encontrado que las
membranas púrpuras aisladas de Halobacterium contienen aproximadamente
un 25% de lípidos y un 75% de proteínas, la mayoría de las cuales son la
bacteriorodopsina.
La bacteriorodopsina es una proteína análoga al pigmento de las células
de la retina de los animales, denominada rodopsina. Ambas proteínas están
constituidas por una fracción puramente proteica que está unida
covalentemente, por medio de una base de Schiff, desde el amino terminal de
un resto lisina, a un aldehído derivado de los carotenos, denominado retinal. El
retinal tiene un conjunto de 5 dobles enlaces carbono-carbono conjugados,
todos en su configuración trans en el estado basal. El retinal asociado a
cualquiera de las dos proteínas puede absorber luz de la región del visible (la
hν
H
7
11
1
2
15
9
6
3
8
13
10
12
14
O
O
5
H
4
Retinal todo-trans
13-cis Retinal
β-caroteno
longitud de onda específica dependiendo de la composición del entorno
proteico). Cuando el retinal absorbe luz, uno de sus dobles enlaces cambia de
configuración de trans a cis, modificando de esta manera la conformación de la
proteína.
La diferencia entre la rodopsina y la bacteriorodopsina es que en la
primera el enlace que se isomeriza es el 11 y en la segunda el 13. En definitiva,
es este proceso el que permite la visión en los animales y la fotosíntesis en las
arkeas halofílicas extremas.
En el caso de la bacteriorodopsina la isomerización del retinal permite el
transporte de H+ desde el interior hacia el exterior del arkea, de manera que la
proteína actúa como una bomba de H+ accionada por la luz. En la figura de
abajo se muestra el ciclo que se establece en la membrana del arkea. La
H
hν
exterior
H+
N
aa2 NH
N
H
+
+
aa2 NH
N
O
aa2 NH
O
aa1
aa1
O
aa1
interior
exterior
N
aa2 NH
aa2 NH
O
aa1
N
O
aa2 NH
aa1
H
N
H
+
+
O
aa1
interior
coenzima derivada del retinal está marcada en rojo, y la proteína en verde. El
nitrógeno en verde que se encuentra adyacente a la molécula de retinal es el
perteneciente al grupo ε-amino de la lisina de la proteína, sobre el que se forma
la base de Schiff, y es el que contiene el H+ que es transferido desde el interior
hacia el exterior de la célula. En síntesis, una vez que la bacteriorodopsina
absorbe luz (mayoritariamente en la región verde del espectro a unos 570 nm)
se excita y se convierte en el derivado asociado al 13-cis retinal. Este cambio
conformacional acerca al H+ de la base de Schiff hacia el lado externo de la
membrana. Este H+ es cedido a otro aminoácido hidrofílico en contacto con el
exterior, el cual termina expulsándolo de la célula. La bacteriorodopsina
desprotonada retorna lentamente a su estado basal, con el retinal en su
conformación todo trans, y, de esta manera, el nitrógeno de la base de Schiff
se acerca al borde interior de la membrana. Este nitrógeno es protonado por un
aminoácido de la proteína con capacidad para ceder H+ y la molécula vuelve al
estado inicial. Finalmente el aminoácido se protona tomando un H+ del medio
intracelular cerrando completamente el ciclo.
El gradiente de H+ generado de esta manera puede ser utilizado para la
síntesis de ATP por medio de una ATP sintasa. En estos microorganismos el
gradiente de H+ puede ser utilizado, además, en otros trabajos metabólicos
como la expulsión activa de iones Na+ (muy importante para la vida de estas
arkeas halofílicas extremas que pueden crecer hasta en concentraciones de
4M de NaCl), la reducción del NADP+ o el movimiento celular fototáctico.
Fotosíntesis en eucariotas
Tanto las bacterias como los eucariotas fotosintéticos (reino plantae)
poseen un mecanismo fotosintético dependiente del transporte de electrones.
En las plantas, la fotosíntesis ocurre en una organelas especializadas
denominadas cloroplastos. El almidón, polímero insoluble de glucosa, es
almacenado en ellos, en tanto que la sacarosa, disacárido formado por glucosa
y fructosa y soluble en agua, es sintetizado en el citosol por precursores de tres
carbonos generados en el cloroplasto. La sacarosa es transportada desde la
hoja hacia otras partes de la planta, a través del floema.
