Proteínas

Proteínas
Son las sustancias que componen las estructuras celulares y las herramientas que hacen posible las reacciones
químicas del metabolismo celular. En la mayoría de los seres vivos (a excepción de las plantas que tienen más
celulosa) representan más de un 50% de su peso en seco. Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas
diferentes, en una célula humana puede haber 10.000 clases de proteínas distintas.
Químicamente son macromoléculas, polímeros de aminoácidos (más de 100) dispuestos en una secuencia
lineal, sin ramificaciones. Una secuencia de menos de 100 aminoácidos se denomina péptido.
Con la posibilidad de que 20 aminoácidos diferentes puedan ser ordenados en cualquier orden para conformar
polipéptidos de cientos de aminoácidos, tienen el extraordinario potencial de producir una gran cantidad de
variantes en su conformación. Esta variedad permite a las proteínas funciones tan refinadas como las de las
enzimas que permiten el metabolismo celular. La bacteria Escherichia coli, uno de los organismos biológicos
mas simples, tiene mas de 1000 proteínas diferentes trabajando a diferentes tiempos para catalizar las reacciones
que sostienen a su vida.
Diagrama de los Aminoácidos
Los aminoácidos (aa) son moléculas orgánicas pequeñas con un grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo
(COOH). La gran cantidad de proteínas que se conocen están formadas únicamente por 20 aa diferentes. Se
conocen otros 150 que no forman parte de las proteínas.
Todos los aminoácidos tiene la misma formula general:
Generalmente, el número de AA que forman una proteína oscila entre 80 y 300. Los enlaces que participan en la
estructura primaria de una proteína son covalentes: son los enlaces peptídicos. El enlace peptídico es un enlace
amida que se forma entre el grupo carboxilo de una AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una
molécula de agua. Independientemente de la longitud de la cadena polipeptídica, siempre hay un extremo amino
terminal y un extremo carboxilo terminal que permanecen intactos.
La unión peptídica
Los aminoácidos se encuentran unidos linearmente por medio de uniones peptídicas. Estas uniones se forman
por la reacción de síntesis (vía deshidratación) entre el grupo carboxilo del primer aminoácido con el grupo
amino del segundo aminoácido.
Formación del enlace peptídico por una reacción de condensación
La formación del enlace peptídico entre dos aminoácidos es un ejemplo de una reacción de condensación . Dos
moléculas se unen con la pérdida de una molécula de agua. La animación puede verse nuevamente con
"Reload" o "F5" o "actualizar" de acuerdo a su navegador
Documento original de Robert J. Huskey, Universidad de Virginia
20 aminoácidos
Los veinte aminoácidos que se encuentran en los sistemas biológicos son:
Todas las proteínas son cadenas lineales compuestas de algunos de estos veinte aminoácidos.
Una versión colorida y animada del tema extraída de la excelentes páginas de la Universidad de Virginia se
tradujeron para nuestro servidor.
Aminoácidos esenciales
Los organismos heterótrofos pueden sintetizar la mayoría de los AA, aquellos que no pueden sintetizarse deben
ser incorporados con la dieta, denominándosé aminoácidos esenciales.
En el ser humano son 10:
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Arginina,
Histidina,
Isoleucina,
Leucina,
Lisina,
Metionina,
Fenilalanina,
Treofina,
Triptofano y
Valina.
Proteínas: de la estructura primaria a la cuaternaria
Esta es una molécula de hexoquinasa, una proteína del metabolismo que se encuentra en la mayoría de los seres
vivos. Esta compuesta por aproximadamente 6000 átomos y pesa 40 kiloDaltons, también tiene una molécula de
glucosa pegada que no se representa en el esquema.
Estructura de las Proteínas
A primera vista podría pensarse en las proteínas como polímeros lineales de aminoácidos unidos entre sí por
medio de enlaces peptídicos. Sin embargo, la secuencia lineal de AA puede adoptar múltiples conformaciones
en el espacio.
