proteínas - Departamento de Química Orgánica

QUIMICA DE ALIMENTOS
PROTEÍNAS
Estructura de las proteínas. Estabilidad
conformacional y adaptabilidad.
Desnaturalización de las proteínas.
Propiedades funcionales.
Dra. Laura B. López.
Cátedra de Bromatología. Facultad de Farmacia y Bioquímica. UBA
e mail: [email protected]
Aminácido
Curva de valoración de la glicina
Estereoquímica de los aminoácidos
Excepto en la glicina todos los aminoácidos que surgen de una hidrólisis de
proteínas (ácida o enzimática), poseen actividad óptica. Esta propiedad se
debe a la presencia de un átomo de carbono asimétrico.
En los hidrolizados de proteínas presentes en los tejidos vegetales o animales,
sólo se encuentran isómeros de forma L. Esta uniformidad estructural de los
aminoácidos es un factor básico en la construcción de las proteínas.
D-gliceraldehído
L-gliceraldehído
D-Alanina
L-Alanina
Enlace peptídico
• Los
péptidos
están
formados por la unión de
aminoácidos mediante un
enlace peptídico.
• Es un enlace covalente que
se establece entre un
grupo carboxilo de un
aminoácido i y el grupo
amino del aminoácido i + 1,
dando lugar a la eliminación
de una molécula de agua.
Estructura de las proteínas
Es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Indica que
aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden
en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de
una proteína depende de la secuencia y de la forma que
esta adopte. ala-arg-asn-asp-asp-cys-glu-gly-his-ile-leulys-met-phe-pro-ser-thr
Estructura
Primaria
α
α
α
φ
ψ
El enlace peptídico que asocia dos aminoácidos es un enlace amida sustituida que está
estabilizado por resonancia. Por un lado el enlace C-N posee un carácter parcial de
doble enlace y el enlace C=O de enlace simple. Esto tiene dos consecuencias: el grupo
N-H no se protonará entre pH 0 y 14 y no se puede producir una rotación libre del
enlace –CO-NH- . Los 4 átomos implicados en el enlace peptídico (C, O, N e H) y los
dos átomos de carbono α están en un mismo plano. Los átomos de oxígeno e hidrógeno
del grupo CO-NH están en posición trans (consecuencia de la estabilización por
resonancia). Por lo tanto la cadena polipeptídica puede representarse por una serie
de planos rígidos separados por los grupos –HCR- Los enlaces covalentes simples
entre átomos de carbono α son los únicos que poseen una rotación libre (ángulos ψ, psi y
φ,fi). El enlace peptídico C-N es muy estable.
Estructura secundaria: Es la disposición de la secuencia de aminoácidos en
el espacio. Por ejemplo la estructura helicoidal se forma al enrollarse
helicoidalmente sobre si misma la estructura primaria. Se debe a la formación de
enlaces de hidrógeno entre el C=O de un aminoácidos y el -NH del cuarto aminoácido
que le sigue.
Alfa hélice
Beta plegada
Las alfa hélice es la más abundante de las
proteínas con estructuras helicoidales.
Están estabilizadas por puentes de
hidrógeno. Pueden orientarse hacia la
derecha o hacia la izquierda pero las mas
estables con las orientadas hacia la derecha.
La estructura beta es una estructura en
zigzag. Según su conformación las cadenas
peptídicas
se
llaman
paralelas
o
antiparalelas. Las cadenas laterales (R) de
los residuos de aminoácidos se sitúan debajo
o encima del plano de las hojas y su carga o
su volumen estérico tienen generalmente
poco efecto sobre la existencia de tales
estructuras
Estructura secundaria
Poliprolina
En los restos prolina, en virtud de la estructura en anillo formada por la unión covalente
de la cadena lateral propilo con el grupo amina, no es posible la rotación del enlace N- C.
Además como no existe entre ellos un átomo de hidrógeno unido al nitrógeno, no
puede formar puentes de hidrógeno. Por estos motivos los segmentos que contienen
restos de prolina no pueden formar alfa hélice. La proteínas ricas en prolina tienden
a asumir una estructura aperiódica o al azar.