Los cloroplastos poseen tres membranas: externa, interna y tilacoidal.
Las dos membranas más externas no participan en el proceso de fotosíntesis
ya que no contienen clorofila y, por lo tanto, no son verdes. De éstas dos, la
más externa, análoga a la membrana externa mitocondrial, es permeable a
metabolitos de bajo peso molecular y contiene proteínas componentes de
canales acuosos; mientras que la interna, es una barrera semipermeable de los
cloroplastos, y posee transportadores que regulan el movimiento de los
metabolitos dentro y fuera de la organela.
El proceso de fotosíntesis ocurre en la membrana tilacoidal, la más
interna de las tres. En cada cloroplasto, la membrana tilacoidal rodea un único
compartimiento muy invaginado que contiene regiones de alto grado de
apilamiento entre las membranas (granas) y otras regiones de membrana
menos apiladas, que conectan los granas denominadas lamelas. El espacio
interior a la membrana tilacoidal, ya sea dentro de los grana o de las lamelas se
denomina lumen del tilacoide. La membrana tilacoidal posee proteínas
integrales de membrana a las que se unen grupos prostéticos y pigmentos
absorbentes de luz, como la clorofila. La síntesis de carbohidratos ocurre en el
estroma del cloroplasto, fase soluble que se halla entre la membrana tilacoidal
y la membrana interna.
En fotosíntesis, los pigmentos que son sometidos a reacciones lumínicas
redox, se localizan en complejos proteicos que se extienden sobre la
membrana, llamados Fotosistemas.
Absorción de luz: El paso inicial consiste en la absorción de energía
luminosa por medio de los pigmentos de la membrana tilacoidal. La clorofila
que está unida a las proteínas de los tilacoides es uno de esos pigmentos, y
absorben la luz en la región del violeta y del rojo (ambos extremos del espectro
visible). Además se pueden encontrar otras moléculas con capacidad de
absorber la luz en diferentes regiones del espectro visible tales como la
ficobilina (en la región del azul-verde) las ficoeritrinas (naranja-rojo) y los
carotenoides (amarillo-naranja).
Todos estos pigmentos forman un sistema de antenas que absorben la luz y
la transfieren hacia otro pigmento por el fenómeno conocido como transferencia
energética por resonancia. Esta transferencia entre pigmentos entra en una
especie de embudo energético y termina en el par de moléculas que contienen
el salto energético de menor valor. Este aceptor final de la energía por
resonancia es lo que se conoce como Centro de reacción, el cual ahora puede
desexitarse cediendo un electrón hacia delante en la cadena de transporte del
tilacoide. El centro de reacción está formado por clorofilas.
La clorofila es una estructura formada por anillos de cinco átomos, en cuyo
centro se encuentra un átomo de Mg+2. Las clorofilas contienen además, una
serie de dobles enlaces conjugados que se cierran como un anillo y le dan a la
molécula una conformación planar. Los electrones que forman parte de estos
dobles enlaces conjugados constituyen una única nube electrónica de baja
energía de exitación, denominada anillo π.
H3C
H2C
H3C
CH CH2
N
H
C
CH3
N
Fe
N
O
C
CH
CH2
2
O
H3C
N
H2C
CH2 CH3
N
H
C
CH3
N
Mg
N
H3C
O
C
O
H3C
C
CH2 CH2 O
O CH3
H3C
CH2
O R
CH2 C
O
Protoporfirina IX
Hemo
O
C
N
Clorofila a
La energía que se produce de la absorción de luz, es utilizada para remover
uno de los electrones del anillo π de la clorofila, que es transferido a una
molécula de aceptor primario. A su vez, la clorofila recupera su estado basal
después de tomar un electrón de un dador primario. Este proceso termina
generando una separación de cargas de manera que se produce un dador de
electrones (aceptor primario reducido) tan poderoso que es capaz de reducir al
NADP+ a NADPH y un aceptor de electrones tan fuerte (dador primario
oxidado) que es capaz de tomar los electrones del H2O para formar O2.
