BIOQUIMICA - Udabol Virtual

FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD
CARRERA DE BIOQUÍMICA Y FARMACIA
RED NACIONAL UNIVERSITARIA
UNIDAD ACADÉMICA DE SANTA CRUZ
FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD
BIOQUÍMICA Y FARMACIA
TERCER SEMESTRE
SYLLABUS DE LA ASIGNATURA DE
BIOQUÍMICA
Elaborado por: Dr. Osvaldo Diaz Fernandez
Gestión Académica I/2013
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CARRERA DE BIOQUÍMICA Y FARMACIA
UDABOL
UNIVERSIDAD DE AQUINO-BOLIVIA
Acreditada como PLENA mediante R. M. 288/01
VISIÓN DE LA UNIVERSIDAD
Ser la universidad líder en calidad educativa.
MISIÓN DE LA UNIVERSIDAD
Desarrollar la educación superior universitaria con calidad y
competitividad al servicio de la sociedad.
Estimado(a) estudiante:
El Syllabus que ponemos en tus manos es el fruto del trabajo intelectual de tus docentes, quienes han
puesto sus mejores empeños en la planificación de los procesos de enseñanza para brindarte una educación
de la más alta calidad. Este documento te servirá de guía para que organices mejor tus procesos de
aprendizaje y los hagas mucho más productivos. Esperamos que sepas apreciarlo y cuidarlo.
Aprobado por:
Fecha: Marzo de 2013
SELLO Y FIRMA
JEFATURA DE CARRERA
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CARRERA DE BIOQUÍMICA Y FARMACIA
SYLLABUS
Asignatura:
Código:
Requisito:
Carga Horaria:
Horas teóricas
Horas Prácticas
Créditos:
BIOQUÍMICA
BTG-333
BTG-233
100 horas
60 horas
40 horas
10
I. OBJETIVOS GENERALES DE LA ASIGNATURA.

Dotar al y la estudiante con los conocimientos teóricos y prácticos sobre Bioquímica
necesarios para su práctica profesional.

Explicar biología molecular, compuestos bioquímicos importantes, su estructura,
funciones y reacciones químicas en síntesis y catálisis.

Describir propiedades, composición, estructura de hidratos de carbono, lípidos,
proteínas, vitaminas.

Integrar a la enseñanza de los temas, la Endocrinología molecular, hormonas,
metabolismo de las hormonas y función de las mismas. Algunas enfermedades
endocrinas.

Estudiar y comprender la importancia de los procesos bioquímicos para adquirir
energía utilizada en los procesos de crecimiento.
II. PROGRAMA ANALÍTICO DE LA ASIGNATURA.
UNIDAD I. INTRODUCCIÓN A LA BIOQUÍMICA GENERAL Y ESPECIAL.
TEMA 1. GENERALIDADES.
Introducción.
Objetivo principal de la Bioquímica.
Historia de la Bioquímica
Estudio sistematizado de la bioquímica.
Bioelementos
1.5.1. Bioelementos primarios
1.5.2. Bioelementos secundarios
1.5.3. Oligoelementos
1.1.
1.2.
1.3.
1.4.
1.5.
TEMA 2. AGUA.
2.1. Aspectos generales del agua. El agua como componente fundamental de los sistemas
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biológicos.
Importancia biomédica.
Estructura de la molécula del agua.
El agua como disolvente.
Propiedades físico-químicas del agua.
2.5.1. Acción disolvente.
2.5.2. Fuerza de cohesión entre sus moléculas
2.5.3. Elevada fuerza de adhesión.
2.5.4. Gran calor específico
2.5.5. Elevado calor de vaporización
2.5.6. Elevada constante dieléctrica.
2.5.7. Bajo grado de ionización.
2.6. Propiedades bioquímicas del agua.
2.6.1. Ionización del agua y escala de pH
2.7. Osmosis y presión osmótica
2.8. Composición química del ser humano
2.9. Sales minerales
2.9.1 Sales inorgánicas insolubles en agua
2.9.2 Sales inorgánicas solubles en agua
2.2.
2.3.
2.4.
2.5.
UNIDAD II: BIOMOLÉCULAS.
TEMA 3. CARBOHIDRATOS.
3.1. Carbohidratos. Introducción. Concepto
3.2. Clasificación de los hidratos de carbonos.
3.3. Monosacáridos: glucosa, galactosa, manosa, fructosa.
3.4. Disacáridos:
3.4.1. Disacáridos no reductores y reductores
3.4.2 .Principales disacáridos con interés biológico
3.5 Oligosacáridos
3.6 Polisacáridos:
3.6.1. Homopolisacáridos
3.6.1.1. Almidón, amilopectina, glucógeno, celulosa
3.6.2. Heteropolisacáridos.
3.6.2.1. Quitina, heparina, ácido hialurónico, condroitinsulfato, heparina
3.7. Metabolismo de los hidratos de carbono
3.8. Funciones de los glúcidos
3.9. Los carbohidratos y su relación con la salud
TEMA 4. LÍPIDOS
4.1
4.2
4.3
Lípidos, Introducción. Concepto
Clasificación.
Ácidos grasos. Clasificación
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4.4 Lípidos simples: acilgliceroles, ceras.
4.5
Lípidos complejos: fosfolípidos, glucolípidos, lipoproteínas.
4.5.1. Fosfolípidos. Lecitinas. Esfingomielinas, Cefalina
4.6 Sustancias asociadas a los lípidos.
4.7 Metabolismo de los lípidos.
4.8 Lípidos del organismo y su relación con la salud.
TEMA 5. AMINOÁCIDOS
5.1. Aminoácidos naturales, modificados y no naturales.
5.2. Clasificación de los aminoácidos naturales.
5.3. Propiedades físicas. Espectroscopía ultravioleta. Ley de Lambert y Beer.
5.4. Propiedades químicas. Propiedades ácido
5.5 .Unión peptídica: estructura molecular y características estéricas.
5.6 Técnicas de separación de aminoácidos y péptidos.
5.7. Determinación cuantitativa de los mismos. Métodos colorimétricos. Otros
TEMA 6. PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS.
6.1
6.2
6.3
6.4
6.5
6.6
6.7
6.8
Péptidos.
Nomenclatura de los péptidos
Péptidos de importancia biológica.
Proteínas.
Propiedades generales de las proteínas.
Estructuras de las proteínas.
Clasificación de las proteínas
Las proteínas y su relación con la salud.
TEMA 7. ENZIMAS
7.1
7.2
7.3
7.4
7.5
7.6
Definición.
Energía de activación, complejo activado
Nomenclatura y clasificación.
Naturaleza de las enzimas.
Factores que modifican la actividad de las enzimas.
Las enzimas y su importancia bioclínica.
TEMA 8. METABOLISMO: PRINCIPIOS Y MÉTODOS DE ESTUDIO.
8.1.
8.2.
8.3
8.4.
8.5.
8.6.
8.7.
8.8
El estado dinámico de los constituyentes del organismo.
La integración de los procesos y transformaciones bioquímicas.
Áreas del metabolismo, vías metabólicas y su regulación
Los procesos centrales del metabolismo energético.
Las oxidaciones celulares y la generación del ATP.
Membranas y fenómenos de transporte.
Hidratos de carbono y su metabolismo.
Lípidos y su metabolismo.
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8.9
Metabolismo nitrogenado.
TEMA 9 ÁCIDOS NUCLEICOS
9.1.
9.2
9.3.
9.4.
9.5.
9.6.
9.7.
9.8.
9.9 .
9.10
Clasificación y funciones biológicas.
Bases nitrogenadas más comunes de los ácidos nucleicos.
Nucleósidos y nucleótidos.
Polinucleótidos: propiedades físicas.
Estructuras de ADN y ARN.
Nucleótido y su metabolismo.
Ácidos nucleicos y nucleoproteínas.
Los ácidos nucleicos y la información genética. Replicación del ADN.
Traducción.
Regulación de la expresión genética.
Interrelaciones entre células y entre tejidos.
III. ACTIVIDADES A REALIZAR DIRECTAMENTE EN LA COMUNIDAD.
Tipo de asignatura
Asignatura de Apoyo.
i.
Resumen de los resultados del diagnóstico realizado para la detección de los
problemas a resolver en la comunidad.
Los datos obtenidos de los diagnósticos realizados en el año 2005 por las Brigadas
UDABOL ponen de manifiesto que existe en la población del Distrito 1 de Santa Cruz falta de
información y conocimiento sobre la enfermedad de la Diabetes Mellitus Tipo II, sus factores
de riesgo, diagnóstico y sus complicaciones. Asimismo, en el año 2007 las Brigadas
UDABOL de Bioquímica realizaron una encuesta similar a la anterior en el Plan 3000, la cual
arrojó como resultado que un 35% de la población desconoce la Diabetes Mellitus Tipo II y
sus posibles complicaciones.
El resultado de los primeros diagnósticos fue publicado en el texto Brigadas UDABOL: una
revolución en educación superior. Editorial UDABOL, Santa Cruz, 2005. Los resultados del
segundo diagnóstico se encuentran recogidos en el Proyecto titulado “Determinación
mediante el glucómetro de glucosa en sangre en personas adultas del Plan 3000”.
ii.
Nombre del proyecto al que tributa la asignatura.
“Determinación de Glucosa en sangre mediante el glucómetro en personas adultas Plan
3000”
iii.
Contribución de la asignatura al proyecto.
El diagnosticar la presencia de Diabetes Mellitus Tipo II sobre la base de la determinación
del nivel de glucosa en sangre en personas adultas será de gran beneficio para la población,
debido a que esta es una enfermedad que está presente en nuestro medio, y gran parte de
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la población posee esta enfermedad sin siquiera saberlo por lo que no toma las medidas
necesarias para su tratamiento. Conjuntamente con la determinación de la Diabetes Mellitus
Tipo II, los estudiantes realizarán el respectivo informe a la comunidad sobre esta
enfermedad en forma verbal mediante charlas educativas y escritas mediante el empleo de
folletos o trípticos didácticos elaborados por ellos.
v.
Actividades a realizar durante el semestre para la implementación del proyecto.
Trabajo a realizar
por los estudiantes
Recopilación
bibliográfica
Localidad,
aula o
laboratorio
Aula
Elaboración del
Aula
contenido y
preparación de los
reactivos y otros
materiales que se
emplearán con la
comunidad
Capacitación a los Aula
estudiantes para que
realicen la actividad
Determinación
de Plan 3000
Glucosa en sangre
mediante glucómetro
e información sobre
la Diabetes Mellitus
tipo II a la comunidad
Elaboración del
trabajo final con los
datos obtenidos
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Aula
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Incidencia
social
Fecha.
Mayor
información de
los estudiantes
sobre la
bibliografía
existente sobre
Diabetes
Mellitus.
19 al 24 de Abril
Pericia por
parte de
estudiantes en
la preparación
de campañas
de salud.
25 de Abril al 01
de Mayo
Estudiantes
mejor
informados
acerca de la
Diabetes
Mellitus y sus
complicaciones
Concienciación
de
la
comunidad
sobre
el
diagnóstico
y
tratamiento de
la
diabetes
Mellitus y sus
complicaciones.
Estudiantes
mejor
preparados en
la realización y
presentación de
informes.
10 al 15 de
Mayo
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07 al 12 de Junio
07 al 12 de Junio
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IV. EVALUACIÓN DE LA ASIGNATURA.
●
PROCESUAL O FORMATIVA.
Las actividades evaluativos, que comprenden la evaluación procesual y de resultados se
realizara como sigue:
ACTIVIDAD
EVALUATIVA
Preguntas orales
PARÁMETROS
Resolución de casos
Prácticas de
laboratorio
Conocimiento
tema.
Originalidad
TOTAL
Conocimiento
tema.
Originalidad
TOTAL
Presentación
Originalidad de
conceptos.
Exactitud
de
conocimientos
Destreza
en
práctica
TOTAL
PONDERACIÓN
FECHA
del 25 puntos
25 puntos
En todas las clases
teóricas y prácticas.
50 puntos
del 25 puntos
25 puntos
Semanas
décima.
50 puntos
10.Puntos
los 10 Puntos
En todas las clases
prácticas.
sexta
y
los 10 Puntos
la 20 Puntos
50 Puntos
El trabajo, la participación y el seguimiento realizado a estos tres tipos de actividades se
tomarán como evaluación procesual calificando cada una entre 0 y 50 puntos y promediando
el total.
La nota procesual o formativa equivale al 50% de la nota de la asignatura.
● DE RESULTADOS DE LOS PROCESOS DE APRENDIZAJE O SUMATIVA (examen
parcial o final)
Se realizarán 2 evaluaciones parciales con contenido teórico y práctico. El examen final
consistirá en un examen escrito con un valor del 75% de la nota y la presentación de los
informes y documentos del proyecto con el restante 25%.
V.
BIBLIOGRAFÍA BÁSICA.