La poliprolina es capaz de formar dos tipos de estructuras helicoidales, llamadas
poliprolina I y II. En la poliprolina I los enlaces peptídicos se encuentran en la
configuración cis y en la II en trans.
La estructura secundaria del colágeno, que es la mas abundante de las proteínas
animales, es la de hélice de poliprolina tipo II. En el colágeno cada tercer resto
aminoacídico es glicina, habitualmente precedida por un resto de prolina. Tres cadenas
polipeptídicas se engranan para formar una triple hélice, cuya estabilidad se debe a
puentes de hidrógeno.
El colágeno es un ejemplo de proteína
fibrilar: toda la cadena peptídica se
encuentra ordenada en una estructura
regular única. La estabilización de esta
estructura se produce por interacciones
intermoleculares , principalmente puentes de hidrógeno y enlaces hidrófobos.
Estructura terciaria:
La estructura terciaria es la disposición de la estructura secundaria de un
polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de
enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de
enlaces: el puente disulfuro entre los radicales de los aminoácidos que tiene
azufre,
puentes de hidrógeno,
puentes eléctricos e interacciones
hidrofóbicas.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cual será la
secundaria y la terciaria.
Beta plegada
Enrollamiento
al azar.
Alfa hélice
Lisozima de la clara de huevo: ejemplo de
proteína globular en donde se alternan
segmentos regulares con los irregulares con
arrollamiento al azar
Enlaces que estabilizan las estructuras secundarias y
terciarias de las proteínas.
CH2OH
CH2OH
Interacción dipolo dipolo inducido o
fuerzas de van der Waals
Estructura cuaternaria
Unión de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un
complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de
subunidad. Se producen fundamentalmente interacciones no covalentes, como
puentes de hidrógeno, interacciones hidrófobas e interacciones electrostáticas.
Hemoglobina
Micela de caseína
Estabilidad conformacional y adaptabilidad de las proteínas
La estabilidad de las estructura nativa de las proteínas se define como la
diferencia de energía libre entre los estado nativo y desnaturalizado o
desplegado de la molécula proteica.
Las proteínas son sólo marginalmente estables
la ruptura de unas pocas
interacciones no covalentes son suficientes para desestabilizar la estructura
nativa.
Sin embargo las proteínas no están diseñadas como moléculas rígidas. Son
muy flexibles. Su estado nativo es metaestable y la ruptura de uno a tres
enlaces de hidrógeno o unas pocas interacciones hidrofóbicas puede
modificar fácilmente la conformación de las proteínas. La adaptabilidad
conformacional al cambiar las condiciones de la disolución en que se
encuentran les permite llevar a cabo funciones biológicas críticas.
Por ejemplo la fijación de sustratos o ligandos prostéticos a las enzimas
implica la reorganización de segmentos polipeptídicos en los puntos de
fijación.
DESNATURALIZACION PROTEICA
• Cualquier modificación de la conformación nativa de la proteína, a
nivel de la estructura cuaternaria, terciaria o secundaria, que no
involucre ruptura de los enlaces peptídicos.
• La desnaturalización puede ser reversible en algunas condiciones.
• En las condiciones típicas del procesamiento de alimentos, la
desnaturalización es por lo general irreversible.
Consecuencias
-Descenso de la solubilidad
- Modificación de la capacidad de fijar agua
-Pérdida de actividad biológica
-Mayor susceptibilidad a ataque por proteasas (aumento de la digestibilidad).
-Incremento de viscosidad intrínseca
DESNATURALIZACION PROTEICA
Y
Y’N
YN
YD
Y’D
Ej: aumento de
actividad espumante o
emulsionante, aumento
de digestibilidad, etc.
Ej: pérdida de
actividad biológica,
descenso de
solubilidad, etc.
Concentración del agente desnaturalizante, temperatura o pH
Curvas de desnaturalización típicas. Representan cualquier propiedad física o química
de la molécula de proteína mensurable y que cambie al variar la conformación. YN e YD
son los valores de Y para estados nativo y desnaturalizado, respectivamente.