Polipéptidos
Las uniones peptídicas se establecen entre los grupos amino y los carboxilo de otro AA, formando dipéptidos-->
tripéptidos--> tetrapéptidos--> POLIPÉPTIDOS. Cada enlace forma un plano
Algunos polipéptidos funcionan per se como hormonas (Insulina y glucagón -->> regulan la glucosa en sangre)
o neurotransmisores (colecistoquinina--> sensación de hambre)
La estructura primaria viene determinada por la secuencia de AA en la cadena proteica, es decir, el número de
AA presentes y el orden en que están enlazados. La conformación espacial de una proteína se analiza en
términos de estructura secundaria y estructura terciaria. La asociación de varias cadenas polipeptídicas
origina un nivel superior de organización, la llamada estructura cuaternaria. Por último, la asociación de
proteínas con otros tipos de biomoléculas para formar asociaciones supramoleculares con carácter permanente
da lugar a la estructura quinaria.
Estructura primaria
Las proteínas tiene múltiple niveles de estructura. La básica es la estructura primaria.
La estructura primaria de una proteína es simplemente el orden de sus aminoácidos. Por convención el orden de
escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxilo final.
Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los distintos AA que forman la proteína se
origina una cadena principal o "esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas laterales de los AA-
Estructura primaria de la Insulina: consta de dos cadenas de AA enlazadas por puentes disulfuro entre las
cisteínas
Estructura secundaria
La estructura secundaria de una proteína es la que adopta espacialmente. Existen ciertas estructuras repetitivas
encontradas en las proteínas que permiten clasificarlas en dos tipos: hélice alfa y lámina beta.
Una hélice alfa es una apretada hélice formada por una cadena polipeptídica. La cadena polipetídica principal
forma la estructura central, y las cadenas laterales se extienden por fuera de la hélice. El grupo carboxílo (CO)
de un aminoácido n se une por puente hidrógeno al grupo amino (NH) de otro aminoácido que está tres residuos
mas allá ( n + 4 ). De esta manera cada grupo CO y NH de la estructura central (columna vertebral o
"backbone") se encuentra unido por puente hidrógeno.
Existen tres modelos de alfa hélice. El primero muestra solo al carbono alfa de cada aminoácido. El segundo
muestra todos los átomos que forman la columna vertebral del polipéptido .
El tercero y mas completo modelo, muestra todos los puentes hidrógeno que mantienen la alfa-hélice . Las
hélices generalmente están formadas por aminoácidos hidrófobos , en razón que son, generalmente, la máxima
atracción posible entre dichos aminoácidos. Las hélices se observan, en variada extensión, prácticamente en
todas las proteínas.
B-Las láminas beta son el otro tipo de estructura secundaria. Pueden ser paralelas o antiparalelas. Las antiparalelas generalmente se ven así:
Y los giros que tienen en su estructura :
donde el aminoácido n se une por puente hidrógeno al aminoácido (n +3) .
Existe un tipo especial de modelo molecular para resaltar la estructura secundaria de las proteínas. Este tipo de
modelo de proteína representa los segmentos de lámina-beta como cintas en flecha (ribbons) y las alfa hélices
como como cintas en espiral. El resto de la cadena polipeptídica se referencia como un espiral al azar ("random
coil"), y se dibuja como una fina línea. Por favor, note que espiral al azar o "random coil" es un nombre que
lleva a confusión, dado que las proteínas están altamente organizadas, pero esta región no tiene una estructura
secundaria con componentes difíciles de categorizar.
Estructura Terciaria
La estructura terciaria es la estructura plegada y completa en tres dimensiones de la cadena polipeptídica, la
hexoquinasa que se usa como icono en esta página es una estructura tridimensional completa.
A diferencia ded la estrtuctura 2º, la estrtuctura 3º de la mayor parte de las proteínas es específica de cada
molécula, además, determina su función.
EL plegamiento 3º no es inmediato, primero se agrupan conjuntos de estructuras 32º denominadas dominios que
luego se articulan para formar la estructura 3º definitiva. Este plegamiento está facilitado por uniones
denominadas puentes disulfuro, -S-S- que se establecen entre los átomos de azufre del AA cisteína.
Existen, sin embargo dos tipos de estructuras 3º básicas:
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proteínas fibrosas, insolubles en agua, como la alfa.queratina o el colágeno y
proteínas globulares, solubles en agua.
Estructura cuaternaria
Solo está presente si hay mas de una cadena polipeptídica. Con varias cadenas polipeptídicas, la estructura
cuaternaria representa su interconexión y organización. Esta es la imagen de la hemoglobina, una proteína con
cuatro polipéptidos, dos alfa-globinas y dos beta globinas. En rojo se representa al grupo hem (complejo pegado
a la proteína que contiene hierro, y sirve para transportar oxígeno).
Los cuatro niveles estructurales de la hemoglobina