UNIVERSIDAD AUTONOMA DE YUCATAN CAMPUS DE CIENCIAS BIOLOGICAS Y AGROPECUARIAS

UNIVERSIDAD AUTONOMA DE YUCATAN
CAMPUS DE CIENCIAS BIOLOGICAS Y
AGROPECUARIAS
LICENCIATURA EN BIOLOGIA MARINA
Bioquímica
Aminoácidos y Péptidos
Docente: DR. CARLOS GONZÁLEZ
Integrantes:
ERIK CUPUL
RIGOBERTO MORENO
JAIME ACOSTA
JULIO DUARTE
DANIEL MEDINA
Mérida Yucatán a 23 de febrero de 2007
AMINOACIDOS
Los aminoácidos son las moléculas que conforman las proteínas, se
encuentran compuestos principalmente de Carbono, Hidrogeno, y Oxigeno; su
estructura consta de una cadena con un grupo amino (–NH2) y un grupo
carboxilo (–COOH) unidos al mismo átomo de carbono, llamado alfa (α).
Formula general:
Todos los aminoácidos poseen un grupo R o cadena lateral cuya composición
puede variar desde un solo átomo de hidrogeno hasta una estructura mas
compleja como en el grupo guanidina de la arginina.
Existen más de 150 aminoácidos, pero de todos ellos solo 20 son necesarios
para los seres vivos estos se encuentran representados por símbolos de una
letra:
Estos 20 aminoácidos se encuentran clasificados según su composición
química: Hidrocarburo no aromático (alifáticos), OH presente (hidroxilados), S
presente (azufrados), Hidrocarburo aromático (aromáticos), con un grupo
COOH adicional y los correspondientes ácidos aminicos (acidoamídicos), con
un NH2 adicional o un grupo relacionado (básicos o alcalinos), y con una
estructura amínica secundaria cíclica >N-H (iminicos).
Los α-aminoácidos
Los alfa-aminoácidos pueden representarse en general por NH2-CHR-COOH,
siendo R un radical o cadena lateral característico de cada aminoácido. Estos
grupos R son muy variados químicamente. Muchos aminoácidos forman
proteínas (aminoácidos proteicos), mientras otros nunca se encuentran en
ellas. En todos los aminoácidos que componen proteínas -excepto la glicina- el
carbono alfa es un carbono asimétrico. (El carbono alfa es el adyacente al
grupo carboxilo.)
Clasificación de los aminoácidos
Según las propiedades de su cadena
Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su
cadena lateral:
 Neutros polares, hidrófilos o (polares): serina (Ser), treonina (Thr),
cisteína (Cys), tirosina (Tyr), asparagina (Asn) y glutamina (Gln).
 Neutros no polares, apolares o hidrófobos: glicina (Gly), alanina (Ala),
valina (Val), leucina (Leu), isoleucina (Ile), metionina (Met), prolina (Pro),
fenilalanina (Phe) y triptófano (Trp).
 Con carga negativa, o ácidos: ácido aspártico (Asp) y ácido glutámico
(Glu).
 Con carga positiva, o básicos: lisina (Lys), arginina (Arg) e histidina
(His).
Según su obtención
A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo para obtenerlos se
les llama Esenciales, la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el
desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los
tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Estos
son:
Valina (Val)
Leucina (Leu)
Isoleucina (Ile)
Fenilalanina (Phe)
Metionina (Met)
Treonina (Thr)
Lisina (Lys)
Triptófano (Trp)
y en niños:
Arginina (Arg)
Histidina (His)
A los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se les conoce
como No Esenciales y son:
Alanina (Ala)
Prolina (Pro)
Glicina (Gly)
Serina (Ser)
Cisteina (Cys)
Asparagina (Asn)
Glutamina (Gln)
Tirosina (Tyr)
Ácido aspártico (Asp)
Ácido glutámico (Glu)
Aminoácidos no proteicos
Hay aminoácidos que no se consideran proteicos y aparecen en algunas
proteínas. Son derivados de otros aminoácidos, es decir, se incorporan a la
proteína como uno de los aminoácidos proteicos y, después de haber sido
formada la proteína, se modifican químicamente; por ejemplo, la hidroxiprolina.
Algunos aminoácidos no proteicos se utilizan como neurotransmisores,
vitaminas, etc. Por ejemplo, la beta-alanina o la biotina.