Las plantas superiores y las algas poseen dos fotosistemas: uno provoca la
ruptura de agua en oxígeno, en tanto que el otro reduce NADP+ a NADPH.
Estos fotosistemas son denominados fotosistema 2 (PSII) y fotosistema 1
(PSI), respectivamente. Ambos fotosistemas contienen dos moléculas de
clorofila a, íntimamente relacionadas, que constituyen el centro de reacción, y
los dos están sometidos al transporte de electrones a partir de la absorción de
fotones en la membrana tilacoidal.
Las dos moléculas de clorofila a en los centros de reacción de cada uno de
los fotosistemas se encuentran ubicadas de una manera tal que los planos, que
contienen sus dobles enlaces conjugados, son paralelos y están muy cercanos
en el espacio. Esto produce que las nubes electrónicas π interactuen muy
fuertemente produciendo que la energía de excitación del orbital disminuya aún
más, facilitando la extracción de un electrón del mismo. Estas clorofilas forman
lo que se denomina par especial o “centro de reacción fotosintético”. Los
centros de reacción de cada uno de los dos fotosistemas de las plantas difieren
en la absorción máxima de luz (en PSII es a 680 nm y en PSI es a 700 nm),
debido fundamentalmente a las diferencias que se presentan en el entorno de
las proteínas. Por lo tanto, a estos centros se los suele denominar P680 y P700,
respectivamente.
Transporte electrónico. El transporte de electrones comienza en el entorno
del PSII, donde se provoca la ruptura de la molécula del agua.
En forma sintética, la absorción de un fotón hace que un electrón se mueva
desde el P680 hacia una quinona aceptora que se ubica sobre la superficie
estromal de la membrana del tilacoide. La resultante carga positiva en el P680
rompe la molécula de agua para formar O2, al mismo tiempo que los protones
liberados del H2O quedan en el lumen pasando a formar parte del gradiente de
H+. Los electrones de Q se mueven a través de una serie de transportadores
hacia el sitio receptor del centro de reacción de PSI; durante éste movimiento,
se transportan protones hacia adentro del lumen. PSI utiliza la energía de un
fotón absorbido para transferir el electrón a la ferrodoxina, aceptor proteico que
contiene sulfidrilos y se sitúa en el estroma. De allí, los electrones pasan al
último aceptor, NADP+, para crear NADPH. Asociados a ambos fotosistemas,
se hallan los complejos recolectores de luz (antenas), que absorben fotones y
transfieren esa energía a las clorofilas del centro de reacción.
Fotosistema 2. PSII posee un par especial de clorofilas a que forman el
centro de reacción P680, además de otras dos clorofilas, dos feofitinas (clorofilas
sin Mg+2), dos quinonas (QA y QB ) y un átomo Fe no-hemo. Estas moléculas se
unen a varias proteínas dentro del fotosistema. Cuando PSII absorbe un fotón a
una λ < 680 nm (> energía), le entrega un electrón a la feofitina para generar un
P680+. Este electrón es transportado desde la feofitina a una QA y desde esta, a
través de un átomo de Fe hacia el aceptor de electrones primario QB en la
superficie estromal formando inicialmente una semiquinona QB--. El transporte
de un segundo electrón desde P680 (luego de absorberse un segundo fotón),
pasando por los mismos transportadores, termina reduciendo a la semiquinona
QB— aportándole otra carga negativa. La adición de dos protones del estroma
genera la dihidroquinona QBH2 que pasa a formar parte del pool de quinonas
reducidas en la membrana tilacoidal.
El P680+, es el más potente oxidante biológico conocido hasta ahora, razón
por la cual es capaz de romper la molécula donora más abundante, el agua.
Esta reacción se produce en un complejo de tres proteínas denominado
complejo de desarrollo de oxígeno, que cataliza la ruptura del agua. Este
complejo posee cuatro iones Mn (de valencia III o IV), un Cl-- y un Ca+2. La
oxidación de dos moléculas de H2O para formar O2, requiere de la remoción de
cuatro electrones. Los estudios espectroscópicos indican que el complejo de
desarrollo de oxígeno puede ciclarse a través de cinco estados diferentes, 4 de
los cuales corresponden a diferentes estados de oxidación (S0 - S4).
