Química e Ingeniería de Proteínas

Programa de la Asignatura de Química e
Ingeniería de Proteínas
Licenciatura: Biotecnología
Curso: Quinto – 2er Cuatrimestre
Tipo de asignatura: Obligatoria
Créditos: 6 (teoría: 4,5; práctica: 1,5)
Curso Académico: 2008/2009
Área: Bioquímica y Biología Molecular
Profesor: Santiago Lago Aranda
Juan R. Tejedo Huamán
DEPARTAMENTO DE SISTEMAS FÍSICOS, QUÍMICOS
Y NATURALES
DEPARTAMENTO DE BIOLOGÍA MOLECULAR E
INGENIERIA BIOQUÍMICA
CONTENIDOS
Introducción………………………………………………………………………………
Programa Teórico………………………………………………………………………..
Programa Práctico……………………………………………………………………….
Textos Recomendados………………………………………………………………….
Normas de la Asignatura………………………………………………………………..
INTRODUCCIÓN
La docencia de la asignatura se articula en los contenidos del programa teórico y de
las prácticas. La aplicación de este programa se realiza considerando el nivel de
conocimientos del alumnado.
El programa teórico se imparte en clases de 50 minutos de duración.
El
profesor propone al comienzo de la clase una estructuración del tema que va a
desarrollar en forma de guión. A continuación desarrolla el contenido del tema y al final
realiza una síntesis resaltando los aspectos más importantes de lo expuesto en clase.
La exposición del tema quedará ilustrada con diapositivas que estarán a disposición de
los alumnos en la copistería y en la WebCT de la Universidad.
Es tarea del profesor facilitar un ambiente que permita la participación del
alumnado en la clase. En esta asignatura la participación se articula en forma de
seminarios conceptuales ligados a la asignatura. El profesor propondrá al inicia de la
clases un listado de temas de seminarios que serán asignados a los alumnos.
Las prácticas de laboratorio se realizan en grupos de 20 alumnos y tienen como
objeto familiarizar al estudiante con las técnicas básicas en enzimología. El alumno
realizará individualmente las determinaciones y experimentos especificados en el
cuadernillo de prácticas.
Tutorías
El objeto de la tutoría es el de formalizar la enseñanza individualizada sobre aspectos
del programa desarrollados previamente.
Se ruega concertar cita con el profesor mediante e-correo a:
Prof. Santiago Lago: Martes, Miércoles y Jueves: de 13:30 a 15:30 durante el período
lectivo del curso académico. Edificio 22, planta 3, despacho19.
Se ruega concertar cita con el profesor mediante e-correo a: [email protected] o a
través de la página de la asignatura en WebCT.
Prof. Juan R. Tejedo: Martes, Miércoles y Jueves: de 13:30 a 15:30 durante el
período lectivo del curso académico. Edificio 24B, planta baja despacho 6.
Se ruega concertar cita con el profesor mediante e-correo a: [email protected] o a
través de la página de la asignatura en WebCT
Valoración de la Actividad Docente
La opinión del alumno sobre la docencia de la disciplina es elemento imprescindible
para un seguimiento de la aplicación de un método docente. La valoración ponderada
de esta opinión permitirá adecuar el mensaje docente a las peculiaridades del
alumnado.
OBJETIVOS
A lo largo de esta asignatura se pretende que el alumno comprenda con profundidad
los aspectos cinéticos y los mecanismos de actividad enzimática. Conozca las
posibilidades técnicas de las enzimas y sus aplicaciones de interés industrial. La
primera parte de la asignatura se centrará en el estudio general de las enzimas
endógenas, industriales e inmovilizadas. En la segunda parte se estudiarán los
procesos de producción de enzimas. En la tercera parte se describirán las
principales aplicaciones biotecnológicas de las enzimas.
PROGRAMA TEÓRICO
El programa de la asignatura ha sido elaborado en concordancia con los
descriptores oficiales de la asignatura:
Estructura y plegamiento. Modificaciones post-transduccionales. Interacción
proteína-ligando. Ingeniería de proteínas
1. ESTRUCTURA Y PLEGAMIENTO (10 horas)
Tema 1.1.-¿Qué son químicamente las proteínas?.
Tema 1.2-Estereoquímica de los aminoácidos y los péptidos.
Tema 1.3.-Distribuciones de cargas.
Tema 1.4.-El medio celular: interacciones de las moléculas biológicas con el
agua y con medios no acuosos.
Tema 1.5.-Simetrías puntuales y espaciales de las cadenas de proteína.
Tema 1.6.-Plegamiento de proteínas.
2. MODIFICACIONES POST-TRADUCCIONALES.
Tema 2.1
Tema 2.2
Tema 2.3
Tema 2.4
Tema 2.5
Tema 2.6
Tema 2.7
Tema 2.8
Tema 2.9
Proteólisis y edición de proteínas.
Fosforilación.
Glicosilación.
Acetilación. Metilación.
Ubiquitinación.
Acetilación. Amidación y desamidación.
Biotinilación. Carbamilación.
Formilación. Miristoilación. Palmitoilación.
Sulfatación. Oxidación. Hidroxilación
3. INTERACCIÓN PROTEÍNA-LIGANDO. (5 horas)
Tema 3.1.-Revisión de los fundamentos de la termodinámica de las reacciones
químicas en disolución.
Tema 3.2.-Interacciones entre macromoléculas.
Tema 3.3.-Unión de pequeños ligandos a las proteínas: equilibrios simples y
múltiples.
Tema 3.4.-La unión del oxígeno a la hemoglobina.
Tema 3.5.-Uniones de protones a las proteínas.
4. INGENIERÍA DE PROTEÍNAS
Tema 4.1 Ingenieria de proteínas. Sustitución, inserción y eliminación de
aminoácidos (mutagénesis dirigida).
Tema 4.2 Intercambio de módulos y dominios. Proteínas quiméricas.
Tema 4.3 Modificación de la especificidad funcional de proteínas.
Tema 4.4 Modificación de la estabilidad proteica.
Tema.4.5 Evolucion dirigida de proteínas. Bibliotecas combinatorias de péptidos
y proteínas.
Tema 4.6 Anticuerpos catalíticos.
Tema 4.7 Ribozimas
PROGRAMA PRÁCTICO
Práctica 1.- Efecto de las modificaciones post-traduccionales de las proteínas sobre
la regulación de la expresión génica: Regulación de la expresión de NANOG por la
trimetilación de la lisina 9 de la histona H3.
Practica 2.- Estudio termodinámico de la unión azida - mioglobina
Las prácticas se desarrollarán en los laboratorios de prácticas del Edificio 23,
segunda planta. La práctica 1 se desarrollará en el laboratorio de Bioquímica y
la 2 en el de Química Física.
Antes de la realización de cada práctica el alumno ha de leer y estudiar el guión de
prácticas, que estará disponible en copistería, ó en la dirección web que indique el
profesor.
Material necesario para las prácticas: Bata, calculadora, cuaderno tamaño DIN
A4 rotulador, bolígrafo, gafas de seguridad y guantes de látex. Las gafas y los
guantes son de utilización obligatoria cuando lo indique el profesor y optativa en los
demás casos.
Cuaderno de Prácticas
Es norma de buena práctica en la investigación que las incidencias de la actividad
experimental queden fielmente reflejadas en el denominado Libro ó Cuaderno de
Laboratorio. Con objeto de fomentar el hábito de registrar documentalmente las
incidencias de la actividad investigadora, se exigirá la confección de un Cuaderno
de Prácticas. La valoración de su redacción y contenido formará parte de la
evaluación de la asignatura.
Duración de cada sesión: aproximadamente 4 horas
Comienzo de las prácticas: Se anunciará oportunamente
TEXTOS RECOMENDADOS
Textos básicos