La pendiente indica que es un proceso cooperativo, es decir que una vez que una
molécula proteica empieza a desplegarse, o una vez que se han roto unas pocas
interacciones, un ligero incremento de la concentración del agente desnaturalizante o
de la temperatura despliega por completo la totalidad de la molécula.
•AGENTES DE DESNATURALIZACION
- Físicos
Calor
Frío
Tratamientos mecánicos : amasado, batido,
agitación.
- Químicos
Ácidos y álcalis
Disolventes orgánicos
Disoluciones acuosas de compuestos orgánicos
(urea, detergentes, agentes reductores).
PROPIEDADES FUNCIONALES
• Son características físico químicas intrínsecas de cada proteína que
determinan las características de los alimentos en los cuales se encuentran o
a los cuales son agregados
• Son propiedades utilizadas en la formulación de alimentos:
Papeles funcionales de las proteínas alimentarias en los sistemas
alimenticios.
•Clasificación:
–Propiedades de Hidratación (Interacción proteína – agua):
absorción y retención de agua, adhesión, dispersabilidad,
solubilidad, viscosidad.
–Propiedades relacionadas con interacción proteína – proteína:
formación de geles y masas proteicas.
–Propiedades relacionadas con Interacción de fases inmiscibles
(agua/aceite; agua/aire): propiedades emulsificantes y
espumantes.
Propiedades de hidratación
En la hidratación de las proteínas a partir del estado seco se pueden postular las siguientes
etapas secuenciales:
Proteína
deshidratada
Adsorción de la
molécula de agua
por fijación en
zonas polares
1
Adsorción
Condensación de
multicapa de
agua líquida
agua
3
Hinchamiento
4
Solvatación
2
dispersión
La
absorción
de
agua,
el
hinchamiento,
la
humectabilidad, la capacidad de retención de agua, la
cohesión y la adhesión están relacionadas con las
cuatro primeras etapas, en tanto que la dispersabilidad
y la viscosidad están relacionadas también con la quinta.
5
Partículas o
masa insoluble
Disolución
hinchadas
El estado final de la proteína soluble o insoluble está relacionado también con propiedades
funcionales importantes como la solubilidad o solubilidad instantánea, en las que las 5 primeras
etapas ocurren rápidamente.
La gelificación implica la formación de una masa insoluble bien hidratada e interacciones
específicas proteínas proteínas .
Las propiedades de superficie como la emulsificación y la formación de espuma, necesitan
entre otras cosas de un elevado grado de hidratación y de dispersión proteica.
Factores ambientales que influyen sobre las propiedades de
hidratación
A mayor concentración proteica
pH
mayor absorción de agua
% agua
ligada 120
A mayor temperatura
menor fijación de agua por
las proteínas (por disminución
de puentes de hidrógeno).
80
40
2
3 4 5 6 7 8 9 10 11
pH
Influencia del pH sobre la capacidad de retención de agua del
músculo de ganado vacuno
Concentración de sales
A baja concentración de sales la hidratación de
las proteínas puede verse incrementada.
A alta concentración de sales las proteínas
pueden “deshidratarse”.
Solubilidad
Las propiedades funcionales se ven afectadas por la solubilidad de las
proteínas, las mas afectadas son las propiedades espesantes, espumantes y
gelificantes. Las proteínas insolubles tienen un uso muy limitado en los
alimentos.
Las interacciones que influyen de forma mas destacada en las
características de solubilidad de las proteínas son las hidrofóbicas e
iónicas.
Promueven asociación proteínas –
Interacciones hidrofóbicas
proteínas y disminuyen la solubilidad
Interacciones iónicas
Promueven asociación proteínas – agua
y aumentan la solubilidad
La solubilidad de una proteína viene impuesta por la hidrofilia e hidrofobia
de la superficie de la misma que contacta con el agua del entorno. Cuanto
menor sea el número de zonas hidrofóbicas de la superficie mayor será la
solubilidad.