H+
e-
S2
e-
S3
S1
H+
e-
e-
2 H+
So
S4
O2
2 H2O
S0 es el estado más reducido Tiene 3 Mn (III) y un Mn (IV). Los electrones
que llegan al fotosistema no parten directamente del H2O sino más bien de los
átomos de Mn. Luego el H2O cede sus electrones de a pares a los Mn para
compensar su pérdida. La pérdida del primer electrón convierte a S0 en S1 que
contiene 2 Mn(III) y 2 Mn(IV). Luego S1 pierde otro electrón de uno de sus Mn
(III) y se convierte en S2, conteniendo 1 Mn(III) y 3 Mn(IV). La cesión de un par
de electrones del H2O reduce dos átomos de Mn(IV) de las proteínas del
complejo y convierte a S2 en una estado asociado a un peróxido pero con 3 Mn
(III) y un Mn(IV). S2 ahora se convierte en S3 (la transferencia electrónica parte
probablemente de un resto de histidina y no de un Mn en este caso) y S3 se
convierte en S4, el estado más oxidado convirtiendo un Mn(III) en Mn(IV).
Finalmente, el peróxido unido al complejo transfiere un par de electrones para
reconstruir el estado de oxidación inicial del mismo una vez más. Ahora el
complejo vuelve a tener 3 Mn (III) y un Mn (IV) y se encuentra unido a O2. La
salida del O2 y la entrada de las dos moléculas de H2O convierte S4 en S0
completando el ciclo. S0 y S4 poseen el mismo estado de oxidación.
Así, se produce la ruptura de dos moléculas de H2O en 4 H+, 4 e-- y un O2.
Los electrones del agua son transferidos, vía Mn y a un resto de tirosina de una
proteína adyascente (Z en las figuras de la mayoría de los libros de texto).
Estos electrones terminan en el centro de reacción P680 donde regeneran la
clorofila reducida. Los protones del H2O quedan en el lumen.
Cadena de transporte electrónico entre los fotosistemas.
PSII se localiza preferentemente en la membrana tilacoidal asociada a los
grana; mientras que PSI, lo hace en el resto de los tilacoides (la membrana
lamelar). La tercer partícula multiproteica, importante en la transferencia de
electrones asociada a la fotosíntesis el complejo citocromo b/f, se halla tanto en
los grana como en las lamelas. Este último, une dos transportadores de
electrones móviles: la quinona (plastoquinona) y la proteína plastocianina. La
QBH2 (plastoquinona) que forma parte del pool de quinonas reducidas en la
membrana tilacoidal es sintetizada en el fotosistema II, y transporta sus
electrones hacia el fotosistema I a través de un complejo de citocromos b/f de
la membrana tilacoidal.
B
Este complejo es enteramente análogo al complejo b/c de la cadena de
transporte mitocondrial. De hecho las quinonas realizan un ciclo Q totalmente
análogo a su homólogo mitocondrial, en la membrana del tilacoide.
Paralelamente, se translocan H+ desde el estroma del cloroplasto hacia el
lumen del tilacoide, aportando al gradiente de H+.
La plastocianina es una proteína periférica que es soluble en el lumen del
tilacoide. La plastocianina contiene un átomo de Cu. Este átomo de Cu pasa de
estados de oxidación de +2 a +1 cuando la plastocianina capta un electrón
proveniente del citocromo b/f. Con este electrón, esta proteína difunde en el
tilacoide desde el complejo citocromo b/f hasta PSI. Allí, cede su electrón y su
átomo de Cu retorna a su estado original de oxidación.
Fotosistema 1. La absorción de un fotón, conlleva a la remoción de un
electrón del par de clorofilas a, ubicadas en el centro de reacción P700. El centro
de reacción oxidado, P700+ es reducido por el electrón proveniente del PSII, vía
plastocianina. El electrón del P700 se mueve hacia una molécula de clorofila
asociada fuertemente al fotosistema (denominada A 0 ) y que cumple funciones
análogas a la feofitina del PSII. A0 transfiere su electrón hacia A1, muy
probablemente una quinona. Hasta aquí el transporte en los dos fotosistemas
es muy parecido. Sin embargo, A1 no transfiere su electrón a una quinona
soluble en la membrana sino a un grupo de proteínas ferrosulfuradas (FA y FB)
ancladas en el fotosistema. Estas terminan cediendo su electrón a la
ferredoxina (FX), una proteína que es muy rica en cisteínas en su capa externa,
soluble en el estroma del cloroplasto.
