MADRID / SEPTIEMBRE 03. LOGSE / BIOLOGÍA / BIOMOLÉCULAS /

MADRID / SEPTIEMBRE 03. LOGSE / BIOLOGÍA / BIOMOLÉCULAS /
OPCIÓN A / Nº 1
OPCIÓN A
1. En relación con las proteínas:
a) Explique su estructura primaria y secundaria. (1 punto)
b) Explique en qué consiste la desnaturalización y la renaturalización
proteica. (0,5 puntos)
c) Cite dos factores que puedan causar la desnaturalización. (1 punto)
Solución:
a) La composición y forma de una proteína viene definida por cuatro
estructuras, éstas tienen un carácter jerarquizado, es decir, implican unos
niveles o grados de complejidad creciente que dan lugar a los cuatro tipos de
estructuras: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
La estructura primaria de una proteína es la secuencia lineal de los
aminoácidos que contiene, es decir, el número y el orden en el que se
encuentran. Los enlaces peptídicos entre los aminoácidos mantienen estable
esta estructura.
La estructura secundaria de una proteína se refiere a la ordenación regular y
periódica en el espacio de la cadena polipeptídica a lo largo de una dirección.
Puede decirse también, que es la disposición de la estructura primara en el
espacio. Existen dos modelos o tipos de estructuras secundarias:
Los enlaces que mantienen estables los dos tipos de estructuras secundarias
principales, son los puentes de hidrógeno que se establecen entre los
diferentes enlaces peptídicos que existen en la cadena.
La hélice a es una estructura en la que la cadena polipeptídica se va arrollando
en espiral debido a la capacidad de giro que poseen los carbonos
aminoácidos. La
puentes de hidrógeno intracatenarios entre el grupo -NH2 de un enlace
peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue. Los grupos R de
los aminoácidos quedan orientados hace fuera de la hélice, mientras que los
grupos todos los grupos -C=O se orientan en la misma dirección y los -NH2 en
dirección contraria.
La lámina ß es una estructura secundaria en la que la cadena polipeptídica se
dispone plegada en zig- zag. Varias cadenas polipeptídicas pueden situarse
unas al lado de otras, paralelas o antiparalelas. Esta estructura se estabiliza
mediante el establecimiento de puentes de hidrógeno intercatenarios, en los
que participan los grupos -CO y -NH de los enlaces peptídicos de cadenas
enfrentadas. Los grupos R de los aminoácidos se encuentran por encima y por
debajo de los planos e zigzag de la lámina plegada.
queratina, además forma grandes regiones en la mayoría de las proteínas
globulares, constituyendo una especie de trama laminar sobre la que se
construye la proteína.
b y c) ) La manera de determinar la importancia que tiene la estructura
específica de una proteína para su función biológica es alterar la estructura y
determinar cuál es el efecto de esta alteración en su función. Una alteración
extrema es la total anulación de su estructura tridimensional, a este proceso se
le denomina desnaturalización.
La desnaturalización de proteínas se puede llevar a cabo por calor, cambios
extremos de pH y por acción de disolventes orgánicos y detergentes.
La desnaturalización de las proteínas va siempre asociada a la pérdida de
actividad biológica de las mismas. Sin embargo, algunas proteínas pueden
recuperar su estructura y, por tanto, su actividad biológica, en un proceso
conocido como renaturalización, si son devueltas a condiciones en las que su
conformación nativa es estable.
De los procesos de desnaturalización y renaturalización de proteínas se
obtienen conclusiones relevantes acerca de las mismas. En primer lugar, la
secuencia de las proteínas determina su estructura tridimensiona l y, en
segundo lugar, la estructura tridimensional determina la función biológica de las
proteínas.
MADRID / SEPTIEMBRE 00 / BIOLOGIA / BIOMOLECULAS / OPCION A /
EJERCICIO 1
OPCION A
1. Aminoácidos:
a) Estructura general de un aminoácido. Concepto de aminoácido
esencial.
b) Explicar la formación de un enlace peptídico. ¿Cuántos enlaces de este
tipo presenta un tripéptido?.
