Acceso mayores de 25 años
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Biología
Concepto.
Mecanismo de la acción enzimática.
Clasificación general de los enzimas.
Concepto de vitamina. Interés de algunas vitaminas.
1. Concepto de biocatalizador.
Son sustancias que consiguen que las reacciones químicas se realicen a una alta velocidad, a la
temperatura vital de los seres vivos. Actúan bajando la energía de activación de las moléculas que van
a reaccionar. Los biocatalizadores son sustancias tan diversas como: Elementos químicos, hormonas,
vitaminas y enzimas. De todos estos, los enzimas son los más importantes para los seres vivos.
2. Mecanismo de la acción Enzimática.
Los enzimas son proteínas globulares, solubles en agua y formadas por los siguientes tipos de
aminoácidos:



Estructurales: Mantienen la estructura tridimensional de la proteína.
De fijación: Sujetan al sustrato mediante enlaces débiles.
Catalíticos: Forman enlaces covalentes con el sustrato, debilitando su
estructura
y
permitiendo la reacción.
El hueco en el que se introduce el sustrato dentro del enzima se denomina centro de reacción.
A los enzimas se les unen otras moléculas, de forma permanente (grupos prostéticos) o sólo
durante la reacción (coenzimas), que reciben el nombre de cofactores.
Para que se produzca una reacción es necesario que las molécula adquieran una cierta energía
mínima llamada energía mínima de activación, necesaria para la formación de un complejo intermedio,
muy inestable, que se transformará en los productos resultantes. En el laboratorio podemos conseguir
esta energía aumentando la temperatura, pero los seres vivos no pueden hacerlo. Lo logran gracias a
los enzimas que consiguen bajar la energía que los sustratos necesitan para reaccionar.
Representación de una reacción catalizada por un enzima
E + S ====== [ES] ====== E + P
E = Enzima
S = Sustrato
P = Producto
Puede observarse como el enzima no se gasta en la reacción pudiendo ser utilizado de nuevo.
Los enzimas son muy específicos, lo que significa que para cada tipo de reacción hay un
enzima especializado que la realiza. Existen dos modelos para explicar la especificidad: El de la llavecerradura y el de la mano-guante o ajuste inducido.
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Jose Luis Romero del Pozo
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Biología
Los enzimas, debido a su naturaleza proteica, son afectados por una serie de factores que
modifican su funcionalidad. Los principales son:




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Temperatura: Al aumentar la temperatura, la actividad aumenta, hasta llegar a un punto
en el que el enzima se desnaturaliza y deja de ser funcional.
pH: Cada enzima tiene su pH óptimo de funcionamiento y unos márgenes de tolerancia,
fuera de los cuales deja de ser funcional.
Concentración de sustrato: Para una concentración de enzima constante, al aumentar la
concentración de sustrato, la velocidad de la reacción va aumentando, hasta un punto en
el que se estabiliza, lográndose la velocidad máxima. Cuando esto ocurre se dice que el
enzima se ha saturado. Al valor de la concentración de sustrato necesaria para alcanzar
la mitad de la velocidad máxima, se le denomina constante de Michaelis Menten o KM.
Cuanto más bajo sea el valor de esta constante, la afinidad del enzima por su sustrato
será más alta y el valor de velocidad máxima se alcanzará antes.
Activadores: Son sustancias que se unen a los enzimas aumentando su poder catalítico.
Inhibidores: Se unen al enzima disminuyendo su poder catalítico. Estos pueden producir
una inhibición irreversible, cuando se unen de forma permanente anulando al enzima o
una inhibición reversible si se unen de forma temporal perjudicando su actividad,
compitiendo con el sustrato por el centro activo o impidiendo la entrada del sustrato o la
salida del producto.
Nomenclatura y clasificación de los enzimas.
Para nombrar un enzima se pone primero el nombre del sustrato preferente, a continuación la
acción típica que realiza con la terminación “asa”.
Ejemplo: LACTATO DESHIDROGENASA (Elimina hidrógenos del lactato).
Los enzimas se clasifican en 6 clases:
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




I. Óxido-reductasas: Intervienen en reacciones de transferencia de electrones.
II. Transferasas: Trasfieren un radical de una molécula a otra.
III. Hidrolasas: Rompen enlaces con intervención de la molécula de agua.
IV. Liasas: Reacciones de rotura o unión pero sin intervención del agua.
V. Isomerasas: Realizan reacciones de isomería.
VI. Ligasas: Forman enlaces con la hidrólisis de ATP.
4. Concepto de vitamina. Interés de algunas vitaminas.
Según Hofmbister “Son sustancias extendidas en el reino animal y vegetal, que se encuentran
en los alimentos sólo en pequeñas cantidades, imprescindibles para el crecimiento y conservación del
cuerpo animal”.
El nombre de vitamina fue dado por Funk a partir de la suposición, que posteriormente se vio
que era falsa, de que “eran aminas necesarias para la vida”.
El hecho de no poder sintetizarlas el organismo, es lo que determina la necesidad de tomarlas
con el alimento, ya que las plantas, microorganismos, o incluso otros animales, pueden realizar su
síntesis. En algunos casos, la flora intestinal es una magnífica fuente de vitaminas que pasan al
organismo a partir de ella. En otros casos el alimento contiene un precursor que va a ser transformado
en la vitamina por el propio organismo. A estos precursores se les denomina provitaminas.
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Jose Luis Romero del Pozo
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Biología
Cuando con el alimento no se recibe la cantidad de vitamina adecuada se producen
enfermedades más o menos graves, sea por carencia absoluta de vitamina (avitaminosis), por tomarla
en cantidad insuficiente (hipovitaminosis) y, en algunos casos, por tomarla en exceso
(hipervitaminosis).
La importancia de las vitaminas radica en que son coenzimas, precursores de coenzimas o, más
frecuentemente, forman parte de coenzimas (NAD +, NADP+ y FAD). Siempre coenzimas de
importantísimos enzimas que intervienen en funciones biológicas básicas.
Convencionalmente se consideran dos grupos de vitaminas:


Hidrosolubles: Que son solubles en agua. Son: Las del grupo B, PP, C y H.
Liposolubles: Que son solubles en disolventes orgánicos, e insolubles en el agua. Son:
A, D, E y K.
Guión de trabajo
1. Concepto de enzima y sus características físicas, químicas y biológicos.
2. ¿En qué consiste la especificidad de los enzimas? Cita algún modelo propuesto para explicar
esta especificidad.
3. Concepto de vitamina. Clasificación general.
4. A qué grupo de vitaminas pertenecen los coenzimas NAD+ y NADP+?
5. ¿Cómo afecta el pH a la actividad enzimática de los enzimas? Razona la respuesta.
6. Concepto de avitaminosis. Cita 2 ejemplos de avitaminosis y la enfermedad que ocasionan.
7. ¿Qué factores físco-químicos pueden alterar la conformación de los enzimas?
8. Explica cómo afecta la variación de la concentración de sustrato a la velocidad de una reacción
que está catalizada por un enzima. Representa en una gráfica esta variación, indicando y
definiendo qué es la Km (Constante de Michaelis-Menten)
 ¿Qué es un inhibidor? ¿Qué diferencias hay entre un inhibidor competitivo y uno no
competitivo?
10. Representa en unas gráficas el comportamiento de un enzima en cuanto a la variación de su
actividad, respecto a la temperatura y el pH.
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Jose Luis Romero del Pozo
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Biología
Cuestionario Evaluación.
Conteste si cree que son verdaderas o falsas las siguientes frases.
Verdadero/Falso
Los enzimas logran aumentar la energía interna de las moléculas
Para que dos moléculas reaccionen, se necesita que alcancen una energía de
activación mínima.
Cuanto mayor sea la KM , mayor será la afinidad de un enzima por su sustrato.
Cuando aumenta la temperatura de una reacción catalizada por un enzima,
aumenta constantemente la velocidad de la reacción.
Los aminoácidos catalíticos y de fijación forman el centro activo del enzima.
Un enzima tiene unos valores límites de pH por encima y por debajo de su
valor óptimo a partir de los cuales deja de ser funcional.
Una reacción exotérmica es aquella en la que se libera energía.
Un único enzima es capaz de realizar muchos tipos de reacciones diferentes.
En la inhibición irreversible el enzima queda inutilizado.
En las reacciones en cadena con intervención de muchos enzimas, estos se
agrupan formando complejos multienzimáticos.
Uno de los grupos prostéticos más importantes es el ATP.
Hay una clase de enzimas que intervienen en reacciones de rotura de enlaces
con intervención del agua que reciben el nombre de Hidrolasas.
Los nombres de los enzimas se caracterizan por su terminación en “osa”.
El grupo hemo de la hemoglobina es un grupo prostético.
Cuando una persona está siendo tratada con antibióticos, debe tomar vitaminas.
Las vitaminas A, E, D y K son hidrosolubles.
Las vitaminas hidrosolubles, en general, no producen problemas aunque se
tomen en exceso.
Muchos coenzimas, o parte de estos, son vitaminas.
Las vitaminas son sustancias esenciales que hay que tomar en grandes
cantidades.
Cuando no tomamos la cantidad de vitaminas necesarias, se produce una
enfermedad por hipovitaminosis.
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Jose Luis Romero del Pozo
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TEMA 5. CINÉTICA ENZIMÁTICA. Cinética de Michaelis − Menten.

TEMA 5. CINÉTICA ENZIMÁTICA. Cinética de Michaelis − Menten.

CitologíaEnzimaInhibidoresCinética de Michaelis-MentenInhibición permanente y reversibleAcidez y temperaturaCélula

ENZIMAS Y SUS EFECTOS Concepto de Enzima Concepto de catalizador

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TemperaturaCofactorClasificaciónVitaminasCatalizadorpHProteínasBiologíaCoenzimasAcción enzimática

Principios de Enzimología

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AminoácidosInhibidoresSustratosBioquímica

PRIMER PARCIAL DE BIOLOGÍA 08 CÁTEDRA NASAZZI 2ª CUATRIMESTRE 2011

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