La biotina es una vitamina, estable al calor, soluble en agua y alcohol y
susceptible a la oxidación que interviene en el metabolismo de los hidratos de
carbono, grasas y aminoácidos y purinas. Es conocida también como vitamina
B8. Biotina es una palabra que viene del griego de la raíz "BIOS" que significa
"Vida".
Alivia dolores musculares, el eczema y la dermatitis y también ayuda a
combatir la depresión y la somnolencia. Es esencial para la síntesis y
degradación de grasas y la degradación de ciertos aminoácidos. No se han
llevado a cabo estudios definitivos sobre los requerimientos de biotina por la
falta de conocimiento sobre la disponibilidad de este elemento en los alimentos
y la contribución microbiana, pero se reconoce que una ingesta segura y
adecuada de esta vitamina es de 30 a 100 μg diarios.
Hay tres formas de Biotina: Biotina Libre (La única util para los seres humanos)
Biocitina (e-biotina-L-Lisina) y dos sulfoxidos L y D de la Biotina.
Propiedades de los aminoácidos
 Ácido-básicas.
Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier
aminoácido puede comportarse como ácido y como base, se denominan
sustancias anfóteras.
Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico.
Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 a este valor de pH su carga
neta será cero
Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.
 Ópticas.
Todos los aminoácidos presentan un carbono asimétrico (exceptuando la
glicina) por lo cual presentan isómeros. Uno de ellos se denomina D y el otro L.
Salvo algunas exepciones, los aminoácidos en la naturaleza se en cuentran en
su forma L (grupo amino a la izquierda).
Según el isómero, desviará el rayo de luz polarizada hacia la izquierda
(levógiro) o hacia la derecha (dextrógiro) el mismo número de grados que su
esteroisómero. El hecho de que sea dextrógiro no quiere decir que tenga
configuración D. La configuración D o L depende de la posición del grupo
amino (L si está a la izquierda según la representación de Fisher).
 Químicas.
Las que afectan al grupo carboxilo (descarboxilación).
Las que afectan al grupo amino (desaminación).
Las que afectan al grupo R.
Además se encuentran clasificados también según varios criterios dependiendo
de las características funcionales de su grupo R:
 Su nivel de pH: Neutros, Básicos y Ácidos. El grupo R puede o no ionizarse
en caso del segundo se dice que es neutro y no presenta carga. Si puede
ionizarse se dice que el grupo R es básico o alcalino cuando funciona como
una base de bronsted para formar un grupo R con carga positiva; o es
acido cuando funciona como un acido de bronsted para formar un grupo R
con carga negativa.
 Polaridad: Polares y No-Polares, un grupo R polar es hidrifilico, lo que
significa que es solvatado en el agua con facilidad.
 Conforme a la nutrición humana: esenciales y no-esenciales.
 . Conforme sus propiedades químicas. Son cinco categorías:
o Hidrocarburos no aromáticos (alifáticos), presencia de OH.
o S presente (azufrados).
o Hidrocarburos aromáticos (aromáticos), con un grupo COOH adicional.
(Acidoamídicos).
o Con un grupo NH2 adicional. (Básicos o alcalinos).
o Con una estructura amínica secundaria cíclica. (Imínicos).
Aminoácidos codificados en el genoma
Los aminoácidos que están codificados en el genoma de la mayoría de los
seres vivos son 20: alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteína,
fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina,
metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptófano y valina.
Sin embargo, hay algunas pocas excepciones. En algunos seres vivos el
código genético tiene pequeñas modificaciones y puede codificar otros
aminoácidos. Por ejemplo: selenocisteína y pirrolisina.
Alanina
Alanina (Ala o A) es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los
seres vivos. En el ARN mensajero está codificada como GCU, GCC, GCA o
GCG.
Es una molécula hidrófoba con un grupo metilo. Es el aminoácido más pequeño
después de la glicina.
Arginina
La alanina es un ácido 2-aminopropanoico, un α-aminoácido no esencial.
Existe en dos distintos enanciómeros - L-alanina y D-alanina. La L-alanina es
uno de los 20 aminoácidos más ampliamente usados en biosíntesis de
proteína, detrás de la leucina, encontrándose en un 7,8 % de las estructuras
primarias, en una muestra de 1.150 proteínas. La D-alanina está en las
paredes celulares bacteriales y en algunos péptidos antibióticos.