Solución:
a) Los aminoácidos son los constituyentes o monómeros que forman las
proteínas Los aminoácidos son compuestos orgánicos compuestos por
carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, que se caracterizan por poseer en su
molécula un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH2) y una cadena
lateral o grupo R, todos ellos unidos covalentemente a un átomo de carbono
denominado carbono
.
Los aminoácidos se clasifican en cuatro familias atendiendo a las propiedades
de sus cadenas laterales o grupos R, en particular a su polaridad. Ésta varía
mucho, desde los grupos totalmente no polares o hidrofóbicos hasta los muy
polares e hidrofílicos.
De los veinte aminoácidos que forman parte de las proteínas, sólo algunos de
ellos pueden ser sintetizados por los organismo heterótrofos a partir de
compuestos más sencillos, los restantes deben ser ingeridos como tales en la
dieta. Estos últimos son los que se conocen como aminoácidos esenciales,
que en el caso de la especie humana son: fenilalanina, isoleucina, leucina,
lisina, metionina, treonina, triptófano y valina.
b) El enlace peptídico es un enlace covalente que tiene lugar entre el grupo
carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro, con la formación de una
molécula de agua. De forma semejante se pueden unir tres aminoácidos
mediante dos enlaces peptídicos formando un tripéptido, cuatro para formar
un tetrapéptido, etc. Cuando se unen varios aminoácidos tenemos un
oligopéptido y cuando se unen muchos, un polipéptido.
Partiendo de que los átomos que forman el enlace (C-N) están situados en el
mismo plano debido a la estabilidad por resonancia que se establece al
compartir el C, O y N los electrones, el enlace peptídico adquiere un carácter
parcial de doble enlace, cuya rigidez no permite movimientos de rotación entre
a cada lado del enlace peptídico goza de una amplia libertad de rotación.
MADRID / JUNIO 00. COU / BIOLOGÍA / BIOMOLECULAS / OPCION A /
EJERCICIO 1
OPCION A
1. Heteroproteínas:
a) Concepto.
b) Funciones biológicas de la hemoglobina y de la caseína.
Solución:
a) El grupo de las heteroproteínas lo forman aquellas proteínas que en su
composición presentan un parte proteica formada por aminoácidos (grupo
proteico) y otra porción no proteica denominada grupo prostético.
Dependiendo de la naturaleza del grupo prostético, las heteroproteínas, a su
vez, se clasifican en: cromoproteínas, nucleoproteínas, fosfoproteínas y
lipoproteínas.
b) La hemoglobina posee un grupo prostético denominado grupo hemo
caracterizado por llevar un catión ferroso (Fe2+). Esta heteroproteína es un
pigmento de color rojo presente en la sangre de los vertebrados que transporta
O2 desde los alvéolos pulmonares hasta las células.
La caseína es una heteroproteína cuyo grupo prostético es el ácido fosfórico.
Está presente en la leche coagulada, cuya función es almacenar aminoácidos
destinados a la nutrición. Se forma a partir del caseinógeno al coagularse la
leche.
MADRID / SEPTIEMBRE 98. COU / BIOLOGÍA / BIOMOLÉCULAS/ OPCIÓN
A/ Nº1
1.- Proteínas:
a) Concepto de holoproteínas. Citar dos ejemplos, indicando su
importancia biológica.
b) Concepto de heteroproteínas: Citar dos ejemplos, indicando su
importancia biológica.
Solución:
Las proteínas en función de sus componentes se pueden clasificar en:
a) Holoproteínas: están formadas sólo por aminoácidos. Por ejemplo, las
escleroproteínas, las globulinas, las histonas y las albúminas.
- Las globulinas son proteínas solubles en disoluciones salinas, diluidas.
Algunas son también solubles en agua pura. Pertenecen a este grupo la
ovoglobulina del huevo, la lactoglobulina de la leche, las seroglobulinas de la
sangre (por ejemplo, la transferrina que es la encargada del transporte de
hierro en sangre).