Clasificación de las proteínas según su solubilidad
Albúminas
solubles en agua (pH 6,6)
Globulinas
solubles en soluciones salinas diluidas (pH 7)
Glutelinas
solubles en soluciones
Ácidas (pH 2)
Alcalinas (pH 12)
Prolaminas
solubles en etanol 70 %
Otros factores que influyen sobre la solubilidad proteica
pH:
Capacidad de
retención de
agua
4.5
5.0
5.5
6.0
pH
Muchas de las proteínas presentan una solubilidad mínima a pH próximo a su
punto isoeléctrico (pI). Esto se debe a la ausencia de repulsión electrostática,
lo que promueve la agregación y precipitación, vía interacciones hidrofóbicas.
La desnaturalización por calor modifica el perfil de solubilidad frente al pH.
Se da una disminución de la solubilidad al pI ya que el desplegamiento
incrementa la hidrofobia superficial.
Otros factores que influyen sobre la solubilidad proteica
Fuerza iónica:
a valores bajos (cc < 0,5M)
solubilización por salado
(debido a una disminución en las interacciones proteína-proteína).
a valores más elevados (cc > 1M)
precipitación por salado
(aumentan las interacciones proteína-proteína)
Tipo de disolvente: ejemplos etanol, acetona.
a menor constante dieléctrica
disminuye la solubilidad
proteica, en general (mayor interacción intermolecular que conduce a la
precipitación de las proteínas).
Temperatura:
entre 0 – 40°C
aumenta la solubilidad (excepto las
muy hidrofóbicas como beta caseínas y algunas prot. de cereales).
> 40°C
disminuye la solubilidad proteica
(desnaturalización, exposición de grupos apolares, agregación y
precipitación).
Solubilidad
Los datos de solubilidad resultan muy útiles para determinar las condiciones
óptimas para la extracción y purificación de proteínas, a partir de sus
fuentes naturales y para separar fracciones proteicas.
El grado de insolubilidad de una proteína es una medida práctica de la
desnaturalización + agregación de la proteína, una proteína que se presenta
desnaturalizada, parcialmente agregada suele ser poco eficaz en los
procesos de gelificación, emulsificación o formación de espuma.
La solubilidad proteica a pH neutro o al pI es con frecuencia la primera de
las propiedades funcionales que se mide en cada una de las etapas de
preparación y procesado de un ingrediente proteico.
Ensayos usados: PSI (índice de solubilidad de las proteínas).
PDI (índice de dispersabilidad de las proteínas)
Ambos términos expresan el porcentaje de proteína soluble que contiene la
muestra.
Viscosidad
La aceptación de alimentos líquidos y semisólidos por parte de los
consumidores de salsas, sopas, bebidas, etc. depende de la viscosidad y
consistencia del producto.
Viscosidad (µ
µ ): resistencia a fluir bajo una fuerza aplicada o un esfuerzo
cortante. τ = µ. γ
τ: esfuerzo cortante γ : gradiente de velocidad
Los fluidos newtonianos tienen un coeficiente de viscosidad constante
independiente del esfuerzo cortante o del gradiente de velocidad de flujo.
Las disoluciones, suspensiones, emulsiones, pastas y geles de proteínas
presentan un comportamiento pseudoplástico: la viscosidad disminuye a
mayor velocidad de flujo.
Esto se debe a que :
las moléculas proteicas se orientan en la dirección
de flujo,
deformaciones en la esfera de hidratación en la
dirección del flujo
Capa de hidratación
Deformación de una partícula
hidratada
a rupturas en las uniones débiles (puentes de
hidrógeno, fuerzas de van der Walls).
Viscosidad
Cuando el flujo cesa, la viscosidad puede o no volver al valor original:
Proteínas fibrosas (gelatina, actomiosina)
tardan en volver a la viscosidad inicial.
permanecen orientadas,
Proteínas globulares (prot. de soja o de suero lácteo) recuperan su
viscosidad inicial rápidamente
disoluciones tixotrópicas.
El coeficiente de viscosidad de la mayor parte de los fluidos proteicos
aumenta exponencialmente con la concentración proteica.
Viscosidad
• Los fluidos Newtonianos muestran una relación lineal entre τ:
esfuerzo cortante y γ : gradiente de velocidad. (ej: agua, leche, jarabe
de glucosa, etc)
• Los fluidos pseudoplásticos muestran una relación no lineal entre τ y
γ. (disoluciones, suspensiones, emulsiones, pastas y geles de proteínas ).
