Actividad extra aula sobre Cinética enzimática

Actividad extra aula sobre Cinética enzimática
1-. Defina cinética enzimática.
2-. Construya una gráfica del comportamiento de la velocidad inicial en función de la
concentración de la enzima e indique:
a-. Velocidad máxima de reacción.
b-. Ordenes de reacción. Explique cada uno de ellos.
c-. Constante de Michaelis Mente.
3-. De acuerdo a la teoría de Michaelis Mente, escriba la ecuación química global por medio del
cual las enzimas transforman los sustratos
4-.Escriba la expresión matemática que relaciona la velocidad de reacción inicial en función de
la concentración de sustrato.
5-. Que representa la velocidad máxima de reacción.
6-. Que significa la saturación de la enzima.
7-. Defina la constante de Michaelis Mente. Mencione algunas características.
8-. Construya el grafico de Linewear Burk y señale donde se encuentran 1/V max y -1/Km. Cuáles
son las ventajas de dicho gráfico.
9-. Describe el comportamiento de la velocidad de reacción en función de la concentración de
la enzima.
10-. Describa el comportamiento de la actividad de la enzima en función del pH (apóyese en un
gráfico).
11-. ¿Todas las enzimas presentan el mismo comportamiento de su actividad con respecto al
pH?
12-.Describa el comportamiento de la actividad enzimática en función de la temperatura.
(Apóyese en un gráfico) ¿Por qué las enzimas a altas temperaturas presenta poco actividad
enzimática?
13-. ¿Qué son inhibidores? ¿Qué diferencia existen entre los reversibles e irreversibles?
¿Cómo se clasifican los inhibidores reversibles?
14-. Mencione las características de una inhibición competitiva. Escriba la ecuación química del
proceso.
15-. Construya la gráfica de Michaelis Mente y de linewearver Burk para una inhibición
competitiva e indique los parámetros cinéticos. Como usted reconocería una inhibición
competitiva.
16-. Mencione las características de una inhibición no competitiva. Escriba la ecuación química
del proceso.
17-. Construya la gráfica de Michaelis Mente y de linewearver Burk para una inhibición no
competitiva e indique los parámetros cinéticos. Como usted reconocería una inhibición no
competitiva.
18-. Defina inhibición acompetitiva
19-. Las velocidades iniciales a varias concentraciones de sustrato para una
reacción catalizada por un enzima hipotético son:
Concentración de Sustrato, M
5x10-2
5x10-3
5x10-4
5x10-5
5x10-6
De acuerdo a la tabla de datos, responda:
Velocidad Inicial (mM/min)
0.25
0.25
0.25
0.20
0.071
a-. ¿Cuál es la velocidad máxima para esta reacción?
b-. A que concentración se alcanza a saturación del sustrato.
c-. ¿Cuál es la concentración de la enzima libre cuando la concentración de sustrato es de
5x10-3?
20-. A partir de los siguientes datos de una reacción enzimática, determinar de
que manera está actuando el inhibidor. Determinar la Km para el enzima y la Ki
para el complejo enzima-inhibidor. ¿Cuál es la velocidad máxima?
Concentración de sustrato,
Velocidad inicial ( µg/h)
mM
Sin inhibidor
Con inhibidor
0.5
90
60
3
107
90
6
190
107
12
214
214
20
214
214
a-. de la inspección de los datos numéricos, deduzca la velocidad máxima de la reacción y el
valor de Km sin inhibidor.
b-. Cuál es la naturaleza del inhibidor. ¿Por qué?
21-. Los siguientes datos experimentales fueron obtenidos a partir de un estudio de la
actividad catalítica de la fosfoglucosa isomerasa para formar fructosa 6 fosfato en la célula
Concentración de sustrato,
mM
2x10-6
3x10-6
4x10-6
5x10-6
7x10-6
8x10-6
1x10-5
4x10-5
7x10-5
9x10-5
Velocidad inicial ( µmoles/min)
Sin inhibidor
Con inhibidor
15.4
10.5
20
14.8
24
18.1
31.2
20
36.5
25.8
39.2
31.1
40
35.5
40
38.2
40
40
40
40
a-. Indique el nombre de la enzima y el nombre del sustrato que participaron en la reacción
enzimática estudiada. Escriba la ecuación que define la reacción.
b-. De la inspección de los datos numéricos, deduzca la velocidad máxima de la reacción y el
valor de Km.
c-. Cuál es la naturaleza del inhibidor. ¿Por qué?
22-. Si una reacción enzimática tiene una velocidad máxima de 46 mol/s a una concentración de
sustrato de 7 M. Explique qué sucede con la velocidad enzimática si se aumenta la
concentración de sustrato a 7.5 M.