La arginina, en su isómero óptico "levógiro" es uno de los 20 aminoácidos que
se encuentran de forma natural en la Tierra, formando parte de las proteínas.
En tejidos extrahepáticos, la arginina puede ser sintetizada en el ciclo de la
ornitina (o ciclo de la urea). Se clasifica, en población pediátrica, como uno de
los 10 aminoácidos esenciales. Sus símbolos son Arg y R
La arginina es un aminoácido esencial. Puede estimular la función
inmunológica al aumentar el número de células asesinas. La arginina está
involucrada en la síntesis de creatina, poliaminas y en el ADN. Puede disminuir
el colesterol así como estimular la liberación de hormona de crecimiento.
Asparagina
La asparagina (asparragina o esparraguina, abreviada Asn o N) es uno de los
20 aminoácidos más comunes en la Tierra; es la amida del ácido aspártico. En
el ARN mensajero está codificada como AAC o AAU.
A uno de sus subproductos se lo suele culpar del olor de la orina de quien haya
consumido espárragos.
Cisteína
La cisteína (abreviada Cys o C) es uno de los veintidós aminoácidos que
utilizan las células para sintetizar proteínas. Está codificada en el ARN
mensajero como UGU o UGC.
La cisteína es un aminoácido no esencial, azufrado, que puede oxidarse dando
el dímero cistina. Se sintetiza a partir de la metionina, que es un aminoácido
esencial, por medio de dos reacciones: transmetilación, en la que la metionina
se transforma en homocisteína y transulfuración, en la que la homocisteína
pasa a ser cisteína.
Fenilalanina
Fenilalanina (Phe / F)
El aminoácido fenilalanina existe en forma de dos enantiómeros, la forma D- y
la L-, dependiendo de su organización espacial. La forma que se encuentra en
las proteínas es la L-fenilalanina (LFA), y además es uno de los nueve
aminoácidos esenciales para humanos (esencial significa que no es sintetizado
por las células humanas, y por tanto debe ingerirse con la dieta). Se escribe de
forma abreviada utilizando un código tres letras como Phe, y como F en el de
una letra.
La fenilalanina se encuentra principalmente en alimentos ricos en proteínas
como la carne, pescado, huevos, productos lácteos y dulces. Asimismo se
encuentra en muchas de las drogas psicotrópicas usadas habitualmente.
La enfermedad genética fenilcetonuria (fue la primera enfermedad genética
descubierta) se debe a la carencia de la enzima fenilalanina hidroxilasa o de la
dihidropterina reductasa (DPHR), lo que determina el destino de la fenilalanina
hacia fenilpiruvato, un neurotóxico que afecta gravemente al cerebro durante el
crecimiento y el desarrollo. Los efectos de la acumulación de este neurotóxico
causan oligofrenia fenilpirúvica, caracterizada por un cociente intelectual
inferior a 20.
Glicina
La glicina (Gly, G) es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los
seres vivos. En el código genético está codificada como GGT, GGC, GGA o
GGG.
Es el aminoácido más pequeño y el único no quiral de los 20 aminoácidos
presentes en la célula. Su fórmula química es NH2CH2COOH y su masa es
75,07. La glicina es un aminoácido no escencial. Otro nombre (antiguo) de la
glicina es glicocola.
La glicina actua como neutrotransmisor en el sistema nervioso central.
La Glicina es utilizada -in vitro- como medio gástrico, en solucón 0.4M,
amortiguada al pH estomacal para determinar bioaccesibilidad de elementos
potecialmente tóxicos (metales pesados)como indicador de biodisponibilidad.
Ácido glutámico
El ácido glutámico (también conocido como glutamato, por su sal sódica,
abreviado Glu o E) es uno de los 20 aminoácidos que forman parte de las
proteínas. Glu es crítico para la función celular y no es nutriente esencial
porque en el hombre puede sintetizarse a partir de otros compuestos.
Pertenece al grupo de los llamados aminoácidos ácidos, o con carga negativa a
pH fisiológico, debido a su segundo grupo carboxílico en su cadena secundaria.
Es el neurotransmisor excitatorio por excelencia de la corteza cerebral humana.