• Los “plásticos de Bingham” (viscoelástico plástico) requieren la
aplicación de un esfuerzo mínimo antes de empezar a fluir. Ej:
mayonesa, ketchup, crema batida, clara batida, etc.
Propiedades relacionadas con interacción proteína –
proteína:
formación de geles y masas proteicas.
Formación de geles
Agregación ordenada de proteínas desnaturalizadas mediante enlaces
covalentes o no covalentes para dar origen a una red capaz de atrapar agua.
Ej: prod. lácteos (yogur), huevo (omelete), gelatina, ptos. de carne o
pescado triturados y calentados, masas panarias, pescados (surimi),
proteínas vegetales texturizadas por extrusión o hilado, etc.
Se diferencia de:
Agregación: formación de grandes complejos por interacciones prot.-prot.
Precipitación: agregación que conduce a pérdida parcial o total de
solubilidad.
Floculación: agregación al azar, sin desnaturalización por supresión de
repulsiones electrostáticas intercatenarias.
Coagulación: agregación al azar con desnaturalización, con predominio de
interacciones prot. - prot. sobre prot.-disolvente
coágulo grosero.
La gelificación se utiliza no sólo para obtener geles sólidos viscoelásticos,
sino también para mejorar la absorción de agua, los efectos espesantes, la
fijación de partículas (adhesión) y para estabilizar emulsiones y espumas.
Formación de geles
En general requiere a)calor; b) hidrólisis enzimática , c) adición de sales.
La solubilidad no es un prerequisito (colágeno, actomiosina).
a)
xPn
Calor
xPd
Gel tipo coágulo
Agregación
Enfriamiento
(Pd)x
Gel traslúcido
En los geles termoirreversibles (clara de huevo, proteínas de suero lácteo), las
interacciones proteína-proteína pueden ser a través de
puentes disulfuros,
interacciones hidrofóbicas
y/o electrostáticas.
En los geles termorreversibles (gelatina) las interacciones proteína-proteína
predominantes son los puentes de hidrógeno;
Formación de geles
b) hidrólisis enzimática
Proteólisis limitada quimosina (cuajo)
gel tipo coágulo
(micelas de caseínas)
también por disminución del pH hasta el pI
c) adición de sales (sales de calcio o de magnesio)
Los iones forman enlaces cruzados entre grupos negativamente
cargados de las moléculas de proteínas. Ej: tofu.
Influencia del pH: al pH isoeléctrico o en sus proximidades las proteínas
suelen formar geles tipo coágulo. A valores extremos se forman geles
débiles, por las fuertes repulsiones electrostáticas reinantes. El pH óptimo
para la formación de geles es 7-8 para la mayor parte de las proteínas.
GELIFICACION:
• Las características típicas de muchos alimentos están determinadas por
la propiedad de gelificar de las proteínas. Por ejemplo, la textura,
propiedades organolépticas, rendimiento y calidad de productos como
gelatinas, embutidos, surimi, yogur, postres lácteos, están vinculadas a la
formación de un gel proteico.
Proteínas gelificantes
•
•
•
•
•
Proteínas del músculo
Clara de huevo
Caseínas de la leche
Proteínas del lactosuero
Proteínas de soja
Formación de masa
Gluten de trigo harina + agua
masa (pasta
viscoelástica
y muy cohesiva)
Proteínas
de cereales
Albúminas
15 %
Globulinas
Prolaminas
Gliadinas
Glutelinas
Gluteninas
Gliadinas (puentes disulfuro intracatenarios)
Constituyen el gluten
son responsables
de la extensibilidad
Gluteninas (puentes disulfuro intra e intercatenarios) son responsables
de la elasticidad
85 %
Formación de masa
Gluten: mas del 50 % de los aa corresponden a Glu/Gln y Pro.
30 % de aa hidrófobos interacciones hidrofóbicas fijación de lípidos
Gln + HO aa (10 %)
fijación de agua,
propiedades de cohesión – adhesión (formación de
puentes de H).
Cis/Cys 2-3 %
intercambio sulfhidrilo-disulfuro (determina una
amplia polimerización de las proteínas de gluten).