Los electrones excitados en el PSI, pueden ser transferidos desde la
ferrodoxina, hasta el NADP+ para formar, con un H+ tomado del estroma,
NADPH. Este protón también aporta al gradiente de H+. La reducción del
NADP+ por la ferredoxina ocurre sobre una enzima de membrana denominada
NADP-oxidorreductasa, que contiene FAD o FMN como cofactor unido a su
sitio activo.
Así, los electrones son transferidos desde el agua hasta NADP+ (flujo linear
de electrones).
Fotofosforilación cíclica alrededor del Fotosistema 1. Alternativamente, los
electrones de la ferrodoxina pueden reducir la plastoquinona para formar QH2
en el estroma. Una vez que QH2 difunde a través del tilacoide al complejo
citocromo b/f pierde dos protones en el lumen, y sus electrones van hacia el
citocromo b. Posteriormente, Estos electrones retornan al PSI vía plastocianina.
Este flujo cíclico de electrones, similar al de las bacterias fotosintéticas, es
utilizado para transportar H+ utilizando el ciclo Q en el citocromo b/f, lo cual
genera un gradiente de pH, que permite la síntesis adicional de ATP. Sin
embargo la naturaleza cíclica del transporte impide la producción de NADPH.
Tampoco está envuelto en este proceso el PSII, por lo tanto no se forma O2.
Aquí, PSI sólo se utiliza para generar ATP, función similar a la del fotosistema
en la bacteria púrpura (ver más adelante).
Síntesis de ATP: En el cloroplasto, en la membrana tilacoidal se encuentra
un complejo enzimático totalmente análogo a la ATP sintasa mitocondrial. Esta
ATP sintasa posee, igual que la mitocondrial, dos subunidades, una
denominada CFo y la otra CF1 (la C implica su naturaleza cloroplástica para
diferenciarlas de las Fo y F1 mitocondriales).
Los protones se mueven a favor del gradiente de concentración, desde el
lumen del tilacoide hasta el estroma a través del complejo CF0CF1 , que se
encarga de acoplar el movimiento de H+ con la síntesis de ATP, a partir de ADP
y Pi:
El uso del gradiente de concentración de protones para sintetizar
ATP, es análogo a la fosforilación oxidativa mitocondrial.
Fotosíntesis en bacterias
Hay tres tipos de bacterias fotosintéticas, todas poseen similitudes con
respecto al mecanismo de fotosíntesis que describimos en las plantas. Las
cianobacterias poseen un sistema enteramente análogo al de los cloroplastos
de las plantas, los que de hecho, según la teoría endosimbiótica, son sus
descendientes directos. En las bacterias fotosintéticas, invaginaciones de la
membrana plasmática dan cuerpo a estructuras similares a los tilacoides,
donde se lleva a cabo la fotosíntesis.
A diferencia de las cianobacterias y de las plantas, las bacterias
púrpuras, las verde-azuladas y las heliobacterias poseen un único fotosistema.
La estructura del aparato fotosintético de las bacterias púrpura es diferente de
la de las otras dos bacterias.
Los centros de reacción de las bacterias púrpuras poseen una similitud
muy marcada con el PSII de las plantas. Sin embargo, a diferencias de los
PSII, estos centros de reacción no poseen un complejo de desarrollo de O2 y,
en cambio, poseen una subunidad proteica extra en el sitio periplásmico de la
membrana. Esta subunidad es un citocromo que contiene cuatro grupos hemo,
que actúa como el electrón donor inmediato a la fotooxidación del par de
bacterioclorofilas (BChls) que forman el centro de reacción fotosintético. La
presencia de estos citocromos tiene que ver con el circuito fotosintético circular
de esta bacteria. En la figura de abajo se muestra la composición de cofactores
del complejo proteico del fotosistema de las bacterias púrpuras. Los cuatro
hemos de los citocromos se ven en color rosa en la parte superior de la figura.