- Las albúminas son proteínas solubles en agua y soluciones salinas. La
seroalbúmina pertenece a este grupo y su función es la de transportar diversas
sustancias en la sangre.
b) Heteroproteínas: Están constituidas por dos grupos diferentes de
moléculas: un grupo proteico constituido por aminoácidos y un grupo prostético
formado por otros componentes no proteicos.
Por ejemplo, los cromoproteidos, los fosfoproteidos y los glucoproteidos.
- En los cromoproteidos el grupos prostético es una sustancia coloreada y
debido a ello también se denominan pigmentos. Se dividen en dos clases,
según el grupo prostético sea una porfirina o no. Por ejemplo, la hemoglobina
que transporta el O2 en la sangre y la mioglobina que lo transporta a nivel
muscular son cromoproteidos que poseen porfirina como grupo prostético.
- Los glucoproteidos poseen un grupo prostético formado por moléculas de
glúcidos como glucosa, galactosa, arabinosa, etc. Por ejemplo, determinadas
hormonas (LH y TSH) y mucoproteínas que poseen propiedades lubricantes.
MADRID / JUNIO 98. LOGSE / BIOLOGÍA / BIOMOLÉCULAS / OPCIÓN A /
Nº 1
1.- a) ¿Qué representa la siguiente molécula?. (0,5 puntos).
b) ¿Qué tipo de enlace une las distintas unidades?. (0,5 puntos).
c) Ponga dos ejemplos de macromoléculas con éste tipo de enlace.
d) Cite alguna de las funciones biológicas de estas macromoléculas?. (0,5
puntos).
Orientaciones:
La pregunta pertenece al bloque nº 3: La célula y la base físico-química de la
vida. Es necesario recordar los siguientes conceptos y contenidos: los péptidos,
el enlace peptídico, clasificación de las proteínas, estructura proteica y función
de las proteínas.
Solución:
a) La formula química representada contiene un error, la fórmula correcta es la
siguiente y corresponde a un tripéptido constituido por los tres aminoácidos
siguientes: alanina, glicina y serina. La naturaleza química y estructura de esta
molécula se explica en el siguiente apartado.
b) Se trata de un enlace de tipo peptídico. Dos aminoácidos pueden unirse
entre sí de forma covalente a través de este enlace de tipo amida secundario,
formando un dipéptido. Este enlace se forma entre el grupo -carboxilo de un
-amino de otro con la eliminación de una molécula de agua.
De forma semejante se pueden unir tres aminoácidos mediante dos enlaces
peptídicos formando un tripéptido, cuatro para formar un tetrapéptido, etc.
Cuando se unen varios aminoácidos tenemos un oligopéptido y cuando se
unen muchos, un polipéptido.
El enlace peptídico tiene unas características especiales que juegan un papel
importante en la estructura de las proteínas.
c) Las macromoléculas que se forman por la unión de sucesivos aminoácidos
mediante enlaces peptídicos se denominan proteínas o polipéptidos. Cada
cadena polipeptídica posee una específica composición química, un específico
peso molecular, una secuencia ordenada de sus aminoácidos estructurales y
un forma tridimensional determinada.
Las proteínas se clasifican en dos clases principales atendiendo a su
naturaleza química:
- Holoproteínas: son aquéllas proteínas que por hidrólisis producen solamente
aminoácidos.
- Heteroproteínas: son aquéllas que por hidrólisis producen no solamente
aminoácidos, sino también otros componentes orgánicos (nucleótidos,
derivados de vitaminas, etc.) e inorgánicos (por ejemplo, iones metálicos) que
reciben el nombre de grupo prostético.
Un ejemplo de holoproteína es la queratina. Se trata de una proteína fibrosa o
determinadas formaciones epidérmicas, como uñas, pelos, cuernos y pezuñas.
Un ejemplo de heteroproteínas es la caseína de la leche cuyo grupo prostético
es el ácido fosfórico.