Formación de masa
Amasado: matriz compleja: almidón – proteínas – lípidos (desplegamiento
parcial de las proteínas).
Se establece una red proteica tridimensional, viscoelástica, al
transformarse las partículas de gluten iniciales en membranas delgadas que
retienen los gránulos de almidón y el resto de los componentes de la harina.
Horneado: gluten por encima de 70 – 80° libera algo de agua que es
absorbida por el almidón parcialmente gelatinizado.
Sin embargo las proteínas de gluten juegan un papel
fundamental en la retención de agua durante el horneado, dando lugar a
estructuras blandas (40 – 50 % de agua).
Las proteínas solubles del trigo se desnaturalizan y agregan
por horneado y esta gelificación parcial contribuye a la formación de la
corteza del pan.
Producto sin hornear: aglutinante (ligante) en pastas de carne y surimi
(cohesión – adhesión)
–Propiedades relacionadas con Interacción de fases
inmiscibles (agua/aceite; agua/aire):
propiedades emulsificantes y espumantes.
Propiedades de superficie
Insertar figura 20 filminas de Patsy
Representación esquemática del papel de las áreas hidrófobas
superficiales en la probabilidad de que una proteína se adsorba en la
interfase aire-agua.
Principales atributos de proteínas con actividad de
superficie apropiadas
I) Adsorción rápida en la interfase
II) Desplegamiento y reorientación rápida en la interfase (de las
regiones hidrófilas e hidrófobas de la molécula).
Lleva a una reducción de la tensión interfasial.
III) Interacción con moléculas vecinas
Formación de película viscoelástica fuerte que
resista los movimientos mecánicos y térmicos.
Propiedades emulsificantes
Ejemplos: leche, cremas, mayonesas, manteca, productos cárnicos, etc.
a) Capacidad de emulsificación: mL aceite emulsificado/ g prot.
Solución de proteína + gotas de aceite: se ve el momento en que
se rompe la emulsión. Se mide el volumen de aceite agregado
b) Estabilidad de la emulsión EE = Vf x 100
Vi
Se somete a la emulsión a almacenamiento a temperaturas
elevadas o centrifugación y se mide el Vf (volumen de grasa
separada) y el Vi (volumen inicial de la emulsión)
Estas dos medidas reflejan las dos funciones que desempeñan las
proteínas en las emulsiones: facilitar su formación (principalmente
por rebajar la tensión interfasial) y contribuir a estabilizar la
emulsión formando una barrera física en la interfase.
Factores que afectan la capacidad de emulsificación y la
estabilidad de la emulsión
Solubilidad (juega un papel importante pero no se requiere 100 % de
solubilidad).
pH óptima al pI gelatina
compacta, viscoelástica alta estabilidad
SBA, clara de huevo
alejados del pI
soja, lácteas, miofibrilares
+ solubles
Temperatura el calor tiende a desestabilizar las emulsiones a menos que las
proteínas gelifiquen. (emulsión cárnica).
Ejemplos de proteínas con buenas propiedades emulgentes:
caseínas, proteínas de soja, actomiosina, plasma, globinas de la
sangre, etc.
Propiedades espumantes
Ejemplos: merengue, crema batida, espuma en la cerveza, mousses, pan,
souffles, helados, etc.
Formación de espuma
Burbujeo (baja cc de prot.
0,01 – 2 % p/v) burbujas +
grandes
Batido (alta cc de prot. 1 –
40 % p/v) espuma + suave
Despresurización: consiste
en liberar repentinamente
la presión de una disolución
previamente
presurizada.
ej: cremas en aerosol.
Propiedades espumantes
Desestabilización
- Drenaje del líquido entre las laminillas bajo la acción de la
gravedad, por diferencias de presión o por evaporación.
- Difusión de gas desde las burbujas
mas pequeñas a las mas grandes.
- Ruptura de laminillas líquidas que
separan las burbujas de gas.
El drenaje y la ruptura son
interdependientes, ya que la
ruptura incrementa el drenaje
y éste disminuye la resistencia
de las laminillas.