C.Branden y J.Tooze.- Introduction to protein structure, Garland, Nueva York,
2ªed.,1999.
K.C.van Holde,W.C.Johnson y P-S.Ho.-Principles of physical Biochemistry,
2ªed.,Pearson,2006
.Kannitcht C. Posttranslational Modifications of proteins. Methods in Molecular
Biology Vol 194. Humana Press, 2002

.Hardie DG. Protein Phosphorylation, a practical aproach. Second Editions
Oxford University Press, 1999
NORMAS DE LA ASIGNATURA
Evaluación del conocimiento del alumno. Criterios.
La calificación del alumno se hará en función de su labor realizada a lo largo del
curso. Esta calificación se fundamentará en:
1. Teoría
Participación activa en las clases
Al finalizar el curso tendrá lugar una prueba final que explorará aspectos del programa
La prueba de evaluación tendrá una composición proporcionada de preguntas sobre el
contenido del temario explicado en clase. Cada pregunta será desarrollada por el
alumno en un espacio limitado.
2. Práctica
Realización de las siguientes pruebas escritas:
1. Al comienzo de cada práctica se hará un breve examen escrito con algunas
cuestiones sobre su contenido. Su puntuación se tendrá en cuenta en la nota
final de prácticas.
2. Un examen de prácticas que se realizará a las dos semanas de haber
culminado el programa práctico. A este examen cada alumno deberá ir provisto
de su Cuaderno de Prácticas, que se entregará al iniciar el examen para su
evaluación. Después de calificados se devolverán los cuadernos.
Para aprobar las prácticas, deberá aprobarse el examen.
La aprobación de las prácticas exime de su realización en cursos posteriores.
3. Elaboración de un trabajo escrito (opcional)
El alumno puede optar a la mejora de su calificación de la asignatura mediante la
realización de un trabajo escrito profundizando sobre aspectos metodológicos
(técnicas de laboratorio) de los temas desarrollados en el programa de la
asignatura. La calificación del trabajo supondrá como máximo 1 punto en la nota
final.
El contenido de este trabajo será acordado previamente con el profesor de la
asignatura como mínimo 15 días antes de la fecha límite para la entrega del
trabajo.
El trabajo deberá ser entregado al profesor antes del …….. de 2009.
El formato de dicho trabajo será: 15 hojas impresas como máximo, espaciado 1,5;
márgenes 2,5 cm. Las figuras deben estar insertadas en el texto con su
correspondiente leyenda.
El trabajo contendrá como mínimo los siguientes apartados:
Resumen (350 palabras como máximo)
Exposición de motivos por los que el alumno ha decidido escoger el tema.
Desarrollo
Discusión: ponderación de las ventajas y las limitaciones de la metodología.
Comparación con técnicas alternativas.
Referencias.
Serán evaluadas negativamente la copia ó trascripción de algún fragmento
procedente
de
una publicación,
incluso
de aquéllas que se mencionan
expresamente en la bibliografía.
También se evaluará negativamente la omisión de alguna fuente bibliográfica
utilizada para la confección del trabajo.
4. Calificación global de la asignatura
Asignación de peso a los componentes teóricos y prácticos

Teoría: ….. 75%

Práctica: ….25%