Un último ejemplo a añadir de heteroproteínas son las lipoproteínas (VLDL,
HDL, LDL) que presentan como grupo prostético un lípido y cuya función
biológica es el transporte de las grasas en la sangre, debido a la insolubilidad
de éstas.
d) Las proteínas son las biomoléculas orgánicas más versátiles que existen.
Realizan funciones estructurales y dinámicas en los seres vivos.
- Funciones estructurales: muchas proteínas desempeñan el papel de
filamentos de soporte, que confieren a las estructuras biológicas fuerza o
protección. Por ejemplo, las queratinas del pelo, el colágeno que forma la
matriz del tejdo conjuntivo y los microtúbulos que forman cilios y flagelos.
- Funciones dinámicas: presentan una gran variabilidad. Tenemos por ejemplo
funciones:
- de transporte: la hemoglobina que transporte el oxígeno en la sangre,
- catalíticas: son todas las enzimas,
- reguladoras: muchas hormonas son de naturaleza peptídica,
- de defensa: los anticuerpos.
- contráctil: la actina y la miosina son responsables de la contracción muscular.
MADRID / JUNIO 98. COU / BIOLOGÍA / BIOMOLÉCULAS / OPCIÓN A/ N.º 1
1.- Explicar la función biológica de los siguientes compuestos:
a) Carotenos y clorofilas.
b) Queratinas e histonas.
Solución:
a) Los carotenos y las clorofilas son pigmentos que pertenecen al grupo de
los tetraterpenos, es decir, son derivados del isopreno. Se caracterizan por
poseer una larga cadena de dobles enlaces conjugados, con lo que los
electrones están deslocalizados. Son responsables de la coloración de muchos
vegetales e intervienen en la fotosíntesis.
La absorción o captación de la luz solar es un proceso clave en la fase
luminosa de la fotosíntesis y es llevada a cabo por los pigmentos fotosintéticos
(clorofilas y los carotenos).
Estos pigmentos junto a proteínas específicas se encuentran agrupados
formando los llamados fotosistemas, que aparecen ubicados en las membranas
tilacoidales de los cloroplastos. Todos los pigmentos del fotosistema son
capaces de absorber luz, pero sólo uno es capaz de convertir la energía
luminosa en eléctrica, es el denominado centro de reacción, que está formado
por una molécula de clorofila a y una proteína específica. El resto de los
pigmentos se denominan colectores o antena del fotosistema y su función es
transformar la energía del fotón en la que es capaz de absorber el centro de
reacción.
Si un fotón choca con un electrón de un átomo perteneciente a una molécula
de pigmento fotosintético, este electrón capta la energía del fotón y salta a
órbitas más alejadas del núcleo, pudiendo llegar a perderse dejando ionizado al
átomo. La molécula que contiene este átomo queda asimismo oxidada y busca
con avidez electrones, que le son proporcionados por el agua mediante la
fotolisis de esta molécula. Por lo tanto, la absorción de la luz por el centro de
reacción hace que la clorofila existente en éste libere un electrón, que viajará a
lo largo de una cadena de transporte de electrones hasta alcanzar el NADP+.
Entonces, el centro de reacción queda ionizado, por lo que se necesita un
electrón que será aportado por el H2O.
b) Las queratinas y las histonas son biomoléculas proteicas.
- Las queratinas son proteínas de estructura filamentosa e insolubles en
medios salinos. Son propias de los animales en los que forman parte de la piel
y de los derivados biológicos del ectodermo (pelo, lana, plumas, uñas, cuernos,
pezuñas y seda). Existen dos tipos de queratinas, las
queratinas.
- Las histonas son proteínas de estructura globular y solubles, tienen carácter
básico. Se asocian al ADN mediante enlaces iónicos en el núcleo de las células
eucariotas, formando así los cromosomas de las mismas, a los que sirven
como elementos estructurales y puede que como represores de algunos
segmentos específicos de ADN evitando su transcripción, aunque esta última
función no está suficientemente comprobada.