Estabilización
Disminución de tensión entre fases y repulsión de laminillas
Elasticidad de proteínas adsorbidas
Aumento de viscosidad
a) Capacidad de formación de espuma: 1 Vol de espuma= 100.E/A
2 Overrun o incremento de volumen = 100.B/A
3 Potencia espumante= 100.B/D
b) Estabilidad espuma 1) se determina la intensidad de drenaje del líquido o
del colapso de la espuma (reducción de volumen) al cabo de un tiempo.
2) tiempo necesario para drenaje total o semitotal o para un colapso
total o semitotal. 3) el tiempo preciso para que el drenaje comience.
Factores que afectan las propiedades espumantes de las proteínas
Solubilidad: proteínas solubles presentan buena capacidad de formación de
espuma pero partículas de proteínas insolubles también porque aumentan la
viscosidad superficial.
pH: en general mayor estabilidad en pI.
espumante pero disminuye la estabilidad.
Concentración proteica:
A pH= pI aumenta capacidad
con . Prot. estabilidad
Temperatura: calor disminuye la capac. espum., disminuye la estabilidad
(a menos que las prot. gelifiquen.)
Otros componentes: sales (NaCl)
sacarosa
capac. espum
expansión
estabilidad
estabilidad
lípidos interfieren por ubicarse ellos mismos en la
interfase aire agua. .
Propiedades espumantes
Para estabilizar una espuma es preciso formar una película proteica impermeable
al aire, gruesa, elástica, cohesiva y continua en torno a cada burbuja.
Las proteínas deben adsorberse fuertemente en la interfase aire/agua , vía
interacciones hidrofóbicas, para evitar su desorción y la correspondiente perdida
de líquido por drenaje. Se precisa además una flexibilidad y movilidad de la
proteína suficientes para contrarrestar la deformación por tensión, la extensión de
la interfase y el adelgazamiento de las laminillas.
Proteínas con buenas propiedades espumantes: clara de huevo, porción globínica
de la hemoglobina, seralbúmina bovina, gelatina, proteínas del suero, micelas
de caseínas, beta caseína, gluteninas, proteínas de soja.
Son múltiples las semejanzas entre la formación de espumas y emulsiones pero no
existe una correlación estrecha entre las capacidades emulsificantes y
espumantes de las proteínas. Quizás se puede explicar este hecho teniendo en
cuenta que la estabilidad de la espuma es mas exigente, respecto de la estructura
residual de la proteína situada en la interfase, que la de las emulsiones.
Texturización
Desplegamiento de cadenas peptídicas de proteínas globulares por
ruptura de interacciones intramoleculares y estabilización de las
cadenas estiradas por creación de interacciones intermoleculares.
Hilado
Extrusión termoplástica
Coagulación térmica y formación de películas
a) suspensión de harina de soja se deshidrata sobre
rodillos. Se forma una película y se le da forma ( + aromatizantes
o saborizantes).
b) suspensión de soja, se deja en reposo a alta
temp. y se forma como una “nata” que se llama Yuba.
Producción de
proteína
texturizada
por hilado
Hojuelas de soja desengrasadas
Tratamiento alcalino y
separación
Fracción insoluble
Fracción soluble
Tratamiento ácido y
separación
Fracción soluble
Proteína de soja concentrada
Resuspensión + trat. alcalino +
filtración
Solución alcalina de proteínas
Hilado: inyección a presión a través de placas
perforadas
Baño ácido de Na Cl, precipitación por salado
Sistema de rodillos que
estiran las fibras
Adición de
aglutinantes
Proteína
texturizada por
hilado
Adición de grasa,
colores, sabores,
nutrientes, etc
Producción de proteína texturizada
por extrusión
Harina de soja +
sustancias amiláceas
Alimentador con
acondicionamiento
a vapor (humedad
10 – 30 %)
Dispositivo
de extrusión
Se aplica alta
presión y
alta
temperatura
Al extrusor llega una masa
viscosa que es extruída a
través de una placa perforada a
un ambiente de presión normal.
Se produce una evaporación
relámpago del agua interna con
formación de burbujas de vapor
que se expanden.