Su papel como neurotransmisor está mediado por la estimulación de
receptores ionotrópicos (canales iónicos) y receptores metabotrópicos (de siete
dominios transmembrana y acoplados a proteínas G) de ácido glutámico.
Desempeña un papel central en relación con los procesos de transaminación y
en la síntesis de distintos aminoácidos que necesitan la formación previa de
este ácido, como es el caso de la prolina, hidroxiprolina, ornitina y arginina. Se
acumula en proporciones considerables en el cerebro (100-150 mg / 100 g de
tejido fresco).
Glutamina
La glutamina (abreviada Gln o Q) es uno de los 20 aminoácidos más comunes
en la Tierra; es la amida del ácido glutámico. Está codificada en el ARN
mensajero como CAA o CAG.
Se trata de un aminoácido no esencial, lo que significa que el organismo puede
sintetizarlo a partir de otros aminoácidos presentes en las proteínas o en los
alimentos.
Estructura química de la glutamina
En ciertas ocasiones, como el estrés, traumas o infecciones, puede ser
considerado como "semiesencial".
Se encuentra en alimentos con alto contenido proteico; los lácteos, carnes
(cruda y ahumada) y frutos secos tienen alto contenido en glutamina, sobre
todo el queso fresco; mínimamente en la leche y el yogur.
Histidina
La histidina (abreviada His o H) es uno de los aminoácidos naturales más
comunes. En el ARN mensajero está codificada como CAU o CAC.
Nutricionalmente, en humanos, la histidina está considerada un aminoácido
esencial, pero mayoritariamente sólo en niños. La cadena lateral de imidazol en
la histidina y su pK relativamente neutro llevan a que cambios pequeños en el
pH celular cambien su carga. Por esta razón, la cadena lateral de este
aminoácido es a menudo un ligando coordinador en las metaloproteínas, y
también un sitio catalítico en ciertas enzimas. Es un precursor de la biosíntesis
de histamina.
Isoleucina
La isoleucina (abreviada Ile o I) es uno de los aminoácidos naturales más
comunes y también de los codificados en el ADN. Su composición química es
idéntica a la de la leucina, pero la colocación de sus átomos es ligeramente
diferente, dando lugar a propiedades diferentes; su cadena lateral es no polar,
un grupo sec-butilo (1-metilpropilo).. Nutricionalmente, en humanos, la
isoleucina es uno de los aminoácidos esenciales.
Leucina
La leucina (abreviada Leu o L) es uno de los veinte aminoácidos que utilizan
las células para sintetizar proteínas. Está codificada en el ARN mensajero
como UUA, UUG, CUU, CUC, CUA o CUG. Su cadena lateral es no polar, un
grupo isobutilo (2-metilpropilo).
Metionina
La metionina (Met, M) es uno de los aminoácidos esenciales que forman las
proteínas de los seres vivos. En el ARN mensajero está codificada como AUG.
Su fórmula química es C5H11NO2S
Es una molécula hidrófoba. Su masa es 149,21 u.m.a..
En la forma de S-adenosilmetionina (SAM) es uno de los principales agentes
metilantes del organismo.
También indica al ribosoma que comience el ensamblaje de proteínas.
Prolina
La prolina (Pro, P) es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los
seres vivos. En el ARN mensajero está codificada como CCU, CCC, CCA o
CCG.
Se trata del único alfa-iminoácido (su amina en alfa es una amina secundaria
en lugar de una amina primaria). Este aminoácido no esencial se forma
directamente a partir de la cadena pentacarbonada del glutamato.
Es una molécula hidrófoba. Su masa es 115,13.
Serina
La serina (abreviada Ser o S) es uno de los veinte aminoácidos naturales más
comunes en la Tierra.
La cadena lateral de la serina puede experimentar glicosilación. Es uno de los
tres aminoácidos habitualmente fosforilados durante la señalización celular en
los organismos eucariotas.
Tirosina
La tirosina (abreviada Tyr o Y) es uno de los 20 aminoácidos que forman parte
de las proteínas. Su nombre sistemático es ácido 2-amino-3(4-hidroxifenil)propanoico; también puede nombrarse 4-hidroxifenilalanina.