Blanco, A.: Química Biológica, Sexta Edición. El Ateneo. Bs. As., 1997 (Signatura
Topográfica: 540.1B59)
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



Carreón, J.: Bioquímica, con introducción a la patología Clínica, Segunda Edición. La
Juventud. La Paz, 1998. (Signatura topográfica: 574.192 C23 V1.)
Harper: Bioquímica, Octava Edición. Interamericana Mc.Graw-Hill, 1999. (Signatura
Topográfica: 574.192 H23 )
Lehninger-Nelson-Cox: Principios de Bioquímica Novena Edición. Omega, Bs. As.,
1998 (Signatura Topográfica: 574.192 N33 )
Laguna, José: Bioquímica. Interamericana, México D. F., 2003 (Signatura
Topográfica: 574.192 L13 )
BIBLIOGRAFÍA COMPLEMENTARIA.




Devlin: Bioquímica. 3ª, Reverté, España, 1999.
Guyton, Ac.: Fisiología y Fisiopatología 5ª Ed. Interamericana Mc.Graw-Hill, México,
1994.
Guyton-Hall: Tratado de Fisiología Médica 10ª Ed. Interamericana Mc.Graw-Hill,
México, 2001.
Lodish et al.: Biología Celular y Molecular 4ª, Panamericana, Bs. As., 2003.
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VI. PLAN CALENDARIO
SEMANA
ACTIVIDADES ACADÉMICAS
ACTIVIDADES
EVALUATIVAS
1ra.
Avance de materia UNIDAD I Tema 1
2da.
Avance de materia UNIDAD I Tema 2
Preguntas orales, GIP
3ra.
Avance de materia UNIDAD II Tema 2
4ta.
Avance de materia UNIDAD II Tema 3
Preguntas orales, GIP
Preguntas orales, GIP
5ta.
Avance de materia UNIDAD II Tema 3
6ta.
Avance de materia UNIDAD II Tema 4
7ma. Avance de materia UNIDAD II Tema 4
8va.
Avance de materia UNIDAD II Tema 5
Preguntas orales, GIP
Resolución de casos
Preguntas orales, GIP
Resolución de casos
Primera Evaluación
Preguntas orales, GIP
Primera Evaluación
Preguntas orales, GIP
Preguntas orales, GIP
Avance de materia Actividades de Brigadas
1ra. incursión
Preguntas orales, GIP
Actividades de Brigada
10ma. Avance de materia
Resolución de casos
UNIDAD II Tema 6
2da. Incursión
Preguntas orales, GIP
11ra. Avance de materia Actividades de Brigadas
3ra. Incursión
Preguntas orales, GIP
Segunda Evaluación
12da. Avance de materia UNIDAD II Tema 6
9na.
13ra. Avance de materia UNIDAD II Tema 7
Preguntas orales, GIP
Segunda Evaluación
UNIDAD II Tema 7
Preguntas orales, GIP
Actividades de Brigadas4ta. Incursión
Preguntas orales, GIP
15ta. Avance de materia UNIDAD II Tema 8
14ta. Avance de materia
UNIDAD II Tema 8
Preguntas orales, GIP
17ma. Avance de materia UNIDAD II Tema 9
UNIDAD II Tema 9
18va. Avance de materia
Evaluación final
Preguntas orales, GIP
Preguntas orales, GIP
16ta. Avance de materia
19na. Avance de materia
Examen de segunda instancia
20ma
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Evaluación final
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Presentación del proyecto
Informe final
Presentación de notas a
Dirección Académica
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PROGRAMA DE CONTROL DE CALIDAD
GUÍA DE INVESTIGACIÓN PRÁCTICA - GIP # 1
TEMA 1 INTRODUCCIÓN
TITULO: BIOSEGURIDAD EN LABORATORIO DE BIOQUÍMICA
FECHA DE ENTREGA: 2ª y 3ª semana
OBJETIVOS:
Conocer la importancia de implementar medidas de Bioseguridad en el laboratorio de Bioquímica.
Exigir implementos de protección a las personas que permanecen en el laboratorio de Bioquímica.
Mantener el área de trabajo en condiciones de asepsia.
Utilizar señalización en áreas de riesgo biológico en el Laboratorio
Manejar todas las muestras como potencialmente patógenas para disminuir riesgos de
contaminación
FUNDAMENTO TEÓRICO
Se define Bioseguridad como el conjunto de normas o actitudes que tienen como objetivo
prevenir los accidentes en el área de trabajo, es decir, a disminuir el potencial riesgo ocupacional.
También se puede definir como el conjunto de medidas preventivas que deben tomar el personal
que trabaja en áreas de la salud para evitar el contagio de enfermedades de riesgo profesional.
Se conocen como Factores de Riesgo todos los elementos, sustancias, procedimientos y
acciones humanas presentes en el ambiente laboral que de una u otra forma ponen en riesgo al
trabajador teniendo la capacidad de producirle lesión. Estos factores de riesgo pueden encontrarse
en la fuente, en el medio o en las personas mismas. Tienen como característica fundamental que
son fácilmente controlables. Los diferentes factores a los que se está expuesto un trabajador del
laboratorio se pueden clasificar en factores físicos, químicos, ergonómicos, eléctricos y
psicosociales.
Definimos Riesgo como la probabilidad que tiene un individuo de sufrir lesión, enfermedad,
complicación de la misma o muerte como consecuencia de la exposición a un factor de riesgo.
PRECAUCIONES QUE DEBA ADOPTAR EL PERSONAL DE LABORATORIO
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
No se permitirá comer, beber, fumar y/o almacenar comidas así como cualquier otro ítem
personal (maquillaje, cigarrillos, etc.) dentro del área de trabajo.

Usar bata de manga larga dentro de laboratorio, la cual se pondrá al momento de entrar y
deberá ser quitada inmediatamente antes de abandonar el laboratorio.

Asegurarse de no presentar cortes, raspones u otras lastimaduras en la piel y en caso de
que así sea cubrir la herida de manera conveniente.

Usar guantes de látex de buena calidad para todo manejo de material biológico o donde
exista, aunque sea de manera potencial, el riesgo de exposición a sangre o fluidos corporales.
Cambiar los guantes toda vez que hayan sido contaminados, lavarse las manos y ponerse guantes
limpios.

No tocar los ojos, nariz o piel con las manos enguantadas.

No abandonar el laboratorio o caminar fuera del lugar de trabajo con los guantes puestos.

Bajo ninguna circunstancia se pipeteará sustancia alguna con la boca, para ello se
utilizaran peras plásticas o pipeteadores automáticos.

Lavar las manos con jabón y agua inmediatamente después de realizar el trabajo.
Descartar los guantes de látex en un recipiente con solución desinfectante.

No detener manualmente la centrifuga, no destaparla antes de que cese de girar.

No permitir la entrada de personas ajenas al laboratorio y/o que no tengan sus implementos
de bioseguridad adecuados.

Emplear en todo momento las medidas de bioseguridad aquí expuestas
DERRAMES Y ACCIDENTES

Cuando se produzca derrame de material infectado o potencialmente infectado, el operador
deberá ponerse guantes y luego cubrir el fluido derramado con papel absorbente, derramar
alrededor de este solución descontaminante, y finalmente verter solución descontaminante sobre
el papel y dejar actuar por 10 minutos.

Usando papel absorbente seco y limpio levantar el material y arrojarlo al recipiente de
desechos contaminados para su posterior eliminación. La superficie deberá ser enjuagada con
solución descontaminante.

No se recomienda el uso de alcohol ya que evapora rápidamente y coagula los residuos
orgánicos superficiales sin penetrar en ellos.

Durante todo el procedimiento de desinfección deberá usarse guantes y evitar el contacto
con el material derramado y desinfectado.

Los pinchazos, heridas punzantes, lastimaduras y piel contaminada por salpicadura de
materiales infectados deberán ser lavados con abundante agua y jabón desinfectante. Se deberá
favorecer el sangrado de la herida.

Si un trabajador sufre exposición parenteral o de las membranas mucosa a sangre o fluidos
corporales, se deberá identificar el material y, si es posible determinar la presencia de virus o
anticuerpos. El trabajador deberá informar cualquier enfermedad febril aguda que ocurra dentro de
las doce semanas posteriores a la exposición.
ELEMENTOS PROTECTORES Y SU USO ADECUADO
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
Se usaran guantes de látex en todo procedimiento que implique el manejo de material
biológico o donde exista el riesgo de exposición a sangre o fluidos corporales, así mismo deberán
usarse en los procesos de descontaminación y eliminación de residuos contaminados.

Los guantes deberán ser descartados una vez hayan sido contaminados en los sitios
dispuestos para los residuos contaminados, y luego remplazados por otros.

No tocar los ojos, nariz o piel con las manos enguantadas.

Usar mascarilla en los procedimientos en los que pueda haber riesgo de salpicadura de
material biológico en las mucosa bucal y nasal.

El uso de la bata será obligatorio en todo momento dentro del laboratorio, la cual deberá
ser retirada antes de salir del laboratorio. Esta deberá ser de manga larga para protegerse de
cualquier reactivo o agente químico, o material biológico manipulado en el laboratorio.

deberán usarse zapatos cerrados dentro del laboratorio para evitar el contacto de la piel
con material contaminado o cualquier producto químico peligroso, por derramamiento o
salpicadura.

deberá usarse gorro de tela para evitar el contacto directo del cabello con material
contaminado o sustancias químicas peligrosas.
MANIPULACION Y EVACUACION DE DESECHOS CONTAMINADOS

Todo el equipo reusable (puntas de micropipetas, cánulas, tubos, etc.) deberá ser ubicado
en un recipiente metálico o de plástico resistente a punciones y cortaduras, que contenga liquido
descontaminante y deberá estar localizado en el mismo lugar de trabajo.

después es preciso desinfectar el material con sustancias químicas antes de limpiarlo e
introducirlo en el autoclave.

Todo elemento descartable (agujas, jeringas, etc.) deberá ser colocado en un recipiente de
material resistente a punciones y cortaduras. Estos recipientes deben ser preferiblemente amplios
de paredes rígidas y semirrígidas, con tapa asegurada para su posterior descarte y contener en su
interior una solución descontaminante, y estar ubicados lo más cerca posible del lugar de uso de
los instrumentos.

Para la eliminación de todo material contaminado, el método de elección es la incineración
de los mismos, o el material puede ser autoclavado y luego destruido o enterrado.

Los residuos líquidos que se sospechen estén contaminados deben ser tratados con
desinfectantes antes de su eliminación o colectados en recipientes que sean eliminados en forma
segura
SOLUCIONES DESINFECTANTES
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Todos los materiales utilizados con las muestras de los pacientes o con los pacientes deberán ser
descontaminados, la solución desinfectante utilizada va a depender del tipo de material de que se
trate y al grado de contaminación.

Para la descontaminación del material descartable (agujas, jeringas, etc.) se utilizara
hipoclorito de sodio al 10% (clorox, límpido). Se preparara la Concentración de hipoclorito indicada
en el momento en que será utilizada.

Las agujas se descartaran junto con la jeringa en el recipiente destinado para esto sin
colocar los protectores ni doblarse, junto con otros materiales punzo-cortantes. El material se
expondrá a la acción del hipoclorito durante 30 minutos.

Pasado el tiempo se toma el material (con pinzas u otro método que impida el contacto con
este) dejando que se escurra la solución descontaminante, y se dejara caer en una caja de cartón,
cerrar la caja y colocarla en una bolsa de residuos de color oscuro.

Descartar la solución de hipoclorito por el desagüe.

Para la descontaminación del material reusable se utilizara Glutaraldehído al 2% por ser
menos corrosivo.

Se utilizaran dos recipientes, uno con agua destilada donde se sumergirá el material para
retirar la mayor cantidad posible de las materias orgánicas que contengan. Y otro recipiente con
glutaraldehido al 2% donde se sumergirá el material durante 30 minutos.

después de este tratamiento se retirara el material para lavarlo y esterilizarlo.