Secado
Proteína
texturizada por
extrusión
Aprovechamiento de las propiedades de las
proteínas en la industria de alimentos
HIDRATACION
– Embutidos, fiambres: la hidratación
es el primer paso para la gelificación
o emulsión pero también se utiliza
esta característica para la
extensión de productos sin que la
proteína gelifique o se emulsione.
Proteínas típicamente utilizadas en
este caso: proteína de soja,
proteínas cárnicas, proteínas
lácteas, gluten de trigo
– Masas: se utiliza la proteína de
trigo presente en la harina y las
proteínas lácteas
Aprovechamiento de las propiedades de
las proteínas en la industria de alimentos
GELIFICACION
– Gelatinas: proteínas de
colágeno
– Embutidos cárnicos: proteínas
de soja, proteínas lácteas,
proteínas cárnicas:
musculares, plasma
– Surimi: proteínas de soja,
proteínas lácteas
– Postres lácteos: proteínas
lácteas, proteínas de colágeno
– Productos de panadería:
proteínas lácteas
Aprovechamiento de las propiedades de
las proteínas en la industria de alimentos
EMULSIFICACION
– Crema batida, helados:
proteína láctea
– Postres lácteos: proteína
láctea
– Emulsiones cárnicas: proteína
cárnica, plasma, proteínas
lácteas, proteínas de soja
Aprovechamiento de las propiedades de
las proteínas en la industria de alimentos
ESPUMADO
–
–
–
–
–
Helados
Crema batida
Panes leudados
Merengues
Souffles
Papeles funcionales de las proteínas alimentarias en los sistemas
alimenticios.
Proteínas utilizadas en la industria de alimentos
PROTEINAS
ANIMALES
FUENTE
LACTEAS
CARNICAS
VEGETALES
OVOALBUMINAS
SOJA
TRIGO
ARVEJAS
HIDROLIZADAS
NOMBRE COMERCIAL
WPI
WPC 80
WPC 40 WPC 35
SUERO DULCE
SUERO DESMINERALIZADO
CASEINA
FIBRA DE COLAGENO
GELATINA
RECORTES DESHIDRATADOS
PLASMA
HARINA
TEXTURIZADO
CONCENTRADO
AISLADO
HARINA
GLUTEN
% PROT.
90%
80%
40-35%
13%
13%
APLICACIÓN FUNDAMENTAL
Suplementos nutricionales
Suplementos nutricionales
Lácteos
Lácteos
Lácteos
90%
97%
87%
70%
85%
52%
52%
70%
90%
13-15%
75%
Cárnicos
Postres
Cárnicos
Cárnicos
Panificación
Panificación
Análogos cárnicos / Medallones
Chacinados
Chacinados / Bebidas
Panificación
Panificación / Matambres
EJEMPLOS DE MATERIAS PRIMAS PROTEICAS UTILIZADAS EN
DERIVADOS CARNICOS
Productos de
soja: aislados,
concentrados,
Productos lácteos:
caseinato, leche en
polvo, suero lácteo o
suero de queso (WPC
80, WPC 35,
suero dulce con 13 %
de proteínas)
texturizados.
Plasma bovino,
plasma porcino
Proteína Hidrolizada:
proteínas hidrolizadas de
trigo, de cerdo, gelatinas
hidrolizadas.
Derivados de
huevo:
ovoalbúmina,
huevo en polvo.
Otras proteínas cárnicas:
Proteínas de cerdo, que
provienen de recortes grasos,
deshidratadas; fibra de
colágeno; emulsión de cuero;
gelatina vacuna.
Trigo: harinas,
gluten y aislado
de gluten
BIBLIOGRAFIA
Química de los alimentos. 2da Edición. Owen Fennema.
Editorial Acribia. 2000.
Química de los alimentos. 2da Edición. Belitz - Grosch.
Editorial Acribia SA. 1997.
Proteínas alimentarias. Bioquímica, Propiedades funcionales.
Valor nutritivo. Modificaciones químicas. Cheftel, Cuq,
Lorient. Editorial Acribia SA. 1989.
Química de los alimentos. 4ta Edición. Salvador Badui
Dergal. Pearson Educación. 2006.
Curso: Aplicaciones de proteínas en la industria de
alimentos. Ing. María Laura Aparicio. AATA. 29/4/09.