Es un aminoácido no esencial que se sintetiza por medio de la degradación de
la fenilalanina, aminoácido esencial, a través de la acción de la fenilalanina
hidroxilasa. El catabolismo de ambos aminoácidos da como productos finales
fumarato y acetoacetato. La tirosina también forma acetil-CoA sin pasar
primero por piruvato.
Triptófano
El triptófano (abreviado Trp o W) es un aminoácido esencial en la nutrición
humana. Es uno de los 20 aminoácidos incluidos en el código genético (codón
UGG).
El triptófano es también un precursor de la serotonina, un neurotransmisor, y de
la melatonina, una hormona neural, así como de alcaloides de origen vegetal,
p. ej. la calicantina y la calicantidina. Su degradación puede dar lugar a
acetoacetato y 5 Hidroxiptemina, el principal precursor del ácido nicotínico y por
ello de una de las vías de síntesis de los coenzimas NAD y NADP.
La molécula del triptófano es quiral, por lo que el triptófano racémico es una
mezcla equimolar de los enantiómeros ópticos L(-)-triptófano y D(+)-triptófano
(el signo entre paréntesis indica si es levógiro o dextrógiro). El primero de estos
estereoisómeros es el que forma parte de las proteínas y además muestra
actividad farmacológica relevante.
Fuentes de triptófano en la dieta: bananas, leche, queso crema, carne,
pescado, pavo y cacahuetes.
Valina
La valina (abreviada Val o V) es uno de los 20 aminoácidos naturales más
comunes en la Tierra. En el ARN mensajero, está codificada por GUA, GUG,
GUU o GUC. Nutricionalmente, en humanos, es uno de los aminoácidos
esenciales.
Nomenclatura de los aminoácidos
Los aminoácidos tienen dos sistemas de nomenclatura:
 El clásico sistema de tres letras, que permite la representación de la
estructura primaria de una proteína mediante el enlace de cada triplete de
letras mediante guiones, disponiendo a la izquierda el aminoácido Nterminal y a la derecha el aminoácido C-terminal. Por ejemplo:
Ala-Glu-Gly-Phe- ... -Tyr-Asp-Gly
Representa la estructura primaria de una proteína cuyo aminoácido N-terminal
es alanina ( Ala ) y cuyo aminoácido C-terminal es glicina ( Gly ).
 El actual sistema de una sola letra, impuesto en genética molecular e
imprescindible para el uso de bases de datos, que permite la representación
de la estructura primaria de una proteína mediante la disposición
consecutiva de letras sin espacios ni signos intermedios, disponiendo a la
izquierda el aminoácido N-terminal y a la derecha el aminoácido C-terminal.
Por ejemplo:
LSIMAG ... AYSSITH
Representa la estructura primaria de una proteína cuyo aminoácido N-terminal
es leucina ( L ) y cuyo aminoácido C-terminal es histidina ( H ).
Alanina
Ala
A
Arginina
Arg
R
Asparagina
Asn
N
Aspártico
Asp
D
Cisteina
Cys
C
Fenilalanina
Phe
F
Glicina
Gly
G
Glutámico
Glu
E
Glutamina
Gln
Q
Histidina
His
H
Isoleucina
Ile
I
Leucina
Leu
L
Lisina
Lys
K
Metionina
Met
M
Prolina
Pro
P
Tirosina
Tyr
Y
Treonina
Thr
T
Triptófano
Trp
W
Serina
Ser
S
Valina
Val
V
Hidroxipolina
(Dato General Conocimiento cultural).
(ácido g–oxipirrolidin-a-carboxílico) Aminoácido constituyente de proteínas o
proteinogénico derivado del glutamato. No es esencial para la dieta humana,
pero depende para su síntesis de la formación previa de ácido glutámico. Se
forma por hidroxilación de la prolina a expensas de oxígeno atmosférico. La
reacción sólo se verifica, al parecer, con la prolina incorporada en las cadenas
peptídicas del protocolágeno, y no sobre el aminoácido libre. Este metabolito
que procede de la aminoácido prolina por oxidación, de tal manera que su
característica diferencial de la prolina es la incorporación de un grupo hidroxi (OH). Se sitúa por tanto en la ruta metabólica de la prolina, cuyo resultado final
es la formación de alanina.
