TEMA 5: LAS PROTEÍNAS
1.-LAS PROTEÍNAS.
Son polímeros de aminoácidos. Los aminoácidos son biomoléculas de
bajo peso molecular formadas por un carbono al que hay unido un grupo
amino (-NH2 ), un grupo ácido (-COOH), un hidrógeno (-H), y un grupo
radical variable (-R). En dos tipos de aas en R hay azufre, por lo que las
proteínas están formadas por C, H, O, N y también S. Algunas además
contienen P Fe, Cu, I …
Los enlaces químicos entre aas se llaman enlaces peptídicos, y las cadenas formadas
péptidos (dipéptidos, tripéptidos y oligopéptidos si son menos de 10, polipéptidos si son
más de 10). Cuando el polipéptido posee más de 50 aas lo llamamos proteínas.
Si la proteína está formada exclusivamente por aas se llama holoproteína, y heteroproteína
cuando presenta algún otro tipo de molécula.
2.-LOS AMINOÁCIDOS.
Son compuestos sólidos, cristalinos, de elevado punto de fusión, solubles en agua, con
actividad óptica y con comportamiento químico anfótero.
2.1.-CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS.
Según el radical R, distinguimos 20 aas que se pueden clasificar en:
 Aminoácidos alifáticos: son aquellos cuyo radical R es una cadena hidrocarbonada
abierta que además puede:
-presentar grupos carboxilo: aas ácidos,
-presentar grupos amino: aas básicos,
-no presentar ninguno de ellos: aas neutros.
 Aminoácidos aromáticos: su radical R es una cadena cerrada similar al benceno.
 Aminoácidos heterocíclicos: su radical R es una cadena cerrada, compleja y con
algunos átomos distintos del C y del H.
2.2.-PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS.
ACTIVIDAD ÒPTICA.
Los aas presentan actividad óptica ya que todos
(excepto la glicocola o glicina,R: H) presentan el carbono
α asimétrico, por tanto son capaces de desviar el plano
de luz polarizada que atraviesa una disolución de aas. Si
lo desvía hacia la derecha, se denomina dextrógiro o (+),
y
si lo hace hacia la izquierda, levógiro o (-).
Independientemente de esta actividad óptica, un aa
tendrá configuración D si al disponerlo en el espacio el
grupo carboxilo queda arriba y el grupo –NH2 queda a la
derecha, y tendrá configuración L si queda a la izquierda.
COMPORTAMIENTO QUÍMICO.
En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un
comportamiento anfótero, es decir pueden ionizarse,
dependiendo del pH, como un ácido liberando protones y
quedando (-COO-), o como base, los grupos -NH2 captan
protones, quedando como (-NH3+), o pueden aparecer como ácido y base a la vez. En este
caso los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica llamada
zwitterion. (Un zwitterion (del alemán "zwitter" "híbrido", "hermafrodita") es un
compuesto químico que es eléctricamente neutro pero que tiene cargas
formales positivas y negativas sobre átomos diferentes).
En el interior celular los aminoácidos predominan en forma de ión dipolar o
zwitterion y pueden actuar en un medio ácido, captando protones como una
base, y en un medio básico liberando protones como un ácido. El pH al que el
aa tiene una forma bipolar neutra, con tantas cargas positivas como negativas, se le llama
punto isoeléctrico.
3.-EL ENLACE PEPTÍDICO.
Los péptidos están formados por aas unidos mediante un enlace peptídico. Es un enlace
covalente que se realiza entre el grupo carboxilo de un aa y el grupo amino del siguiente,
desprendiendo una molécula de agua.
Dicho enlace tiene un comportamiento
similar a un enlace doble, es decir
presenta cierta rigidez que inmoviliza en
un plano a los átomos que lo forman, y
además el grupo carboxilo y el amino se
sitúan en un mismo plano con distancias
y ángulos fijos.
4.-ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS.
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados:
estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria.
Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.
4.1.-ESTRUCTURA PRIMARIA.
La estructura primaria es la secuencia de aas. de la proteína. Nos indica qué aas. componen la
cadena polipeptídica y el
orden en que dichos aas.
se
encuentran.
La
función de una proteína
depende
de
su
secuencia y de la forma
que ésta adopte. La
secuencia
de
una
proteína
se
escribe
enumerando los aas
desde el extremo Nterminal (lugar con el
primer aa que presenta
el grupo amino libre)
hasta
el
C-terminal
(lugar en el que está
situado el último aa con
el grupo carboxilo libre).
4.2.-ESTRUCTURA SECUNDARIA.
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos, es decir de la
estructura primaria en el espacio. Los aas, a medida que van siendo enlazados durante la
síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una
disposición espacial estable, la estructura secundaria.
Existen tres tipos de estructura secundaria:


la α-hélice: Esta estructura se forma al enrollarse
helicoidalmente sobre sí misma la estructura
primaria. Se debe a la formación de enlaces de
hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NHdel cuarto aminoácido que le sigue.
La hélice de colágeno: el colágeno debido a la
presencia del aa
prolina
e
hidroxiprolina,
presenta
una
disposición de hélice
pero más alargada
que la α-hélice ya
que sólo presenta 3
aas por vuelta. Esta
molécula adquiere
estabilidad al unirse
tres
hélices
mediante enlaces covalentes y p de H, originando una
superhélice o molécula completa de colágeno.

la conformación β: En esta disposición los aas. no forman una hélice sino una cadena en
forma de zigzag ya que no se establecen enlaces entre los aas próximos de una cadena.
Varias cadenas con esta estructura se unen entre si por puentes de H intercatenarios.
Esta conformación β se puede replegar sobre sí misma estableciéndose enlaces entre
fragmentos que antes estaban alejados dando lugar a la denominada β-lámina plegada.
Presentan esta estructura secundaria la
queratina de la seda o fibroína.
4.3.-ESTRUCTURA TERCIARIA.
La estructura terciaria informa sobre la
disposición de la estructura secundaria de un
polipéptido al plegarse sobre sí misma
originando una conformación globular. Es la
estructura primaria la que determina cuál será la
secundaria y por tanto la terciaria. Dicha
conformación globular se mantiene por enlaces
entre los R de los aas (enlaces covalentes,
puentes disulfuro, puentes de H, fuerzas de Van
der Waals, interacciones iónicas e interacciones
hidrofóbicas). Esta conformación globular facilita
la solubilidad en agua y así realizar funciones
de transporte, enzimáticas, hormonales, etc.
Se ha observado que existen combinaciones de α-hélice y conformación-β con aspecto
globular que aparecen repetidamente en proteínas distintas. Se les llama dominios
estructurales. Son muy estables, hasta el punto de aparecer los mismos dominios en
proteínas diferentes. Esto se explica desde el punto de vista evolutivo, considerando que
ciertas secuencias de aas fueron tan “útiles” que se han repetido una y otra vez en distintas
proteínas.
Existen proteínas que no llegan a formar estructuras terciarias dando lugar a proteínas
filamentosas que son insolubles en agua por lo que son idóneas para realizar funciones
esqueléticas. Ej: colágeno de los huesos, α-queratina del pelo, fibroína de la seda y elastina
del tejido conjuntivo.
4.4.-ESTRUCTURA CUATERNARIA.
Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no
covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para
formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas
recibe el nombre de protómero. El número de protómeros varía desde dos
como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como
la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteícas.
5.-PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS.
Las propiedades de las proteínas dependen sobre todo de los radicales R libres y de que estos
sobresalgan de la molécula para así reaccionar con otros grupos. Llamamos centro activo de
una proteína al conjunto de aas cuyos radicales poseen la capacidad de unirse a otras
moléculas y reaccionar con estas. Destacamos:




Especificidad: La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una
determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una
conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede
significar una pérdida de la función. Además, no todas las proteínas son iguales en todos
los organismos, cada individuo posee proteínas específicas suyas que se ponen de
manifiesto en los procesos de rechazo de órganos transplantados. La semejanza entre
proteínas es un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción
de "árboles filogenéticos".
Desnaturalización: Consiste en la pérdida de la estructura secundaria y terciaria de una
proteína (no se pierde la estructura primaria ya que el enlace peptídico se mantiene), por
romperse los puentes que forman dicha estructura, pasando por tanto de una estructura
globular a una filamentosa, dejando por tanto de ser funcionales. La desnaturalización se
puede producir por cambios de temperatura, variaciones del pH o alteraciones en la
concentración de una disolución. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una
proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso
que se denomina renaturalización.
Solubilidad: las proteínas globulares poseen un elevado tamaño molecular por lo que al
disolverse dan lugar a dispersiones coloidales. La solubilidad de estas moléculas es debida
a que los radicales R al ionizarse, establecen p de H con las moléculas de agua, quedando
entonces rodeada por éstas, impidiendo además que se una con otras proteínas, lo que
provocaría su precipitación.
Capacidad amortiguadora: Las proteínas al estar formadas por aas presentan un
comportamiento anfótero, y por tanto al poder actuar como ácidos o bases amortiguan los
cambios de pH.
6.-CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS.
Distinguimos:
 HOLOPROTEÍNAS. Formadas solamente por aminoácidos .Se clasifican en:
-Proteínas filamentosas: son insolubles en agua y aparecen en animales.
Destaca el colágeno, la queratina, la elastina y la fibroína.
-Proteínas globulares: Son solubles en agua y disoluciones polares. Entre ellas
encontramos a la albúmina, la glutenina, las histonas y las globulinas.
 HETEROPROTEÍNAS. Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico,
que se denomina "grupo prostético”. El grupo prostético puede ser.
-una sustancia coloreada (pigmentos o cromoproteínas),
-moléculas de glúcidos: (glucoproteínas),
-ácidos grasos (lipoproteínas),
-ácido fosfórico: (fosfoproteínas),
-o un ácido nucleíco (nucleoproteínas).
7.-FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS.
Las proteínas poseen una gran variedad de estructuras y funciones por lo que pueden
desarrollar numerosas actividades.
Estructural
Desarrollan funciones estructurales a nivel celular:
 Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas.
 Las histonas que forman parte de los cromosomas
También a nivel histológico:
 El colágeno, del tejido conjuntivo, cartilaginoso y óseo..
 La elastina, del tejido conjuntivo elástico.
 La queratina de la epidermis.
Enzimatica
Es la función quizás más importante que realizan las proteínas. Actúan como
biocatalizadores de las reacciones químicas, reduciendo la energía de activación que
necesitan dichas reacciones.. Son las más numerosas y especializadas. Ej: tripsina,
catalasa, peroxidasa ….
Hormonal
Son, como las enzimas biocatalizadores que a diferencia de ellas no actúan localmente
sino que son distribuidas por la sangre y actúan en todo el organismo. Destacamos:
 Insulina del páncreas.
 Hormona del crecimiento.
 Tiroxina del tiroides.
Defensiva
Destacan:
 Inmunoglobulina que constituyen las defensas del organismo.
 Trombina y fibrinógeno que intervienen en la coagulación de la sangre.
 Antibióticos segregados por bacterias y hongos.
 Mucinas del digestivo y respiratorio con acción bactericida.
Transporte
Además de las permeasas que regulan el paso de moléculas a través de la membrana
celular destacamos:
 Hemoglobina y hemocianina, pigmentos respiratorios.
Reserva
Desempeñan esta función:
 Ovoalbúmina, de la clara de huevo
 Gliadina, del grano de trigo
 Lactoalbúmina, de la leche
Hommeostática
Actúan regulando el pH gracias a su capacidad amortiguadora.
Contractil
Desarrollan esta función:
 Actina y miosina del músculo.
 Tubulina y flagelina del flagelo bacteriano.
 Pilina de las bacterias.
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TEMA 5: LAS PROTEÍNAS 1.-LAS PROTEÍNAS. aminoácidos

Proteínas de la clara de huevo

Proteínas de la clara de huevo

Estructura proteínicaQuímica orgánicaBiomoléculasProteina

PROTEÍNAS Compuesto orgánicos y moléculas grandes, que están compuestos por hidrógeno,... oxígeno.

PROTEÍNAS Compuesto orgánicos y moléculas grandes, que están compuestos por hidrógeno,... oxígeno.

AplicaciónComposición y clasificaciónSustancias nutritivasCaracterísticas de los aminoácidos

Las proteínas

Las proteínas

AminoácidosTejidosDisposiciónEstructuraImportancia

*Es importante porque determina el tipo de

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ProteínasBiología molecularClasificación aminoácidosCaracterísticas y propiedades

1.- LECTURA  CRÍTICA  DE  ARTÍCULOS.

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Las Proteínas

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