La solución de glutaraldehido tiene una duración promedio de 28 días, pero se debe
controlar su pH diariamente. El agua destilada se descartara cada vez que sea utilizada. Ambas
soluciones se descartaran en el desagüe.

Las superficies de trabajo deberán limpiarse diariamente con solución desinfectante. Esta
solución puede ser hipoclorito de sodio.
RESULTADOS
CONCLUSIONES
CUESTIONARIO
1. Qué entiendes por bioseguridad
2. Menciona cual es el riego biológico existente al manipular materia orgánica viva
3. Investiga y sugiere las características que debe tener un laboratorio para cumplir con las
normas de bioseguridad
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4. Investigue y dibuja los diferentes cuadros de señalizaciones que debe tener en laboratorios
5. Qué se entiende por barrera biológica
6. Qué materiales, soluciones y otros, debe tener como mínimo un botiquín de primeros auxilios
7. Investigue, explique las funciones y dibuje al menos 10 materiales de vidrio a utilizar en
laboratorio de bioquímica, 5 materiales de plástico, 5 de madera, 5 de porcelana y 5 de metales.
8. Investigue, explique las funciones y dibuje equipos a utilizar en la práctica, como el microscopio,
la macrocentrífuga, baño María, espectrofotómetro y la balanza analítica.
9. Investigue las funciones de al menos 10 reactivos más utilizados en bioquímica (para ello
coleccione dichos reactivos de las siguientes prácticas que se encuentran en este syllabus).
10.
Qué diferencias existen entre este modelo de bioseguridad para bioquímica con otros, por
ejemplo con el de microbiología.
BIBLIOGRAFÍA




GAW Allan, “Bioquímica Clínica”, Edit. Harcourt S.A., 2° Edición, España, 1999.
SUARDIAZ – CRUZ, “Laboratorio Clínico”, Editorial Ciencias Médicas. La Habana 2.004.
GOVANTES Jesús, “Manual Normon”, 7ma edición. Laboratorios Normon. MadridEspaña 1.999
BALCELLS Alfonso, “La Clínica y el Laboratorio”, Editorial Masson, 17ª Edición,
México, 1997
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GUÍA DE INVESTIGACIÓN PRÁCTICA - GIP # 2
TEMA 1 INTRODUCCIÓN
TITULO: OBSERVACIÓN DE CÉLULAS SANGUÍNEAS
FECHA DE ENTREGA: 4ª y 5ª semana
OBJETIVOS:
Reconocer los diferentes tipos de células sanguíneas, vistas al microscopio.
FUNDAMENTO TEÓRICO
Basófilos
Se denomina basófilo a cualquier célula que se tiñe fácilmente con colorantes básicos. Sin
embargo, cuando se emplea este término sin ninguna aclaración adicional, suele referirse a uno de
los tipos de leucocitos (glóbulos blancos de la sangre). Es uno de los polimorfonucleares, al igual
que los neutrófilos y los eosinófilos.
Los gránulos de los basófilos son gruesos pero escasos. Son células de unas 10 micras de
diámetro y su núcleo tiene una forma que recuerda a un 5. Se originan en el mismo lugar que el
resto de los granulocitos, y son los menos numerosos, ya que constituyen sólo el 0,5% del total.
Tienen una activa participación en la respuesta inmunitaria, a través de la liberación de histamina y
otras sustancias químicas.
Eosinófilos
Es una célula sanguínea, que forma parte de los glóbulos blancos, concretamente de las células
polimorfonucleares (PMN) o granulocitos. Su función está relacionada con la finalización de las
reacciones inflamatorias, ya que sus gránulos contienen sustancias antagónicas a las de los
gránulos de los basófilos. Representa el 2 al 3% del total de leucocitos. Interviene además en
infecciones parasitarias y alergias. Su número aumenta durante una reacción alérgica o un ataque
de asma.
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Son células ligeramente ovaladas, con un diámetro entre 12 y 17 micras. su núcleo tiene dos
lóbulos, y en su citoplasma se distinguen gránulos brillantes que se tiñen. sus V.N. 0-500 mm3.
Neutrófilos
El neutrófilo es un tipo de glóbulo blanco, encargado de formar la primera defensa del cuerpo
contra las bacterias dañinas.
Los neutrófilos se presentan con movimientos activos ameboideos, deslizándose por la pared
los capilares entre las células adyacentes. Son trascendentales en el proceso de destrucción
bacterias y otros agentes infecciosos por fagocitosis. Los neutrófilos fagocitan también restos
células muertas. Además, junto con otros glóbulos blancos, son guiados hasta los puntos
infección por sustancias químicas liberadas por los tejidos infectados.
de
de
de
de
Componen entre un 60% y un 70% de los glóbulos blancos en la sangre.
Linfocitos
Los linfocitos son un tipo de glóbulos blancos.
Hay varios tipos de linfocitos:



Linfocitos B : (respuesta humoral) producen anticuerpos (inmunoglobulinas).
Linfocitos T : ayudan a detectar los antígenos
o Linfocito T4
o Linfocito T8
células asesinas naturales o linfocito grande granular.
Monocitos
Un monocito es un leucocito grande que ingiere microbios u otras células y partículas extrañas.
Cuando un monocito penetra en los tejidos, se convierte en macrófago. Tiene función fagocitaría.
MATERIALES:
-
Sangre venosa o capilar.
Portaobjetos
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-
Bandeja de tinción
Etanol o metanol
Colorante de tinción Giemsa
Aceite de inmersión
Microscopio.
PROCEDIMIENTO:
Colocar una gota de sangre, casi en un extremo de un portaobjeto.
Con otro portaobjeto, realizar el frotis sanguíneo de un solo toque.
Esperar que el extendido seque y cubrir por 5 minutos con etanol o metanol.
Una vez seco, cubrir la muestra con colorante Giemsa y dejar reposar 10 a 15 min.
Lavar con agua, esperar a que seque y observar en el microscopio con una gota de aceite
de inmersión con objetivo 100X.
RESULTADOS
CONCLUSIONES:
CUESTIONARIO
1. Describa las características morfológicas y funcionales de los neutrófilos, eosinófilos, basófilos,
linfocitos y monocitos
2. Cuál es la función que cumplen los eritrocitos y plaquetas en nuestro organismo
3. Qué características debe cumplir un microorganismo para ser considerado “célula”
4. Por qué los Eritrocitos y las plaquetas son considerados células, o acaso no lo son?
5. Dibuje todas las células sanguíneas
6. Describa otros métodos de tinción de células sanguíneas aparte de la descrita (T. de Giemsa)
7. Investigue acerca de las células matadores naturales (NK)
8. Describa la relación de los plasmocitos y mastocitos
9. Qué diferencia existe entre un macrófago y un histiocito
10.
Nombre las denominaciones que reciben los macrófagos en al menos 10 tejidos u órganos
distintos en el cuerpo humano.
BIBLIOGRAFÍA
 GAW Allan, “Bioquímica Clínica”, Edit. Harcourt S.A., 2° Edición, España, 1999.
 SUARDIAZ – CRUZ, “Laboratorio Clínico”, Editorial Ciencias Médicas. La Habana 2.004.
 GOVANTES Jesús, “Manual Normon”, 7ma edición. Laboratorios Normon. MadridEspaña 1.999
 BALCELLS Alfonso, “La Clínica y el Laboratorio”, Editorial Masson, 17ª Edición,
México, 1997
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GUÍA DE INVESTIGACIÓN PRÁCTICA - GIP # 3
TEMA 3 CARBOHIDRATOS
TITULO: RECONOCIMIENTO DE CARBOHIDRATOS
FECHA DE ENTREGA: 6ª semana
OBJETIVOS:
Realizar estudios sobre el reconocimiento de azúcares reductores.
Determinar elemento para hidrólisis de la sacarosa.
Identificar polisacáridos de importancia biomédica.
FUNDAMENTO TEÓRICO
Los monosacáridos y la mayoría de los disacáridos poseen poder reductor, que deben al grupo
carbonilo que tienen en su molécula. Este carácter reductor puede ponerse de manifiesto por
medio de una reacción redox llevada a cabo entre ellos y el sulfato de Cobre (II). Las soluciones de
esta sal tienen color azul. Tras la reacción con el glúcido reductor se forma óxido de Cobre (I) de
color rojo. De este modo, el cambio de color indica que se ha producido la citada reacción y que,
por lo tanto, el glúcido presente es reductor.
La sacarosa es un disacárido que no posee carbonos anoméricos libres por lo que carece de
poder reductor y la reacción con el licor de Fehling es negativa, tal y como ha quedado demostrado
en el experimento 1. Sin embargo, en presencia de HCl y en caliente, la sacarosa se hidroliza, es
decir, incorpora una molécula de agua y se descompone en los monosacáridos que la forman,
glucosa y fructosa, que sí son reductores. La prueba de que se ha verificado la hidrólisis se realiza
con el licor de Fehling y, si el resultado es positivo, aparecerá un precipitado rojo. Si el resultado es
negativo, la hidrólisis no se ha realizado correctamente y si en el resultado final aparece una
coloración verde en el tubo de ensayo se debe a una hidrólisis parcial de la sacarosa.
El almidón es un polisacárido vegetal formado por dos componentes: la amilosa y la amilopectina.
La primera se colorea de azul en presencia de yodo debido no a una reacción química sino a la
adsorción o fijación de yodo en la superficie de la molécula de amilosa, lo cual sólo ocurre en frío.
Como reactivo se usa una solución denominada lugol que contiene yodo y yoduro potásico. Como
los polisacáridos no tienen poder reductor, la reacción de Fehling da negativa.
MATERIALES:
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Tubos de ensayo
Gradilla
Pinzas
Mechero
Pipetas
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-
Solución de Lugol
Fósforo.
Solución de Fehling A y B
Solución alcalina (sosa, potasa, bicarbonato, etc.)
HCl diluido
Soluciones al 5% de glucosa, maltosa, lactosa, fructosa, sacarosa y almidón
PROCEDIMIENTO:
ESTUDIO DE AZÚCARES REDUCTORES
 Poner en los tubos de ensayo 3ml de la solución de glucosa, maltosa, lactosa fructosa o
sacarosa.
 Añadir 1 ml de solución de Fehling A (contiene CuSO4) y 1 ml de Fehling B (lleva NaOH para
alcalinizar el medio y permitir la reacción).
 Calentar los tubos a la llama del mechero hasta que hiervan.
 La reacción será positiva si la muestra se vuelve de color rojo y será negativa si queda azul o
cambia a un tono azul-verdoso.
 Observar y anotar los resultados de los diferentes grupos de prácticas con las distintas
muestras de glúcidos.
HIDRÓLISIS DE LA SACAROSA






Tomar 3ml de solución de sacarosa y añadir 10 gotas de HCl diluido.
Calentar a la llama del mechero durante unos 5 minutos.
Dejar enfriar.
Neutralizar añadiendo 3 ml de solución alcalina.
Realizar la prueba de Fehling como se indica en el experimento 1.
Observar y anotar los resultados.
INVESTIGACIÓN DE POLISACÁRIDOS (ALMIDÓN)