La ornitinina y prolina formadas ams que nada por el ácido glutámico se vuelve
a convertir en acido glutámico. La prolina oxidasa miticondriana efectua la
oxidación a ácido 1- pirrolina 5- carbox{ilico; esta enzima es diferente de la
reductasa dependiente del NADPH resposable de la formaci{on de la prolina.
Por hidrólisis se origina el semialdeh{ido gl{utamico, elñ cual también puede
formarse a partir de la ornitina por transaminación.
Si la hidroxipolina, se acumula mucho en el cerebro ya que mas que nada es
donde causa mas daño da como resultado retraso mental en los niños con una
concentracion de 20 a 40 veces de lo normal esto se da en los niños pequeños
y alrededor de los 12 años.
Una parte tambien donde se puede encontrar la 4-hidroxipolina es de colágeno
con un porcentaje de un 25%, pero solo la hidroxiprolina conforma el 10% del
la molécula de colágeno y durante su catabolismo, reabsorción ósea, la
hidroxiprolina no es reutilizada y es liberada por el organismo a través de la
orina.junto con el 5- hidroxilisina y la iminohidroxiacido; estos aminopacidos
conforman a los tropocolagenos, las cuales son unidades fundamentales de las
fibrillas del colágeno. Algunos de ellos también se puede encontrar el 3hidroxipolina, pero en menor cantidad.
Ácido y Base de Bronsted-Lowry (Dato cultural)
Las definiciones de Arrhenius de los ácidos y las bases se limitan a las
soluciones que se preparan utilizando agua como disolvente. En 1923,
Johannes N.Bronsted (1879-1947), químico danés, y Thomas M. Lowry (18741936), químico inglés propusieron en forma independiente definiciones más
generales para los ácidos y las bases. El concepto de Bronsted-Lowry define
un ácido como una sustancia que puede dar o donar un ión de hidrógeno o
protón a otra sustancia, y una base como cualquier sustancia que es capaz de
recibir o de aceptar un ion hidrógeno o protón de otra sustancia. En términos
sencillos, un ácido es un donador de protones y una base es un receptor de
protones. Cualquier sustancia que es un ácido o base de Arrhenius también es
un ácido o base de Bronsted-Lowry. Sin embargo, las definiciones de Bronsted
Lowry son válidas sin importar el disolvente que se utilice para preparar la
solución de un ácido o una base. De acuerdo con el concepto Bronsted -Lowry,
tanto los iones como las moléculas sin carga pueden ser ácidos o bases.
PÉPTIDOS
Son moléculas compuestas de dos o más aminoácidos unidos mediante un
enlace covalente.
El enlace peptídico se obtiene por la pérdida de una molécula de agua entre el
grupo amino de un aminoácido y el carboxilo de otro.
El resultado es un enlace covalente CO-NH. Podemos seguir añadiendo
aminoácidos al péptido, porque siempre hay un extremo NH2 terminal y un
COOH terminal.
La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido:
Oligopéptido: Número de aminoácidos < 10.
Polipéptido: Número de aminoácidos > 10.
Proteína: número de aminoácidos > 50.
Los péptidos se diferencian de las proteínas en que son más pequeños (tienen
menos de diez mil o doce mil Daltons) y que las proteínas pueden estár
formadas por la únión de varios polipéptidos y a veces grupos prostéticos.
Comportamiento ácido-base de los péptidos
Puesto que tienen un grupo amino-terminal y un carboxilo-terminal; y pueden
tener grupos R ionizables, los péptidos tienen un comportamiento ácido/básico
similar al de los aminoácidos.
Reacciones químicas de los péptidos
Son las mismas que para los aminoácidos; es decir, las que dé su grupo amino,
carboxilo y R. Estas reacciones (sobre todo las del los grupos amino y
carboxilo) se han empleado para secuenciar péptidos.
Reacciones del grupo amino
En cuanto a las reacciones del grupo amino, es muy interesante la reacción
con el reactivo de Sanger para secuenciar, ya que si tenemos el 2,4-dinitrofenil-
péptido y lo hidrolizamos por hidrólisis ácida, se hidrolizarán todos los enlaces
peptídicos y obtendremos el dinitrofenil del primer aminoácido de la secuencia,
el NH2 terminal, más el resto de los aminoácidos disgregados en el medio.
Con esta reacción Sanger consiguió secuenciar la insulina.