Además, como en el fotosistema 2 de las plantas o cianobacterias, los
cofactores presentes en el fotosistema de esta bacteria incluyen un par de
moléculas de bacterioclorofilas a que
absorben luz, y conforman el centro de
reacción, sitio de la primera reacción
fotosintética. Este par de clorofilas
especiales están en el centro de la
figura, pintadas de color verde. Este
fotosistema se encuentra formado
también por dos bacterioclorofilas (color
rosa intenso en el centro), dos
bacteriofeofitinas (bacterioclorofilas sin
Mg++; de color blanco), un átomo de Fe
no-hemo (la pelotita amarilla entre las
clorofilas), y dos quinonas denominadas
QA y QB (de rojo en la parte inferior de la
figura). Como dijimos, el donor primario
de electrones en estas bacterias, parece
ser un dímero de moléculas de BChls a
orientadas con sus anillos planos
perpendicularmente a la membrana. El
transporte electrónico en este centro de
reacción implica la transferencia de
electrones entre el donor primario, hacia
una de las bacteriofeofitinas, de esta a la Quinona A y finalmente a la Quinona
B a través del átomo de Fe. La quinona B es reoxidada en un complejo de
citocromos del tipo b-f, donde se realiza un ciclo Q, y de este complejo se
obtiene un citocromo C reducido soluble que entrega los electrones a los
citocromos fijos que están unidos al fotosistema, cerrando el ciclo.
En algunas de estas bacterias, no hay aceptor final de los electrones por
lo que la fotosíntesis solo genera ATP y no poder reductor. Sin embargo,
algunas de estas bacterias poseen una enzima de membrana, NADP+
oxidoreductasa que, utilizando la energía aportada por el gradiente de H+ y los
electrones aportados por un dador orgánico u inorgánico, puede reducir al
NADP+ para obtener NADPH.
En otras bacterias de este tipo puede ocurrir un transporte de electrones
no-cíclico. En este caso, los electrones removidos de la clorofila son
transferidos al aceptor final NAD+ para formar NADH. Los donores son H2 o
H2S, los cuales dan sus electrones al citocromo oxidado c, convirtiéndose en
H+ o S, respectivamente.
A diferencia de lo que ocurre con las bacterias púrpura, los centros de
reacción de las bacterias verde-azuladas y las heliobacterias, se asemejan al
fotosistema I (PSI) de plantas o cianobacterias.
Así como en el fotosistema 1 de las plantas o cianobacterias, el electrón
donor primario en estas bacterias, parece ser un dímero de moléculas de BChls
orientadas con sus anillos planos perpendicularmente a la membrana (esto es
igual que en el otro fotosistema). El transporte electrónico en este centro de
reacción implica la transferencia de electrones entre la BChls, hacia un aceptor
primario.
El espectro de absorción del electrón aceptor primario de ambas
bacterias es muy similar al del aceptor de electrones A0 del PSI, al que se lo
considera una molécula de clorofila.
Otros estudios por resonancia electrónica paramagnética, demostraron
que la cadena de transporte de electrones desde el aceptor primario A0, hasta
los aceptores secundarios en el centro de reacción de la bacteria verde
sulfurada es virtualmente idéntica a la del PSI.
Así como en el PSI en estas bacterias existen una quinona aceptora,
equivalente a A1, tres clusters de proteínas de Fe-S, FA, FB y Ferredoxina (FX)
con propiedades de orientación idénticas. De hecho, tanto en bacterias verde
sulfurada como en heliobacteria, FA y FB interactúan magnéticamente y por lo
tanto deben localizarse cercanas entre sí. Por analogía con PSI, ambas deben
residir en la misma pequeña subunidad proteica.
En la mayoría de estas bacterias la fotosíntesis tiene un aceptor final de
electrones que es el NAD+ o el NADP+. Sin embargo, así como en la
fotofosforilación cíclica de plantas y cianobacterias, la ferredoxina puede ceder
sus electrones a las quinonas solubles y estas transportarlos de vuelta al
fotosistema, a través de un complejo de citocromos de tipo b/f, y generando un
ciclo Q en el mismo.