Colocar en un tubo de ensayo 3 ml de la solución de almidón.
Añadir 3 gotas de la solución de lugol.
Observar y anotar los resultados.
Calentar suavemente, sin que llegue a hervir, hasta que pierda el color.
Enfriar el tubo de ensayo al grifo y observar cómo, a los 2-3 minutos, reaparece el color azul.
RESULTADOS
CONCLUSIONES:
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CUESTIONARIO
1.- Defina a los hidratos de carbono.
2.- Indique en que medio es soluble la glucosa, la sacarosa y el almidón
3.- Indique el fundamento bioquímico de la reacción de Benedict y de Fehling
4.- Composiciones químicas de Benedict y de Fehling
5.- Cual es Carbohidratos más importante que se encuentra en el organismo
6.- Si ingiero un Polisacárido este Carbohidratos ingresara a mi torrente circulatorio, explique el
mecanismo
7.- Cuales son los carbohidratos que forma el Exoesqueleto de los insectos
8.- Dibuje la estructura química de la glucosa y de la fructuosa, indicando su grupo funcional
reductor.
9.- Donde se encuentra el Ácido Hialuronico, el sulfato de Condroitina y a que grupo pertenece
dibuje su fórmula cíclica
10.- Donde se almacena el almidón en las plantas y donde se almacena el glucógeno en el hombre
BIBLIOGRAFÍA
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GAW Allan, “Bioquímica Clínica”, Edit. Harcourt S.A., 2° Edición, España, 1999.
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GUÍA DE INVESTIGACIÓN PRÁCTICA - GIP # 4
TEMA 4 LÍPIDOS
TITULO: RECONOCIMIENTO DE LÍPIDOS
FECHA DE ENTREGA: 7ª semana
OBJETIVOS:
-
Identificar reacciones de saponificación en lípidos simples.
Identificar lípidos mediante la técnica de Sudán III.
Determinar la solubilidad de los lípidos así como los disolventes que intervienen.
FUNDAMENTO TEÓRICO
Las grasas reaccionan en caliente con el hidróxido sódico o potásico descomponiéndose en los
dos elementos que las integran: glicerina y ácidos grasos. Éstos se combinan con los iones sodio o
potasio del hidróxido para dar jabones, que son en consecuencia las sales sódicas o potásicas de
los ácidos grasos. En los seres vivos, la hidrólisis de los triglicéridos se realiza mediante la acción
de enzimas específicos (lipasas) que dan lugar a la formación de ácidos grasos y glicerina.
Los lípidos se colorean selectivamente de rojo-anaranjado con el colorante Sudán III.
Los lípidos son insolubles en agua. Cuando se agitan fuertemente en ella se dividen en
pequeñísimas gotas formando una emulsión de aspecto lechoso, que es transitoria, pues
desaparece en reposo por reagrupación de las gotitas de grasa en una capa que, por su menor
densidad, se sitúa sobre el agua.
Por el contrario, las grasas son solubles en disolventes orgánicos, como el éter, cloroformo,
acetona, benceno, etc.
MATERIALES:
-
Tubos de ensayo
Gradilla
Varillas de vidrio
Mechero
Vasos de precipitados
Pipetas
Solución de NaOH al 20%
Solución de Sudán III
Tinta china roja
Eter, cloroformo o acetona
Aceite de oliva
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PROCEDIMIENTO:
SAPONIFICACIÓN
 Colocar en un tubo de ensayo 2ml de aceite y 2ml de NaOH al 20%.
 Agitar enérgicamente y colocar el tubo al baño María de 20 a 30 minutos.
 Pasado este tiempo, se pueden observar en el tubo 3 fases: una inferior clara que contiene la
solución de sosa sobrante junto con la glicerina formada, otra intermedia semisólida que es el
jabón formado y una superior lipídica de aceite inalterado.
TINCIÓN
 Disponer en una gradilla 2 tubos de ensayo colocando en ambos 2ml de aceite.
 Añadir a uno de los tubos 4-5 gotas de solución alcohólica de Sudán III.
 Al otro tubo añadir 4-5 gotas de tinta roja.
 Agitar ambos tubos y dejar reposar.
 Observar los resultados: en el tubo con Sudán III todo el aceite tiene que aparecer teñido,
mientras que en el tubo con tinta, ésta se irá al fondo y el aceite no estará teñido.
SOLUBILIDAD
 Poner 2ml de aceite en dos tubos de ensayo.
 Añadir a uno de ellos 2ml de agua y al otro 2ml de éter u otro disolvente orgánico,
 Agitar fuertemente ambos tubos y dejar reposar.
 Observar los resultados: Se verá cómo el aceite se ha disuelto en el éter y, en cambio no lo
hace en el agua y el aceite subirá debido a su menor densidad.
RESULTADOS
CONCLUSIONES:
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CUESTIONARIO
1. Qué son los jabones
2. Describa el procedimiento completo para obtención de jabones mediante hidrólisis básica.
3. Por qué en la saponificación la glicerina aparece en la fase acuosa
4. Qué enzima logra en el aparato digestivo la hidrólisis de las grasas
5. Indica lo que ocurre con la mezcla aceite-Sudán III y aceite-tinta y explica a qué se debe la
diferencia entre ambos resultados.
6. Qué ocurre con la emulsión de agua en aceite transcurridos unos minutos de reposo ¿Y con la
de benceno y aceite?¿A qué se deben las diferencias observadas entre ambas emulsiones?
7. Que entiende por emulsion?
8. Describa como se forma una miscela.
9. Cuál es la importancia del colesterol dentro de nuestro organismo?
10. Por qué aceite y agua son inmiscibles?
BIBLIOGRAFÍA
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GAW Allan, “Bioquímica Clínica”, Edit. Harcourt S.A., 2° Edición, España, 1999.
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GUÍA DE INVESTIGACIÓN PRÁCTICA - GIP # 5
TITULO: DETERMINACION DE GRUPO SANGUINEO
FECHA DE ENTREGA: 9ª semana
OBJETIVOS:
Determinar el fundamento y el grupo sanguineo.
FUNDAMENTO TEÓRICO
GRUPO SANGUÍNEO
Grupo sanguíneo es cada uno de los diversos tipos en que se ha clasificado la sangre de las
personas en relación con la compatibilidad de los hematies y suero de otro individuo donador de
sangre con los hematies y suero de otro individuo que la recibe. La determinación de estos grupos,
que al principio se limitaban a la sección de donantes y receptores para la trnasfusión sanguínea
se ha estendido a la determinación de la paternidad y a la identificación en criminología.
Estos grupos son cuatro, según la clasificación que hizo Landsteiner, clasificación hoy universal y
se denominan: 0, A, B, AB. Se caracterizan por las diferentes combinaciones de dos aglutinógenos
existentes en los glóbulos rojos y de dos aglutininas contenidas en el suero.
FACTOR Rh
El Factor Rh es un aglutinógeno encontrado en 1940 por Landsteiner y Weiner, en los glóbulos
rojos en uno primates (Macacusrhesus) y que también existe normalmente en el 85% de los
humanos, que por esta causa se denomina Rh positivos. La sangre de estos transfundida a los Rh
negativos (15%), provoca en el suero de éstos últimos la formación de anticuerpos, que en
sucesivas transfusiones pueden destruir los glóbulos rojos del donante Rh +, invalidando así la
transfusión y creando efectos adversos. También en el embarazo un feto Rh + puede provocar en
la madre Rh - la producción de aglutininas que podrán ser la causa de la enfermedad hemolítica de
los recién nacidos.
El factor Rh está constituido por un complejo de seis antígenos fundamentales, formado por tres
pares de genes alelos: Cc, Dd, Ee. El antígeno de mayor poder sensibilizante es el D, le siguen en
importancia el e y el E.
MATERIALES:
Kits provistos para la técnica de determinación de grupos sanguineos
Torundas de algodón con alcohol.
Lancetas descartables
Portaobjetos o placas de vidrio
mezcladores
PROCEDIMIENTO:
Obtener sangre venosa o capilar.
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Colocar 3 gotas de sangre en una placa de vidrio o portaobjeto (izquierda, centro y
derecha)
A la gota izquierda colocar una gota de anti A.
A la gota central una gota de anti B.
Y a la gota de la derecha una gota de anti D para determinar el factor Rh.
Mezclar por dos minutos y observar los resultados.
Presencia de aglutinación en:
Anti A es grupo A
Anti B es grupo B
Anti A y en Anti B es grupo AB
Anti D es factor Rh Positivo.
Ausencia de aglutinación en:
Anti A y en anti B es grupo O
Anti D es factor Rh Negativo.
RESULTADOS
CONCLUSIONES:
CUESTIONARIO:
1. Por qué es recomendada la determinación de grupo sanguíneo en tubo como confirmatorio, en
relación a la placa
2. Por qué generalmente sólo se identifica el sistema ABO y el Rh
3. Menciona 20 sistemas de grupos sanguíneos diferentes a los identificados en clases.
4. Cuándo y por qué es importante la identificación de todos los grupos sanguíneos clínicamente
significativos
5. Explique la genética de los grupos sanguíneos del sistema ABO y del factor Rh. Qué es el
fenotipo Bombay?
6. Por qué se dice que el grupo “O” Rh (-) es el donante universal? Pero qué requisitos debe
cumplir para que así sea.
7. El grupo “AB” Rh (+) es el receptor universal, cuándo?
8. Investigue acerca de las pruebas de Coombs directo y Coombs indirecto.
9. Investigue acerca de la eritroblastosis fetal
10. Realice las fórmulas químicas de los grupos sanguíneos “A” y “B”, químicamente qué son?
BIBLIOGRAFÍA
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GAW Allan, “Bioquímica Clínica”, Edit. Harcourt S.A., 2° Edición, España, 1999.
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GUÍA DE INVESTIGACIÓN PRÁCTICA - GIP # 6
TITULO: METABOLISMO CELULAR
FECHA DE ENTREGA: 10ª semana
OBJETIVOS:
- Observar la liberación de dióxido de carbono en el metabolismo de las levaduras.
FUNDAMENTO TEÓRICO
El metabolismo es el conjunto de procesos químicos que tiene lugar en los órganos vivos y
conducen al crecimiento, la generación de energía, la eliminación de los desechos y otras
funciones fisiológicas, como la relacionada con la distribución de nutrientes por la sangre después
de la digestión. El metabolismo tiene lugar en dos fases: anabolismo o fase constructiva, en la que
los compuestos más simples, como los aminoácidos, se convierten en compuestos
macromoleculares, como las proteínas, y el catabolismo o fase destructiva, en la que las
macromoléculas como el glucógeno se convierten en compuestos más simples como el ácido
pirúvico.
MATERIALES:
-
Microscopios
Porta y cubreobjetos
Matraces erlenmeyer
Tapones de goma
Tubos de ensayo, gradillas
Mechero de alcohol
Soporte, trípode, malla de amianto
-
Picetas con agua destilada
Cepas de levaduras
Safranina
Tubo de vidrio en forma arco
Vasos precipitados. Termómetro. Azúcar
Balanza
Pinzas de madera
PROCEDIMIENTO:
- Medir 200 ml de agua en dos matraces diferentes (M1 y M2), tomar la temperatura de ambos.
- A M1 se añade 40 g de azúcar y se pone a calentar, hasta que alcance una temperatura de
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45º para agregarle aproximadamente 10 g de levadura.
- Para M2, sin ningún calentamiento agregar 40 g de azúcar y 10 g de levadura, mezclar para
que al cabo de 5 minutos la temperatura suba sola.
- Observar los cambios que ocurren en ambos matraces.
- Para verificar la emisión de CO2, con ayuda de un tubo de vidrio en forma de arco, colocar a
cada matraz independientemente y recibir los vapores en otro extremo en un vaso lleno de