Pero este proceso consume mucha energía, ya que, teniendo el primer
aminoácido hay que obtener los demás rompiendo por otras zonas. Esto se
evita con el procedimiento de Edman (también es una reacción de
aminoácidos): Como la ciclación se da en condiciones ácidas suaves, no se
rompen los enlaces, y se da la feniltiohidantoína del aminoácido NH2-terminal +
el resto del péptido intacto.
Se separan ambos compuestos y por cromatografía se detecta. Con el resto
del péptido se sigue con el mismo procedimiento hasta tener la secuencia
completa. Éste método se conoce como Degradación de Edman, y es la
reacción que usan los secuenciadores automáticos de proteínas. Pero estos
secuenciadores sólo pueden secuenciar los 20-30 primeros aminoácidos, por lo
que tendremos que hidrolizar y seguír después. Esto es porque el rendimiento
no es del 100% y perdemos péptido poco a poco, y al final no nos queda. Sólo
las enzimas consiguen un rendimiento al 100%.
Reacciones del grupo carboxilo
También podemos secuenciar empezando por el extremo carboxilo-terminal,
para lo que se usan enzimas como la carboxipeptidasa. Es una proteasa que
hidroliza los enlaces peptídicos. Ésta en concreto es una exoproteasa (ataca a
la proteína por un extremo) que ataca al extremo carboxilo-terminal. Se
emplean 2 tipos, la carboxipeptidasa A y B. Catalizan la misma reacción, pero
tienen especificidad distinta. La A sólo rompe el enlace peptídico si el
aminoácido carboxilo-terminal es hidrofóbico. La B lo rompe si es básico. Hay
que controlar muy bien el tiempo de reacción, ya que cuando se libera un
carboxilo-terminal el siguiente aminoácido se convierte en el carboxilo-terminal.
Reacciones de los grupos R
Respecto a las reacciones de los grupos R, existen muchos reactivos que
reaccionan de forma específica con determinados grupos R (OH de la serina,
tiol de la cisteína...). Esto se usa para ver qué aminoácido es esencial para el
funcionamiento de la proteína. Dentro de las reacciones de ls grupos R, una
interesante desde el punto de vista de aislamiento y purificaciñon de proteínas
es la del grupo tiólico (SH) de la cisteína, que es fuertemente reductor. En
presencia de O2 tiene mucha tendencia a oxidarse. Si hay dos moléculas de
cisteína; en presencia de oxígeno, se oxidan para originar una molécula de
cistina:
Esto ocurre frecuentemente en una proteína, cuando se pliega y dos moléculas
de cisteína quedan próximas en el espacio, generando un puente disulfuro. El
puente disulfuro ocurre de forma natura, y debe formarse para estabilizar la
estructura tridimensional de la proteína. Sin embargo, puede que no deba
ocurrir de forma natural, por ejemplo, si hay cisteínas esenciales expuestas
(necesarias para la funcionalidad). Cuando aislamos una proteína de su
entorno natral, ponemos a la proteína en presencia de oxígeno, con lo que
esos grupos tiólicos se pueden oxidar, y la proteína perder su funcionalidad.
Para evitar esto, en los medios de aislamiento y purificación de proteínas
añadimos β-mercapto-etanol, cuyo grupo tiólico es más reductor que el de la
propia cisteína; tiene más tendencia a oxidarse.
De modo que al añadir β-mercapto-etanol, éste se oxida y protege así los
grupos tiólicos de la cisteína.
Cuando queremos estudiar la composición de aminoácidos de una proteína
tenemos que hidrolizarla completamente, con lo que tenemos una mezcla de
todo el conjunto de aminoácidos libres que consituyen dicha proteína. Para
evitar, en toda esta manipulación, que las Cys que tengamos en el medio se
oxiden, tenemos que proteger su grupo tiólico añadiendo como reactivo
iodoacetato
Así transformamos la cisteína en carboximetilcisteína.
PEPTIDOS NATURALES
La anserina y la carnosina
Son dos dipéptidos presentes en el tejido muscular de los vertebrados, que
contienen B-alanina , su función en el organismo es quizá como amortiguador
del pH de las células musculares.
Aspartame
Endulzarte comercial, capaz de endulzar 200 veces mas que el azúcar de
mesa (sacarosa), es conocido como nutrasweet cuando es ingrediente de un
producto y como Equal cuando se vende como sustituto de azúcar.