agua.
- Para la observación de los microorganismos, colocar en dos tubos 2 ml del contenido de M1 y
M2, agregar 5 gotas de safranina, mezclar, preparar exámenes directos y observar en el
microscopio las diferencias.
RESULTADOS
CONCLUSIONES
CUESTIONARIO
1. Cuáles son las funciones aprovechables que realizan las levaduras
2. Es posible que las levaduras estén relacionadas con alguna enfermedad
3. Qué entiende por metabolismo celular
4. En tipo de microorganismos se observa la respiración aerobia y anaerobia, en que consiste
cadauna de ellas,
5 Cómo se manifiesta la emisión de CO2 en la práctica, a consecuencia de qué se forma?
Explique.
6 Qué entiende por catabolismo
7 Investigue las fases del catabolismo en el ser humano
8 Qué es anabolismo
9 Investigue los diferentes mecanismos del anabolismo
10 Qué entiende por célula autótrofa y heterótrofa desde el punto de vista energético.
BIBLIOGRAFÍA
 GAW Allan, “Bioquímica Clínica”, Edit. Harcourt S.A., 2° Edición, España, 1999.
 SUARDIAZ – CRUZ, “Laboratorio Clínico”, Editorial Ciencias Médicas. La Habana 2.004.
 GOVANTES Jesús, “Manual Normon”, 7ma edición. Laboratorios Normon. MadridEspaña 1.999
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GUÍA DE INVESTIGACIÓN PRÁCTICA - GIP # 7
TEMA 5 PROTEÍNAS
TITULO: RECONOCIMIENTO DE PROTEÍNAS
FECHA DE ENTREGA: 11ª semana
OBJETIVOS:
Identificar proteínas mediante reacciones coloreadas como el método de Biuret.
Determinar propiedades químicas de las proteínas.
FUNDAMENTO TEÓRICO
Las proteínas debido al gran tamaño de sus moléculas forman con el agua soluciones coloidales
que pueden precipitar formándose coágulos al ser calentadas a temperaturas superiores a 70ºC o
al ser tratadas con soluciones salinas, ácidos, alcohol, etc. La coagulación de las proteínas es un
proceso irreversible y se debe a su desnaturalización por los agentes indicados que al actuar sobre
la proteína la desordenan por destrucción de sus estructuras secundaria y terciaria.
Entre las reacciones coloreadas específicas de las proteínas, que sirven por tanto para su
identificación, destaca la reacción del Biuret. Esta reacción la producen los péptidos y las
proteínas, pero no los aminoácidos ya que se debe a la presencia del enlace peptídico CO-NH que
se destruye al liberarse los aminoácidos.
El reactivo del Biuret lleva sulfato de Cobre(II) y sosa, y el Cu, en un medio fuertemente alcalino,
se coordina con los enlaces peptídicos formando un complejo de color violeta (Biuret) cuya
intensidad de color depende de la concentración de proteínas.
MATERIALES:
Tubos de ensayo
Gradilla
Mechero
Vasos de precipitados
Pipetas
Solución de HCl concentrado
Alcohol etílico
Solución de SO4Cu al 1%
NaOH al 20%
Clara de huevo o leche
Solución de albúmina al1-2%
PROCEDIMIENTO:
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COAGULACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
 Colocar en tres tubos de ensayo una pequeña cantidad de clara de huevo (puede diluirse en
un poco de agua para obtener una mezcla espesa) o 2-3ml de leche.
 Calentar uno de los tubos al baño María, añadir a otro 2-3ml de HCl concentrado y al tercero
2-3ml de alcohol etílico.
 Observar los resultados.
REACCIONES COLOREADAS ESPECÍFICAS (BIURET)
 Colocar en un tubo de ensayo 3ml de solución de albúmina al 1-2%.
 Añadir 4-5 gotas de solución de SO4Cu al 1%.
 Añadir 3ml de solución de NaOH al 20%.
 Agitar para que se mezcle bien.
 Observar los resultados.
RESULTADOS
CONCLUSIONES:
CUESTIONARIO
1.- Cómo se manifiesta la desnaturalización de las proteínas
2.- Cuál de los tres agentes utilizados tiene mayor poder de desnaturalización
3.- Cómo podríamos saber que una sustancia desconocida es una proteína
4.- Qué coloración da la reacción del Biuret. Qué composición química tiene el reactivo de Biuret.
5.- Una proteína coagulada podría dar la reacción del Biuret
6.- Si se realiza la reacción del Biuret sobre un aminoácido como la Glicina ¿es positiva o
negativa? ¿Por qué?
7.- Qué es una precipitación de proteínas
8.-Que tipo de proteína es la albúmina de huevo
9.- Como influye el PH isoeléctrico en la solubilidad de las proteínas?
10.- Realice una clasificación de acuerdo a todas las funciones de las proteínas
BIBLIOGRAFÍA
 GAW Allan, “Bioquímica Clínica”, Edit. Harcourt S.A., 2° Edición, España, 1999.
 SUARDIAZ – CRUZ, “Laboratorio Clínico”, Editorial Ciencias Médicas. La Habana 2.004.
 GOVANTES Jesús, “Manual Normon”, 7ma edición. Laboratorios Normon. MadridEspaña 1.999
 BALCELLS Alfonso, “La Clínica y el Laboratorio”, Editorial Masson, 17ª Edición,
México, 1997
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PROGRAMA DE CONTROL DE CALIDAD
GUÍA DE INVESTIGACIÓN PRÁCTICA - GIP # 8
TEMA 6 ENZIMAS
TITULO: RECONOCIMENTO DE ENZIMAS
FECHA DE ENTREGA: 12ª semana
OBJETIVOS:
Poner de manifiesto la presencia de la enzima catalasa en tejidos animales y vegetales.
Comprobar la acción de la temperatura sobre la actividad de las enzimas.
Comprobar la acción hidrolítica de la amilasa .
FUNDAMENTO TEÓRICO
La catalasa es una enzima que se encuentra en las células de los tejidos animales y vegetales. La
función de esta enzima en los tejidos es necesaria porque durante el metabolimo celular, se forma
una molécula tóxica que es el peróxido de hidrógeno, H2O2 (agua oxigenada). Esta enzima, la
catalasa, lo descompone en agua y oxígeno, por lo que se soluciona el problema. La existencia de
catalasa en los tejidos animales, se aprovecha para utilizar el agua oxigenada como desinfectante
cuando se echa sobre una herida. Como muchas de las bacterias patógenas son anaerobias (no
pueden vivir con oxígeno), mueren con el desprendimiento de oxígeno que se produce cuando la
catalasa de los tejidos actúa sobre el agua oxigenada.
Mediante esta experiencia, vamos a ver una propiedad fundamental de proteinas, que es la
desnaturalización. Ya que la catalasa químicamente es una proteina, podemos desnaturalizarla al
someterla a altas temperaturas. Puedes recordarlo en la práctica de proteinas. Al perder la
estructura terciaria, perderá enzimas también la función y como consecuencia su función catalítica,
por lo que no podrá descomponer el agua oxigenada y no se observará ningún tipo de reacción
cuando hagamos la experiencia anterior con muestras de tejidos hervidos. Mediante esta
experiencia, vamos a ver la actividad de otra enzima, la amilasa o ptialina, presente en la saliva.
Esta enzima actúa sobre el polisacárido almidón, hidrolizando el enlace O-glicosídico, por lo que el
almidón se terminará por transformar en unidades de glucosa. Es importante recordar las
reacciones características de glúcidos para comprender esta experiencia.
MATERIALES:
- Gradilla.
- Tubos de ensayo
- Mechero
- Pipetas
- Agua oxigenada
- Solución de lugol
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- Soluciones de Fehling
- Baño María l Agua oxigenada
- Trocitos de hígado
- Trocitos de tomate
- Almidón
PROCEDIMIENTO:
RECONOCIMIENTO DE CATALASA
1. Colocar en un tubo de ensayo unos trocitos de hígado.
2. Añadir 5 mililitros de agua oxigenada.
3. Se observará un intenso burbujeo debido al desprendimiento de oxígeno.
DESNATURALIZACIÓN DE LA CATALASA
Colocar en un tubo de ensayo varios trocitos de hígado.
2. Añadir agua para hervir la muestra. Hervir durante unos minutos.
3. Después de este tiempo, retirar el agua sobrante.
4. Añadir el agua oxigenada.
5. Observar el resultado.
HIDRÓLISIS DEL ALMIDÓN
Poner en una gradilla cuatro tubos de ensayo, numerados del 1 al 4.
Añadir en cada tubo 5 mililitros de una solución diluida de almidón.
A los tubos 3 y 4 añadir una pequeña cantidad de saliva.
En el tubo 1, haz la Reacción de Fehling.
En el tubo 2, realiza la Reacción de Lugol.
Los resultados son los esperados para un polisacárido como el almidón.
Los tubos 3 y 4que contienen el almidón, al que le hemos echado la saliva, ponerlos en un vaso de
precipitados al baño María, controlando la temperatura del agua para que no hierva, ya que lo que
intentamos, es que la enzima de la saliva trabaje a unos 37:
A continuación realizar las siguientes reacciones:
En el tubo número 3, realizar la Reacción de Fehling.
En el tubo número 4, realizar la Prueba del Lugol.
El resultado positivo obtenido en el tubo de ensayo 3, nos dice que no hay ya almidón, porque la
amilasa de la saliva ha hidrolizado el almidón transformándolo en glucosa, por eso la reacción de
Fehling es ahora positiva.
De una manera similar, podemos interpretar el resultado del tubo de ensayo 4, ahora nos da la
reacción de polisacáridos negativa, ya que el almidón( polisacárido) se ha hidrolizado.
RESULTADOS
CONCLUSIONES:
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CUESTIONARIO
1.- Explique la importancia de la presencia de esta enzima dentro del organismo.
2.- Dentro de la clasificación de enzimas, a que grupo pertenece la catalasa.
3.- Mencione el efecto de la protección anti-oxidante de la catalasa.
4.- Mencione 10 enzimas de interés clínico y su aplicación diagnóstica
5.- Cual es la aplicabilidad de las Izoenzimas
6.- Investigue acerca de la constante de MichaelisMenten
7.- De acuerdo a la clasificación de las enzimas, cuál sería la nomenclatura de las enzimas
estudiadas en la práctica (catalasa, amilasa)
8.- Qué es una coenzima, de donde provienen, de ejemplos.
9.- Qué es un cofactor, de ejemplos.
10.- Indique los componentes principales de una enzima completa.
BIBLIOGRAFÍA
 GAW Allan, “Bioquímica Clínica”, Edit. Harcourt S.A., 2° Edición, España, 1999.
 SUARDIAZ – CRUZ, “Laboratorio Clínico”, Editorial Ciencias Médicas. La Habana 2.004.
 GOVANTES Jesús, “Manual Normon”, 7ma edición. Laboratorios Normon. MadridEspaña 1.999
 BALCELLS Alfonso, “La Clínica y el Laboratorio”, Editorial Masson, 17ª Edición,
México, 1997
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GUÍA DE INVESTIGACIÓN PRÁCTICA - GIP # 9
TEMA 8EXTRACCIÓN DE ACIDOS NUCLEICOS
TITULO: ADN
FECHA DE ENTREGA: 14ª semana
OBJETIVOS
Extraer los ácidos nucleicos de una muestra proteica
FUNDAMENTACIÓN TEÓRICA.
La extracción de ADN de una muestra celular se basa en el hecho de que los iones salinos son
atraídos hacia las cargas negativas del ADN, permitiendo su disolución y posterior extracción de la
célula. Se empieza por lisar (romper) las células mediante un detergente, vaciándose su contenido
molecular en una disolución tampón en la que se disuelve el ADN. En ese momento, el tampón
contiene ADN y todo un surtido de restos moleculares: ARN, carbohidratos, proteínas y otras
sustancias en menor proporción. Las proteínas asociadas al ADN, de gran longitud, se habrán
fraccionado en cadenas más pequeñas y separadas de él por acción del detergente. Sólo queda,
por tanto, extraer el ADN de esa mezcla de tampón y detergente, para lo cual se utiliza alcohol
isoamílico o isopropílico.
MATERIAL Y REACTIVOS












Muestra vegetal
Agua (destilada)
Cloruro de sodio
Bicarbonato sódico
LSS ò DDS liquido
Alcoholisoamílico a 0ºC. oalcoholisopropílico.
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Trituradora o mortero.
Nevera
Centrifugadora
Vaso pp 100ml
Tubo de ensayo de 20ml
Varilla de vidrio
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MÉTODOS Y PROCEDIMIENTOS
1. Preparar el tampón con los siguientes reactivos y mantener en la nevera o en un baño de hielo
triturado:

120 ml de agua destilada

1,5 g de NaCl, preferiblemente puro.

5 g de bicarbonato sódico.

5 ml de detergente líquido.
2. Elegir la muestra que va a proporcionar el ADN entre los vegetales y cortar en cuadraditos
unos 20-30g.
3. Triturar la muestra con un poco de agua en el mortero. Así se romperán muchas células.
4. Mezclar en un recipiente limpio 5 ml del triturado celular con 10 ml del tampón y agitar
vigorosamente durante al menos 2 minutos. Separar después los restos vegetales más
grandes del caldo molecular centrifugando a baja velocidad 5 minutos y después pipetear el
sobrenadante.
5. Retirar 5 ml del caldo molecular a un tubo de ensayo y añadir con pipeta 5 ml de alcohol
isoamílico o isopropílico enfriado a 0ºC. Se debe dejar escurrir lentamente el alcohol por la cara
interna del recipiente, teniendo éste inclinado. El alcohol quedará flotando sobre el tampón.
6. Se introduce la punta de una varilla estrecha hasta justo debajo de la separación entre el
alcohol y el tampón. Remover la varilla hacia delante y hacia atrás y poco a poco se irán
enrollando los fragmentos de mayor tamaño de ADN. Pasado un minuto retirar la varilla
atravesando la capa de alcohol con lo cual el ADN quedará adherido a su extremo con el
aspecto de un copo de algodón mojado.
RESULTADOS
CONCLUSIÓN
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EVALUACIÓN
1.
2.
3.
4.
¿A qué se denominan ácidos nucleicos?
¿Cuáles son los principales grupos de ácidos nucleicos?
¿Explique en forma resumida el fundamento de la extracción de ácidos nucleicos?
¿Qué sustancia se usa en la técnica de extracción de ácidos nucleicos para lisar la
célula?
5. ¿De qué está compuesto el grumo “pegajoso” de color blanco que se obtiene al final de
la técnica de extracción de ADN?
6. Realice una fórmula de ADN con 10 pares de bases nitrogenadas.
7. Realice una fórmula de ARN m con 10 bases nitrogenadas.
8. Explique: DUPLICACIÓN de ADN, TRANSCRIPCIÓN de ARN y TRADUCCIÓN de
PROTEÍNAS.
9. Describir los tipos de trastornos que se producen si no se llega a realizar una buena
lectura y replicación del ADN
10. Quién apareció primero: el ADN o el ARN
BIBLIOGRAFÍA
 GAW Allan, “Bioquímica Clínica”, Edit. Harcourt S.A., 2° Edición, España, 1999.
 SUARDIAZ – CRUZ, “Laboratorio Clínico”, Editorial Ciencias Médicas. La Habana 2.004.
 GOVANTES Jesús, “Manual Normon”, 7ma edición. Laboratorios Normon. MadridEspaña 1.999
 BALCELLS Alfonso, “La Clínica y el Laboratorio”, Editorial Masson, 17ª Edición,
México, 1997
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GUÍA DE INVESTIGACIÓN PRÁCTICA - GIP # 10
TITULO: AISLAMIENTO DE CASEÍNA
FECHA DE ENTREGA: 15ª semana
OBJETIVOS:
Realizar el aislamiento de la caseína
FUNDAMENTO TEÓRICO
La caseína es una proteína de la leche, del tipo fosfoproteína, que se separa de la leche por
acidificación y forma una masa blanca. Se emplea para fabricar pinturas especiales y en el apresto
de tejidos, la clarificación de vinos, la elaboración de preparados farmacéuticos y la fabricación de
plásticos. Representa cerca del 77% al 82% de las proteínas de la leche. Cuando coagula con
renina, es llamada paracaseína, y cuando coagula a través de la reducción del pH es llamada
caseína ácida. Cuando no está coagulada se le llama caseinógeno.
MATERIALES:

Vasos de precipitados

Mechero, rejilla y trípode

Varilla de vidrio o espátula

Trompa de vacío

Papel secamanos de laboratorio

Erlenmeyer

Leche descremada

Acético glacial

Etanol 95% y Etanol acuoso 25%
PROCEDIMIENTO
1.
Introducir 200 ml. de leche descremada en un vaso ancho de 600 ml. No se debe dejar la
leche en reposo durante mucho tiempo antes de utilizarla, ya que la lactosa puede convertirse
lentamente en ácido láctico, aunque se guarde en la nevera.
2.
Calentar la leche hasta aproximadamente los 40° C y añadir gota a gota una disolución de
ácido acético diluido (1 volumen de ácido acético glacial en 10 volúmenes de agua), con un
cuentagotas.
3.
Agitar continuamente la mezcla con una varilla de vidrio durante todo el proceso de adición.
Continuar añadiendo ácido acético diluido hasta que no precipite más caseína. Debe evitarse un
exceso de ácido porque puede hidrolizarse parte de la lactosa. Agitar la caseína hasta que se
forma una gran masa amorfa.
4.
Separar la caseína con ayuda de una varilla o espátula y colocarla en otro vaso.
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5.
Añadir, inmediatamente, 5 g de carbonato de calcio en polvo al primer vaso (que contiene
el líquido del que se ha separado la caseína).
6.
Agitar esta mezcla durante unos minutos y guardarla para utilizarla luego en la siguiente
práctica. Debe utilizarse cuanto antes y durante el mismo período de trabajo. Esta mezcla contiene
lactosa.
7.
Filtrar la masa de caseína al vacío durante aproximadamente 15 minutos para separar todo
el líquido que sea posible.
8.
Presionar la caseína con una espátula durante la operación de filtrado.
9.
Colocar el producto entre varias toallas de papel para ayudar a secar la caseína. Cambiar
el producto por lo menos en tres o cuatro ocasiones, poniendo nuevas toallas de papel, hasta que
la caseína esté completamente seca. Dejar que la caseína se seque completamente al aire
durante uno o dos días y finalmente pesarla.
10.
La densidad de la leche es de 1,03 g/ml. Calcular el porcentaje de caseína aislada.
RESULTADOS
CONCLUSIONES
CUESTIONARIO
1.- Describa exactamente el procedimiento y los productos obtenidos en la práctica.
2.- Industrialmente cómo se realiza el aislamiento de caseína
3.- Qué otras proteínas y funciones de éstas se encuentran en la leche
4.- Por qué las proteínas de la leche precipitan frente a un medio ácido
5.- Investigue los aminoácidos presentes en la estructura de la caseína
6.- Qué otros azúcares hay en la leche a parte de la lactosa
7.- Qué funciones tiene la lactosa en la leche y en el que lo consume
8.- Por qué se da la intolerancia a la lactosa
9.- Cómo se obtiene la leche deslactosada y qué beneficios tiene
10.- Industrialmente cómo se realiza el aislamiento de lactosa.
BIBLIOGRAFÍA
 GAW Allan, “Bioquímica Clínica”, Edit. Harcourt S.A., 2° Edición, España, 1999.
 SUARDIAZ – CRUZ, “Laboratorio Clínico”, Editorial Ciencias Médicas. La Habana 2.004.
 GOVANTES Jesús, “Manual Normon”, 7ma edición. Laboratorios Normon. MadridEspaña 1.999
 BALCELLS Alfonso, “La Clínica y el Laboratorio”, Editorial Masson, 17ª Edición,
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WORK PAPER # 1
TEMA 3 CARBOHIDRATOS
TITULO: DIABETES
FECHA DE ENTREGA: 4ª semana
PERÍODO DE EVALUACIÓN: 5ª semana
DIABETES TIPO I
Definición
La diabetes tipo 1 es una enfermedad crónica (permanente) que ocurre cuando el páncreas
produce muy poca hormona insulina para regular adecuadamente los niveles de azúcar de la
sangre.
Causas, incidencia y factores de riesgo
La diabetes mellitus es una enfermedad crónica para la cual aún no existe cura. Las diversas
formas de esta enfermedad incluyen:

Diabetes Tipo I: denominada con frecuencia diabetes juvenil o diabetes
insulinodependiente.

Diabetes Tipo II: denominada con frecuencia diabetes adulta o diabetes no
insulinodependiente.

Diabetes gestacional: se presenta durante el embarazo.
En todos los tipos de diabetes se altera el metabolismo de los carbohidratos (incluyendo azúcares
como la glucosa), proteínas y grasas.
En la diabetes tipo I, las células beta del páncreas producen poco o nada de insulina, la hormona
que permite que la glucosa entre en las células del cuerpo. Una vez que la glucosa entra en la
célula, se utiliza como combustible. Sin la cantidad suficiente de insulina, la glucosa se acumula en
el torrente sanguíneo, en lugar de penetrar en las células. El cuerpo, a pesar de los altos niveles
de glucosa en la sangre, es incapaz de utilizarla como energía, lo que aumenta el apetito. Además,
los altos niveles de glucosa en sangre hacen que el paciente orine más, lo que a su vez causa sed
excesiva. En un lapso de 5 a 10 años después del diagnóstico, las células del páncreas
productoras de insulina están completamente destruidas y hay una deficiencia absoluta de esta
hormona. La diabetes tipo I puede ocurrir a cualquier edad, pero frecuentemente se presenta en
personas menores de 30 años. Los síntomas generalmente son severos y se desarrollan con
rapidez. Las personas con esta enfermedad necesitan insulina para vivir. La causa exacta de la
diabetes Tipo I se desconoce y este tipo representa el 3% de los casos nuevos de diabetes cada
año. Hay 1 caso nuevo por cada 7.000 niños al año. Los casos nuevos son menos comunes entre
los adultos mayores de 20 años de edad.
Síntomas

Aumento de la sed

Micción frecuente

Pérdida de peso a pesar del aumento del apetito
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




Náuseas
Vómitos
Dolor abdominal
Fatiga
Ausencia de la menstruación
Signos y exámenes
Los siguientes exámenes se pueden utilizar para diagnosticar la diabetes:

El análisis de orina muestra la glucosa y los cuerpos cetónicos en la orina, pero se requiere
un examen de sangre para el diagnóstico.

La glucosa en sangre en ayunas es de 126 mg/dl o más.

La glucosa aleatoria (sin ayunar) en la sangre excede los 200 mg/dl (esto se debe
confirmar con examen en ayunas).

El examen de insulina (nivel bajo o indetectable de insulina).