Glutationa
Tripéptido formado por gamma-L-glutamil-L-cisteinilglicina presente en
animales y bacterias, cumple varias funciones en las celulas:


transporte de aminoácidos.- cuando esta se sintetiza o se degrada requiere
de energía, proporcionada por el ATP, lo cual produce intermediarios
activados de aminoacilfosfato antes de cada condensación.
agente reductor.- cumple dos funciones una protectora y otra regenerativa.
La primera reduce los compuestos como el peroxido H2O2 y otros agentes
oxidantes, la segunda recupera el grupo –SH de las proteínas cuando este
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toma forma de puentes de azufre -S-S- que se forma cuando el grupo -SH
se oxida.
fuente de almacenamiento de cisterna.
participa en la biosíntesis de las sustancias lipidicas llamadas leucotrienos.
Péptidos Hormonales
Oxitocina
Estimula la contracción del músculo uterino y la expulsión de la leche de las
glandulas mamarias
Vasopresina
Es un antidiuretico, estimula la reabsorción de agua por el riñon, provoca
contracción del músculo liso y contribuye al control de la presión arterial.
Angiotensina
Octapeptido lineal que eleva la presión estimulando la contracción de los vasos
sanguineos, cuya fuente es el angiotensinogeno proteína polipeptídica del
plasma derivada del hígado.
Somatosina
Inhibe la producción de la hormona del crecimiento y regula la producción de
insulina y glucagon en el páncreas
Peptidos neurotransmisores
Regulan la transmisión de impulsos eléctricos entre las células nerviosas
Acetilcolina
Su función, al igual que otros neurotransmisores, es mediar en la actividad
sináptica del sistema nervioso. Es sintetizada a partir de Colina y Acetil CoA, en
el cerebro tiende a causar acciones excitatorias. Las glándulas que reciben
impulsos de la parte parasimpático del sistema nervioso autónomo se
estimulan de la misma forma. Por eso un incremento de acetilcolina causa una
reducción de la frecuencia cardíaca y un incremento de la producción de saliva.
Antibioticos peptidicos
Muchos de los antibioticos naturales son peptidos o tienen un pequeño
componente peptídico como parte de su estructura global, una de las funciones
naturales de estos es la protecciond e los organismos que las producen. En el
caso del ser humano las produce para defenderse de una enfermedad.
Un importante inmunosupresor es el peptido ciclosporina que ayuda en
procedimientos quirurgicos de transplante; se usa para evitar que el cuerpo
rechaze el nuevo organo recien transplantado. contiene 11 residuos y es
producida por ciertos hongos.
Propiedades iónicas de los aminoácidos y péptidos
Según su nivel de pH los aminoácidos existen como una de las siguientes
combinaciones ínter convertibles:
─COOH
─NH3+
↔
Carboxilo protonado
Amino protonado
─COO─NH3+
carboxilo ionizado
Amino protonado
↔
COO─NH2
carboxilo ionizado
Amino libre
Para la mayoría de los aminoácidos el pK del grupo ─COOH (que tiene mayor
acidez) posee un valor aproximado de 2, mientras que el del grupo ─NH3+
(menos acido) tiene un valor aproximado de 9 a 10.
En las soluciones muy acidas (pH cercano a 1) solo existe la sustancia
─COOH/-NH3+ (con carga +1); en las soluciones muy alcalinas (pH cercano a
11) solo existe la sustancia ─COOH/-NH2 (carga -1). Cuando aminoácido
posee carga neutra se dice que se encuentra en forma isoelectrica (─COO-/NH3+), el pH en el que existe esta condición se le llama punto isoelectrico (pI).
El valor de pI de cualquier aminoácido neutro se puede calcular obteniendo el
promedio de los valores de pKa
pI= pKa1+pKa2.
Referencias bibliográficas:
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Lehninger A., Bioquímica, Edit.: Omega, 1991, España.
Bohinski R., Bioquímica, Edit.: Pearson Educación, 1991, México.
Toporek M., Bioquímica, Edit.: Mc GrawHill Iberoamericana, 1984, México.
http://marc.pucpr.edu/facultad/jescabi/Q%20231/Notas%20Capitulo%204.pdf