La prueba del péptido-C (nivel bajo o indetectable del péptido-C de la proteína, un
subproducto de la producción de insulina).
Tratamiento
Al momento del diagnóstico, los objetivos inmediatos del tratamiento son tratar la cetoacidosis
diabética (también denominada CAD) y el alto nivel de glucosa sanguínea. Debido a la aparición
súbita y gravedad de los síntomas en la diabetes Tipo I, el tratamiento para las personas
diagnosticadas recientemente por lo general implica la hospitalización. Los objetivos a largo plazo
del tratamiento son prolongar y mejorar la calidad de vida, así como prevenir complicaciones
relacionadas con la diabetes tales como ceguera, insuficiencia renal y amputación de
extremidades. Estos objetivos se logran por medio de educación, insulina, organización en las
comidas, control del peso, ejercicios, cuidado de los pies y un autocontrol atento de los niveles de
glucosa.
LA INSULINA
La insulina baja el nivel de azúcar en la sangre permitiendo que salga del torrente sanguíneo y
entre en las células del organismo. Todas las personas necesitan insulina. Las personas con
diabetes Tipo I no pueden fabricar su propia insulina y deben recibir insulina diariamente.La
insulina se aplica debajo de la piel con una jeringa o, en algunos casos, se usa una bomba de
infusión para suministrar la insulina en forma continua. No hay disponibilidad de un tipo de insulina
que se administre por vía oral.
Las preparaciones de insulina se diferencian por la rapidez con que empiezan a hacer efecto y el
tiempo que dura el mismo. El médico mide la cantidad de glucosa en la sangre para determinar
qué tipo de insulina es la más apropiada. Se puede mezclar más de un tipo de insulina en una
misma inyección para así lograr un mejor control de la glucosa en la sangre.
Por lo general, es necesario aplicar las inyecciones de 1 a 4 veces al día. El médico de cabecera o
un educador en diabetes enseña a las personas que requieren insulina cómo inyectarse ellos
mismos. Inicialmente, la inyección en los niños debe ser aplicada por una persona con experiencia.
Hacia la edad de 14 años se puede esperar que la mayoría de los niños se aplique sus propias
inyecciones (aunque no se recomienda solicitárselos).
CUESTIONARIO 1
1.- Defina el estudio de la bioquímica, según sus palabras.
2.- Cómo cree que se relaciona la medicina con la bioquímica.
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3.- Destaque el agente más común que provoca enfermedad.
4.- Investigue los fundamentos de los métodos científicos que utiliza la bioquímica en el área de la
investigación
5.- De acuerdo a la extensión de la bioquímica realice un cuadro didáctico sobre las principales
funciones de química orgánica.
6.- Por qué se caracterizan los carbohidratos.
7.- Qué diferencia existen entre las aldosas y las cetosas.
8.- Por qué es tan importante la glucosa.
9.- Cuál es el disacárido más común utilizado por la sociedad, cuál su fórmula.
10.- Qué diferencias existen funcional y químicamente entre el glucógeno y el almidón.
11.- Investigue acerca de otros tipos de glucosaminoglucanos no descritos en la clase.
PROGRAMA DE BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR
WORK PAPER # 2
TEMA 4 LÍPIDOS
TITULO: LIPOPROTEÍNAS PLASMÁTICAS
FECHA DE ENTREGA: 4ª semana
PERÍODO DE EVALUACIÓN: 5ª semana
PRINCIPALES CLASES DE LIPOPROTEÍNAS
En esencia, las lipoproteínas están agrupadas en 3 categorías principales:
1.
Quilomicrón (QM) y proteína de muy baja densidad («VeryLowDensityLipropotein» o
VLDL). Son relativamente bajas en proteínas, fosfolípidos y colesterol, pero altas en triglicéridos
(55 a 95 %). En términos más amplios, estas partículas son denominadas «lipoproteínas ricas en
triglicéridos»
2.
Lipoproteínas de densidad intermedia («IntermediateDensityLipoproteins» o IDL) y
lipoproteínas de baja densidad («LowDensityLipoproteins» o LDL). Están caracterizadas por
elevados niveles de colesterol, principalmente en la forma de ésteres colesterílicos. La segunda
forma de colesterol mencionada (LDL) es altamente insoluble. En virtud de que hasta el 50 % de la
masa de LDL es colesterol, no resulta sorprendente que el LDL tenga un rol significativo en el
desarrollo de la enfermedad aterosclerótica.
3.
Lipoproteínas de alta densidad («High DensityLipoproteins» o HDL). Los aspectos notables
de estas partículas son su alto contenido de proteína (50 %) y su relativamente alto contenido de
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fosfolípidos (30 %). Generalmente, las HDL son divididas en dos subclases: HDL2 y HDL3. Las
HDL2 son grandes y menos densas; las HDL3 son menores y más densas.
Principales funciones de las lipoproteínas
Los quilomicrones y las lipoproteínas de muy baja densidad (VLDL) transportan por el cuerpo los
triacilgliceroles provenientes de la comida y los endógenos (producidos por el organismo).
Las lipoproteínas de baja densidad (LDL) y las de alta densidad (HDL) transportan el colesterol
proveniente de la comida y el endógeno. Las HDL y las lipoproteínas de muy alta densidad (VHDL)
transportan los fosfolípidos ingeridos y los endógenos.
Las lipoproteínas consisten de un centro de lípidos hidrofóbicos rodeado por una cubierta de
lípidos polares lo que, a su vez, está rodeado por una cubierta de proteína. Las proteínas que se
utilizan en el transporte de los lípidos son sintetizadas en el hígado y son denominadas
«apolipoproteínas» o «apo». Hasta 8 apolipoproteínas pueden estar involucradas en la formación
de la estructura de una lipoproteína. Las proteínas son llamadas Apo A-1, Apo A-2, Apo B-48, Apo
C-3, etc.
En su conjunto, las lipoproteínas conservan una concentración de lípidos en sangre de unos 500
mg de lípidos totales en 100 ml de sangre. De estos 500, 120 mg son triacilgliceroles (TAG), 220
mg es colesterol y 160 mg es fosfolípido.
Las LDL contienen, típicamente, el 50-70 % del colesterol total sérico y ambos están directamente
relacionados con los riesgos de enfermedades cardíacas o coronarias. Las HDL contienen,
normalmente, el 20-30 % del colesterol total; los niveles de HDL están inversamente relacionados
con los riesgos de enfermedades cardíacas o coronarias. Las VLDL contienen 10-15 % del
colesterol sérico total y la mayor parte de los triglicéridos en el suero post-ayuno; las VLDL son
precursoras de las LDL; se presume que algunas formas de VLDL, en especial las VLDL
residuales, son aterogénicas.
Pequeñas cantidades de colesterol son transportadas, también, por dos clases menores de
lipoproteínas: las lipoproteínas de densidad intermedia («IntermediateDensityLipoproteins» o IDL),
de densidad 1,006-1,019 Kg. /L y las lipoproteínas(a) de densidad 1,045-1,080 Kg. /L.
Los quilomicrones (densidad <1,006 Kg. /L) aparecen en la sangre transitoriamente, luego de una
comida de contenido graso y normalmente desaparecen por completo antes de 12 horas. Son ricos
en triglicéridos y responsables por el aumento postprandial (luego de comer) de los triglicéridos en
el plasma aunque normalmente no tienen efecto importante sobre la concentración de colesterol
total.
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El Colesterol
El nivel de colesterol en la sangre está determinado en parte por herencia y en parte por factores
adquiridos tales como dieta, cantidad de calorías y nivel de la actividad física.
Los factores que afectan al colesterol en sangre comprenden edad, sexo, peso corporal, dieta,
consumo de alcohol y tabaco, ejercicio físico, factores genéticos, antecedentes familiares,
medicamentos, situación menopausia, el uso de una terapia de reemplazo hormonal y desórdenes
crónicos tales como hipotiroidismo, enfermedad obstructiva del hígado, enfermedad pancreática
(inclusive diabetes) y enfermedad renal. En muchas personas, un elevado nivel de colesterol
sanguíneo constituye un alto riesgo de desarrollo de una enfermedad en las arterias coronarias.
Los niveles sanguíneos de colesterol total y varias fracciones de colesterol, en especial el
colesterol-LDL y el colesterol-HDL son útiles en la evaluación y el monitoreo del tratamiento de
pacientes con enfermedades cardiovasculares y otras relacionadas. Los niveles sanguíneos de los
mencionados componentes del colesterol, inclusive los triglicéridos, han sido separados en las
categorías «deseable», «al límite» y «alto riesgo» por el Instituto Nacional de los Pulmones, el
Corazón y la Sangre de los Estados Unidos, en su informe del año 1993. Estas categorías
conforman una base útil para la evaluación y el tratamiento de los pacientes con hiperlipidemia
(niveles de lípidos por encima de lo normal). La terapia para reducir estos parámetros de riesgo
incluye dieta, ejercicio físico y medicación y reducción de la masa grasa corporal, lo que resulta
particularmente efectivo cuando se lo combina con dieta o ejercicio físico.
Concentraciones de lipoproteínas en el plasma
El nivel de los lípidos en el plasma es el indicador clínico más comúnmente usado para medir el
riesgo potencial de alguna enfermedad cardiovascular prematura. Los niveles de triglicéridos,
colesterol y colesterol-HDL post-ayuno también pueden ser usados para identificar posibles
anormalidades. Es característico de las mujeres la menor concentración de triglicéridos (80 mg/Dl.)
respecto de la de los hombres (120 mg/Dl.); las mujeres también tienen más alto nivel de
colesterol-HDL (55mg/Dl. versus 43 mg/Dl. para los hombres). El bebé recién nacido tiene niveles
de triglicéridos y de colesterol total entre un medio y un tercio de los de un adulto. Los niveles de
colesterol-HDL son relativamente altos en el recién nacido (35 mg/Dl.) en el que la proporción
entre colesterol total y colesterol-HDL es igual a 2; en los adultos esa proporción es de 3,5 para las
mujeres y de 4,6 para los hombres. Los niveles de lípidos en los infantes son, quizá, los «ideales»;
al nacimiento, el colesterol total en plasma es bajo mientras que el colesterol-HDL es relativamente
alto. Excepto en el caso de anormalidades genéticas, las paredes vasculares de los recién nacidos
están libres de rastros de grasa. La acumulación de grasa aparece durante los primeros años de
vida, indicando que la ingesta alimentaría y los factores ambientales probablemente influyen sobre
la iniciación y la progresión de la aterosclerosis. Al nacimiento, no se observan diferencias entre
bebés varones o mujeres ya que las hormonas sexuales tienen, aparentemente, una reducida
influencia
en
esta
etapa
del
desarrollo.
Las apolipoproteínas (Apo) son componentes estructurales de las lipoproteínas plasmáticas que,
que juegan un papel importante en la regulación del metabolismo.
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De las nueve apolipoproteínas que se conocen, todas difieren en su contenido de aminoácidos y
su peso molecular; su concentración plasmática en individuos sanos se encuentra en el rango de
0.03 a 0.15 g/l.
Las apolipoproteínas poseen una conformación molecular típica conocida como "alfa hélice
anfipática", en la que su porción hidrofóbica integra un alto contenido de aminoácidos no polares y
su porción hidrofílica integra los residuos polares de los aminoácidos que son abundantes. Cada
estructura es esencial para la integridad de la lipoproteína, para que sea capaz de interaccionar
con los lípidos de la porción hidrofóbica de la molécula de lipoproteínas e interaccionar
simultáneamente con el ambiente acuoso.
Basados en un criterio alfabético, las apolipoproteínas pueden agruparse en cuatro familias que
incluyen miembros de diferente estructura, función y carácter metabólico.
CUESTIONARIO 2
1.- Qué diferencias observa entre las acciones y las funciones de los lípidos.
2.- Por qué se caracterizan los ácidos grasos
3.- Mencione al menos 3 ácidos grasos esenciales
4.- Cuál es la importancia fundamental de los fosfolípidos
5.- Donde se encuentra la cardiolipina
6.- Cuál es la importancia de los glucolípidos.
7.- Diferencie estructuralmente a los gangliósidos, sulfátidos y cerebrósidos
8.- Realice las estructuras de las hormonas esteroideas.
9.- Investigue acerca de los diferentes tipos o clases de prostaglandinas, leucotrienos y
tromboxanos así como las funciones que realizan cada una.
10.- Esquematice la membrana celular con todos sus componentes y las funciones de cada uno de
ellos.
11.- Realice las fórmulas o composiciones de las lipoproteínas HDL, LDL, VLDL, IDL y
quilomicrones.
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WORK PAPER # 3
TEMA 5 PROTEÍNAS
TITULO: ANTICUERPOS
FECHA DE ENTREGA: 10ª semana
PERÍODO DE EVALUACIÓN: 11ª semana
ANTICUERPOS
Son las moléculas del sistema inmune específico. Son producidos cuando los linfocitos B se
transforman en plasmocitos en los centros germinativos de los órganos secundarios, y que
eventualmente serán secretados.
Son proteínas que en el espectro electroforético están en las globulinas, más propiamente las γ –
globulinas y de allí su nombre inmunoglobulinas, y que además tienen carbohidratos
incorporados, por lo que también son glucoproteínas.
Las inmunoglobulinas están conformadas por: Dos cadenas leves y Dos cadenas pesadas unidas
por puentes disulfuros. En la secuencia de aminoácidos: 440 en las cadenas pesadas y 220 en las
cadenas leves. Ambas cadenas están subdivididas en dos regiones: Constante y Variable, en esta
última los aminoácidos cambian de acuerdo a la inmunoglobulina.
Las regiones constantes se dividen en tres sub-regiones: CH1, CH2, CH3. En la región variable se
encuentran segmentos llamados hipervariables debido a su mayor variabilidad, lo que le permite
tener una mayor y mejor especificidad a la inmunoglobulina para actuar sobre el agente extraño.
Cuando la inmunoglobulina es secretada por el plasmocito circula y encuentra el estímulo del
agente extraño se denomina Anticuerpo (Ac).
En una digestión enzimática de estas glucoproteínas se ha podido dividir la estructura básica de la
inmunoglobulina (Ig) en dos fragmentos: Fc cristalizable; y Fab por el cual se liga al antígeno o
agente extraño (Ag).
En las regiones variables se podrá distinguir el género del agente extraño y en las regiones
hipervariables la especie ya que es mayor su especificidad. El fragmento Fab a través del cual se
fija el agente extraño tiene una gran especificidad, existiendo además pequeños fragmentos que
permiten definir cada especie en el agente extraño, denominado epitope que tiene su equivalente
en la inmunoglobulina que es el paratopo.
El paratopo formado en las regiones variables e hipervariables de las cadenas leves y pesadas es
complementario a su respectivo epitope del agente extraño. Los anticuerpos tienen una región
llamada bisagra que le permite tener un mayor movimiento tridimensional.
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Las inmunoglobulinas pueden tener uno de los dos tipos de cadenas leves que pueden ser: κ
(kappa) y λ (lambda); y una de las cadenas pesadas que pueden ser: μ (my = M), γ (gamma = G),
α (alfa = A), ε (epsilon = E), δ (delta = D). Dependiendo de las cadenas pesadas las
inmunoglobulinas se pueden dividir en cinco isotipos, así:

Ig M → μ

Ig G → γ

Ig A → α

Ig E → ε

Ig D → δ
Ig M.- Es una molécula pentamérica, es decir, cinco monómeros interligados por puentes
disulfuros. Tiene 10 Fab y valencia 5, o sea, capacidad para ligar a 5 epitopes iguales. Es la
Inmunoglobulina con mayor poder aglutinante, puede juntar hasta cinco bacterias distinta con el
mismo epitope. Es la Ig que principalmente se produce en las fases agudas de las enfermedades.
Activa el sistema de complemento (vía clásica). No atraviesa la barrera placentaria.
Ig G.- Es monomérica, tiene valencia 2. Activa el sistema complemento. Atraviesa la barrera
placentaria, opsoniza (facilita la acción de las células), favorece la fagocitosis. Se produce en la
fase crónica de las enfermedades.
Ig A.- Puede presentarse como estructura monomérica o dimérica, con valencia 2 y 4
respectivamente. Tiene la proteína J que es de unión para formar el dímero. Tiene un componente
secretor que permite que la Ig Adimérica se encuentre en las secreciones.
Ig E.- Es monomérica. Generalmente está en pequeñísimas concentraciones. Elevándose en
casos de alergia y de infecciones producidas por parásitos, principalmente helmintos. Tiene
valencia 2.
Ig D.- Son monoméricas. En concentraciones demasiado pequeñas (mucho menor que la Ig E). Su
función es desconocida.
Funciones de los anticuerpos.- De manera general los anticuerpos no son agentes destructores
son simplemente “marcadores específicos” del agente extraño:
o
Activación del sistema complemento.
o
Agente opsonizante: directo (a través de su Fc) e indirecto (a través del sistema de
complemento).
o
Neutralizan estructuras virales y moléculas secretadas, sobretodo toxinas.
o
Función aglutinante: no permite la dispersión del agente extraño, para que después las
células fagocíticas o el sistema de complemento lo destruya.
o
Precipitación, cuando el agente extraño es soluble los anticuerpos lo pueden precipitar, los
transforman insolubles.
CUESTIONARIO 3
1.- Realice las fórmulas de los veinte aminoácidos que conforman las proteínas.
2.- Indique al menos tres formas de clasificar a los aminoácidos.
3.- Qué es un tripéptido.
4.- Qué diferencias existen entre las estructuras secundarias y terciarias de las proteínas.
5.- Podría investigar alguna forma de clasificación de las proteínas.
6.- Cuáles son las funciones del colágeno
7.- Qué es la desnaturalización de las proteínas, explique.
8- Por qué se caracterizan las enzimas
9.- Investigue algunas enzimas digestivas renombradas.
10.- Responda a las funciones de cada clase de enzimas.
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11.- En grupos de 5 estudiantes investigue acerca de las diferentes clases de enzimas (unas 200
hojas) según la Comisión Internacional de Enzimas y envíelas al e-mail: [email protected]
oportunamente
PROGRAMA DE BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR
WORK PAPER # 4
TEMA 7 NUCLEÓTIDOS
TITULO: LA GOTA
FECHA DE ENTREGA: 10ª semana
PERÍODO DE EVALUACIÓN: 11ª semana
LA GOTA
Definición
Es un ataque de una enfermedad metabólica caracterizada por los depósitos de ácido úrico en las
articulaciones, que provoca artritis dolorosa, especialmente en las articulaciones de los pies y las
piernas.
Causas, incidencia y factores de riesgo
La gota es causada por un defecto en el metabolismo que ocasiona una sobreproducción de ácido
úrico o la disminución en la capacidad del riñón para eliminarlo. Se desconoce la causa precisa de
este defecto metabólico, el cual también se puede desarrollar en las personas que tienen diabetes,
obesidad, anemia de células falciformes y enfermedad renal; pero también puede ocurrir después
de una terapia con medicamentos que interfiera con la eliminación del ácido úrico.
La gota tiene cuatro estapas: la asintomática (sin síntomas), la aguda, la intercrítica y la crónica.
En la artritis gotosa aguda, los síntomas se desarrollan súbitamente y por lo general afecta sólo a
una o unas pocas articulaciones. El dolor frecuentemente comienza durante la noche y
generalmente se describe como palpitante, opresivo e intenso. La articulación aparece infectada y
con signos de calor, enrojecimiento y sensibilidad.
Los episodios de dolor en las articulaciones pueden calmarse en varios días, pero pueden recurrir
a intervalos irregulares y los ataques que siguen generalmente son más prolongados. En algunas
personas, este problema puede progresar hasta convertirse en artritis gotosa crónica, mientras que
en otras personas es posible que no se presenten ataques posteriores. El riesgo se incrementa en
los varones, en las mujeres posmenopáusicas y en las personas que consumen alcohol.
Síntomas

Dolor articular
o
comienza súbitamente
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o
afecta a una o más articulaciones (dolor de la cadera, dolor de la rodilla, dolor del
tobillo, dolor del pie, dolor del hombro, dolor del codo, dolor de la muñeca, la mano o de otras
articulaciones)
o
las partes que más frecuentemente se afectan son: el dedo gordo del pie, la rodilla o
el tobillo

Inflamación articular de las articulaciones afectadas

Rigidez de las articulaciones

La articulación puede estar caliente y roja

Puede presentarse fiebre

Tumoraciones cutáneas sobre la articulación que pueden estar excretando un material
calcáreo
Signos y exámenes

Análisis del líquido sinovial que muestra cristales de ácido úrico

Ácido úrico (examen de sangre) que puede estar elevado

Radiografía de la articulación que puede estar normal

Ácido úrico de la orina

Biopsia sinovial

Diferencial sanguíneo
Tratamiento
Los objetivos del tratamiento son principalmente aliviar el dolor y la inflamación relacionados con el
episodio inicial y prevenir los episodios futuros. La colchicina es uno de los medicamentos
antiinflamatorios efectivos para reducir el dolor, la hinchazón y la inflamación asociados con los
episodios de gota aguda. El dolor generalmente se calma en un lapso de doce horas después de
haber comenzado el tratamiento y se alivia totalmente en dos días. Este medicamento hace efecto,
disminuyendo la inflamación causada por los cristales de ácido úrico en la articulación. Sin
embargo, no disminuye los niveles de ácido úrico en el torrente sanguíneo, por lo que es necesario
utilizar diariamente la colchicina o el allopurinol con el fin de ayudar a evitar episodios futuros. Los
medicamentos antiinflamatorios no esteroides (AINES) pueden ser muy efectivos en el tratamiento
del dolor y la inflamación de un episodio de gota aguda si se toman poco después de que
comiencen los síntomas. Los corticosteroides, con los cuales el médico puede infiltrar la
articulación inflamada, también pueden ser muy efectivos para aliviar el dolor. Asimismo, se puede
recetar de vez en cuando la codeína u otros analgésicos para aliviar el dolor. El aumento del
consumo de líquidos evita la formación de cálculos renales. Algunas veces, se receta una dieta
baja en purinas, las cuales se pueden encontrar en altos niveles en las vísceras, la cerveza, el vino
y ciertos tipos de pescado.
Expectativas
El tratamiento adecuado de los episodios agudos permite que la gente lleve una vida normal. La
forma aguda de esta enfermedad puede progresar a enfermedad crónica. Debido a que el ácido
úrico normalmente se elimina por los riñones, la gota crónica puede llevar a la formación de
cálculos renales de ácido úrico.
Complicaciones

Efectos secundarios de los medicamentos

Artritis gotosa crónica

Cálculos renales

Disfunción renal
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CUESTIONARIO 4
1.- Realice las fórmulas de todas las bases nitrogenadas.
2.- Nombre todos los nucleósidos y nucleótidos que se forman a partir de las bases púricas y
pirimídicas.
3.- Realice la fórmula de la molécula energética ATP (adenosintri fosfato)
4.- Cuál es la función del ADN
5.- Cuáles son las funciones de cada uno de los tipos de ARN
6.- Podría esquematizar el dogma central de la biología, que entiende de él.
7.- Realice la fórmula de un ADN con 10 pares de nucleótidos
8.- Realice la fórmula de un ARN
9.- Investigue y copie el cuadro del código genético
10.- Bioquímicamente cómo se dividen las mutaciones del ADN
11.- De acuerdo al código genético qué aminoácidos corresponde a la siguiente secuencia de
bases: AUG GGG AGG CUU CAG CUA GCU GGA ACC UUU GGC GGC AAG GUU AGG CCG
GAG AGC UGA UGA (20 aminoácidos)
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WORK PAPER # 5
TEMA 9 VITAMINAS
TITULO: ANEMIA PERNICIOSA
FECHA DE ENTREGA: 16ª semana
PERÍODO DE EVALUACIÓN: 17ª semana
ANEMIA PERNICIOSA
Definición:
La anemia perniciosa, un tipo de anemia megaloblástica, es causada por la carencia de factor
intrínseco, una sustancia que se requiere para absorber la vitamina B12 del tracto gastrointestinal.
Esta vitamina, a su vez, es necesaria para la formación de los glóbulos rojos.
La anemia es una afección en la cual los glóbulos rojos no están suministrando el oxígeno
adecuado a los tejidos corporales. Existen muchos tipos y causas de anemia.
Nombres alternativos:
Anemia aquílicamacrocítica; Anemia perniciosa Congénita; Anemia perniciosa juvenil; Deficiencia
de vitamina B12 (malabsorción).
Causas, incidencia y factores de riesgo:
El factor intrínseco es una proteína que ayuda al cuerpo en la absorción de la vitamina B12 y
cuando las secreciones gástricas no tienen suficiente factor intrínseco, esta vitamina no se
absorbe bien, ocasionando así la anemia perniciosa y otros problemas relacionados con bajos
niveles de dicha vitamina.
La vitamina B12 es necesaria para que las células nerviosas y sanguíneas funcionen de manera
apropiada, de tal manera que su deficiencia puede ocasionar una amplia variedad de síntomas,
incluyendo fatiga, dificultad para respirar, sensación de hormigueo, dificultad para caminar y
diarrea.
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Otras causas de los bajos niveles de factor intrínseco (y por lo tanto de anemia perniciosa)
incluyen mucosa gástrica atrófica, autoinmunidad contra las células parietales gástricas y
autoinmunidad contra el factor intrínseco.
La ausencia del factor intrínseco, producido por las células en el interior del estómago, en sí es la
causa más común de deficiencia de la vitamina B12. En adultos, la incapacidad de producir factor
intrínseco puede ser el resultado de gastritis crónica o de una gastrectomía. El inicio de la
enfermedad es lento y puede tomar décadas.
En muy raras ocasiones, bebés y niños nacen sin la capacidad de producir factor intrínseco en
forma efectiva. Esta forma de anemia perniciosa congénita se hereda como un trastorno
autosómico recesivo (se necesita un gen defectuoso de cada padre para adquirirlo). Sin embargo,
con mucha frecuencia, la anemia perniciosa y otras formas de anemia megaloblástica en los niños
son el resultado de otras causas de deficiencia de vitamina B12 u otras deficiencias vitamínicas.
Aunque se puede presentar una forma juvenil de la enfermedad en los niños, la anemia perniciosa
por lo general no aparece antes de los 30 años de edad y el promedio de edad en el momento del
diagnóstico es de 60 años. En efecto, un estudio reciente reveló que casi el 2 por ciento de los
individuos mayores de 60 años sufrían de anemia perniciosa. Además, las mujeres estaban
levemente más afectadas que los hombres. La enfermedad puede afectar a todos los grupos
raciales, pero la incidencia es mayor entre personas con descendencia escandinava o europea
nórdica.
Los factores de riesgo son: antecedentes familiares de anemia perniciosa, ascendencia
escandinava o de europea nórdica y antecedentes de enfermedades endocrinas autoinmunes. La
anemia perniciosa se observa en asociación con algunas enfermedades endocrinas autoinmunes,
tales como diabetes tipo 1 , hipoparatiroidismo , enfermedad de Addison , hipopituitarismo ,
disfunción testicular, enfermedad de Graves , tiroiditis crónica , miastenia grave , amenorrea
secundaria y vitiligo .
Además de la anemia perniciosa, otras causas de deficiencia de vitamina B12 incluyen:

Nutrición (vegetarianos estrictos sin suplemento de B12, dieta pobre en el bebé o mala
nutrición de la madre durante el embarazo)

Infección (parásitos intestinales, infestación de bacterias)

Enfermedad gastrointestinal (gastrectomía, enfermedad celíaca o esprue, enfermedad de
Crohn)

Medicamentos (colchicina, neomicina, tratamiento para la tuberculosis con ácido
paraaminosalicílico)
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
Trastornos metabólicos (aciduriametilmalónica, homocistinuria)
CUESTIONARIO 5
1.- Busque las fórmulas químicas de las 15 vitaminas estudiadas
2.- Investigue de cada una de las 15 vitaminas sus efectos adversos en el organismo
humano causado por su consumo deficiente y por su excesivo consumo (toxicidad)
3.- De cada vitamina busque la dosificación diaria que requiere el cuerpo humano para su
consumo
4.- Investigue otros tipos de anemias con sus respectivos tratamientos.
5.- Realice un cuadro comparativo entre las vitaminas hidrosolubles y las coenzimas que
ellas forman además de sus funciones.
6.- Qué es la tiaminasa y específicamente quien las produce.
7.- Qué es la avidina y donde se encuentra
8.- Explique acerca de la anemia perniciosa
9.- Según la OMS cuando considera anemia en una persona de sexo masculino, femenino,
recién nacidos, niños y embarazadas.
10.- Investigue acerca de los factores plasmáticos de la coagulación (los 13) y la relación que
tienen con ellos la vitamina K
11.- Acerca de la vitamina A explique cómo interviene en el papel del ciclo visual.
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